proteínas Flashcards
(39 cards)
Esquematizar a ligação peptídica.
A ligação peptídica é uma ligação covalente entre duas moléculas de aminoácidos : grupo carboxila (-COOH) de um e o grupo amina (-NH2) de outro, com a liberação de uma molécula de água (H2O). Essa reação ocorre no ribossomo durante a síntese proteica.
O que comporta um ácido- base?
Grupo amino, grupo carboxila livre e r ionizaveis
Classificação de acordo com a quantidade de aminoácidos pra formar uma proteína ?
2 aminoácios- bipeptídico
3- tripeptídico
4- tetrapeptídico
Oligopeptídico- dezena
polipeptídico- centena
Proteina- mais de mil
Descreva os peptídeos em sua atividade biológica
Aspartame: Junção de aminoácidos, ou seja, um dipeptídeo ( fenilalanina + aspartato), um adoçante a qual é quebrado em três metabólitos- fenilalanina, acido aspártico e metanol
Glutationa- tripeptídeo, que atua como antioxidante, equilbrando radicais livres que causam danos celulares.
Mantém o ferro 2+ e dissipa H202 ( CATALASE: CONVERSÃO DE H202 EM ÁGUA).
ENCEFALINAS- PEPTÍDEO OPIOIDE QUE AGE COMO ANALGÊSICO NATURAL, PRODUZIDO PELO PRÓPRIO ORGANISMO.
ATUAM NA MÉDULA ESPINHAL, BLOQUEANDO PASSAGENS DE DOR.
OCITOCINA- Atua como um hormônio e neuropeptídeo, estimulando a contração ultrauterina, ejeção de leite, criação de vinculos ( ligação mãe e filho)
antidiurético- hormonio que exerce a função de conservar água, regular a agua no organismo, previnir a hidratação vasopressina.
PROTEÍNAS CONJULGADAS
É UMA PROTEINA QUE POSSUI INTERAÇÕES COM OUTRAS MOLÉCULA QUE SE ASSOCIAM A GRUPOS NÃO PROTEICOS, OU SEJA, GRUPO PROSTÉTICO ( LIPIDEO, AMINOÁCIO)
QUAIS SERIAM OS GRUPOS PROSTÉTICO
Lipoproteínas
Glicoproteínas
Metaloproteínas
DESCREVA A ARQUITETURA DA PROTEINA
o ARRANJO ESPACIAL DOS ÁTOMOS É CHAMADO DE CONFORMAÇÃO. E a mudança conformacional ocorre por uma ligação simples.
A proteina para ter função precisa ter uma conformação estrutural tridimensional
Termodinâmicamente estáveis: Só atinge essa estabilidade quando está nativa, ou seja, dobrada, organizada, Logo, tem menor entropia ( gibbs) = maior organização
o que mantém a conformação de uma proteína?
Ligação de hidrogênio e ponte dissulfeto
A estrutura primária de uma proteína.
É a união de aminoácidos para formar a ligação peptidica.
A estrutura primária é composta por carbono e nitrogenio que tem caráter de dupla ligação que impede a rotação.
Conclusão: Não tem função e não é ativa devido a dupla ligação.
A proteína assume funções específicas por meio do que?
Dos Ângulos PHI E PSI ( permite a rotação ) DEFININDO A CONFORMAÇÃO TRIDIMENSIONAL.
Quem permite a rotação das proteínas?
Ângulos edrios- PHI E SHI
descreva a estrutura secundária.
Sobre a glicina e prolina ?
O arranjo tridimensional dos átomos de uma proteína cadeia principal sem considerar
a cadeia lateral.
Estrutura helice alfa e folha aberta
Inicio de dobramento por meio de ligações de hidrogênio
Glicina e prolina não ocorrem em hélices devido alto gibss, alto nível de organização, a qual não permite chegar ao aspecto padrão.
QUAIS SÃO AS RESTRIÇÕES QUE INFLUENCIAM NA ESTABILIDADE DE UMA PROTEÍNA?
A TENDÊNCIA INTRÍSECA-
O VOLUME DOS GRUPO R
OCORRÊNCIA DE RESÍDUO PROLINA E GLICINA
AS INTERAÇÕES ENTRE OS GRUPO R
DESCREVA SOBRE A CONFORMAÇÃO BETA ( FOLHA BETA) ESTRUTURA SECUNDÁRIA:
O ESQUELETO CADEIA POLIPEPTIDICA, AS CADEIAS LATERAIS, ESTÁ ESTENDIDA EM ZIGUE ZAGUE.
A ESTRUTURA TERCIÁRIA e quaternaria
É o arranjo tridimensional de todos os atomos de uma proteína em sua forma ativa, ou seja, toda proteína interagindo com as partes secundárias para manter a forma tridimensional.
É o arranjo tridimensional de um complexo de proteínas formada por duas cadeias polipeptídicas. Junção de cadeias terciárias
Quais são as interações que determinam a estrutura da proteína?
as cadeias laterais que induzem a forma tridimensional da proteina.
Quais são os componente de interação ?
Ponte dissulfeto
interações hidrofóbicas- APOLARES INTERAGEM
ligações de hidrogênio - entre H-O ou H-N
interações iônicas ( + com -) não tem ligação
a estrutura terciaria pode ser classificadas como : ( cadeias polipeptídicas)
Proteínas globulares: possuem formato esférico ou compacto e são solúveis em água. Exemplo: hemoglobina, mioglobina e enzimas. centro apolar
Proteínas fibrosas: apresentam estrutura alongada e são insolúveis em água, desempenhando funções estruturais. Exemplo: colágeno, queratina e elastina. ( interações hidrofóbicas e ponte dissulfeto)
A proteina fibrosa é derivado a partir do ?
Queratinócito que lembra a queratina.
A formação do fio de cabelo, são compactações de queratina
Como é formado a ponte dissulfeto?
Por meio de cisteínas que perdem hidrogênio e eletóns, sofrendo oxidação formando as cistinas.
Exemplo de proteina fibrosa ?
Colágeno- três polipeptídeos supertorcidos sobre o outro.
Estrutura terciária- globulares
Contém diversos tipos de estruturas secundárias helice alfa e folhas b- mioglobina que armazena oxigênio pro musculo
Estrutura Supersecundária ou enovelamento
:MOTIVO E DOMÍNIO.
motivo: REGIÃO DA PROTEINA COM dobramento específico padrão.
DOMÍNIO- UMA PARTE DA CADEIA POLIPEPTÍDICA QUE PODE SE MOVIMENTAR DE FORMA ISOLADO SEM COMPROMETER COM O RESTO DA PROTEÍNA.
A desnaturação da proteína é perda da conformação tridimensional, ocorrendo a perda de função, cite meios de desnaturação:
phs extremo- muda o estado de protonação
solventes orgânicos ( álcool ou cetona)- Interagem com cadeias laterais da proteina e desnatura a proteina
Solutos como ureia- extremamente toxico
Detergentes- desorganizam as ligações polares e apolares
temperaturas
