Przemiany związków azotowych 1 Flashcards
(169 cards)
1
Q
jak aktywowane są enzymy proteolityczne (zymogeny)?
A
no jak to jak- zymogenowo
przez usunięcie łańcucha polipeptydowego
2
Q
czemu enzymy proteolityczne pp. są nieaktywne?
A
żeby chronić białka budujące narządy które je produkują
3
Q
co dzieje się z białkami w żołądku -> 4
A
hydratacja
homogenizacja
denaturacja
hydroliza
4
Q
jaki enzym działa w żołą∂ku?
A
pepsyna
5
Q
co robią z białkami enzymy trzustki
A
hydrolizują
6
Q
jakie enzymy wydziela trzustka ->4
A
trypsyna
chymotrypsyna
elastaza
karboksypeptydaza
7
Q
co robią z białkami enzymy na nabłonku jelitowym
A
hydrolizują
8
Q
jakie enzymy działają na białka na nabłonku jelitowym
A
aminopeptydazy
dipeptydazy
9
Q
co znajduje się w miejscu aktywnym proteaz
A
cysteina
seryna
asparaginian
treonina
lub
jony metalu - najczęściej Zn2+
10
Q
co z białkami robi pepsyna
A
rozkłada wiązania peptydowe powstałe przy udziale grup aminowych aminokwasów: aromatycznych kwaśnych waliny leucyny
11
Q
jakie wiązanie rozkłada trypsyna
A
peptydowe powstałe przy udziale gryp karbonylowych aminokwasów:
argininy
lizyny
12
Q
jakie wiązanie rozkłada chymotrypsyna
A
peptydowe powstałe przy udziale grup karbonylowych aminokwasów:
fenyloalaniny
tyrozyny
tryptofanu
13
Q
jakie wiązania rozkłada elastaza
A
peptydowe przy udziale grup karbonylowych aminokwasów:
obojętnych
14
Q
co robi karboksypeptydaza A
A
odłącza C-końcowe aminokwasy OPRÓCZ lizyny i argininy
15
Q
co robi karboksypeptydaza B
A
odłącza C-końcowe aminokwasy TYLKO argininę i lizynę
16
Q
co robi aminopeptydaza
A
odłącza N-końcowe aminokwasy - szczególnie leucynę
17
Q
jakie enzymy odłączają C-końcowe aminokwasy
A
karboksypeptydaza A i B
18
Q
jakie enzymy odłączają N-końcowe aminokwasy
A
aminopeptydaza
19
Q
jaki enzym odłącza argininę i lizynę
A
karboksypeptydaza B
20
Q
jak aminokwasy przedostają się ze światła jelita do nabłonka jelitowego
A
dyfuzja ułatwiona = symport
z jonami Na+
21
Q
jak aminokwasy przedostają sie z nabłonka jelitowego do żyły wrotnej
A
transport aktywny = uniport
22
Q
jakie znasz aminokwasy obojętne
A
Ala, Gly, Ser, Thr, Val, Leu, Ileu, Phe, Tyr, Trp, Asp, His, Cys, Met
23
Q
jakie znasz aminokwasy zasadowe
A
Cys, Orn, Arg, Lys
24
Q
jakie znasz aminokwasy kwaśne
A
Glu, Asp
25
Ala o/z/k
o
26
Gly o/z/k
o
27
Ser o/z/k
o
28
Thr o/z/k
o
29
Val o/z/k
o
30
Leu o/z/k
o
31
Ileu o/z/k
o
32
Phe o/z/k
o
33
Tyr o/z/k
o
34
Trp o/z/k
o
35
Asp o/z/k
o
36
His o/z/k
o
37
Cys o/z/k
o
38
Met o/z/k
o
39
Cys o/z/k
z
40
Orn o/z/k
z
41
Arg o/z/k
z
42
Lys o/z/k
z
43
Glu o/z/k
k
44
Asp o/z/k
k
45
jakie aminokwasy muszą być dostarczane z dietą
Arg, His, Ileu, Leu, Lys, Met,, Phe, Tre, Thr, Wal
46
aminokwasy endogenne
Ala, Asn, Aps, Cys, Glu, Gln, Gli, Pro, Ser, Tyr
47
jakie są aminokwasy ketogenne
Dwie lesbijki
| Leucyna i Licyna
48
jakie aminokwasy w fasoli i ziarnach zbóż
głownie Lys, Met
49
rola Phe w metabolizmie
dostarcza pierścień benzenowy dla Tyr
50
rola Met w metabolizmie
żródło siarki, bez niej powstaja tylko szkielety węglowe
51
stężenie aminokwasów we krwi
20-30 mg/dl
52
których białek jest więcej?
| dostarczanych czy syntetyzowanych w organizmie
więcej jest syntetyzowane w organizmie
53
ile mocznika powstaje w ciągu doby
20-30g/dzień
54
czy istnieje magazyn azotu w organizmie?
nie no bo gdzie
55
jaki % białem z ustroju jest wykorzystywanych do syntezy nowych białek
75%
56
jaki % białem jest wykorzystywany do syntezy innych związków azotowych lub utleniania
25%
57
kiedy występuje ujemny bilans azotu
w niedożywieniu lub chorobach wyniszczających
58
kiedy występuje dodatni bilans azotu
okres dojrzewania, rozwój w dzieciństwie i młodości
59
co NH3 robi z alfa ketoglutaranem
przekształca go Glu chętnie z nim regując z (AKG)
60
jaką rolę w organizmie pełni Glu
jest neurotransmiterem i neuroprzekaźnikiem
61
co jest markerem metabolizmu puryn
kwas moczowy
62
2 reakcje nieoksydacyjnej deaminacji aminokwasów
dehydrataza seryny
seryna -> pirogronian + NH4+
dehydrataza treoniny
treonina -> alfa-ketomaślan +NH4+
63
co robi dehydrataza seryny
przekształca serynę do pirogronianu i jonu amonowego
64
co robi dehydrataza treoniny
przekształca treonine do alfa-ketomaślanu i jonu amonowgego
65
co umożliwiają dehydratazy aminokwasów + jaki aminokwasów dotyczą (2)
bezpośrednie usunięcie azotu z aminokwasów
66
do czego służy reakcja transaminacji
w przypadku przeniesienia grupy aminowej z wytworzeniem GLUTAMINIANU można z niego usunął łatwo azot w postaci amoniaku
jeżeli grupa aminowa przeniesiona jest z wytworzeniem ASPARAGINIANU to on idzie do cyklu mocznikowego jako źródło azotu a pozostały po cyklu mocznikowym szkielet trafia do syntezy glukozy lub ciał ketonowych
67
schemat reakcji deaminacji oksydacyjnej aminokwasów
aminokwas + FAD/FAD +H2O -> alfa-ketokwas + NH4+ + FMNH2/FADH2
68
jakiego koenzymu potrzebuje oksydaza L-aminokwasów
FMN
| mała aktywnośc
69
jakiego koenzymu potrzebuje oksydaza D-aminokwasów
FAD
| duża aktywność
70
gdzie znajduje się oksydaza d-aminokwasów
w peroksysomach wątroby
71
gdzie znajduje się oksydaza l-aminokwasów
w siateczce śródplazmatycznej wątroby
72
jaki jest pierwszy etap katabolizmu większości aminokwasów + jaki to rodzaj reakcji
przeniesienie grupy aminowej na alfa-ketoglutaran z wytworzeniem glutaminianu
73
jakie aminokwasy nie biorą nigdy udziału w reakcji transaminacji?
lizyna i treonina
| one są wyjątkowe i tracą grupy aminowe przez deaminację
74
co robi oksydaza glicynowa
no jak to
| usuwa azot w postaci amoniaku z glicyny i powstaje szczawian
75
co w organizmie człowieka tworzą szczawiany
szczawiany wapnia tworzą kamienie nerkowe
76
wzost stężenia szczawianów we krwi- jaka dieta
niektóre jarzyny i owoce
77
na co przenoszony jest wodór w reakcji katalizowanej przez oksydazę glicynowa
na NAD+
78
jaka reakcje katalizuje dehydrogenaza glutaminianowa
oksydacyjną deaminację glutaminianu do alfa-ketoglutaranu
| ODWRACALNA
79
gdzie zachodzi reakcja katalizowana przez dehydrogenazę glutaminianową
w mitochondrium
80
jakie są koenzymy dehydrogenazy glutaminianowej?
NAD+ i woda
| BRAK bezpośredniego udziału tlenu
81
co jest allosterycznym aktywatorem dehydrogenazy glutaminianowej
ADP
82
co jest allosterycznym inhibitorem dehydrogenazy glutaminianowej
GTP
83
dla jakich aminokwasów zachodzi typowo deaminacja w pp?
seryna treonina glicyna
84
jakie aminokwasy wchdzą w reackcje transaminacje
wszytstkie POZA Lizyną treoniną proliną hydroksyproliną
85
jakie alfa-ketokwasy biorą udział w transaminacji
pirogronian
szczawiooctan
alfa-ketoglutaran
86
pochodza jakiej witaminy jest PLP fosforan pirydoksalu
B6 pirydoksyny
87
wymień kolejno reakcje cyklu mocznikowego
arginina + H2O -> ornityna + mocznik
ornityna + karbamoilofisforan -> cytrulina + Pi
cytrulina + asparaninian + ATP -> argininobursztynian + AMP
argininobursztynian -> fumaran + arginina
88
gdzie zachodzą reakcje cyklu mocznikowego
synteza cytruliny z ornityni i karbamoilofosforanu zachodzi w MACIERZY MITOCHONDRIUM
reszta w cytoplaźmie
89
jaki enzym katalizuje reakcje przekształcającą argininę do ornityny? jakie są koenzymy
argininaza
| potrzebna WODA
90
jaki enzym atalizuje reakcje syntezy cytruliny z ornityny i karbamoilofosforanu?
gdzie zachodzi?
karbamoilotransferaza ornitynowa
| zachodzi w macierzy mitochondrialnej
91
jaki enzym katalizuje przekształcenie cytruliny do argininobursztynianu? koenzymy?
syntetaza argininobursztynianowa
ATP
asparaginian
92
co katalizuje przekształćenie argininobursztynianu do argininy
liaza argininobursztynianowa
| wydziela się fumaran
93
czy w cytoplaźmie i matrix działa ta sama syntetaza karbamoilofosforanu?
NIE są dwie osobne
94
co aktywuje syntetazę karbamoilofosforanu I? gdzie ona działa?
aktywuje ją N-acetyloglutaminian
| działa w macierzy mitochondrium
95
z czego jest syntetyzowany karbamoilofosforan w macierzy
z jonów HCO3- i jonów NH4+
96
ile ATP potrzeba żeby powstał jeden mocznik w cyklu mocznikowym
4 ATP
bp w reakcji syntezy arginiobursztynianu ATP przekształca się do AMP czyli jakby zeszły 2 ATP
i syntetaza karbamoilofsforanu tez zuzywa 2 ATP
97
co się dzieje z asparaginianem uwolnionym.w cyklu mocznikowym
przeształca się do jabłczanu
| ten do szczawiooctanu co produkuje NADH+H+ a NADH+H+ to 2,5 ATP
98
co stylumuje wzrost stężenia N-acetyloglutaminianu
wzrost stężenia argininy
99
jakie są głowne przenośniki azotu białkowego w organiźmie
glutmina i alanina
100
jaka jest jedyna metoda usunięcia azotu z organizmu
przez cykl mocznikowy
101
gdzie zachodzi cykl mocznikowy
TYLKO w wątrobie
102
co robi Alanina w organiźmie z azotem
przenosi pirogronian z mięśni do wątroby, żeby tam mógł zostać wykorzystany jego szkielet do syntezy glukozy
103
co robi glutamina w organizmie z azotem
przenosi go z wiekszości tkanek
104
co robi glukagon z alaniną i Glutaminą
stylmuluje ich pobieranie i katabolizm w wątrobie
105
co się dzieje z alaniną w wótrobie
Ala + alfa-ketoglutaran -> glutaminian + pirogronian
106
jaką reakcję katalizuje syntetaza glutaminy
syntezę glutaminy z glutaminianu i NH4+
107
jaka reakcję katalizuje glutaminaza
rozkłada glutaminę do glutaminianu
108
gdzie działa glutaminaza
w watrobie i nerkach
109
czego potrzebuje do działania glutaminaza
WODY
110
gdzie działa syntetaza glutaminy
w większości tkanek
111
czego potrzebuje do działania syntetaza glutaminy
NH4+ i ATP
112
prekursorem jakich aminokwasów jest alfa-ketogultaran
Glu jako pierwszy
| Glu potrem przształća się w Gln Pro Arg
113
jaki enzym przekształca alfa-ketoglutaran do glutamininianu
dehydrogenaza glutaminianowa
114
jakiego koenzymu wymaga syntetaza glutaminy
ATP
115
czego prekurorem jest glutaminian
GABA
| Glutationu (GHS) gamma-glutamylocysteinyloglicyna
116
jaki enzym katalizuje reakcję przekształcenia Glu do GABA
| jakiego koenzymy potrzebuje
dekaboksylaza GLU
| potrzebuje jako kofaktora PLP (pirydoxal phosphate)
117
jakie aminokwasy są niebędne w przekształceniu glutaminianu w glutation
w pierwszej reakcji dodawana jest cysteina i powstaje gamma-glutamylocysteina
potem dołączana jest glicyna i powstaje gamma-glutamylocysteinyloglicyna
118
jaka jest pełna nazwa GABA
gamma-glutamylocysteinyloglicyna
119
jakiego koenzymu wymagają wszystkie transdeaminacje
PLP
120
W JAKICH REAKCJACH NIEZBĘDNY JEST PLP??
TRANSDEAMINACJE
| REAKCJA KATALIZOWANA PRZEZ DEKARBOKSYLAZĘ GLU
121
prekursorem jakich aminokwasów jest szcawiooctan
```
Asparaginian
Asparagina
Metionina
Lizyna
Treonina
```
122
prekursorem jakich aminokwasów jest pirogronian
Ala
Wal
Leu
Ileu
123
z 3-fosfoglicerynianu
Ser
Gly
Cys
124
z jakich etapów składa się synteza seryny
1. utlenianie 3-fosfoglicerynian + NAD+ -> 3-fosfohydroksypirogronian + NADH + H+
2. transaminacja 3-fosfohydroksypirogronian+ Glu -> 3-fosfseryna + alfaketoglutaran
3. defosforylacja 3-fosfoseryna + H2O -> Seryna + Pi
125
jaki enzym katalizuje przekształcenie
3-fosfogliceynian -> 3-fosfohydroksypirogronian
co jes potrzebne w rekacji
dehydrogenaza fosfoglicerynianowa
| potrzebny glutaminian
126
wymień kolejne zwiazki w syntezie sfingomieliny
| z czego powstaje?
palmitylo-CoA + seryna -> sfinganina -> ceramid (w jego skład wchodzisfingozyna) + fosfatydylocholina -> sfingomielina + diacyloglicerol
127
z czym reaguje ceramid żeby dać sfingomielinę
CDP-cholina
128
z czym raguje ceramid żeby dać cerebrozyd
UDP-cukier
129
co katalizuje reakcję seryny do glicyny
hydroksy metylo transferaza serynowa
130
jakiego koenzymu potrzebuje metylko hydroksy transferaza serynowa
PLP
metyleno tetra hydro folian
metyleno-FH4
131
co robi reduktaza dihydrofolianowa
przekształca dihydrofolian w tetrahydrofolian
132
inhibitory reduktazy dihydrofolianowej
sulfinamid
kwas aminobenzoesowy
aminopteryna
133
jaka jest funkcja s-adenozylometioniny
przenosi grupy metylowe
| przez co odtwarza homocysteinę z metioniny
134
jaki enzym katalizuje reakcję syntezy cystationiny
jaka to reakcja
jaki koenzym
homocysteina + seryna -> cystationina + h2O
enzym to syntaza cystationiny
KOENZYM PLP
135
w jakiej reakcji powstaje cysteina
reakcja liazy cystationiny
| cystationina + H2O -> cysteina + NH4+ +alfa-ketmaślan
136
jaki enzym katalizuje reakcje powstania cysteiny
| koenzym?
liaza cystationiny
| KOENZYM PLP
137
jaki aminokwas jest prekursorem tauryny
cysteina
138
w co dalej przekształća się tauryna
tauryna reaguje z alfaketoglutaranem dając pirogronian, glutaminian i WODOROSIARCZYN
139
jaki enzym dalej przekształca siarczyn
oksydaza siarczynowa utlenia do do jonów SO4-
140
jakie aminokwasy przekształcane są do bursztynianu
Wal
Met
Tre
Ileu
141
jakim kolejnym przemioanom ulegają Met i Tre
-> alfa-ketomaślan -> propionylo-CoA -> D-metylomalonylo-CoA -> L-metylomalonylo-CoA -> bursztynylo-CoA
142
jakim przekształcenią ulegają Wal i Ileu
taj jak Wal i Tre tylko bezpośrednio do propionylo-CoA z pominięciem alfa-ketomaślanu
143
czym spowodowana jest aciduria metylomalonowa
niedobór enzymu mutazy l-metylomalonylo-CoA powoduje gromadzenie się go i nadmiar trafia do mociu
144
wymień kolejne reakcje zachodzące w procesie syntezy fosfokreatny
glicyna + arginina -> guanidynooctan
guanidynooctan + sadenozylometionina -> kreatyna + adenozylohomocysteina
kreatyna + ATP -> fosfokreatyna
145
jaki enzym katalizuje powstanie guanidynooctanu
amidotransferaza
146
jaki enzym katalizuje syntezę kreatyny
metylotransferaza
147
jaki enzym katalizuje reakcje syntezy fosfokreatyny
| jaka to reakcja
katalizator: kinaza kreatynowa
| kreatyna + ATP -> fosfokreatyna + ADP
148
w jakiej reakcji rozkłada się fosfokreatyna
fosfokreatyna -> kreatynina + H2O + Pi
| kreatynina potem do nerek
149
jaki aminokwas jest potrzebny w syntezie NO
Arginina
150
jaiego koenzymu potrzebuje NOS
NADpH
151
jaki jest produkt uboczny reakcji w ktorej powstaje hydroksyarginina
H2O
152
jakie są kolejne reakcje syntezy NO
arginina + NADPH+ H+ + O2 -> hydroksyarginina + NADP+ + H2O
153
w jakiej reakcji powstaje NO
hydroksyarginina + NADPH+ + O2 -> cytrulina + NO + NADP+ + H2O
154
jaki jest pierwszy etap katabolizmu fenyloalaniny
fenyloalanina + O2 + tetrahydrobiopteryna -> tyrozyna + H2O + dihydrobiopteryna
155
jaki enzym katalizuje pierwsza reakcje katabolizmu fenyloalaniny
hydroksylaza fenuyloalaniny
156
jakiego koenzymu potrzebuje hydroksylaza fenyloalaniny
THB i NADH ( do odtworzenia THB z DHB
157
defekt jakiego ekzymu powoduje fenyloketonurie klasyczną
defekt fydroksylazy fenyloalaniny
158
jaki enzym działa zastępczo w fenyloketonurii klasycznej
aminotransferaza fenyloalaninowa
159
co odkłada się w fenyloketonurii
fenylopirogronian w reakcji
fenyloalanina + Pyr -> fenylopirogronian + Ala
enzym to aminotransferaza feyloalaninowa
160
defekt jakiego enzymu powoduje tyrozynemie II
defekt aminotransferazy tyrozynowej
161
jaka reakcje katalizuje aminotransferaza tyrozynowa
tyrozyna + alfa-ketoglutaran -> hydroksyfenylopirogronian + glutaminian
162
jak nazywana jest tyrozynemia II
oczno skórną
163
która tyrozynemia to tyrozynemia noworodków
tyrozynemia III
164
tyrozynemia III defekt czego?
oksydazy hydroksyfenylopirogronianowej
165
jaka reakaja nie zachodzi w tyrozynemi III
| co ją katalizuje
hydroksyfenylopirogronian + O2 -> homogentyzynian + CO2
166
alkaptonuria - jaki enzym
dioksygenaza homogentyzynianowa
167
alkaptonuria to reakcja z jakim substratem
homogentyzynianem
168
tyrozynemia I jaki enzym
liaza fumaryloacetanooctowa
169
tyrozynemia I jaka reakcja
fumaryloacetooctan + H2O -> acetooctan + fumaran
