Proteínas Flashcards
(22 cards)
Definición y composición química
Macromoléculas formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos.
Son composición es básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
Son polímeros de aminoácidos y serian por lo tanto los monómeros unidad
Función de las proteínas
Desempeñan múltiples funciones
Estructura
Reguladora
Transporte
Protección
Otras
Qué difiere una proteína de otra? Cómo puede ser clasificada?
La proteína puede ser diferenciada de acuerdo con la cantidad, orden y tipo de aa.
Hay muchas proteínas diferentes, según el orden en que se unan los aminoácidos.
Clasificación: función y estructura
Qué es un enlace peptídico y cómo se forma?
Un enlace peptídico es un tipo de enlace covalente que une dos aminoácidos.
Se forma entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH₂) de otro, liberando una molécula de agua (H₂O).
Si más aminoácidos se van uniendo por enlaces peptídicos, se forma un polipéptido, que puede llegar a ser una proteína funcional.
Qué es un grupo carboxilo y un grupo amino del aminoácido como están formados?
Grupo carboxilo (-COOH) → Un carbono unido a un oxígeno por un doble enlace (=O) y a un grupo hidroxilo (-OH).
Grupo amino (-NH₂) → Un nitrógeno unido a dos hidrógenos.
Un grupo hidroxilo (-OH) es un grupo funcional formado por un átomo de oxígeno (O) unido a un átomo de hidrógeno (H).
Diferencia entre péptido, polipéptido y proteína?
Péptido → Es una cadena corta de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Si tiene solo dos aminoácidos, se llama dipéptido; si tiene tres, tripéptido.
Polipéptido → Es una cadena más larga de aminoácidos. No todos los polipéptidos son proteínas, pero todas las proteínas están formadas por polipéptidos.
Proteína → Para que un polipéptido se convierta en una proteína funcional, debe plegarse en una estructura tridimensional específica. Esta estructura puede tener varios niveles: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria
un polipeptido y una proteina primaria no es la misma cosa? pq la primaria no esta plegada????????????????
Cómo son llamados los polímeros cortos de aa? Ejemplos
Los polímeros cortos de aa son llamados de péptidos y desempañan funciones importantes en el sistema neuroendocrino, por ej. las hormonas, factores liberadores de hormonas y neurotransmisores.
Cuándo nace una proteína?
Cómo se madura?
Cómo envejece?
Cómo muere?
- En el momento de la traducción
- Madura a través de eventos de procesamiento postraduccional, como proteólisis selectiva.
- Alterna entre estados de trabajo y reposo por medio de factores reguladores
- Envejece por oxidación, desamidación
- Muere cuando se degrada hacia los aminoácidos que la componen.
Qué es proteólisis selectiva, oxidación y desaminación?
La proteólisis selectiva es un proceso biológico mediante el cual se rompen enlaces peptídicos dentro de una proteína de manera específica para eliminar partes de la proteína o activarla, modificando así su función
La oxidación es la pierda de electrones que ocurre en la respiración celular, y con el tiempo y la pierda de electrones la proteína envejece.
La desaminación es el proceso mediante el cual se elimina el grupo amino (-NH₂) de un aminoácido.?
Ejemplo de proteínas y sus funciones
- Citoesqueleto: mantiene la forma y la integridad física de la célula
- Filamentos de actina y miosina: forman la maquinaria contráctil des músculo
- Hemoglobina: transporte de oxígeno
- Anticuerpos circulantes: defienden contra invasores extraños
- Enzimas: catalizan reacciones que generan energía, sintetizan biomoléculas y las degradan, replican genes y los transcriben, procesan mrna (ácido ribonucleico mensajero), entre otras funciones . los receptores permiten a las células detectar hormonas
Qué es un aminoácido y cómo está formado?
Son como bloques de construcción de las proteínas.
-Cada aminoácido posee por lo menos un grupo carboxilo (ácido), un grupo amino (básico) y difiere de otros aminoácidos por la composición del grupo R o Radical o cadena lateral
-A parte de un átomo de hidrógeno, otro átomo u otro grupo de átomos se une al carbono alfa??
Función de los aminoácidos
-Proporcionan las unidades monómero donde forman las cadenas polipeptídicas largas de proteína
-Participan en funciones celulares tan diversas como la transmisión nerviosa y biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea.
Clasificación de los aminoácidos
Hay 20 tipos de aminoácidos y carecemos de la producción de 10 de estos 20, que deben ser consumidos a través de la alimentación.
Tipos de aminoácidos:
-No esenciales o Naturales: cuerpo produce
-Esenciales: cuerpo no produce
-Semi esenciales: son producidos pero en pequeña cantidad
Ej. Histidina esencial en la infancia / fase adulta semi esencial
Clasificación de los aminoácidos según su Radical
-Existen dos clases amplias de aminoácidos de acuerdo a si el radical es hidrofóbico o hidrofílico
-Los aminoácidos hidrofóbicos tienden a rechazar el ambiente acuoso y, por lo tanto, residen predominante dentro de las proteínas
-Esta clase de aminoácidos no se ionizan ni participan en la formación de enlaces de H.??
-Los aminoácidos hidrofílicos tienden a interactuar con el ambiente acuoso.
-Están implicados a menudo en la formación de enlaces de H y se encuentran predominantemente en las superficies externas de las proteínas o en los sitios reactivos de las enzimas.
Cuáles son los esenciales y no esenciales? Y donde encontramos los no esenciales?
Carnes, pescados, legumbres, huevos, cereales, semillas, gelatina…
Estructura primaria de una proteína
-Estructura básica de las proteínas
-Señala que aa compone parte de la cadena polipeptídica y el orden en dicha cadena.
-Una cadena polipeptídica consiste en una cadena lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
-Esta definida por los tipos y secuencia de aminoácidos que contiene una proteína
-La secuencia de la proteína está determinada por el ADN del gen que la codifica.
-Un cambio en la secuencia de ADN del gen puede modificar la secuencia de aa de la proteína. (ej. anemia falciforme)
Estructura secundaria de una proteína
Es la forma que adopta la cadena de aminoácidos debido a los enlaces de hidrógeno que se forman entre los átomos de la cadena.
-Los aa, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
1. La alfa-hélice
2. La lámina beta
Estructura terciaria de una proteína
-Es el plegamiento de la secundaria sobre sí misma debido a interacciones de hidrógeno, enlaces iónicos, y fuerzas hidrofóbicas (donde los aminoácidos hidrofóbicos se agrupan para evitar el agua).
-En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.
-Puede tener una conformación globular o fibrosa
-La conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc.
-Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.
Aparecen varios tipos de enlaces:
1. El puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
2. Los puentes de hidrógeno
3. Los puentes eléctricos
4. Las interacciones hidrófobas.
Estructura cuaternaria de una proteína
-Informa de la unión mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciária, y forma un complejo proteico.
-Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
-El número de protomeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la capsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteicas
Clasificación de las proteínas según su composición química
- HOLOPROTEÍNAS - SIMPLES
Formadas solamente por aminoácidos,Ej albúmina, globulina, histonas - HETEROPROTEÍNAS - CONJUGADAS
Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina “grupo prostético”
Clasificación de las proteínas según su estructura molecular
-Es según las formas que pueden adoptar las moléculas de proteínas al disponerse estructuralmente en su conformación biológica.
- Globulares: Albúminas, Hormonas, Enzimas, ect.
- Fibrosas: Colágenos, Queratinas, Elastinas, Fibroínas, etc.
Clasificación de las proteínas según su función biológica
