Brainscape's Knowledge GenomeTM


Top Flashcards (Certified)
All Flashcards

Biokemija > Razgradnja proteina i katabolizam AK > Flashcards

Razgradnja proteina i katabolizam AK Flashcards

(72 cards)

Start Studying
1
Q

Koji su stalni izvori aminokiselina?

A

Razgradnja proteina u crijevu iz hrane te razgradnja proteina u stanici

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Kad se proteini u stanici moraju razgraditi?

A

Kad dođe do promjene u metabolizmu, kad oštećenjem izgube funkciju..

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Kako se obilježavaju proteini za uništenje?

A

Kovalentno se vežu na lance malog proteina UBIKVITINA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Kako proteini budu nakon obilježavanja razgr?

A

Razgrađuju se pomoću velikog ATP ovisnog kompleksa proteasoma

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Mogu li se aminokiselina skladištiti?

A

Niti se skladište niti izlučuju nego su metaboličko gorivo

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Kako se iskorištavaju kao metaboličko gorivo AK?

A

Odstrani se alfa amino i ovaj ugljični ostatak se prevodi u osnovne metaboličke međuprodukte

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Gdje idu Amino skupine nakon odvajanja za metaboličko gorivo?

A

u ciklus uree

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

što je s okosnicom ugljika AK-e?

A

postaje AcCoA ili AcetoAcCoA ili piruvat te kasnije glukoza ili glikogen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Koji je ključan koenzim u razgradnji AK, koja mu je uloga?

A

piridoksal- fosfat

Stvara međup. s AK pretvarajući je vezom u Shiffovu bazu pomoću koje može prijeći u ketokiselinu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Što je fenilketonurija?

A

Bolest nemogućnosti pretvorbe fenilalanina u tirozin

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Koje su to esencijalne AK?

A

One koje organizam ne može sintetizirati

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Gdje u probavnom sustavu započinje razgradnja AK a gdje završava?

A

Započinje u želucu - denaturacija kiselinom

a završava u crijevu (reapsorpcija)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Što nastaje denaturacijom s HCl- om?

A

Random coil ili nasumična klupka proteina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Koji je glavni proteolitički enzim želuca?

A

pepsin

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

što je proteoliza?

A

razgradnja proteina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Pri kojem pH proteaza pepsin ima maksimalnu aktivnost?

A

pH = 2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Jel pepsin specifična proteaza?

A

nije

razgrađuje sve?

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Koja žlijezda izlučuje ostatak probavnih enzima?

A

gušterača

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Koji su produkti razgradnje gušteračinim enzimima?

A

slobodne AK, tripeptidi i dipeptidi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Koji enzim pojačava razgradnju u crijevnim resicama?

A

aminopeptidaza N

razgrađuje od N kraja

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Kakva je sudbina proteina u stanici?

A

Uglavnom nitko od proteina nije tamo za stalno, proteini metabolizma stalno se razgrađuju, potrebni su i za zaustavljanje nekih puteva, neki proteini su nefunkcionalni zbog pogrešaka u translaciji, neki se oštete oksidacijom

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Koja je podloga Parkinsove ili Hungtingtonove bolesti?

A

Agregacija proteina u st. koja se u fiziološkim stanjima nastoji izbjeći

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Koji protein živi koliko i organizam?

A

Kristalin, protein leće

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Signal za smrt proteina je?

A

Ub ili ubikvitin

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Kako se Ub povezuje s proteinom?
Njegov glicinski ostatak na C kraju se kovalento veže na eta- amino skupine nekoliko lizina proteina koji treba biti razgrađen
26
Kako dolazi do stvaranja izopeptidnih veza? i zašto su izopeptidne?
Nazivaju se izopept. jer se obilježavaju s eta i nisu prave peptidne koje čine protein nego naknadna povezanost Nastaju hidrolizom ATP-a
27
Koliko enzima pomaže u vezanju Ub na protein za razgradnju?
3
28
Koja rekacija u povezivanju Ub podsjeća na aktivaciju masnih kiselina?
C kraj Ub-a se veže sa sulfhidrilnom skup. E1- tioseterskom vezom uz pomoć ATP-a
29
Kada se pri povezivanju Ub-a s proteinom s ATP- a otpušta pirofosfat?
Kad se ATP poveže s C krajem Ub-a, te otpuštajući PP prenosi Ub na cisteinski ostatak enzima te je tad Ub aktiviran
30
Koji je enzim E1?
ubikvitin aktivirajući
31
Koji je enzim E2?
ubikvitin konjugirajući
32
što radi E2?
služi u prijenosu nakon aktivacije Ub-a
33
što radi treći enzim i kako se zove?
ubikvitin proteaza ligaza | katalizira prijenos s E2 na protein (na eta - amino)
34
Ukratko opiši svojim riječima spajanje Ub-a s proteinom?
Terminalna C skupina Ub-a reagira s ATP-om tako da se poveže s AMP-om a PP izlazi, zatim se AMP zamjenjuje s E1 povezujući se C-S vezom, zatim E1 s E2 isto C-S veza, na kraju E3 objedinjuje ciljni protein sa slobodnim N krajem kao i kompleksUb- E2 Ub i proten se povezuju eta peptidnom vezom a E2 i E3 izlaze
35
Kad se protein ubikvinira?
Brzina uništenja ovisi o N kraju proteina (pravilo N-kraja) Ako protein ima N- destabilizirajuće terminalne krajeve poput arginina i leucina brzo se označava dok prolin i metionin ne potiču
36
Koji drugi signali imaju veze s raspadom proteina?
aminokiselinski ostaci za razgradnju proteina staničnig ciklusa i PEST slijedovi (prolin, glutaminska, serin i treonin)
37
Koji enzimi čitaju taj kraj N enzima?
E3
38
Što uzrokuje nedostatak enzima E3?
Agregacija proteina jer nema prepoznavanja - Parkins | Angelmanov sindrom- neurološki poremećaj , nedostatak člana porodice E3 (nemogućnost govora, retard, hiperakt)
39
Koji virus je povezan s E3 i što se događa?
HPV kodira protein koji aktivira specif. E3 - koji ubikvinirira tumorski supresor p53 i druge proteine za popravak DNA Aktivacija tog proteina u 90% slučajeva raka grla maternice
40
Tko razgrađuje proteine i što se događa s Ub-om?
Razgrađuje ih 26S- proteasom uz pomoć ATP-a Ub se reciklira
41
Kako izgleda proteasom?
Ima dvija katalitička podjedinice 20S i dvije regulatorne 19S
42
Opiši izgled proteasoma?
20S ima 14 homolognih podjedinica svaki u dvije kopije one su smještene u 2 alfa s vanjskih strana i 2beta s unutarnjih strana - prstena i čine bačvu ili katalitičku srž, ulaz u bačvu kontrolira 19S koja se smješta na jedan kraj kompl. 20S 19S veže Ub lance specifično tako da se samo raspadnu proteini koje on nosi
43
Što je ključna komponenta 19S?
6 ATP-aza povezanih sa staničnim aktivnostima (AAA) , hidroliza ATP-a pomaže kompleksu 19S da uništi sklupčani protein i pokrene 20S
44
Kako izgleda proteolitičko aktivno mjesto?
unutar bačve 20S je, na beta podjedinicama su 3 specifična aktiv. mj. koja kao nukleofilni mamac imaju treoinin koji napada karbonilne skupine peptidnih veza uz nastajanje acil- enzimskih međuprodukata
45
Što znači da se razgradnja odvija procesivno?
Bez otpuštanja supstrata, tj međuprodukta razgradnje
46
Kad se otpušta bivši proteinsupstrat?
Kad padne na 7-9 ostataka | te onda 19S odreže Ub s njih pomoću izopeptidaze
47
Što se događa s dobivenim produktima nakon proteasoma?
Razgrađuju se proteazama do slobodnih AK
48
Koji su sve procesi regulirani razgradnjom proteina?
``` transkripcija gena napredovanje st. ciklusa stvaranje organa dnevni biološki sat odgovor na upalu supresija tumora metabolizam kolesterola obrada antigena monooksigenaza citokroma P450 ```
49
Gdje se razgrađuju AK?
u jetri
50
Gdje se još i koje AK mogu razgrađivati?
U mišićima, kiseline s alifatskim bočnim ogr : Leu, Ile, Val
51
Kako se rješavamo alfa amino skupine?
Alfa amino skupina se prvo prenosi na alfa keto glutarat, a onda nastali glutamat se oksidacijski deaminira i izbacuje amonijev ion
52
Kako izgleda alfa-ketoglutarat? | tj . alfa-ketokiselina
to je keton koji s jedne strane ima COO- | a s druge ima R= ch2ch2coo- (za glutarat)
53
Koji enzim katalizira prijenos na alfa-ketoglutarat?
aminotransferaza
54
Koji je drugi naziv za aminotransferazu?
transaminaza
55
Što nastaje prijenosom amino skupine aspartata na alfa-ketoglutarat? Tko katalizira tu rekaciju?
``` Nastaje oksaloacetat (ugljični dio) i glutamat koji će izbaciti amonijev ion Katalizira aspartat- aminotransferaza ```
56
Tko katalizira rekaciju prebacivanja amino skupine alanina na alfaketoglutarat i što nastaje?
Nastaje piruvat i glutamat | Katalizira alanin- aminotransferaza
57
Kakve su reakcije transaminacije?
Reverzibilne pa možemo dobiti alfaketoglut. iz AK
58
Kako se oslobađa amonijev ion?
Dušikov atom se oksidacijskom deaminacijom prevodi u NH4+ | uz katalizu glutamat- dehidrogenaze
59
Koji koenzim(i) sudjeluju u reakciji?
NAD+ ili NADP+
60
Koji je međuprodukt oksidativne deaminacije i kako izgleda?
Shiffova baza | Na mjestu nekadašnjih veza NH3+ i H nastala je dvostruka veza NH2+ vjtno kao posljedica skidanja vodika dehidrogenacijom
61
Što nastaje nakon Shiffove baze u procesu oksid. deaminacije? Koji je zadnji produkt?
NH2+ skupina se zamjenjuje karbonilnom tako da ulazi voda, O ostaje, a dva vodika izlaze s NH2+ kao NH4+ Opet alfaketoglutarat
62
Kako se postiže smjer deaminacije u jetri?
Uklanjanjem amonijeva iona
63
gdje se nalazi enzim deaminacije i zašto?
U odvojenom odjeljku mitohondriju, NH4+ je toksičan za stanicu
64
Što je prostetička skupina svih aminotransferaza?
PLP ili pirodoksal-fosfat
65
Kako izgleda PLP?
``` Benzenski prsten s N na 6sati , s aldehidom na 12h, s metilom na 4, OH skupinom na 2 te CH2OPO3 (2-) na 10h ```
66
Kakav je piridinski prsten? A kakva OH skupina na njemu? I što se time dobiva?
Slabo bazičan Slabo kiselina Dobiva se ionizirani oblik u kojem OH postaje O(-) a N postaje NH(+) tj dobivamo fenolat
67
Koja je najvažnija funkcijska skupina PLP-a?
Aldehidna skupina
68
Što se događa u prisutstvu supstrata s PLP-om?
Njegova aldehidna skupina tvori kovalentne veze s AK u obliku Shiffovih baza
69
Što je s PLP-om kad nema supstrata?
Aldehidna PLP-a tvori Shiffa s eta-amino skupinom lizinskog ostatka u aktivnom mjestu enzima
70
Kako se poboljšava vezanje alfaamino u Shiffa u enzimu?
Nekovalentnim interakcijama
71
Što još kataliziraju enzimi s PLP-om?
Reakcije na alfa-C AK-a poput dekarboksilacije, deaminacije, racemizacije i aldolnih cjepanja Eliminacije i zamjene na Beta-C i na gama C atomu
72
Koja su zajednička svojstva tih PLP enzima?
Shiff se stvara reakcijom amino skupine s PLP-om Protonirani PLP je elektronski ponor koji stabilizira negativne katalitičke međuprodukte N u PLP-u privlači elektrone s aminoskupine - elektrofilni katalizator Reakcija završava cjepanjem Shiffove baze

Biokemija (3 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2025 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions