proteomik 1. slayt

Question 1

2DGE’nin dört temel sınırlaması nelerdir?

Answer 1

Çözünürlük, Duyarlılık, Temsil, Otomatik Protein Analiziyle Uyumluluk

Question 2

2DGE’nin temel prosedürü neden değişmiştir?

Answer 2

Kırılgan ve doğrusal olmayan deformasyona uğrayabilen tüp jellerinin IPG şerit jelleri ile değiştirilmesi.

Question 3

İyon Değişim Kromatografisi (IEX) nedir?

Answer 3

Farklı pH değerlerine ayarlanmış bir iyon değişim kolonu kullanarak proteinlerin izoelektrik noktalarına göre elüe edilmesini sağlar.

Question 4

Kromatogramda X ve Y eksenleri neyi temsil eder?

Answer 4

X ekseni: Retansiyon süresi, Y ekseni: Numunedeki farklı bileşenlere ait emilim zirveleri.

Question 5

Kromatografik ayrımın çözünürlüğü nasıl ifade edilir?

Answer 5

Pik kapasitesi olarak; taban çizgisinden ayırt edilebilen piklerin sayısı.

Question 6

İyon Değişim Kromatografisi işlemi sırasında ilk elüsyon tamponu neyi ayırır?

Answer 6

Kolona en zayıf bağlanan bileşenleri.

Question 7

İyon Değişim Kromatografisi’nde elüsyon süreci nasıl işler?

Answer 7

İlk elüsyonda zayıf bağlananlar ayrılır, ardından iyonik güç veya pH arttıkça daha güçlü bağlananlar elüe edilir.

Question 8

İyon Değişim Kromatografisi varyantları nelerdir?

Answer 8

• Katyon değişim kromatografisi (CAX)
• Anyon değişim kromatografisi (AEX)
• Güçlü katyon değişim kromatografisi (SCX)
• Güçlü anyon değişim kromatografisi (SAX)

Question 9

Boyuta bağlı ayırma kromatografisi (SEC) nedir?

Answer 9

Moleküler dışlama prensibine dayanarak, çözünenlerle sabit faz arasında kimyasal etkileşim gerektirmeden ayırma yapar.

Question 10

Ters faz kromatografisi (RP) hangi prensibe dayanır?

Answer 10

Peptitlerin hidrofobik reçinelerle olan etkileşimlerini kullanarak ayrım yapar.

Question 11

RP-HPLC’nin proteomik çalışmalardaki rolü nedir?

Answer 11

Yüksek verimlilik ve çözünürlük kapasitesi sağlar, pratikte 100 bileşene kadar ulaşabilir.

Question 12

Çok boyutlu sıvı kromatografi (MDLC) nedir?

Answer 12

Birden fazla kromatografi tekniğini birleştirerek proteinlerin ayrılması ve tanımlanmasını sağlar.

Question 13

MudPIT yöntemi neyi hedefler?

Answer 13

Büyük protein komplekslerinin doğrudan analizi ve yüksek çözünürlüklü proteom analizini.

Question 14

Çok boyutlu sıvı kromatografisinde otomasyon neden önemlidir?

Answer 14

Daha fazla otomasyon, azalan manuel işlemle daha yüksek verimlilik sağlar.

Question 15

İyon değişim kromatografisinde ayrım nasıl gerçekleşir?

Answer 15

Çözünen moleküllerin, yüklenmiş kimyasal gruplar içeren sabit bir faza tersinir adsorpsiyonuna dayanır.

Question 16

Kromatografide ‘pH gradyanı’ neyi ifade eder?

Answer 16

Kolon boyunca bir pH değişimi oluşturarak proteinlerin elüe edilmesine olanak tanır.

Question 17

Proteomik uygulamalarda kullanılan kromatografi yöntemleri genellikle hangi özellikte olur?

Answer 17

Özgül olmayan (nonspecific) yöntemlerdir.

Question 18

Çok boyutlu sıvı kromatografisi (MDLC) nedir?

Answer 18

MDLC; iyon değişim veya jel filtrasyon kolonundan fraksiyonların toplanıp elle HPLC kolonuna enjekte edildiği bir süreçtir.

MDLC, otomatik bir yönteme evrilmiştir.

Question 19

MDLC’nin avantajlarından biri nedir?

Answer 19

Düşük bollukta bulunan proteinlerin ikinci boyutta analiz edilebilmesi için büyük hacimli örneklerin uygulanabilmesidir.

Ayrıca, ilk kolondan çıkan fraksiyonlar çevrim dışı olarak saklanabilir.

Question 20

Çok boyutlu sıvı kromatografisinin dezavantajı nedir?

Answer 20

Görsel bir boyuttan yoksundur.

LC, ardışık bir analiz tekniği olduğu için paralel deneyler yürütmek zordur.

Question 21

RP-HPLC nedir ve ne için kullanılır?

Answer 21

RP-HPLC, özellikle triptik sindirim sonrası peptitlerin ayrımı için yaygın olarak kullanılan bir sıvı kromatografi tekniğidir.

Genellikle elektrosprey iyonizasyonlu kütle spektrometrelerine (ESI-MS) doğrudan bağlanır.

Question 22

Hidrofobik etkileşim kromatografisi (HIC) nasıl çalışır?

Answer 22

HIC, proteinleri hidrofobik özelliklerine göre ayırır ve farklı reçine türleri kullanır.

C2–C8 alkil grupları veya aril ligandlar ile daha polar elüsyon tamponları kullanılır.

Question 23

Afinite kromatografisi hangi amaçlarla kullanılır?

Answer 23

Belirli bir proteini izole etmek, afinite etiket taşıyan füzyon proteinlerini izole etmek, ortak özellikler taşıyan peptitleri/proteinleri ayırmak için kullanılır.

Klasik proteomik ayırmalarda, özellikle histidin ve/veya sistein kalıntılarına sahip peptitlerin seçilmesi için yaygındır.

Question 24

Afinite kromatografisinde ilk fraksiyon neyi içerir?

Answer 24

Matrisle etkileşmeyen ve bağlanmayan proteinleri içerir.

Bu fraksiyon, afinite tükenmesi (affinity depletion) olarak adlandırılır.

Question 25

İmmobilize metal afinite kromatografi (IMAC) ne amaçla kullanılır?

Answer 25

Fosfoproteinleri, His6 gibi oligo-histidin etiketi taşıyan proteinleri ve diğer negatif yüklü proteinleri seçici olarak izole etmek için kullanılır. ## Footnote Matrisin pozitif yüklü metal iyonları içermesi gerekmektedir.

Question 26

2DGE'nin duyarlılık sorunları hangi iki kategoriye ayrılabilir?

Answer 26

1. En nadir proteinleri görsel olarak tespit etme zorluğu. 2. Bol proteinlerin yaygınlığından kaynaklanan sorunlar. ## Footnote Bu sorunlar, protein noktalarının izole edilip analiz için gönderilmesi gereksinimi ile ilişkilidir.

Question 27

2DGE'de proteinlerin görselleştirilmesi neden zordur?

Answer 27

Bol bulunan proteinler, daha küçük proteinleri maskeler. ## Footnote Nadir proteinlerin tespiti, toplam proteinin daha fazlasının jele yüklenmesi ile sağlanamaz.

Question 28

2DGE'nin çözünürlüğü nasıl artırılabilir?

Answer 28

Elektroforez öncesinde yapılan çeşitli ön fraksiyonlama yöntemleriyle artırılabilir. ## Footnote Bu, analiz edilen protein karışımını basitleştirir.

Question 29

Örnek ön fraksiyonlama ne amaçla kullanılır?

Answer 29

Belirli bir alt-proteom üzerine odaklanarak protein karışımını basitleştirmek amacıyla kullanılır. ## Footnote Çözücü ekstraksiyonu veya belirli proteinlerin afinitesiyle zenginleştirilmesi veya tükenmesi yoluyla yapılabilir.

Question 30

Bir örnekte, altı zoom jeli kullanarak ne kadar E. coli proteini ayrılmıştır?

Answer 30

3000'den fazla E. coli proteini ayrılarak proteomun yaklaşık %70'ini temsil edilmiştir. ## Footnote Uzun ayrılma mesafeleri ve dar pH aralıkları çözünürlüğü artırmaktadır.

Question 31

E. coli proteinlerinin ayrılması için kullanılan jel türü nedir?

Answer 31

Zoom jelleri ## Footnote Zoom jelleri, altı zoom jeli kullanarak 3000'den fazla E. coli proteini ayrılmasını sağlar.

Question 32

2DGE çözünürlüğünü artırmanın bir yolu nedir?

Answer 32

Birden fazla IEF jel kullanmak ## Footnote Her biri dar bir pH aralığına sahip birden fazla IEF jel kullanarak 2DGE'nin çözünürlüğü artırılabilir.

Question 33

Standart 2DGE sistemleri, kaç protein noktasını çözebilir?

Answer 33

Yaklaşık 2500 protein noktası ## Footnote Günümüzün standart 2DGE sistemleri, IPG şeritleri kullanarak 2500 protein noktası çözebilir.

Question 34

Hidrofobik proteinlerin çözünmesi neden zordur?

Answer 34

Tamponların gereksinimleri nedeniyle ## Footnote Hidrofobik proteinlerin temsilinin zorluğunun başlıca nedeni, izoelektrik fokslama için gereken tamponlardır.

Question 35

Afinite kromatografisi nedir?

Answer 35

Proteinlerin özgül bağlanma özelliklerini kullanarak yapılan bir ayırma yöntemi ## Footnote Afinite kromatografisi, belirli bir liganda olan afinitelerine göre protein veya peptitleri ayırır.

Question 36

Çok boyutlu sıvı kromatografisi (MDLC) hangi sistemlerle gerçekleştirilir?

Answer 36

Nano akışlı LC sistemleri ## Footnote MDLC genellikle nano akışlı LC sistemleri ile gerçekleştirilir.

Question 37

Durağan faz ve hareketli faz nedir?

Answer 37

Durağan faz, gözenekli bir matristen oluşur; hareketli faz, çözünmüş protein veya peptit içeren çözücüdür ## Footnote Durağan faz, genellikle bir kolon üzerine yerleştirilmiş paketlenmiş boncuklardan oluşur.

Question 38

Protein ve peptit ayrımında hangi faktörler etkilidir?

Answer 38

Durağan ve hareketli fazlara olan farklı ilgiler ## Footnote Ayrım, moleküllerin durağan faza olan afinitesine bağlıdır.

Question 39

Sıvı kromatografisi neden proteomik çalışmalarda sıkça kullanılır?

Answer 39

Çok yönlüdür ve kütle spektrometrisiyle uyumludur ## Footnote Sıvı kromatografisi, hem proteinlerin hem de peptitlerin ayrılmasına olanak tanır.

Question 40

Hidrofobik histonlar için hangi ayırma yöntemi kullanılır?

Answer 40

Asidik-üre jeli ve asidik-üre-Triton jeli ## Footnote Histonların ayrılması için asidik-üre jeli üzerinde ayrım ve asidik-üre-Triton jelinde ikinci boyut ayrımı yapılır.

Question 41

Kütle spektrometreleri hangi molekülleri tespit edemez?

Answer 41

Belirli bir kütle sınırının üzerindeki molekülleri ## Footnote Bu nedenle proteinler genellikle peptitlere sindirilerek analiz edilir.

Question 42

Proteomikte kullanılan sıvı kromatografi yöntemleri hangi ayırma ilkelerine dayanabilir?

Answer 42

* Molekül büyüklüğü (boyut) * Elektriksel yük * Hidrofobiklik * Belirli ligandlara olan afiniteler ## Footnote Bu prensipler, farklı ayırma yöntemlerine olanak tanır.

Question 43

Downstream kütle spektrometrisi hangi işlemleri içerir?

Answer 43

Otomatik sindirim, temizleme, konsantrasyon ve kütle spektrometresine aktarım ## Footnote Bu işlemler, leke kesim robotları ile entegre edilebilir.

Question 44

Çok boyutlu sıvı kromatografisinin temel prensibi nedir?

Answer 44

Karışımın bileşenlerini iki faz arasında dağıtmak ## Footnote Durağan faz ve hareketli faz arasındaki etkileşimlere dayanır.

Question 45

FSI Flexys leke kesim robotu ne kadar protein lekesi işleyebilir?

Answer 45

Saatte 200–300 protein lekesi işleyebilir.

Question 46

Downstream Kütle Spektrometrisi hangi işlemleri gerektirir?

Answer 46

Spot analizi ve seçimi gerektirir.

Question 47

2DGE deneyleriyle üretilen veriler neden görseldir?

Answer 47

Boyanmış iki boyutlu jellerin görüntülerinin yakalanmasını gerektirir.

Question 48

Hidrofobik proteinlerin çözülmesi neden zordur?

Answer 48

İzoelektrik fokslama için gereken tamponlar nedeniyle.

Question 49

2DGE'nin dört temel sınırlaması nedir?

Answer 49

Çözünürlük, duyarlılık, temsil ve otomatik protein analiziyle uyumluluk.

Question 50

İki Boyutlu Jel Elektroforezi (2D-GE) neye göre proteinleri ayırır?

Answer 50

Kütlelerine ve yüklerine göre ayırır.

Question 51

2DGE'nin uygulamasında modifikasyona özgü antikorların rolü nedir?

Answer 51

Değişikliğe uğramış varyantların tanımlanmasına yardımcı olur.

Question 52

2DGE deneylerindeki düşük tekrarlanabilirlik araştırmacıları hangi farklı yaklaşımlara yönlendirmiştir?

Answer 52

Her deneyde dört veya daha fazla biyolojik tekrar içeren paralel jeller çalışmaya yöneltmiştir.

Question 53

Proteomikte peptitlere duyulan ihtiyaç neden vardır?

Answer 53

Analiz edilen moleküllerin boyutunu küçültmek ve orijinal molekülün kimliğini korumak için.

Question 54

Bottom-up proteomik yaklaşımında ne yapılır?

Answer 54

Proteinler peptitlere parçalanır ve bu peptitler ayrıştırılır.

Question 55

Proteinlerin ayrıştırılmasında hangi tür jeller tercih edilir?

Answer 55

Poliakrilamid jeller.

Question 56

2DGE yöntemi hangi yıllarda geliştirilmiştir?

Answer 56

1970'lerin ortalarında.

Question 57

Proteomikte iki temel teknik grubu nedir?

Answer 57

İki boyutlu jel elektroforezi (2DGE) ve çok boyutlu sıvı kromatografisi (MDLC).

Question 58

Seçici olmayan ayrıştırma yöntemlerinin amacı nedir?

Answer 58

Karmaşık bir protein karışımını önyargısız bir şekilde fraksiyonlara ayırmaktır.

Question 59

Çok boyutlu kromatografi yöntemlerinde proteinler nasıl işlenir?

Answer 59

Başından peptitlere parçalanarak.

Question 60

Hangi enzimler proteinleri küçük parçalara böler?

Answer 60

Tripsin veya başka bir proteaz.

Question 61

2D-GE'de protein karışımının elektroforez tamponu içinde nasıl yüklenmesi gerekir?

Answer 61

Tek bir noktaya yüklenmesi gerekir.

Question 62

Proteomikte yüksek işlem kapasitesinin gerekliliği nedir?

Answer 62

Tüm proteinleri tek bir deneyde çözümleyebilmek.

Question 63

Seçici olmayan ayrıştırma yöntemlerinin amacı vs nedir

Answer 63

Proteomik çalışmaların temelini oluşturur ve proteinlerin kütle ve yük gibi genel fiziksel özelliklerinden yararlanır ## Footnote Nihai hedef, bir hücredeki ya da başka bir örnekteki tüm bireysel proteinleri ayrıştırabilmektir.

Question 64

Protein ayrıştırma yöntemlerinin temel ilkesi nedir?

Answer 64

Proteinler arasındaki fiziksel ve kimyasal farkların kullanılması ## Footnote Bu farklılıklar, proteinlerdeki amino asitlerin sayı, tür ve sırasına, ayrıca translasyon sonrası modifikasyonların tür ve varlığına göre belirlenir.

Question 65

Proteomik çalışmalar için en önemli gereksinim nedir?

Answer 65

Yüksek çözünürlük ## Footnote Ayrıştırma tekniği, basit protein veya peptit karışımları oluşturabilmelidir.

Question 66

Çok boyutlu teknikler nedir?

Answer 66

İki ya da daha fazla farklı ayrıştırma ilkesi art arda kullanılır ## Footnote Birden fazla tekniğin farklı ilkelere dayalı ayrıştırma sağlama derecesi ortogonalite olarak adlandırılır.

Question 67

SDS-PAGE tekniği nedir?

Answer 67

Proteinleri yükten bağımsız olarak kütlelerine göre ayırır ## Footnote Bu teknik, proteinlerin denatüre edilmesi ve uniform negatif yük kazandırılması ile çalışır.

Question 68

İzoelektrik odaklama (IEF) nedir?

Answer 68

Proteinleri kütlelerinden bağımsız olarak yüklerine göre ayıran bir yöntemdir ## Footnote Temel prensip, elektroforezin bir pH gradyanı içinde gerçekleştirilmesidir.

Question 69

2D jel elektroforezinin (2DGE) avantajları nelerdir?

Answer 69

* Dayanıklılık (robustluk) * Tekrarlanabilirlik * Görselleştirme * İleri analiz teknikleriyle uyumluluk

Question 70

Protein örneklerindeki kütleleri tahmin etmek için ne kullanılır?

Answer 70

Kütleleri bilinen protein işaretleyiciler (protein markerları) ## Footnote Bu işaretleyiciler, jelin bir kuyucuğuna yüklenir.

Question 71

Proteomikte peptitlere neden ihtiyaç vardır?

Answer 71

Kütle spektrometrisinin kütle algılama konusunda bir üst sınırı vardır ## Footnote Bu, çoğu tam proteinin doğrudan tespit edilemeyeceği anlamına gelir.

Question 72

SDS-PAGE'de gözenek boyutu nasıl kontrol edilir?

Answer 72

Toplam monomer konsantrasyonu (%T) değiştirilerek ## Footnote Ancak %T > 15 olduğunda minimum gözenek boyutunu sağlamak için %C'nin %5'in üzerine çıkması gerekebilir.

Question 73

İzoelektrik odaklama (IEF) jelinde pH gradyanı nasıl oluşturulur?

Answer 73

İki farklı yöntemle ## Footnote İlk yöntem sentetik taşıyıcı amfolitler kullanmaktır.

Question 74

İki boyutlu jel elektroforezinin ilk boyutundaki ayrım genellikle hangi yöntemle gerçekleştirilir?

Answer 74

İzoelektrik odaklama (IEF) ile ## Footnote Bu yöntemde proteinler, kütlelerinden bağımsız olarak net yüklerine göre ayrılır.

Question 75

SDS-PAGE'nin temel işlevi nedir?

Answer 75

Proteinleri yükten bağımsız olarak kütlelerine göre ayırmaktır ## Footnote Proteinler arasındaki göreli kütle farkları, SDS bağlandıktan sonra korunur.

Question 76

2DGE'de ikinci boyutlu ayrım hangi teknikle gerçekleştirilir?

Answer 76

Standart SDS-PAGE ile ## Footnote Proteinler, yüklerinden bağımsız olarak moleküler kütlelerine göre ayrılır.

Question 77

Amfoter moleküller nedir?

Answer 77

Belirli bir pH aralığına karşılık gelen farklı pI değerlerine sahip küçük moleküllerdir. ## Footnote Amfoter moleküller, hem asidik hem de bazik özellikler gösterebilen moleküllerdir.

Question 78

IEF jelinde pH gradyanı nasıl oluşturulabilir?

Answer 78

İki şekilde: * Jel normal çalıştırılırken mevcut pH gradyanı ile * Taşıyıcı amfolitler eklenerek ## Footnote Taşıyıcı amfolitler, proteinlerin çözünürlüğünü artırır ve istenmeyen etkileşimleri önler.

Question 79

Katodik sürüklenme (cathodic drift) nedir?

Answer 79

Amfolitlerin elektro-osmotik akış nedeniyle katoda doğru göç etmesidir. ## Footnote Bu durum, pH gradyanının kararsız hale gelmesine yol açar.

Question 80

pH 7–8’in çok ötesinde bir pH gradyanı korumanın zorluğu nedir?

Answer 80

Uzun süreli jel çalıştırmaları sırasında, bazik proteinlerin kaybedilmesine neden olabilir. ## Footnote Bu durum, göç profili ve zamanlamanın dikkatlice kontrol edilmemesi durumunda gerçekleşir.

Question 81

Elektroforez uygulandığında amfolitler ne olur?

Answer 81

Amfolitler elektroforeze uğrar ve en asidik olan amfolit anoda, en bazik olan ise katoda doğru hareket eder. ## Footnote Diğer amfolitler, pI değerlerine göre arada konumlanır.

Question 82

NEpHGE nedir?

Answer 82

Denge dışı pH gradyan elektroforezi, protein örneğinin jelin asidik ucuna uygulanarak yapılan bir tekniktir. ## Footnote Bu yöntemde, sistemin dengeye ulaşmasına izin verilmeden jelin erken bir aşamada durdurulması gerekir.

Question 83

NEpHGE'nin temel prensibi nedir?

Answer 83

Sistemin dengeye ulaşmasına izin verilmeden jelin erken bir aşamada durdurulmasıdır. ## Footnote Bu yöntem, kararlı hale gelmeyen ve hızla oluşan bir pH gradyanı içinde proteinlerin ayrılmasını sağlar.

Question 84

Amfolitlerin kullanımı ile ilgili en ciddi sorun nedir?

Answer 84

Katodik sürüklenme (cathodic drift) sorunudur. ## Footnote Bu sorun, amfolitlerin kaybına ve pH gradyanının kararsız hale gelmesine yol açar.

Question 85

Proteinin jelde yerleştirilmesi için iki zamanlama nedir?

Answer 85

Elektrik alan uygulanmadan önce veya bir ön odaklama süresinden sonra. ## Footnote Bu zamanlamalar, proteinlerin izoelektrik noktalarına doğru göç etmesini etkiler.

Question 86

farklı transkriptomlar nasıl elde edilirler?

Answer 86

Ekson splaysing, farklı promotor bölgeleri kullanımı, poliadenilasyon bölgesi, RNA düzenlenmesi

Question 87

Farklı proteomlar nasıl oluşur

Answer 87

Başlangıç ve Stop kodonlaerının alternatif kullanımı

Question 88

Genellikle protein aktivitesini ve diğer moleküllerle etkileşimini düzenlemek için kullanılan mekanizmalardan proteinlerin translasyon sonrası modifikasyonunda kalıcı ve geçici olan modifikasyon hangisidir?

Answer 88

glikolizasyon: kalıcı fosforilasyon: geçici

Question 89

Proteinlerin translasyon sonrası modifikasyonunda geçici olan modifikasyon hangisidir?

Answer 89

fosforilasyon

Question 90

Translasyon sonrası modifikasyonlar neden önemlidir?

Answer 90

Translasyon sonrası modifikasyonlar sayesinde insan proteomu bir milyondan fazla farklı protein içerebilir.

Question 91

Gen sayısında kesinlik neden sağlanamıyor?

Answer 91

Farklı gen tanımlama yaklaşımları farklı sonuçlar verdiği için kesin bir sayı vermek zordur. (Ensembl sürüm 67.37-->20.115 gen. UniProt,20.231 gen)

Question 92

İnsan biyolojik karmaşıklığı sadece gen sayısıyla açıklanabilir mi?

Answer 92

Hayır. Karmaşıklık, transkriptom ve proteom düzeyindeki çeşitlilikle daha iyi anlaşılabilir.

Question 93

Tam genom dizilerinin erişilebilir olması neyi mümkün kılar?

Answer 93

Her bir genin potansiyel olarak incelenmesini ve büyük ölçekli işlevsel analizlerin yapılmasını mümkün kılar.

Question 94

Tam bir gen kataloğu biyolojik sistemin işleyişini açıklamakta neden yetersiz kalır?

Answer 94

Çünkü bu, bir arabanın nasıl çalıştığını sadece yedek parça listesine bakarak anlamaya çalışmak gibidir; sistemin dinamiklerini açıklamaz.

Question 95

Genlerin büyük ölçekli işlevsel analizine ne ad verilir?

Answer 95

fonksiyonel genomik

Question 96

Guilt by association” (ilişkilendirme yoluyla suçluluk) ilkesi ne anlama gelir?

Answer 96

İşlevi bilinmeyen bir genin, işlevi bilinen bir genle benzer ifade profiline sahipse, bu ilkeye dayanarak işlevi hakkında çıkarım yapılabilir. Bazı genler Büyüme faktörleri gibi endojen sinyallere veya DNA’ya zarar veren kimyasallar gibi çevresel moleküllere yanıt olarak ifade edilir?

Question 97

Bir genin mutasyona uğratılması neden önemlidir?

Answer 97

Diğer genlerin ifade profillerini etkileyerek, bu genlerin işlevsel yolaklara ve gen ağlarına bağlanmasına yardımcı olur.

Question 98

İlk transkriptomik teknolojileri olarak görülen census sequencing olarak bilinen nüfus sayım teknolojisi neyi ifade eder

Answer 98

İlgili mRNA’ları tanımlamak için kısa, temsilî cDNA dizilerinin (etiketlerin) toplanması ve sayılmasıdır.

Question 99

Belirli bir dizinin kaç kez göründüğü neyi gösterir?

Answer 99

O mRNA’nın kaynak dokudaki göreli bolluğunu.

Question 100

İlk transkriptomik yöntemlerin başlıca dezavantajları nelerdir?

Answer 100

Pahalı ve zahmetli olmaları, ayrıca farklı örnekler arasında karşılaştırma yapmanın zorluğu.

Question 101

mRNA bolluğunu hızlı ve nicel şekilde temsil edebilmek için hangi alternatif yöntemler geliştirildi?

Answer 101

Differential display PCR, SAGE (serial analysis of gene expression), MPSS (massively parallel signature sequencing) gibi yöntemler.

Question 102

Mutagenez stratejileri iki yaklaşıma ayrılabilir:

Answer 102

Tüm genomu kapsayan mutagenez (homolog rekombinasyon yoluyla): Bu yöntemde, her bir genin yerine işlevsiz bir DNA kaseti yerleştirilerek gen sistematik olarak devre dışı bırakılır. Bu gen yerine geçme (gene replacement) biçimi, gen yok etme (gene knockout) olarak adlandırılır ve genin tamamen işlevsiz hale gelmesine neden olan null mutasyonlar üretir. Ancak, bazı null mutasyonlar genetik yedeklilik (redundancy) nedeniyle belirgin bir etki yaratmaz

Question 103

Keşif odaklı araştırmanın avantajları nelerdir?

Answer 103

Hipotez olmadan bileşenleri topluca toplar. Sistemlerin kapsamlı analizine olanak tanır. Yeni araştırma yaklaşımlarını teşvik eder.

Question 104

Protein ayrım stratejileri nelerdir ve neden kullanılırlar?

Answer 104

2DGE ve MDLC: Proteinleri ayırmak için. Mikroarrayler: Yüksek verimli analizler için. Neden: Proteinleri belirlemek, analiz etmek için.

Question 105

Günümüzde büyük ölçekli biyoloji araştırmalarında karşılaşılan zorluklar nelerdir?

Answer 105

Veri analizi karmaşıklığı Yüksek maliyet Yüksek hassasiyet gereksinimi Standart teknolojilerin eksikliği Yanlış pozitif/negatif sonuçlar

Question 106

Proteomun çeşitliliği üzerinde etkili olan faktörler nelerdir?

Answer 106

Fizikokimyasal özellikler Açma/kapama Bolluk Dizilim Yapı Modifikasyon Konum Etkileşimler Taşınma Kararlılık Biyolojik işlevler Kullanılan teknolojinin duyarlılığı

Question 107

Bir hücrede bulunan mRNA ve proteinlerin miktarları nasıl değişebilir?

Answer 107

mRNA: Transkripsiyon, RNA işlenmesi, RNA stabilitesi Proteinler: Sentez, modifikasyonlar, stabilite Bu faktörler miktarları etkiler.

Question 108

Genom dizileme projelerinin biyolojik araştırmalara katkıları nelerdir?

Answer 108

Genomik çağını başlattı Genoma erişimi kolaylaştırdı Biyolojik sistemleri bütünsel incelemeyi sağladı Yeni nesil dizileme teknolojilerini geliştirdi Büyük veri arşivleri oluşturdu