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Bioquímica > Proteìnas > Flashcards

Proteìnas Flashcards

1
Q

Compuestos bioquímicos más abundantes en los seres vivos

A

Proteínas

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Q

Papel de las proteínas en casi todos los procesos biológicos

A

Son verdaderamente especiales por ser la sustancia centrales

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3
Q

Están compuestas de estructuras proteínicas todas ellas

A

Enzimas

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4
Q

Catalizadores que permiten que ocurren casi todas las reacciones químicas en los sistemas vivos

A

Enzimas

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5
Q

Hacen posible la vida como la conocemos

A

Enzimas

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6
Q

Componentes estructurales de la membrana celular

A

Lípidos y proteínas

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7
Q

Papel de las proteínas en las membranas celulares

A

Ayudar a transportar sustancias a través de la doble capa lipídica y trabajan como sitios receptores de los neurotransmisores y de las hormonas

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8
Q

Dos funciones de las proteínas en el cuerpo completo

A

Soporte estructural y movimiento

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9
Q

De qué está compuesto el tejido conectivo

A

Fibras proteínicas fuertes

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10
Q

Función del tejido conectivo

A

Unir la piel y el hueso

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11
Q

De qué está compuesto el tejido muscular

A

Proteínas que se contraen

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12
Q

Por qué se mueven los huesos

A

Debido a músculos que se contraen

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13
Q

Que mueven las proteínas a nivel celular

A

Los cromosomas de las células y las proyecciones de látigo de diferentes células

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14
Q

Ejemplo de una célula con proyecciones de látigo

A

células de los espermas

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15
Q

Otra función de las proteínas y ejemplo

A

Transporte y almacenamiento de iones y moléculas

Ej. Llevar oxígeno de los pulmones a las células

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16
Q

Agentes de comunicación química

A

Hormonas

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17
Q

De que están compuestas numerosas hormonas

A

Estructuras proteínicas

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18
Q

Inmunoglobulinas

A

Una de las líneas de defensa más importantes contra los agentes infecciosos

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19
Q

De que están compuestas las inmunoglobulinas

A

Proteínas

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20
Q

Qué son los agentes infecciosos que las inmunoglobulinas lindas neutralizan

A

Muchos también son proteínas

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21
Q

Unidad básica de la proteína

A

Aminoácidos

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22
Q

Qué son las proteínas

A

Polímeros de condensación de los aminoácidos

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23
Q

Cuántos aminoácidos hay por proteína

A

De cientos a miles dependiendo cada proteína

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24
Q

Cómo se encuentran los aminoácidos en la proteína

A

En estructuras de cadenas enroscadas pero altamente organizadas

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25
Q

Funciones de las proteínas

A
  • enzimas
  • membrana celular
  • soporte estructural
  • movimiento del cuerpo
  • inmunoglobulinas
  • transporte y almacenamiento de iones y moléculas
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26
Q

De que están compuestos los aminoácidos

A

Un grupo amino -NH2

Un grupo carboxilo -COOH

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27
Q

aminoácidos más significativos biológicamente

A

Alfa-aminoácidos

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28
Q

Como se forma un alfa-aminoácido

A

Un grupo amino en el segundo átomo de carbono de la cadena del ácido

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29
Q

Característica de la tomo de carbono alfa de los aminoácidos

A

Carbono quiral

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30
Q

Carbono quiral

A

Unidos al átomo de carbono hay cuatro grupos diferentes

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31
Q

Excepción de aminoácido que no contiene un carbono quiral en el alfa

A

El as sencillo
La glicina
Tiene un Segundo átomo de hidrógeno y no un grupo R unido al atomo de carbono alfa

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32
Q

Configuración de la mayoría de los aminoácidos quirales

A

L

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33
Q

Que hace a los aminoácidos diferentes uno de otro

A

Los grupos R unidos al atomo de carbono alfa

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34
Q

Como se conocen los grupos R unidos al atomo de carbono alfa

A

Cadenas laterales de los aminoácidos

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35
Q

Cuántos aminoácidos contienen los seres vivos

A

20 approx. Y algunos derivados

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36
Q

Como se dividen los aminoácidos

A

En 4 grupos

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37
Q

Primer grupo

A

Cada aminoácido contiene una cadena lateral alifática

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38
Q

Cadena lateral alifática

A

Cadena hidrocarbonada no aromática

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39
Q

Que aminoácidos forman el primer grupo

A

Alanina (Ala)
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Isoleucina (Ile)

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40
Q

Segundo grupo

A

Serina (Ser)

Treonina (Tre)

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41
Q

Qué tienen en común el grupo uno y dos

A

Tienen como cadena lateral una alcohol no aromático

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42
Q

Tercer grupo

A

Aminoácidos con cadenas laterales aromáticas

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43
Q

Aminoácidos aromáticos (grupo 3)

A

Fenilalanina (Fen)
Tirosina (Tir)
Triptófano

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44
Q

De donde se sintetiza la tirosina en los humanos

A

A partir de la fenilalanina

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45
Q

En que se puede convertir la tirosina

A

Epinefrina

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46
Q

Cuarto grupo

A

A mi no ácidos que contienen azufre

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47
Q

Aminoácidos del grupo cuatro

A

Cisteína (Cis)

Metionina (Met)

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48
Q

Forma otro aminoácido con azufre a partir de una reacción

A

Cisteína

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49
Q

aminoácido formado a partir de la reacción de la cisteína

A

Cristina

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50
Q

Cómo se produce el aminoácido Cristina

A

Eres grupo tiol-SH se oxida fácilmente para producir un puente disulfuro

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51
Q

Puente disulfuro

A

Enlace disulfuro, son enlaces importantes que ayudan a mantener la estructura tridimensional de las proteínas

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52
Q

Características del ácido aspartico (Asp) y el ácido glutamico (Glu)

A

Tienen un segundo grupo carboxilo o anión carboxilato en sus cadenas laterales
Asp- cadena lateral carbono 2
Glu- cadena lateral carbono 3

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53
Q

Nombre que se les da a las cadenas que tienen un segundo grupo carboxilo o anión carboxilato en sus cadenas laterales

A

Cadenas laterales ácidas

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54
Q

Derivados amidicos del ácido aspártico y del ácido glutamico en las proteínas

A

Asparagina (Asn) y glutamina (Gln) respectivamente

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55
Q

Se usa para aumentar el sabor de los alimentos

A

Sal sódica del ácido glutamico

Glutamico monosodico

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56
Q

Aminoácido más básico y su característica

A

Arginina

Grupo guanidino

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57
Q

Aminoácidos con un segundo grupo amino en sus cadenas laterales

A

Lisina (Lis)
Arginina (Arg)
Histidina (His)

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58
Q

Cómo se clasifican los aminoácidos con un segundo grupo amino en sus cadenas laterales y porque

A

Como aminoácidos básicos porque cada uno de los grupos amino de la cadena lateral puede aceptar un H

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59
Q

Aminoácido en una categoría diferente por su estructura

A

Prolina (Pro)

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60
Q

Estructura de la prolina

A

Cadena lateral unida al átomo de nitrógeno a su vez unido al carbono alfa

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61
Q

Aminoácidos libres

A

Principales componentes de las proteínas

No se encuentran ampliamente distribuidos en la naturaleza

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62
Q

Que se necesita para que nuestro cuerpo pueda sintetizar proteínas humanas

A

Nuestra dieta debe proporcionar las proteínas animales y vegetales necesarias, estas se hidrolizan en la digestión y se reensamblan para formar proteínas humanas

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63
Q

Como se dividen los aminoácidos

A

Esenciales y no esenciales

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64
Q

Aminoácidos esenciales

A

Aquellos que se requieren en la dieta ya que no se pueden biosintetizar.

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65
Q

Aminoácidos esenciales (8)

A 
Isoleucina
Leucina 
Lisina 
Metionina 
Fenilalanina 
Treonina 
Triptófano
Valina
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66
Q

Que se necesita para biosintetizar un aminoácido

A

Una fuente adecuada de nitrógeno, carbono, oxígeno e hidrógeno

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67
Q

Aminoácidos que no se tiene clara la Clasificación y porque

A

Histidina (es un aminoácido esencial para los niños pero no para los adultos)
Arginina
Ambos se pueden biosintetizar en cantidades más pequeñas que los demás aminoácidos no esenciales

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68
Q

Cuál es la mejor fuente de aminoácidos

A

La mayoría de las carnes son fuentes excelentes de todos los aminoácidos

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69
Q

Por qué las plantas no son una buena fuente de aminoácidos

A

Contienen únicamente pequeñas cantidades de lisina y metionina

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70
Q

Deficiencia proteinica

A

Cuando uno más de los aminoácidos esenciales no está presente en la dieta, deben cuidarse los vegetarianos.
Es Uno de los mayores problemas en muchos países pobres

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71
Q

Niños con dietas deficientes en proteínas desarrollan

A

Enfermedad kwashiorkor.

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72
Q

Enfermedad kwashiorkor. Síntomas

A

Edema severo (des balance de fluidos), lesiones en la piel, crecimiento retardado y aumento en el tamaño del hígado

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73
Q

Tolerancia diaria recomendada de proteína en la dieta (TDR)

A

0.8 de proteína por kilogramo de masa corporal

74
Q

Sustancia anfoterica

A

Aquella que puede aceptar y donar H

75
Q

Que hace a los aminoácidos con propiedades anfótericas

A

Tienen un grupo ácido y un grupo básico

76
Q

Cómo están los aminoácidos en una solución ácida fuerte con un pH bajo

A

Totalmente protonados y tienen una carga positiva (forma cationica)

77
Q

Como son los aminoácidos en una solución casi neutra

A

Iones dipolares

78
Q

Iones dipolares

A

Iones con una carga positiva y una carga negativa

Zwitteriones

79
Q

Como son los aminoácidos cuando hay un pH alto

A

Se carga negativamente (forma aniónica) porque los iones hidróxido sacan los H de las moléculas

80
Q

Cómo es el pH de la mayoría de las células

A

Approx neutros

81
Q

La molécula de aminoácido como es

A

Ion dipolar, neutra
Anion carboxilato-COO negativo
Grupo amino protonado-NH3+ positivo

82
Q

Reacción más importante los aminoácidos de todas las posibles reacciones en los ácidos carboxílico y las aminas

A

Reacción de formación de amidas

83
Q

Reacción de formación de amidas de los aminoácidos

A

Un grupo carboxilato de un aminoácido se combina con un grupo amino de otro aminoácido para producir una unión o un enlace amidico, formando un dipeptido.

84
Q

Dipeptido

A

Compuesto que consta de dos aminoácidos unidos por un enlace amídico

85
Q

Enlace amidico

A

También se conoce como enlace péptidico, ya que une aminoácidos en compuestos denominados péptidos y proteínas

86
Q

Afecta si se une el grupo amino del primero al carboxilato del segundo o el grupo Carboxilato del primero al grupo amino del segundo

A

Sí, se forman dipéptidos diferentes

87
Q

Como se nombra un dipéptido

A

Reemplace la terminación del aminoácido del extremo N-terminal por la terminación il y agréguelo como un prefijo al nombre del aminoácido del extremo C-terminal

88
Q

Primeros miembros de una serie de compuestos denominados péptidos

A

Dipéptidos

89
Q

Compuestos constituidos por moléculas de cadenas cortas de aminoácidos enlazados o unidos

A

Peptidos

90
Q

Estructuras proteínicas más pequeñas

A

Péptidos y polipeptidos

91
Q

Polipeptidos

A

Están constituidos por moléculas de cadenas con más de 10 aminoácidos unidos

92
Q

Cómo se pueden combinar los aminoácidos

A

Cualquier aminoácidos se puede combinar con cualquiera de los 20 aminoácidos

93
Q

Cuántos dipéptidos pueden existir

A

400 diferentes en la naturaleza

94
Q

Cuántos tripéptidos pueden existir

A

8000

95
Q

Cuántos tetrapéptidos pueden existir

A

160 000

96
Q

Como se denominan los aminoácidos unidos en una cadena peptidica

A

Residuos de aminoácidos

97
Q

Dos ejemplos de péptidos en la naturaleza

A

Vasopresina y oxitocina

Hormonas peptidicas pituitarias

98
Q

Existen péptidos en la naturaleza

A

Si, muchos diferentes, cada uno con un papel biológico específico

99
Q

Vasopresina ( que es, estructura, función)

A

Hormona peptidica pituitaria con un enlace de disulfuro dentro de la cistina que controla el balance de los fluidos promoviendo la reabsorción de agua por las células del riñón y controla la presión sanguínea regulando la cantidad de fluido en el sistema circulatorio

100
Q

Otro nombre de la glándula pituitaria

A

Hipófisis

101
Q

Glándula pituitaria

A

Es endocrina y se encuentra en la base del cerebro

102
Q

Que sucede si se secreta una cantidad insuficiente de vasopresina

A

Diabetes insípida

103
Q

Diabetes insípida (síntomas, tratamiento)

A

Se excretan grandes volúmenes de orina (hasta más de 4 l por día) se controla suministrando vasopresina

104
Q

Otro nombre de la vasopresina

A

Hormona antidiurética (ADH)

105
Q

Oxitocina

A

Hormona peptidica pituitaria
Estructura similar a Vasopresina
Griego, crecimiento rápido

106
Q

Función de la oxitocina

A

Produce contracciones fuertes del músculo liso del útero durante el parto (droga para inducir el parto) y permite la liberación de la leche materna

107
Q

Que papel juega la estructura de una molécula de proteína

A

Determina sus propiedades y sus actividades biológicas

108
Q

Como es la forma de una molécula de proteína

A

Cada molécula tiene una forma tridimensional definida

109
Q

Forma específica de una proteína

A

Conformación

110
Q

Conformación general de una molécula de proteína se divide en

A

4 niveles de organización:

  • estructura primaria.- secuencia de aminoácidos en la molécula
  • estructura secundaria.-
  • estructura terciaria.-
  • estructura cuaternaria.-
111
Q

Estructura primaria

A

Secuencia de aminoácidos en la molécula

112
Q

Como inicia y termina la estructura primaria de cada molécula de proteína

A

Comienza en el aminoácido N-terminal y termina en el aminoácido C-terminal

113
Q

Que efecto tendría la sustitución de un aminoácido en la actividad biológica de una molécula grande de proteína

A

Ligeros cambios en estructura primaria de una proteína tienen un efecto fundamental en las propiedades de esa

114
Q

Ejemplo de lo que puede hacer el cambio de un aminoácido en una proteína

A

Las moléculas de hemoglobina de los individuos que sufren anemia por células falciformes

115
Q

Que cambio existe en las moléculas de hemoglobina con anemia por células falciformes

A

Una molécula de hemoglobina consta de cuatro cadenas polipéptidicas dos alfa y dos beta cada una con 140 aminoácidos, en la cadena beta de la hemoglobina normal un ácido glutámico (cadena lateral polar) es el sexto aminoácido desde el extremo N-terminal de la cadena y en las células falciformes se tiene una valina (cadena lateral no polar). Esto cambia las factura de la molécula del hemoglobina y las propiedades de los glóbulos rojos

116
Q

Que produce esta sustitución de aminoácido

A

Cuando la concentración de oxígeno en la sangre es baja, los glóbulos rojos con anemia por células falciformes toman la forma de una hoz en lugar de una dona (Normal) provocando que las células falciformes no funcionen adecuadamente produciendo bloqueos en los pequeños vasos sanguíneos

117
Q

Que ventaja tienen las células falciformes

A

Ayuda a proteger contra la malaria

118
Q

En donde es común estas células

A

Algunas regiones de África donde el 40% las poseen

119
Q

Estructura secundaria de las proteínas

A

Arreglo fijo de los aminoácidos resultante de las interacciones entre los enlaces a médicos cercanos entre sí en la cadena. Distribución o arreglo espacial de los aminoácidos cerca entre sí

120
Q

Cuál es las dos estructuras secundarias más importantes

A

Hélice alfa y laminar plegada beta

121
Q

Estructura estrechamente enrollada en forma de espiral

A

Hélice alfa o estructura helicoidal

122
Q

Se produce por el enlace de hidrógeno entre el grupo carbonilo (C=O) de un aminoácido y el grupo -NH- que está cuatro aminoácidos adelante en la cadena

A

Estructura helicoidal

123
Q

De cuántos aminoácidos estructura secundaria

A

Puede involucrar muy pocos aminoácidos cercanos entre sí o toda la cadena

124
Q

Por qué los nombres de las estructuras secundarias

A

Hélice alfa se descubrió primero por lo que tiene el alfa.
La lámina plegada beta tiene la beta debido a que fue la segunda estructura secundaria identificada, además se le llama lámina plegada debido a los dobleces en forma de zigzag

125
Q

Configuración plegada beta

A

Los aminoácidos se extienden en lugar de empacarse.
Tienen cadenas paralelas que van en zigzag unidas por medio de enlaces de hidrógeno y las cadenas laterales se extienden por encima y por debajo del plano de la estructura laminar plegada

126
Q

Estructura terciaria

A

Forma como la cadena proteínica se dobla y se enrosca

127
Q

De que resultan los dobleces y torcimiento

A

De las fuerzas de atracción entre las cadenas laterales de los aminoácidos ampliamente separadas entre sí dentro de la cadena

128
Q

Mioglobina

A

Proteína que lleva el oxigeno de los vasos sanguíneos al músculo esquelético y lo almacena

129
Q

Estructura de la mioglobina

A

Pequeña, 153 aminoácidos. Un segmento de su estructura es un grupo hemo (estructura cíclica plana con cuatro anillos de pirrol y un ion de hierro en el centro). es compacta de dobleces y torcimiento definidos, su estructura es una hélice alfa torcida. En el interior están las cadenas laterales no polares y en el exterior las cadenas laterales polares y dentro de la estructura se encuentra el grupo hemo unido a la molécula de histidina en la cadena

130
Q

Se encuentra en grandes cantidades en mamíferos de inmersión profunda pues permite permanecer sumergidos por largos periodos

A

Mioglobina

131
Q

De donde resulta la estructura terciaria de la mioglobina

A

De las fuerzas intramoleculares entre las cadenas laterales de los aminoácidos

132
Q

Que son las fuerzas intramoleculares entre las cadenas laterales de los aminoácidos

A

Fuerzas de atracción de las interacciones de los aminoácidos ampliamente separados en la cadena

133
Q

Principales fuerzas intramoleculares

A
  • fuerzas de dispersión o interacciones hidrofóbicas
  • enlaces ionicos
  • enlaces de hidrógeno
  • puentes disulfuro
134
Q

Interacciones no polares de corto enlace

A

Fuerzas de dispersión

135
Q

Aminoácido que se atraen por fuerzas de dispersión

A

Valina, leucina, isoleucina, fenilalanina

Tienen cadenas laterales no polares

136
Q

Que hacen los grupos no polares en las proteínas

A

Agruparse entre sí para tener un contacto mínimo con las moléculas polares de agua en la célula

137
Q

Enlaces ionicos

A

Resultan por la atracción entre un grupo -NH3- cargado positivamente de un aminoácido y por un grupo -COO- cargado negativamente de otro

138
Q

Otro nombre de enlace ionico

A

Puentes salinos

139
Q

Enlaces de hidrógeno

A

Se encuentran entre las cadenas laterales que contienen un grupo -OH y el grupo carboxilo de otro aminoácido

140
Q

Puentes disulfuro

A

Únicos con enlaces covalentes, se forman cuando las cadenas laterales de dos moléculas de cisteína se oxidan

141
Q

Estructura cuaternaria

A

Arreglo espacial de la subunidades de una proteína, como se empacan las subunidades para conformar la estructura global

142
Q

Que proteínas tienen estructura cuaternaria

A

Las que están constituidas por más de una cadena de aminoácido, cada cadena polipéptidica se conoce como una subunidad que puede ser igual o diferente a las demás

143
Q

Ejemplo de una proteína con estructura cuaternario

A

Hemoglobina

144
Q

Función de la hemoglobina

A

Lleva el O2, CO2 y H en la sangre

145
Q

Estructura de la hemoglobina

A

Está compuesta de cuatro subunidades; 2 alfa y 2 beta. Cada una con un grupo hemo

146
Q

Raíz de la palabra proteína

A

Griega
Proteios = primero
Primeras en ser observadas y estudiadas en un microscopio

147
Q

Terminación

A

Ina

148
Q

Hormonas proteínicas y lipidicas

A

60% son proteínas y 40% lípidos

149
Q

Estructuras

A
    • lineal
    • dobles
    • zig.zag o nudo
    • globulada, esférica, muchas proteínas
150
Q

Estructura es la…

A

Forma

151
Q

Fórmula son los

A

Elementos

152
Q

Proteína más pequeña

A

400 C

153
Q

Proteínas más grandes

A

Millones de aminoácidos

154
Q

Cuantos aminoácidos existen

A

100

20 esenciales para el cuerpo(10 produce el cuerpo y 10 comemos)

155
Q

Que forman los aminoácidos

A

Proteínas simples (mismo aminoácido) y compuestas (varios aminoácidos)

156
Q

De que sirve desnaturalizar una proteína

A

Para poder estudiarla

157
Q

Que sustancias contienen los 20 aminoácidos esenciales

A

La clara del huevo y la leche materna

158
Q

Sangre procesada por enzimas

A

Leche materna

159
Q

Es muy ácida, forma flora intestinal y ayuda a formar aminoácidos

A

Leche materna

160
Q

Que da al cuerpo las características personales

A

Las proteínas pues dan rigidez y características del pelo, ojos, ADN, etc

161
Q

Qué significa hemoglobina

A

Hemo-sangre
Glob-estructura globulada
Ina- proteína

162
Q

Que tanto registran las proteínas

A

Todo lo que sucede en tu vida y hasta 7 generaciónes Atras. Desde antes de nacer, cosas inconscientes, hace Conexion con la memoria

163
Q

Enzimas eficiencia

A

98%

164
Q

Apoenzima

A

Cuerpo de la enzima

165
Q

Sustrato

A

Lo que va a convertir la enzima

166
Q

Sustancia necesaria para que se realice la reacción en una enzima

A

Coenzima-orgánico

Cofactor-elemento de la tabla periódica

167
Q

Enzima que no requiere de cofactor o coenzima

A

Haloenzima

168
Q

Una enzima es la suma de

A

Coenzima o cofactor + apoenzima + sustrato

169
Q

Raíz de la palabra enzima

A

Griego zume = levadura

Primera enzima que se trabajó

170
Q

Quien descubre enzimas

A

Buchner 1900

171
Q

Cuantas enzimas diferentes existen

A

2000

172
Q

Qué sucede si entra un sustrato erróneo

A

Se inhibe

173
Q

Como se combinan los ácidos nucleicos

A

Citocina y guanina

Adenina y tímina

174
Q

Clasificación de las enzimas michaelis-mendel

A

Según el tipo de reacción que realizan

175
Q

Enzimas que pondrán o quitaran elementos de la tabla periódica para que una ecuación quede con Valencia cero o neutra

A

Óxido-reductasas

176
Q

Aquellas que mueven los grupos funcionales a diferentes lugares de una misma molécula

A

Transferasas

177
Q

Aquellas que rompen los enlaces químicos en presencia del agua

A

Hidrolasas

178
Q

Se Encargan de unir, pegar o adicionar espacios para formar dobles y triples enlaces

A

Liasas

179
Q

Se encargan de formar moléculas isomericas o cambiar solamente átomos a cualquier posición de una molécula

A

Isomerasas

180
Q

Se encargan de pegar dos o más moléculas para formar una más compleja o de características similares

A

Ligasas

181
Q

Clasificación de enzimas por código numérico (1.1.1.1)

A
  1. Clase michaelis-me del
  2. Subclase (sustrato)
  3. Subsubclase (que reacción)
  4. Código (en qué parte del cuerpo o número de aparición)

Bioquímica (5 decks)

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