Relation Structure/fct Des Peptides Et Protéines Flashcards

(37 cards)

1
Q

Les C exocrines du pancréas produisent des E digestives

A

Vrai et ses C endocrines produisent des hormones peptidiques resp de la régulation du métabolisme énergétique

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Q

Le précurseur inactif de insuline est le preproinsuline qui comporte des segments A et B relies au C et un peptide signal N ter

A

Vrai

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3
Q

Première étape est la création de 2 pont disulfure (=S-S) inter chaînes et 1 pont S-S intra chaîne au sein de la preproinsuline

A

Faux c’est la 2ème étape et c’est au niveau de la PROINSULINE
La 1 ère étape élimination des 23AA du peptide signal > changement 1er AA et création de 3 ponts S-S > est le clivage du peptide signal de la preproinsuline

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4
Q

La chaîne A comporte 30 AA

A

Faux, elle comporte 21 AA c’est la chaîne B qui comporte 30 AA

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5
Q

La 3eme etape est le clivage du segment C sur la proinsuline

A

Vrai on se retrouve avec deux chaînes A et B qui est insuline

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6
Q

Le glucagon est une hormone hyperglycémiante compose d’une seule chaîne polypeptidique de 14 AA

A

Faux, de 29 AA !! Il dérive du préproglucagon et du proglucagon

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7
Q

La somatostatine est composé de 14 AA.

A

Vrai elle est s’y,thétosee pat les C du pancréas, de hypothalamus et certaines C intestinales

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8
Q

Les immunoglobulines sont des anticorps synthétisés par les LT

A

Faux ils sont synthétisés par des LB
Il y a des fractions présentes au niveau des LB et des fractions libres: les Ig libres sont plasmatiques

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9
Q

Dans des maladies hématologiques, un pic d’Ig signale une infection

A

Vrai

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10
Q

Chaque Ig porte 4 chaînes légères L et 2 chaînes lourdes H identiques

A

Faux ! 2 CHAÎNES LÉGÈRES L identiques et 2 chaînes lourdes H identiques
C’est un tétramère H2L2

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11
Q

Les chaînes de Ig sont reliées par des ponts disulfures intra et inter chaînes

A

Vrai. Les S-S intra chaînes entraînent la formation de demi boucles caractérisqtiques des Ig&raquo_space; domaines

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12
Q

La chaîne légère L comporte la moitié N-ter: région constante C et la moitié C ter: région variable V, spécifique de chaque Ig

A

Faux, la moitié N-ter: région VARIABLE V
La moitié C ter: région CONSTANTE C

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13
Q

La chaîne lourde H comporte
La 3/4 cote C ter: régions constantes C1 C2 et C3

A

Vrai et le 1/4 cote N ter: région variable V

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14
Q

Les portions de molécule d’Ig qui se lie de façon spécifique a son antigène est représentée par les 2 régions constantes des chaînes L et H.

A

Faux aux régions VARIABLES de Ig
Cela correspond au site d’anticorps. Chaque Ig a 2 sites d’anticorps id

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15
Q

Les chaînes lourdes sont glycosylées (post trad)

A

Vrai

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16
Q

Les sites antigéniques sont formes par la région variable de la chaîne lourde ainsi que la région variable de la chaîne légère

17
Q

Il existe 2 types de chaînes lourdes: kappa et lambda et il existe 5 types de chaînes lourdes définissant 5 classes d’Ig

A

Faux c’est 5 types de chaînes LOURDES:
Delta IgD
Gamma. IgG
Epsilon IgE
Micro IgM
Alpha IgA
et 2 types de chaînes LÉGÈRES

18
Q

Les IgG sont des tétramères

A

Vrai
IgM a 5 unités tetrameriques

19
Q

C’est au niveau des parties constantes des chaînes lourdes que se forment les l qui forment les polymères

20
Q

Les hémoglobines sont des holoprotéines constituées d’une copule protéique: globine et d’une partie prosthétique: groupement héminique

A

Faux, ce sont des HÉTÉROPROTÉINES

21
Q

Il y a diff formes de chaînes de globines. Chez adulte:
HbA1: alpha2beta2 qui représente + de 97% de Hémoglobine totale
HbA2: alpha2delta2 qui représente 1,5 a 3% de Hémoglobine totale

22
Q

Structure de base des grpmt héminiques est le noyau pyrrole. 4 noyaux porphyre s’associent pour former une structure cyclique: le noyau pyrrole

A

Faux, c’est 4 noyaux PYRROLE qui s’associent pour former une structure cyclique: le noyau PORPHYRE

23
Q

On passe des porphyre au groupement et héminique par introduction d’un ion fer, au centre du noyau tétrapyrrolique

A

Vrai l’atome de fer à à l’État ferreux est au centre du plan défini par les noyaux Pyroles et s’unit au quatre atomes d’azote par des liaisons de coordinence > partie prothétique, chaque globe porte un groupement héminique

24
Q

Les chaînes polypeptidique sont identiques deux à deux

25
La chaîne alpha est constituée de 146 AA
Faux c’est les chaînes bêta, gamma, et delta Les chaînes alpha sont constitués de 141 AA
26
Les chaînes alpha et bêta diffèrent de 40 AA
Faux de 80 AA Ce sont les chaînes bêta et gamma qui diffèrent de 40 AA Bêta et delta diffèrent de 10 AA
27
Structure IIaire: La structure est en hélice alpha sur 70 % de la longueur
Vrai
28
Structure IIaire: Les chaînes bêta comportent 8 régions hélicoïdales
Vrai désignées de A à H tandis que les chaînes alpha n’en comportent que 7 car il y a absence de hélice D
29
Structure IIIaire: Elle est stabilisée par des l H et des forces de Van der Waals ce qui forme une structure globulaire très compacte ou chaîne est reliée sur elle même
Vrai
30
Heme se positionne entre segments E et F qui forme poche de heme qui est orientée vers int
Faux vers EXTÉRIEUR
31
Le fer doit rester à état bivalent Fe2+ pour pouvoir se coordonner à oxygène
Vrai
32
La l fer histidine F8 est lâché et distale alors que la la liaison en E7 est forte et proximale
Faux c’est inverse
33
Hg est un molécule globulaire tétramère de 4 ssu alpha et 4 ssu bêta donc 8 hèmes et 8 fers, il fixe donc 8 O2
Faux 2 ssu alpha et 2 ssu bêta donc 4 hemes, 4 fers et il fixe 4 O2
34
Hémoglobine est soumises a des transitions allostreriques
Vrai
35
L’O2 se fixe de manière irréversible
Faux RÉVERSIBLE
36
La molécule 2,3 DPG stabilise qui stabilise la forme T
Vrai
37
Première molécule d’O2 entraine quoi ?
Rupture du pont salin et expulsion du 2,3 DPG Élargissement de espace entre noyaux pyrroles Élargissent des poches de heme Hg passe ainsi ss forme R