Proteinas Plasmaticas Flashcards

(50 cards)

1
Q

Que características tiene que tener una proteína para que se considere proteína plasmatica

A

Secretada activamente en el plasma
No derivar de lesiones o daños tisulares
Ejercer su función fundamentalmente a nivel vascular
Ser sintetizadas en el hígado excepto las Ig
Son glucoproteinas y lipoproteinas
Mayor concentración en plasma que en cualquier otro tejido

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2
Q

De qué depende la concentración de PP

A

Velocidad de síntesis
Degradación de proteinas

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3
Q

Cuales son las concentraciones PP

A

Predominantes 5-1g/100 ml
Abundantes 1-0’1 g/ 100 ml
Escasas 0’1-0’01 g/100 ml
Trazas > 0’01 g/100 ml

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4
Q

En qué situaciones pueden variar las concentraciones de PP

A

Procesos inflamatorios
Enfermedades hepaticas
Procesos infecciosos
Enfermedad renal

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5
Q

Funciones que desempeñará las PP

A

Mantenimiento de presión oncotica fundamentalmente la albumina que impide la pérdida de líquido hacia los tejidos
Transportan sustancias como AG, aa, fármacos y hormonas
Reserva circulante de aa sobretodo la albumina por lo que intervienen en el procesos nutritivo
Inhiben proteasas
Participan en la coagulación sanguínea (fibrinogeno)
Respuesta de defensa (ig)

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6
Q

Que es el proteinograma

A

Proceso por el cual se separan las proteínas plasmaticas mediante electroforesis en función de su movilidad electroforetica en un ph 8’6. Este ph es superior al punto isoelectrico de las principales proteínas.

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7
Q

Define concepto de plasma, suero y reactivos de fase aguda

A

Plasma: sobrenadante obtenido por centrifugación de una muestra de sangre que se ha tratado com anticoagulantes (fibrinogeno). La proporción de proteínas solubles en plasma es de 6-8 g/100 ml
Suero: sobrenadante obtenido por la centrifugación de una muestra de sangre tratada con coagulantes , por lo que no presenta fibrinogeno.
Reactivos de fase aguda: proteínas plasmaticas que aumentan o disminuyen significativas su concentración en procesos patológicos.

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8
Q

Que es la albumina

A

Proteína plasmática que se encuentra en mayor proporción en el plasma (40-66%, 35-45 g/L) con muchas cargas negativas en su molécula.

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9
Q

Función de la albumina

A

Su alta concentración en plasma permite mantener la presión oncotica entre los vasos y el espacio extra celular, por eso si aumenta su concentración en los vasos se produce la entrada de agua en los mismos y su disminuye se produce salida de agua al espacio extra celular (edemas).
Transporta aa, fármacos ( importancia farmacológica), hormonas, Bb e iones

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10
Q

Velocidad de síntesis de la albumina

A

14-15 gr/ día aunque depende de su valor nutricional

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11
Q

Vida media de la albumina

A

21 día

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12
Q

Que es una hiperalbuminemia, hipoalbuminemia y analbuminemia

A

Hiperalbuminemia: aumentó de la comcentracion de albumina en plasma generalmente producido por deshidratación
Hipoalbuminemia: disminución de la concentración de albumina en plasma.
Las causas más frecuentes son disminución de síntesis hepatica por malnutrición, enfermedad hepatica que provoca la disminución de síntesis de esta, alteraciones renales que provocan que se excrete de forma anómala, embarazo por un aumento de líquido de líquido en los vasos.
Analbuminemia: ausencia total de albumina en plasma con AUMENTO del resto de globulinas

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13
Q

Define prealbumina
De qué se considera indicador

A

Proteína de pequeño tamaño cuya función principal es transportar hormonas tiroides y vitamina A.
Indicador del estado nutricional ya que debido a su poca vida media su concentración disminuye rápidamente cuando hay una baja ingestión de proteínas

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14
Q

Clasificación de las alfa globulinas

A

Alfa 1 globulina:
- glucoproteina ácida
- alfa 1 antitripsina y antiquimiotripsina
Alfa 2 globulina:
- macroglobulina
- ceruloplasmina
- proteína C reactiva
- haptoglobulina

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15
Q

Define la glucoproteina ácida, su función y en qué situaciones se ve alterada

A

Tipo de alfa 1 globulina formada por 181 aa y un 40% de carbohidratos unidos por puentes de disulfuro.
Inhibe la agregación plaquetaria, inhibe la multiplicación del parásito de malaria y es capaz de transportar fármacos como la lodocaina.
Aumenta 3-4 veces en procesos reumáticos

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16
Q

Define la antiquimiotripsina y alfa 1 antitripsina y di sus funciones

A

Ambas son inhibidoras de enzimas serin proteasas (tripsina, quimiotripsina y elastasa)
Alfa 1 antitripsina: tiene una función muy importante a nivel pulmonar ya que en procesos inflamatorios los neutrofilos liberan la elastasa que daña el tejido conjuntivo pulmonar y está alfa 1 antitripsina se encarga de inactivar a la elastasa. De esta forma, en ausencia de alfa1 antitripsina se produce un enfisema pulmonar en situaciones inflamatorias

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17
Q

Donde se sintetiza la alfa 1 antitripsina

A

tanto a nivel pulmonar como hepatico

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18
Q

Define la macroglobulina, su función y en qué situaciones se ve alterada

A

Se trata de una alfa 2 globulina, dimerica y la PP de mayor tamaño
Función antiproteasa
Su concentración se eleva en alteraciones renales como sd nefrotico ya que al ser la de mayor tamaño no se filtra a nivel renal y no se detecta en orina

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19
Q

Que globulina no se detecta en orina en situaciones de alteración renal

A

La macroglobulina por su gran tamaño

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20
Q

Define la ceruplasmina y su función. Que enfermedad produce cuando se altera

A

Se trata de una alfa 2 globulina
- transporta el 90% del hierro desde el hígado a los tejidos. El resto es transportado por la albumina. Cada molécula de ceruloplasmina transporta 6 átomos de hierro
Cuando la ceruloplasmina disminuye en plasma se acumula El Hierro que no es transportado en el hígado, cerebro y riñón provocando la enfermedad de wilson ( autonómica recesiva). Se vuelve el hígado cirrotico y se necesita un transplante
- interviene en reacciones de óxido reducción del hierro permitiendo su utilización. Al oxidarlo permite que se una y pueda ser transportado por la transferina.

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21
Q

Como se regenera el cobre unido a la ceruplasmina

A

Por interacción con el oxígeno o con el grupo triol oxidados

22
Q

Función de la haptoglobina

A

Alfa 2 globulina cuya función es unirse a la cadena alfa del grupo hemo de la hemoglobina tras la lisis de esta para evitar que se pierda hierro. Al unirse esta proteína a la hemoglobina forman un complejo que no puede atravesar el filtro renal evitando por tanto su eliminación renal. No fija mioglobina.

23
Q

Define la proteína c reactiva y función

A

Alfa 2 globulina que en condiciones normales es casi indetectable en plasma pero en procesos infecciosos o patología aumenta.
Fija polisacaridos, fosfolipidos y polianiones

24
Q

Define la transferirán, su función, composición, vida media

A

Componente fundamental de las beta globulinas (200-400 mg/100 ml)
Compuesto por un 6% de carbohidratos
Transporta hierro férrico (Fe3+) en concreto 2 por cada molécula. Si hay una disminución de aa disminuirá la síntesis hepatica de transferrina y por tanto habrá sobrecarga de hierro en plasma.
El Hierro se une a la transfereina en plasma y está es reconocida por los receptores de mb. El complejo hierro tranferrina receptor de internaliza en la célula liberándose El Hierro y el receptor-tranferrina es devuelto a la superficie de mb liberándose la tranferrina.
Vida media 8-10 días

25
Define la ferritina, su función, de que es indicador.
Beta globulina que se encarga del almacenamiento de hierro en estado ferroso (fe2+). Para que El Hierro pase de estado ferroso almacenado en la ferritina a estado feérico para que lo pueda transportar la tranferrrina se necesita que se una a la ceruloplasmina que es la encargada de oxidarlo a la vez que se oxida ella. Indicador de déficit de hierro ya que es proporcional a la cantidad de hierro
26
Define la hemopexina
Beta globulina que actúa como la haptoglobina (uniéndose al grupo hemo cuando se degrada la hemoglobina) cuando está se satura
27
Define las gamma globulinas y tipos
Inmunoglobulinas sintetizadas en la médula ósea que se producen el respuesta a la presencia de un antígeno . Ig A, E, M, D, G
28
Define fibrinogeno
Molécula que actúa como anticoagulante, sufre una rotura proteolitica en el proceso de coagulación formando fibrina
29
Cuales son las causas generales de cambios en la concentración total de peoteinas
Variación de la composición acuosa del plasma Modificaciones en las concentraciones de proteínas
30
Situaciones que alteran la concentración de PP
Enfermedad hepatica, renal, proceso inflamatorio, infecciosos, estados nutritivos y neoplasias
31
Que provoca una hipoproteinemia y a partir de qué valor se le considera
<66g/L Retención de líquido (edemas) en embarazo Alteración renal que hace que se filtren y eliminen Disminución de la síntesis proteica por menor aporte de aa en la dieta Mentir síntesis hepatica por alteración hepatica
32
Situación en la que se da una hiperproteinemia
>87 g/L Neoplasias como mieloma múltiple Aumento de Ig por defensa del organismo Aumento de la pérdida de líquidos por deshidratación
33
Que variaciones se producen en las siguientes situaciones: - inflamación de fase aguda - inflamación fase crónica - sd nefrotico - cirrosis hepatica - mieloma múltiple
- inflamación de fase aguda: disminuye la albumina y beta globulina y aumenta las alfa globulina - inflamación fase crónica: aumenta la alfa globulina y gamma globulina. Disminuye la albumina y beta globulina - sd nefrotico: aumenta la alfa 2 globulina (macroglobulina) y disminuye la albumina - cirrosis hepatica: aumenta alfa 2 globulina y gamma globulina ( PUENTE BETA GAMMA) Disminuye la albumina - mieloma múltiple: banda monoclonal de Ig
34
Que ocurre en una respuesta de fase aguda
Aumenta la concentración de síntesis hepatica de algunas proteínas como alfa 1 y alfa 2 Disminuye la concentración de otras como albumina y prealbumina y ferritina VARIACIÓN GRADUAL CRP y antiquimotripsina: aumenta en pocas horas En 1 día: aumenta la antitripsina y haptoglobina
35
Que es un proteinograma
Técnica sencilla muy útil para orientar el dx y seguimiento de la patología
36
Indica la proporción de todas las proteínas que aparecen en el proteinograma
Albumina 55- 69% Globulinas 38% - alfa 14% -beta 13% - gamma 11% Fibrinogeno 7%
37
Cual es el ratio albumina-globulina
2:1
38
Donde se sintetizan las PP en niños y adultos
Niños en células mesenquimales Adultos en hígado sobretodo y algunas en bazo. Excepción Ig en médula ósea ( LINFOCITOS B)
39
Cual es la PP que primero se sintetiza
Albumina
40
Situaciones que provocan una hipoalbuminemia e hiperalbuminemia
Hipoalbuminemia: Diarrea Hemorragia Quemaduras Embarazo** Malnutricción Ayuno prolongado Cirrosis hepática Infecciones crónica de hígado y riñón Hiperalbuminemia: Deshidratación Exceso de glucocorticoides Fallo cardíaco congestivo
41
Que es la bis albuminemia
Dos picos en la fracción de albumina en el proteinograma. Es congenito
42
Se puede vivir sin albumina
Si porque la presión oncotica sería mantenida por el resto de globulinas ya que aumentarían su concentración significativamente
43
En qué situaciones aumenta y disminuye las globulinas
Aumentan: Inflamación Disminuyen: Enfisema Anemia hemostasica aguda Hipogammaglobulinemia
44
En qué situaciones aumenta y disminuye la alfa 1 antitripsina
Disminuye: Insuficiencia hepatocelular, malnutrición o pérdida de proteínas junto con albúmina, globulinas αy β Deficiencia genética Aumento: Procesos inflamatorios. Aumenta a las 24-48 horas de producirse el daño tisular y puede alcanzar el 400% de su valor normal
45
En qué situaciones encontramos una Hipogammaglobulinemia, banda poli y oligoclonal de Ig
hipogammaglobulinemia: déficit del sistema a inmunitario, fisiología del recién nacido y tto inmunodepresores Banda policlonal de Ig: patologías infecciosas y auto inmunes Banda oligoclonal ig: Artritis reumatoide, VIH, hepatitis vírica, meningitis, Pacientes trasplantados con inmunosupresores y Respuestas inmunes normales
46
Mieloma múltiple que nos encontramos en el proteinograma
Si vemos un proteinograma con un SOLO PICO DE IG es un MM. Se llama paraproteína o proteína de bence johns
47
Composición de las Ig en MM
2 cadenas ligeras: formadas las 2 por landa o kappa, NO PUEDE HABER UNA DE CADA 2 cadenas pesadas: Ig A,E,D,M. La que le da el nombre. En caso del MM hay un EXCESO DE LA PRODUCCIÓN DE CADENAS LIGERAS KAPPA O LANDA QUE SE ACUMULA EN EL HÍGADO y lo dañan
48
Como podemos saber si una persona tiene MM
Medida de cadenas ligeras en suero Electroforesis en orina Electroforesis en suero
49
Que nos indica que un MM es activo
Alto nivel de proteína monoclonal gamma Indicador CRAB: C alto contenido de calcio R disfunción renal por aumento de acumulación de cadenas ligeras en el riñón. Medimos la creatina A anemia provocado por las citoquinas que inhiben la hemaotopoyesis y por tanto disminución de todas las células sanguíneas B hueso, hay enfermedad ósea ya que hay más destrucción de hueso wue formación. Error en la remodelación del hueso. Aumento de calcio en plasma.
50
Tipos más comunes de MM
MM IgG Exceso de Kappa o Lambda 65 % de los pacientes Seguimiento: Electroforesis MM IgA Exceso de Kappa o Lambda Seguimiento: Medición cuantitativa MM IgD Parecido al IgA pero acompañado de leucemia y daño renal 65 % de los pacientes Seguimiento: Electroforesis