Proteínas Flashcards

1
Q

Para que servem as modificações pós tradução?

A

Amplificar a função das proteínas, ficando cada uma com diferentes estruturas e propriedades

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2
Q

Exemplo de um aminoácido que onde ocorra glicolização n-linked?

A

Asparagina

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3
Q

Exemplo de um aminoácido que onde ocorra glicolização o-linked?

A

Treonina e Serina

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4
Q

Função da lipoilação?

A

Ancoragem de proteínas às membranas, através de lípidos

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5
Q

O que permite a lipoilação?

A

os ácidos gordos e colesterol reagirem com o grupo R das proteínas.
Como normalmente as proteínas globulares são hidrofílicas, não contactam diretamente com a membrana.
Com a adição de lípidos, que têm carácter apolar, as proteínas também se tornam apolares e contactam com a membrana.

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6
Q

O que é o folding proteico?

A

Último processo de formação total de proteínas.

Proteína adquire a sua estrutura tri-dimensional e fica biologicamente ativa - estado nativo

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7
Q

O que desfavorece o folding proteico?

A

O aumento da temperatura

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8
Q

Onde atuam os chaperones?

A

Folding proteico, Transportes proteicos intracelulares, refolding e degradação proteica

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9
Q

Como atuam os chaperones?

A

Associam-se a cadeias polipéptidicas protegendo os seus resíduos hidrofóbicos

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10
Q

Como acontecem as doenças conformacionais?

A

Redução do nível da proteína folded e acumulação nos tecidos da respetiva proteína unfolded

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11
Q

Os cofatores são moléculas proteicas ou não-proteicas?

A

Não proteicas

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12
Q

Isoenzimas?

A

Enzimas que catalisam a mesma reação química mas que diferem na sua sequência de aminoácidos , sendo codificadas por genes diferentes. Têm parâmetros cinéticos diferentes e diferentes propriedades reguladoras.
Ex: lactase desidrogenasse

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13
Q

Para que servem as moléculas intermediárias e que tipos destas moléculas existem?

A

Acopolamento de reações ao transferirem a energia necessária.
Trasnferência de electrões e transferência de grupos fosfato (fosfoenolpiruvato, acetil coA e ATP)

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14
Q

Constituição do ATP

A

Adenina (base), ribose (açúcar) e 3 fosfatos (alfa, beta e y)

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15
Q

Onde se localização as ligações anidro?

A

Entre os fosfatos do ATP, que é mais energética entre o alfa e beta.

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16
Q

Os hidratos de carbono são constituídos por…

A

carbono, hidrogénio e oxigénio

alguns podem ter moléculas de enxofre, azoto ou fósforo

17
Q

funções dos hidratos de carbono?

A

Fornecimento e armazenamento de energia, suporte da membrana de bactérias, constituição do DNA e RNA e interações entre células e meio extracelular

18
Q

Hemiacetal

A

Nos monossacáridos, quando existem mais de 5 carbonos quitais, o grupo hidróxido reage com o grupo aldeído e forma-se um -OH
Álcool e grupo carbonilo

19
Q

Hemicetal

A

Nos monossacáridos, quando existem mais de 5 carbonos quitais, o grupo hidróxido reage com o grupo detona e forma-se um -OH

Cetona e álcool

20
Q

Anómeros

A

Quando, na ciclização de açucares, o grupo OH pode estar em dois sítios diferentes, formando anómeros alfa e beta
Ex: frutose e glucose

21
Q

Na amilopectina estão presentes quantos tipos de ligações glicosídicas?

A

2

22
Q

Nas glicoprotéinas onde se associam os açucares?

A
  • OH de resíduos de seria (o-linked) ou ao grupo amina da Asn (N-linked)
23
Q

Nos glicolípidos onde se associam os açucares?

A

Aos ácidos gordos

24
Q

Porque é que os hidrato de carbono são agentes redutores, e de que depende este poder?

A

Devido a apresentaram uma função carbonilo

depende da forma estrutural do monossacárido

25
Q

O que acontece aos açucares em meio alcalino?

A

Passam da forma cíclica À forma linear - vários grupos OH - derivados enólicos (agentes redutores muito fortes).
Também ocorre a transformação de cetoses em aldoses

26
Q

Onde e em que consiste a prova de ácido múcico?

A

Ao aquecer uma solução de açucares na presença de ácido azótico, a formação de um precipitado branco vai dizer-nos se tínhamos na solução inicial lactose ou galactose

27
Q

Equação de Michaelis-Menten - quais os eixos

A

X - concentração de substrato

Y - Vo

28
Q

Km

A

concentração de substrato para metade da velocidade máxima

29
Q

v máxima

A

teórico - taxa de reação que nunca é atingido

30
Q

o que é uma enzima alostérica

A

não segue nenhuma equação.

tem baixa afinidade para o substrato, pelo que aumenta quando se liga a este conformacionalmente

31
Q

enzimas alostéricas podem ser classificadas em

A

homotrópicas - lig ao substrato no sitio alostérico

heterotrópicas - ligação de outra molécula ao substrato

32
Q

inibidores - tipo de ação competitiva

A

substância e inibidos partilham sitio de ligação

33
Q

inibidores - anticompetitiva

A

ES e inibidos ligam-se em sitios diferentes

34
Q

inibidores - ação não competitiva

A

ocorre ação competitiva e anticompetitiva

35
Q

turnover number

A

nº moles de substrato convertido por segundo por mol de enzima

36
Q

quais as classes da nomenclatura das enzimas

A
são 7
1 - oxidorredutases
2 - transferases
3 - hidrolases
4 - liases
5 - isomerases
6 - ligases/sintetases 
7 - translocases