Proteínas Flashcards

1
Q

La estructura primaria de una proteina

A

una secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica

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Q

La estructura secundaria de una proteina

A

se refiere a las estructuras plegadas que se forman en un polipéptido, debido a las interacciones entre los átomos de la columna vertebral, sostenido por puentes de hidrogeno

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3
Q

La estructura terciaria de una proteina

A

La estructura tridimensional general. La estructura terciaria es principalmente el resultado de interacciones entre los grupos R de los aminoácidos que componen la proteína. (puntes de disulfuro)

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4
Q

La estructura quartenaria de una proteina

A

Proteínas que se componen de múltiples cadenas polipeptídicas, también conocidas como subunidades.

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5
Q

Que significa modificación post-traduccional? Que se puede pasar con una proteína después de esta modificación?

A

Son modificaciones estructurales en la cadena proteica para insertar en ella grupos químicos o para remodelar las unidades (ej. fosforilación)Son modificaciones estructurales en la cadena proteica para insertar en ella grupos químicos o para remodelar las unidades (ej. fosforilación)

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6
Q

Sintese de insulina

A

Se sintetiza como una proteína grande (proinsulina) que se escindida por una proteína proteolítica después de que la cadena proteica se ha plegado en una conformación específica. La eliminación de parte de la cadena polipeptídica de proinsulina elimina parte de la información necesaria para que la proteína se pliegue espontáneamente a su conformación normal. Una vez que la insulina se ha desnaturalizado y se han separado sus dos cadenas polipeptídicas, se pierde su capacidad de asociación.

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7
Q

Técnica de purificación de proteínas en la que una fase estacionaria retiene compuestos con afinidad por ella y una fase móvil transporta compuestos no retenidos en la fase estacionaria

A

cromatografia por afinidad

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8
Q

Principios de SDS-PAGE

A

Consiste en aplicar una corriente a través de un gel que contiene las moléculas de interés. Con base en su tamaño y carga, las moléculas se desplazarán por el gel en diferentes direcciones o a distintas velocidades, con lo que se separan unas de otras.

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9
Q

Cual efecto de urea en una proteina?

A

Las sustancias polares como la urea — en altas concentraciones afectan las puntes de hidrógeno por competir por ellas. Asimismo, las sustancias no polares pueden tener consecuencias similares.

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10
Q

Cual efecto de SDS en una proteina?

A

Los detergentes también pueden desestabilizar la estructura proteica; sin embargo, no es un proceso agresivo y mayormente son reversibles.

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11
Q

Cual efecto de MSH en una proteina?

A

Se encarga de reducir los puentes disulfuro entre los residuos de aminoácido. Puede desestabilizar la estructura terciaria o cuaternaria d e la proteína.

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12
Q

Cual efecto de una hidrólise ácida en una proteina?

A

A valores muy extremos de pH, ya sea medios ácidos o básicos, la proteín perder su configuración tridimensional. El exceso de iones H+ y OHa puede en el medio desestabiliza las interacciones de la proteína. Este cambio de patrón iónico produce la desnaturalización. La desnaturalización por pH puede ser reversible en algunos c asos, y en otros irreversibles.

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13
Q

Cual efecto de un calientamento en una proteina?

A

Las proteínas empiezan a desestabilizarse a temperaturas mayores de 40 °C. Los aumentos de temperatura se traducen en aumento de los movimientos moleculares que afectan los puentes de hidrógeno y otros en laces no covalentes, resultando en la pérdida de la estructura terciaria

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14
Q

Molecula de unión de una enzima

A

Sustrato

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15
Q

Proteínas que aceleran las reacciones, a menudo por factores de millones de veces o más, sin modificarse ellas mismas

A

Enzimas

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16
Q

Barrera de energía para que ocurra una reacción.

A

Energía de activación

17
Q

Parte de la enzima responsable de la acción catalítica.

A

Sítio activo

18
Q

Moléculas auxiliares no proteicas que pueden unirse temporalmente a la enzima a través de enlaces iónicos o de hidrógeno, o permanentemente a través de enlaces covalentes más fuertes para mejorar el funcionamiento óptimo

A

Cofator

19
Q

Son un subconjunto de cofactores que son moléculas orgánicas (basadas en el carbono)

A

Coenzima

20
Q

Subgrupo de cofactores unidos permanentemente a la proteína

A

Grupo protéstico

21
Q

Que es alosterismo cooperativo?

A

Cuando el sustrato mismo puede servir como un activador alostérico: al unirse a un sitio activo, aumenta la actividad de otro sitio activo.

22
Q

Cuales proteínas absorven mejor UV?

A

Las proteinas que tienen substituinte aromatico

23
Q

Es una técnica analítica usada para detectar una proteína especifica en un extracto crudo, mediante el uso de anticuerpos. El procedimiento comienza con una corrida electroforética en gel de poliacrilamida para separar las proteínas de la muestra según el criterio del método utilizado. Luego, las proteínas ya separadas son transferidas a una memabrana de nitrocelulosaque las une con firmeza y en forma no especifica por difusión, aunque la mas utilizada en la actualidad es la electrotransferencia.

A

Tecnica de Western Blot

24
Q

Para que sirve una telomerasa?

A

Al final del cromosoma no hay ningún fragmento de Okazaki vecino que proporcione el hidroxilo necesario, lo que resulta en una replicación incompleta del extremo del cromosoma.
1 - Telomerasa incluye una secuencia especifica de nucleotidos en el termina 3´
2- Bases complementarias se agregan con ayuda de la RNAtelomerasa como molde
3-telomerasa va se desplazando y agregando mas unidades
4-ADN polimerasa actua

25
Q

¿Se puede reestructurar una proteína después de ser desnaturalizada?

A

En algunas proteínas, la desnaturalización se puede revertir. Siempre que la estructura primaria del polipéptido siga intacta, puede volver a plegarse a su forma funcional si se devuelve a su entorno normal. Otras veces, sin embargo, la desnaturalización es permanente.

26
Q

¿Cómo puede una proteína replegarse?

A

Tus secuencias de aminoácidos deben contener toda la información necesaria para su replegamiento. Muchas proteínas no se pliegan por sí solas, sino que necesitan la ayuda de una proteína chaperona.

27
Q

Una enzima que está formada por una proteína (apoenzima) y un cofactor

A

Haloenzima

28
Q

Una subestructura generada en cualquier parte de la cadena polipeptídica que puede plegarse independientemente del resto de la proteína en una estructura compacta y estable

A

Domínio proteico