PROTEINES DES LIQUIDES BIOLOGIQUES Flashcards
(47 cards)
Que sont les protéines?
Peptides – Lien peptidique entre COOH et NH2 – Dipeptides – Oligopeptides – Polypeptides (< 30 a.a.)
Protéines
– Holoprotéines Polymères stricts d’acides aminés – Hétéroprotéines Groupes chimiques différents associés • -Oligosaccharides : glycoprotéines • -Oligoéléments (Ca2+, Mg2+, Fe3+)
Les Hétéroprotéines
Phosphoprotéines OPO3H2 (ester de phosphate) Sulfoprotéines OSO3H (ester de sulfate) Glycoprotéines & mucoprotéine Groupements osidiques Lipoprotéines Molécules lipidiques Métalloprotéines Atome de métal Chromoprotéines Pigment (coloré) Nucléoprotéines Acides nucléiques
Donner des exemples d’acides aminés Essentiels
(dans l’alimentation) Histidine1 Isoleucine Leucine Lysine Méthionine Phénylalanine Thréonine Tryptophane Valine
Donner des exemples d’acides aminés non Essentiels
(synthèse humaine) Alanine Arginine1 Asparagine Aspartate Cystéine Glutamate Glutamine Glycine Proline Sérine Tyrosine Hydroxyproline2 Hydroxylysine2
C est quoi les valeurs d’un Apport nutritionnel conseillé en protéines
(ANC; en g/kg/jour)
Adulte 0,80 Néo-nés (< 6 mois) 1,52 Enfants 4 à 13 ans 0,95 Femmes enceintes 1,1 Femmes allaitantes 1,3
Caractéristiques physico-chimiques spécifiques du radical
- Fonction carboxyle
- Fonction amine
- Fonction alcool (OH; ex sérine)
- Fonction sulfhydryle (SH; ex cystéine)
Donner les causes des Maladies associées aux divers types d’acides aminés
- Carence en a.a. essentiel
- Anabolisme (Défaut génétique affectant une enzyme, Erreurs innées du métabolisme)
- Maladies affectant le transport membranaire d’a.a.
- Intestinal : Absorption post-digestion
- Rénal: Affectant la réabsorption tubulaire
Définis l’Aminoaciduries
Élimination urinaire excessive
quels sont les causes possibles d une aminoacidurie
• Primaires (Erreurs innées du métabolisme avec excrétion normal)
Métabolisme d’un acide aminé
Systeme de transport tubulaire rénal (réabsorption)
• Secondaires
Atteinte d’un organe (intestin, foie, tubules rénaux)
Dénutrition
Donner les causes de la Surcharge rénale ([aa]plasma excessive)
Surcharge et saturation de la capacité de réabsorption tubulaire
Catabolisme protéique accru
-Ex: Inflammation, infection, cancer & cachexie, Grands brulés, autres
Production anormale d’une protéine
-Ex: Gammapathie à chaînes légères libres
Donner les Fonctions des protéines
• Constitution même de la vie, de la cellule, de la structure (Collagène, Fibres musculaires, Fibrilles intracellulaire, Cheveux)
• Base même des réactions biochimiques (métabolisme)
– Enzymes (catalyseurs)
• Transporteurs de molécules ( ± spécifiques )
– Transferrine (fer)
– Albumine (acides gras, hormones, médicaments, bilirubine)
– Lipoprotéines (lipides; Chylomicrons, VLDL, LDL, HDL, Lp(a))
• Importance hormonale
– Hormones (GH (croissance), TSH, hormones sexuelles)
– Signalisation intracellulaire du message hormonal
•Décris la Structure primaire de l insuline
– Synthétisée comme une pro-insuline (78 à 86 a.a) – Élimination du Peptide C (~ 31 a.a.) – 2 chaînes polypeptidiques Chaîne a : 21 a.a. Chaîne b : 30 a.a. – Pont disulfure ( S=S )
• Décris la Structure tertiaire de l insuline
– Repliement de la structure secondaire
– Structure 3D
– Hormone pancréatique
– Forme active
• Décris la Structure quaternaire de l insuline
– Hexamère d’insuline
– Six molécules d’insuline associées à du Zn2+
– Forme de l’insuline stockée dans le pancréas (cellules b)
Forme non active
La Protéomique
• Analyse à grande échelle des protéines
• Focalisée sur le produit final des gènes
• Intégration de tous les mécanismes de régulation de la cellule y compris les régulations traductionnelles & post-traductionnelles
• Idéal :
Analyser simultanément toutes les protéines, d’un organisme, d’une cellule ou d’un compartiment cellulaire
Pourquoi y a-t-il plus de protéines que de gènes?
- Épissage de l’ARNm
- Modifications post-traductionnelles des protéines
- Ajout de glucides à leur surface (glycoprotéines)
Dans quel condition L’expression des protéines varie
– Différents stades de la vie
– Différents organes
– Différents organelles d’une même cellule
– Différents stades pathologiques d’un tissu (cancer)
– Variation continuelle
Comment les protéines sont métabolisés
- La digestion gastrique & intestinale
- L’homéostasie protéique
- Renouvellement constant de nos protéines
- La balance azotée
- Apport nutritionnel ~ 70 à 100 g/jour
Que représente Le Protéome plasmatique humain
10 000 à > 12 000 protéines différentes
Anabolisme et catabolisme quotidien
des protéines
Réservoir corporel en acides aminés (d’azote) 400g par jr donne 400g par jr de protéines
Il n’y a pas d’entreposage pour usage futur
Anabolisme & catabolisme protéique: Processus incessant
Notion de demi-vie des protéines (t½)
Équilibre dans l’absorption et l’élimination des a.a.
Si absorption élimination
Les acides aminés sont la porte d’entrée de l’azote dans l’organisme
Balance azotée
Quels sont les mécanismes d’élimination des protéines
• Élimination rénale
Petites protéines (< 60 000 Da)
Filtrées par le glomérule rénal
Réabsorbées et catabolisées par le tubule rénal
< 150 mg/jour dans les urines
Vue d’ensemble du métabolisme protéique
• Foie (système réticulo-endothélial) :
Retrait des protéines vieillies, complexes
• Pertes pathologiques : Urine, selles, saignements, peau
• Catabolisme cellulaire: Élimination des acides aminés
Protéines A.A. Métabolites + NH4 Cycle de l’urée (foie) + Urée Urine
C’est quoi le rôle de L’estomac dans La digestion des protéines alimentaires
– pH acide
– Pepsine
C’est quoi le rôle du pancréas dans La digestion des protéines alimentaires
– Enzymes pancréatiques : • Trypsine & Chymotrypsine • Action spécifique au niveau de certains liens peptidiques, au niveau d’a.a. spécifiques • Élastase, carboxypeptidase A & B La digestion des protéines • Atteinte du pancréas Malnutrition • Défaut de sécrétion des enzymes • Défaut de digestion des protéines et lipides • Pancréatite chronique • Fibrose kystique
