Proteínas Flashcards

(32 cards)

1
Q

Quais as interações em estruturas primárias?

A

Ligações peptídicas

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Q

Quais as interações em estruturas secundárias?

A

Ligações de H

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Q

Quais as interações em estruturas terciárias?

A

Pontes dissulfeto (ex de covalente)
Ligações de H
Interações hidrofóbicas

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Q

Quais as interações em estruturas quarternárias? (3)

A

Interações iônicas
Hidrofóbicas
Ligações de H

Subunidades

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Q

Diferença entre regulação alostérica e inibição enzimática

A

Alosteria:
Feedback
Sítio alostérico
Modifica com formação da enzima
Pode ser ativador

Inibidores
No sítio ativo (competitivo) ou em outro
Sempre inibe

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6
Q

Aminoácidos que participam de fosforilação? (3)

A

Serina
Tirosina
Treonina

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7
Q

2 tipos de estruturas secundárias

A

Alfa hélice:
Ligações de H entre H (NH) e O (C=O)

Folha beta:
Ziguezague
Ligações de H

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8
Q

Ligações peptídicas são de que tipo

A

Formadas por desidratação (condensação)

Covalentes

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9
Q

O que é uma estrutura secundária?

A

Enrolamentos e dobras da cadeia polipeptídica

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10
Q

O que é uma estrutura terciária?

A

Dobragem TRIDIMENSIONAL da secundária

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11
Q

Aminoácidos ácidos

A

Aspartato e glutamato

Mais de uma zona de resistência antes do ponto isoelétrico

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12
Q

Aminoácidos básicos

A

Lisina, Arginina e Histidina

Mais de uma zona de tamponamento depois do ponto isoelétrico

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13
Q

Composição qualitativa, quantitativa e sequencial

A

Estrutura primária

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14
Q

Composição qualitativa, quantitativa e sequencial

A

Estrutura primária

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15
Q

O que é uma proteína conjugada

A

Com a hidrólise, libera aminoácido e outro componente

Parte proteica: apoproteína
+ (permanente)
Parte não proteica: grupamento prostático

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16
Q

Mudanças com a desnaturação

A

Altera a propriedades físicas e químicas, perda da função biológica

17
Q

Exemplos de proteínas fibrosas

A

Colágeno
Queratina
Elastina
Miosina
Tropomiosina

18
Q

Exemplos de proteínas globular

A

Hemoglobina
Mioglobina
Enzimas
Albumina
Hexocinase

19
Q

Fatores que afetam a velocidade da reação enzimática (3)

A

pH
Temperatura
Concentração de substrato

20
Q

Características da inibição competitiva (4)

A

Velocidade máxima mantida
Aumenta Km
Compete pelo sítio ativo
Não ocorre catalise

21
Q

Características da inibição incompetitiva ou acompetitiva (4)

A

Diminuir velocidade máxima
Diminui Km
Liga-se a enzima só quando substrato já está ligado
Sítio distinto do ativo

22
Q

Características da inibição mista não competitiva (4)

A

Diminui velocidade máxima
Km é mantido
Pode se ligar a enzima apenas ou ao complexo enzima substrato
Para enzimas com dois ou mais substratos

23
Q

Características de um inativador

A

Inibição irreversível
Combina-se (destrói) com um grupo funcional da enzima
Ou
Forma uma ligação muito estável covalente
Omeprazol

24
Q

Três formas de regulação enzimática

A

Regulação alostérica
Modificações covalentes (fosforilação e desfosforilação)
Síntese de enzimas

25
Regulação enzimática por alosteria
Reguladas por afetes ou moduladores Ligação reversíveis e não covalentes ao sítio alostérico Mais de uma subunidade Efetor homotrópico é o substrato Efetor heterotrópico é diferente do substrato
26
Regulação enzimática por modificação covalente
Fosforilação e desfosforilação Grupos fosfato de resíduos de serina, treonina ou tirosina
27
Regulação enzimática por síntese de enzimas
Altera velocidade de degradação ou síntese de enzimas Resultantes da indução ou repressão de síntese Exemplo: altos níveis de insulina aumentam a síntese de enzimas do metabolismo da glicose
28
Vias do anabolismo
Divergentes
29
Aminoácidos essenciais
1. Histidina 2. Isoleucina 3. Leucina 4. Lisina 5. Metionina 6. Fenilalanina 7. Treonina 8. Triptofano 9. Valina
30
Ligações peptídicas entre:
Grupo amina (NH2 com carbonos) de um aminoácido com o grupo carboxila do outro
31
Sentido da cadeia polipeptídica
Aminoácido N-terminal para aminoácido C-terminal
32
O que NÃO afeta a velocidade da reação enzimatica
Regulação hormonal Inibição competitiva