Protéines

Question 1

Acides aminés

Quels sont les acides aminés essentiels chez l’homme ?

Answer 1

Le tryptophane, la lysine, la méthionine, la phénylalanine, la thréonine, la valine, la leucine, l’isoleucine et l’histidine.

Question 2

Acides aminés

Quels sont les acides aminés aliphatiques non polaires ?

Answer 2

Ala,Val,Leu,Ile,Met, Pro, Gly

Question 3

Acides aminés

Quels sont les acides aminés aromatiques ?

Answer 3

Phénylalanine, Tyrosine, Tryptophane

Question 4

Acides aminés

Quels sont les acides aminés polaires non chargés ?

Answer 4

Ser,Thr, Asn, Gln, Cys

Question 5

Acides aminés

Quels sont les acides aminés polaires, chargés - ?

Answer 5

Asp, Glu

Question 6

Acides aminés

Quels sont les acides aminés polaire chargés +?

Answer 6

Lys, Arg, His

Question 7

Protéines

Quels sont les 4 niveaux d’organisation des protéines ?

Answer 7

-Structure primaire
-Structure secondaire
-Struture tertiaire
-Structure quaternaire.

Question 8

Protéines

A quoi correspond la structure primaire ?

Answer 8

C’est l’ordre d’enchainement des acides aminés.

Question 9

Protéines

A quoi correspond la structure secondaire et quel est son organisation ?

Answer 9

Il s’agit d’un arrangement régulier des aa selon un axe, stabilisé par des liaisons hydrogènes.
Hélice alpha
Feuillet beta= assemblage de brins beta

Question 10

Protéines

A quoi correspond la struture tertaire ?

Answer 10

Elle correspond au repliement de la chaine polypeptidique dans l’espace. La structure est stabilisée par des liaisons non covalentes (LH, liaisons ioniques, Van der Waals) ou parfois des ponts disulfures.

Question 11

Protéines

A quoi correspond la structure quaternaire ?

Answer 11

Elle correspond à l’association de deux ou plusieurs chaines polypeptidique (= sous- unités), qui sont liées entre elles par des liaisons non covalente et parfois des ponts disulfure.

Question 12

Protéines

Quelles sont les trois grandes classes des protéines ?

Answer 12

-Protéines fibreuses (collagène, kératine, élastine)
-Protéines globulaire( hémoglobine, immunoglobine, myoglobine)
-Protéines membranaire

Question 13

Protéines

Où sont localisées les protéines membranaires ? Quelles fonctions peuvent-elles avoir ?

Answer 13

Elles sont localisées au niveau des membranes cellulaire.
Elles peuvent avoir des fonctions de transport, récepteurs, enzymes, adhésion,…)

Question 14

Protéines

Quels sont les deux types de classification des protéines membranaires selon la typologie membranaire ?

Answer 14

-Protéine monotopique: en contact avec un seul compartiment cellulaire et ne traversent pas la membrane.
-Protéine polytopique: en contact avec deux compartiments cellulaire et elles traversent la membrane.

Question 15

Protéines

Quels sont les deux types de classification des protéines membranaires selon la force d’interaction avec la membrane ?

Answer 15

-Protéine intrinsèque: protéine mono ou polytopique intéragissant fortement avec la membrane.
-Protéine extrinsèque (ou périphérique): protéine monotopique qui intéragit faiblement avec la membrane ou avec une protéine membranaire intrinsèque.

Question 16

Protéines

Comment s’apelle les modifications que subissent les protéines avant et après leur synthèse ?

Answer 16

Ce sont les modifications post-traductionnelles.

Question 17

Protéines

Quelles sont les deux grandes catégories de modifications post-traductionelles ?

Answer 17

• Addition covalente de groupements
• Clivage de la chaine polypeptidique

Question 18

Protéines

A quoi servent les modifications polypeptidique ?

Answer 18

-Régulation de l’activité des protéines
-Adressage cellulaire
-Signaux de reconnaissance
…

Question 19

Protéines -Addition covalente de groupements (MPTs)

En quoi consiste la phosphorylation, et quelle est son incidence ? et son rôle ?

Answer 19

C’est l’addition d’un groupement phosphate sur la chaine latérale de la sérine, thréonine et tyrosine.
Il y a introduction d’une charge fortement négative.
C’est une modification réversible.
La phosphorylation à un rôle majeur dans la signalisation cellulaire et dans le contrôle d’un certain nombre d’enzymes.

Question 20

Protéines -Addition covalente de groupements (MPTs)

En quoi consiste la N-acétylation de la Lysine ? Quelle est son incidence ? et son rôle ?

Answer 20

C’est l’addition d’un groupement CO-CH3 sur la chaine latérale de la lysine. Elle neutralise la charge + et introduit un groupe hydrophobe.
C’est une modification réversible.
Elle a un rôle important dans la régulation de l’expression des gènes.

Question 21

Protéines -Addition covalente de groupements (MPTs)

En quoi consiste la mono et poly ubiquitination ?

Answer 21

C’est la fixation d’une ou plusieurs molécules d’ubiquitine via son extremité C-term sur la fonction NH3+ d’une lysine de la protéine cible.

Question 22

Protéines -Addition covalente de groupements (MPTs)

Quels sont les 4 types majeurs de modifications des histones ?

Answer 22

L’acétylation, la méthylation, la phosphorylation et l’ubiquitination.

Question 23

Protéines -Addition covalente de groupements (MPTs)

En quoi consiste la glycosylation ?

Answer 23

MPT la plus importante.
-Addition d’un monosaccharide ou d’une chaine oligosaccharidique: glycoprotéines
- Addition d’une chaine polysaccharidique: protéoglycanes.

Question 24

Protéines -Clivage protéolytique

En quoi consiste le clivage d’une séquence signal ?

Answer 24

Une séquence d’acides aminés en position N-term dont le rôle est d’amener la protéine vers le RE.

Question 25

# Protéines -Addition covalente de groupements (MPTs) Quels sont les types d'addition covalente ?

Answer 25

- Glycosylation - Phosphorylation (ser, thr, tyr) - N-acétylation de la lysine - Mono ou poly ubiquitination.

Question 26

# Protéines - Clivage protéolytique Quels sont les types de clivage protéolytique ?

Answer 26

- Clivage d'une séquence signal - Maturation protéolytique

Question 27

# Protéines -Clivage protéolytique En quoi consiste la maturation protéolytique ?

Answer 27

Certaines protéines sont produites sous forme inactive et rendues actives au moment de leur emploi dans la cellule.

Question 28

# Le transport et le stockage de l'O2 Quelles sont les caractéristiques communes de la myoglobine et de l'hémoglobine ?

Answer 28

Protéines globulaires très solubles. Ce sont aussi des hétéroprotéines, des chromoprotéines et des métalloprotéines. Elles fixent de façon reversible l'O2 via un atome de Fer.

Question 29

# Le transport et le stockage de l'O2 Comment s'organise la myoglobine et que permet-elle ?

Answer 29

C'est une seule chaine polypeptidique. Elle est située dans le cytosol des cellules des tissus musculaires. Elle stocke l'O2 et le libère en fonction des besoins cellulaires.

Question 30

# Le transport et le stockage de l'O2 Comment s'organise l'hémoglobine et que permet-elle ?

Answer 30

C'est un tétramère formé de 4 chaines polypeptidiques. Elle est située dans le cytosol des cellules des globules rouges. Elle permet le transport des poumons vers les tissus consommateurs.

Question 30

# Le transport et le stockage de l'O2 Fixation de l'O2: comparaison Mb et Hb

Answer 30

Voir les courbes de saturation ! | (revoir P50)

Question 31

# Le transport et le stockage de l'O2 Comment est la courbe de saturation de la myoglobine ?

Answer 31

Elle a une forme hyperbolique.

Question 32

# Le transport et le stockage de l'O2 Comment est la courbe de saturation de l'hémoglobine ?

Answer 32

C'est une courbe sigmoidale (indique un effet coopératif).

Question 33

# Le transport et le stockage de l'O2 A quel endroit l'hémoglobine atteint sa capacité maximale de liaison à l'O2 ? | voir courbes de saturation.

Answer 33

Dans les poumons. En revanche elle perd une grosse partie dans les tissus. Cela explique son rôle de transporteur.

Question 34

# Le transport et le stockage de l'O2 A quel endroit la myoglobine à une forte affinité pour l'O2 ? | voir courbes de saturation.

Answer 34

Aux tissus consommateurs. Cela explique son rôle de stockage dans les muscles.

Question 35

# Le transport et le stockage de l'O2 Quelles sont les deux conformations des sous unités de l'hémoglobine ? et leurs caractéristiques ? | L'hémoglobine est une protéine allostérique

Answer 35

T: deoxy-Hb : elle a une faible affinité pour l'O2. R: oxy-Hb: elle a une forte affinité pour l'O2

Question 35

# Le transport et le stockage de l'O2 Pouquoi dit-on que la fixation de l'O2 est coopérative ?

Answer 35

La fixation de la première molécule d'O2 influence la fixation des suivantes, donc augmente l'affinité.

Question 35

# Le transport et le stockage de l'O2 Quelles sont les modifications structurales qui ont lieu lors du passage de la conformation T à R et inversement des sous-unités de l'hémoglobine ? | L'hémoglobine est une protéine allostérique

Answer 35

- Mouvement de l'hélice portant His proximale. - Mouvement entre les sous-unités. - Des liaisons non covalentes sont rompues, d'autres formées.

Question 36

# Le transport et le stockage de l'O2 Qu'est ce que l'allostérie ?

Answer 36

C'est une forme de régulation de l'activité d'une protéine en fonction des conditions extérieures changeantes. Cela fait intervenir des effecteurs. ( seulement chez les prot structure quaternaire)

Question 37

# Le transport et le stockage de l'O2 Qu'est ce que les effecteurs allostériques ?

Answer 37

Ce sont des petites molécules qui se fixent sur des sites distincts du ligand naturel.

Question 38

# Le transport et le stockage de l'O2 Quel est l'effet d'un activatieur allostérique (effecteurs) ?

Answer 38

Il a un effet positif sur la liaison du ligand, P50 diminue et il y a plus de passage de la conformation T à R que l'inverse.

Question 39

# Le transport et le stockage de l'O2 Quel est l'effet d'un inhibiteur allostérique (effecteurs) ?

Answer 39

Il a un effet négatif sur la liaison du ligand. P50 augmente. Il y a plus de passage de la conformation R à T que l'inverse.

Question 40

# Le transport et le stockage de l'O2 Quelle est l'autre molécule que l'hémoglobine transporte et comment cela se déroule ?

Answer 40

L'hémoglobine élimine le CO2 produit par le métabolisme aérobie. Le CO2 se fixe sur la conformation T des chaines globines (N-term).

Question 41

# Le transport et le stockage de l'O2 Quelles sont les pathologies liées à l'hémoglobine ?

Answer 41

- Intoxication par le monoxyde de carbone (CO): le CO se fixe à la place de O2 avec une bien meilleure affinité donc provoque une hypoxie tissulaire. - Methémoglobinémie: résulte de l'oxydation du Fe2+ (qui permet la fixation de O2) en Fe3.