Purificación Flashcards

(59 cards)

1
Q

Que diferencias se aprovechan en la cromatografía??

A

Coeficiente de partición entre la fase móvil y una fase estacionaria

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Q

Es el coeficiente entre las concentraciones de una sustancia en las dos fases formadas por dos disoluciones invisibles en equilibrio

A

Coeficiente de partición

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Q

Es el coeficiente entre las concentraciones de una sustancia en las dos fases formadas por dos disoluciones invisibles en equilibrio

A

Coeficiente de partición

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Q

Que es retención ??

A

Es el efecto producido sobre los componentes de una mezcla por una fase estacionaria que puede ser un sólido o un líquido anclado a un soporte sólido

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Q

Que es retención ??

A

Es el efecto producido sobre los componentes de una mezcla por una fase estacionaria que puede ser un sólido o un líquido anclado a un soporte sólido

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6
Q

Quién realiza el desplazamiento en la cromatografía??

A

La fase móvil o el oyente que puede ser un líquido o un gas

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7
Q

Es la acción de migración de los componentes de una mezcla retenidos a lo largo de una fase estacionaria impulsados por el desplazamiento ejercido de la fase móvil…

A

Elicion /eluir

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8
Q

Tipo de cromatografía para aminoácidos individuales o dipéptidos

A

Cromatografía en papel

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9
Q

Tipo de cromatografía para aminoácidos individuales o dipéptidos

A

Cromatografía en papel

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10
Q

Los más usados de esta cromatografía es la sílica gel ( siO2) y aluminia (Al2O3)

A
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11
Q

Los más usados de esta cromatografía es la sílica gel ( siO2) y aluminia (Al2O3)

A
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12
Q

Cuál es la fase estacionaria de la cromatografía en columna???

A

El gel sílica o alumina

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13
Q

Cuál es la fase estacionaria de la cromatografía en columna???

A

El gel sílica o alumina

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14
Q

Cómo se eluyen las muestras en la cromatografía en columna???

A

Va a través de las moléculas más polares van rápidamente a través de las columnas

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15
Q

Fase estacionaria de la cromatografía de intercambio ionici??

A

Resuna

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16
Q

Fase estacionaria de la cromatografía de intercambio ionici??

A

Resuna

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17
Q

Cómo se da la cromatografía de intercambio iónico???

A

Se aprovechan las diferentes signos y magnitudes de las cargas de las moléculas conforme a las proteínas a distintos PH s

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18
Q

Cuál es la fase estacionaria de la cromatografía de exclusión molecular??

A

Material poroso inerte

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19
Q

Cuál es la fase estacionaria de la cromatografía de exclusión molecular??

A

Material poroso inerte

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20
Q

Esta cromatografía separa el soluto según el tamaño y estructura molecular

A

Cromatografía de exclusión molecular

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21
Q

Esta cromatografía separa el soluto según el tamaño y estructura molecular

A

Cromatografía de exclusión molecular

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22
Q

En la cromatografía de exclusión molecular estas moléculas entran en el laberinto de los espacios dentro de la matriz y son retrasadas

A

Moléculas pequeñas

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23
Q

En la cromatografía de exclusión molecular estas moléculas entran en el laberinto de los espacios dentro de la matriz y son retrasadas

A

Moléculas pequeñas

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24
Q

Conocida como la cromatografía con mayor especificidad y selectividad para purificación de biomoléculas

A

Cromatografía de afinidad

25
Ejemplos de cromatografía de afinidad??
✓antigeno / antígeno ✓enzima/sustrato ✓receptor/ ligando
26
Cuál es la parte en la cromatografía de afinidad que se queda o tarda más en salir??
Se quedan retenidas las moléculas con la afinidad por la fase estacionaria
27
Ahora una vez que las moléculas de la cromatografía por afinidad se quedan en la fase estacionaria retenidas que debo de hacer...
Se liberan mediante un cambio del medio diluyente a condiciones en la que la interacción se debilite Por ejemplo: pH Fuerza iónica Polaridad Solución de moléculas inmovilizadas
28
En qué se basa La cromatografía líquida de alto rendimiento??
Se basa en liquido-liquido -->Hace uso de bombas de alta presión para mover las moléculas a través de la columna
29
Una de las herramientas moleculares fundamentales para aislar y purificar macromoléculas en base a su movilidad dentro de un soporte o matriz sólida en un campo eléctrico
Electrophoressis
30
Una de las herramientas moleculares fundamentales para aislar y purificar macromoléculas en base a su movilidad dentro de un soporte o matriz sólida en un campo eléctrico
Electrophoressis
31
Tipos de muestras que pueden ser analizados en la electroforesis??
*ácidos nucleicos 🧬 *proteínas 🔵🔵
32
Gel más utilizado en la electroforesis para proteínas??
Geles de poliacrilamida
33
Gel más utilizado en la electroforesis para proteínas??
Geles de poliacrilamida
34
La movilidad de una molécula en la electroforética se va a dar en relación con:
Con el peso molecular y su carga
35
Los cationes se mueven al ánodo y los aniones se mueven al cátodo???
Falso Los cationes se mueven hacia el cátodo y los aniones se mueven hacia el ánodo
36
Factores extrínsecos a la molécula en la movilidad electroforética??
Concentración del gel Voltaje aplicado Tiempo de corrida Temperatura
37
Factores extrínsecos a la molécula en la movilidad electroforética??
Concentración del gel Voltaje aplicado Tiempo de corrida Temperatura
38
Cuáles son los factores intrínsecos en la movilidad de la electroforética???
Carga eléctrica Peso molecular
39
Si la relación carga eléctrica peso molecular es constante como el de ácidos nucleicos la movilidad se da en::
En relación de la función de su peso molecular --->a mayor peso molecular menor movilidad --->a menor peso molecular mayor movilidad
40
Las proteínas que tienen mayor movilidad???
Proteinad globulares
41
Proporciona el poli de una carga negativa que resulta proporcional a la longitud de la cadena por tanto el peso molecular??
SDS
42
Una molécula de SDS por:
Cada 2 residuos de aminoácidos
43
Una molécula de SDS por:
Cada 2 residuos de aminoácidos
44
Que hace SDS sobre la estructura proteínica???
✓ agente desnaturalizante ✓elimina diferencias en la confirmación y su influencia sobre la movilidad de diferentes proteínas que han de ser separadas por gel
45
Cuál es la solución de que el corrimiento electroforético observado puede representar a más de una cadena polipeptídica...
La solución puede ser emplear agentes desnaturalizantes reductores
46
Es un agente desnaturalizante reductor...
Ditiotrenol (DTT) O B- mercaptoetanol
47
Cómo ayuda un desnaturalizante reductor en la electroforesis de proteínas....
Puede terminar el número y el tamaño de subunidades proteínicas bajo condiciones reductoras y no reductoras
48
Cómo ayuda un desnaturalizante reductor en la electroforesis de proteínas....
Puede terminar el número y el tamaño de subunidades proteínicas bajo condiciones reductoras y no reductoras
49
Que hace el azul de bromofenol??
Se adiciona al buffer de carga y ayuda a controlar que no salgan del gel las corridas
50
Que hace el azul de bromofenol??
Se adiciona al buffer de carga y ayuda a controlar que no salgan del gel las corridas
51
Tiene una carga negativa por encima de pH: 4.6 y un peso molecular menor que cualquier proteína ???
Azul de bromofenol
52
Electroforesis que se da por la separación por punto isoelectrico ( isoelectroenfoque)
1er dimensión
53
Electroforesis que se da por la separación por punto isoelectrico ( isoelectroenfoque)
1er dimensión
54
Electroforesis que se da por separación por tamaño ( peso molecular )
2da dimensión
55
Que es un polianfolitos?
Son moléculas grandes como proteínas que tienen muchos grupos acodis o básicos (ionizables/protonables)
56
El punto isoelectronico bajo indica ____&&
Predominancia de grupos ácidos
57
Punto isoelectronico alto indica _____
Predominancia de grupos básicos
58
Cuáles son los geles de poliacrilamida??
•Acrilamida -> formación de polímeros •Bisacrilamida -> entrecruzamiento entre cadenas de polímeros
59
Cuáles son los geles de poliacrilamida??
•Acrilamida -> formación de polímeros •Bisacrilamida -> entrecruzamiento entre cadenas de polímeros