Proteina

Question 1

¿Qué es un aminoácido?

Answer 1

Molécula con –NH₂, –COOH, H y grupo R unidos al carbono α.

Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas.

Question 2

¿Estructura general de un α-aminoácido?

Answer 2

Carbono α unido a –NH₂, –COOH, –H y grupo R.

Esta estructura es común a todos los aminoácidos.

Question 3

¿Qué grupos funcionales se disocian en pH fisiológico?

Answer 3

–COOH, –NH₂ y cadenas laterales de Glu, Asp, Lys, Arg, His.

La disociación afecta la carga neta del aminoácido.

Question 4

pKa promedio del grupo α-amino

Answer 4

≈ 9.0.

Indica el pH donde el grupo amino está 50% ionizado.

Question 5

pKa promedio del grupo α-carboxilo

Answer 5

≈ 2.0.

A este pH, el grupo carboxilo está principalmente en forma ionizada.

Question 6

pKa de los carboxilos β y γ (Glu, Asp)

Answer 6

≈ 4.0.

Estos carboxilos adicionales están presentes en algunos aminoácidos.

Question 7

pKa del grupo ε-amino, guanidino e imidazol

Answer 7

Lys: 10.5 / Arg: 12.5 / His: 6.0.

Estos valores son importantes para las propiedades de carga de los aminoácidos.

Question 8

¿Qué es el punto isoeléctrico (pI)?

Answer 8

pH en el que el aminoácido tiene carga neta cero.

El pI es crucial para la separación de aminoácidos en técnicas como la electroforesis.

Question 9

¿Qué es la cromatografía de reparto?

Answer 9

Técnica de separación entre dos fases líquidas inmiscibles.

Se utiliza para separar compuestos basados en su solubilidad.

Question 10

Tipos de cromatografía de reparto

Answer 10

Líquido-líquido y líquido-gas.

Cada tipo tiene aplicaciones específicas en química analítica.

Question 11

Alanina

Answer 11

Ala – A.

Es un aminoácido no polar.

Question 12

Arginina

Answer 12

Arg – R.

Es un aminoácido polar y básico.

Question 13

Asparagina

Answer 13

Asn – N.

Es un aminoácido polar no cargado.

Question 14

Ácido aspártico

Answer 14

Asp – D.

Es un aminoácido polar y ácido.

Question 15

Cisteína

Answer 15

Cys – C.

Contiene un grupo tiol que puede formar enlaces disulfuro.

Question 16

Glutamina

Answer 16

Gln – Q.

Es un aminoácido polar no cargado.

Question 17

Ácido glutámico

Answer 17

Glu – E.

Es un aminoácido polar y ácido.

Question 18

Glicina

Answer 18

Gly – G.

Es el aminoácido más simple.

Question 19

Histidina

Answer 19

His – H.

Su cadena lateral puede actuar como un donador o aceptador de protones.

Question 20

Isoleucina

Answer 20

Ile – I.

Es un aminoácido esencial.

Question 21

Leucina

Answer 21

Leu – L.

Es un aminoácido esencial y no polar.

Question 22

Lisina

Answer 22

Lys – K.

Es un aminoácido esencial y básico.

Question 23

Metionina

Answer 23

Met – M.

Contiene azufre y es un aminoácido esencial.

Question 24

Fenilalanina

Answer 24

Phe – F.

Es un aminoácido esencial y aromático.

Question 25

Prolina

Answer 25

Pro – P. ## Footnote Su estructura cíclica afecta el plegamiento de proteínas.

Question 26

Serina

Answer 26

Ser – S. ## Footnote Es un aminoácido polar que participa en modificaciones post-traduccionales.

Question 27

Treonina

Answer 27

Thr – T. ## Footnote Es un aminoácido esencial y polar.

Question 28

Triptófano

Answer 28

Trp – W. ## Footnote Es un aminoácido esencial y precursor de la serotonina.

Question 29

Tirosina

Answer 29

Tyr – Y. ## Footnote Puede ser sintetizado a partir de fenilalanina.

Question 30

Valina

Answer 30

Val – V. ## Footnote Es un aminoácido esencial y no polar.

Question 31

¿Qué es el enlace peptídico?

Answer 31

Unión covalente entre –COOH y –NH₂; plano, rígido. ## Footnote Forma la estructura primaria de las proteínas.

Question 32

¿Qué es un residuo de aminoácido?

Answer 32

Aminoácido ya unido en la cadena peptídica. ## Footnote Cada residuo afecta la estructura y función de la proteína.

Question 33

¿Dónde ocurre la síntesis de proteínas?

Answer 33

En ribosomas (citoplasma o RER). ## Footnote Es un proceso vital para la expresión genética.

Question 34

¿Qué organelos intervienen en la síntesis proteica?

Answer 34

Ribosomas, RER, Golgi, mitocondrias. ## Footnote Cada orgánulo tiene un papel específico en la síntesis y modificación de proteínas.

Question 35

¿Qué es una chaperona?

Answer 35

Proteína que ayuda al plegamiento correcto de otras. ## Footnote Previene el plegamiento incorrecto y la agregación de proteínas.

Question 36

¿Qué es la fuerza coloidosmótica?

Answer 36

Presión osmótica que ejercen proteínas grandes (ej. albúmina). ## Footnote Es fundamental en el mantenimiento del equilibrio de líquidos en el cuerpo.

Question 37

¿Qué fuerzas hay en la estructura secundaria?

Answer 37

Puentes de hidrógeno entre –NH y –CO del esqueleto. ## Footnote Estas fuerzas son responsables de la formación de hélices alfa y láminas beta.

Question 38

¿Qué fuerzas hay en la estructura terciaria?

Answer 38

Puentes H, iónicas, hidrofóbicas, disulfuro (grupos R). ## Footnote Estas interacciones determinan la forma tridimensional de la proteína.

Question 39

¿Qué fuerzas hay en la estructura cuaternaria?

Answer 39

Interacciones hidrofóbicas, iónicas, H y disulfuro entre subunidades. ## Footnote La estructura cuaternaria es esencial para la función de proteínas multi-subunidades.

Question 40

¿Qué es un dominio proteico?

Answer 40

Parte estructural y funcionalmente independiente. ## Footnote Los dominios pueden tener funciones específicas dentro de la proteína.

Question 41

¿Qué es la electroforesis?

Answer 41

Técnica que separa proteínas por carga y tamaño. ## Footnote Es ampliamente utilizada en biología molecular para analizar proteínas.

Question 42

¿Qué es el sistema ubiquitina-proteasoma?

Answer 42

Mecanismo donde la ubiquitina marca proteínas para degradación por el proteasoma. ## Footnote Es fundamental para el control de la calidad de las proteínas en la célula.