routage Flashcards
(14 cards)
quel est la différence entre le transport par porte, le transport transmembranaire et le transport par
vésicules.
Transport par porte : Ce mécanisme implique le déplacement de molécules à travers la membrane cellulaire sans utiliser d’énergieselon leur gradient de concentration.
Transport transmembranaire (ou transport actif et passif) : Ce terme englobe à la fois le transport passif (comme par diffusion) et le transport actif, où des molécules sont transportées contre leur gradient de concentration.
Transport par vésicules : transport de matériaux à l’intérieur de la cellule ou vers l’extérieur via des vésicules, qui sont de petites sphères de membrane. Le transport par vésicules est essentiel pour le transport de grandes molécules comme les protéines et les polysaccharides.
Connaître les propriétés générales des séquences de signaux.
diapo 5
Connaître la structure du CPN incluant les rôles des nucléoporines (NUPs) structurales et les NUPs FG.
comment les protéines avec la capacité de traverser le CPN sont capable de le faire?
les caryoprotéine sont capable d’intéragir avec les répétition FG des NUPs pour rompe les liaison entre eux, ce qui fait un trou et permet aux caryoprotéine de passé avec ou sans cargo.
qu’est-ce que sont les deux sortes de caryophérines?
-Les importines (récepteurs d’importation nucléaires) importent les protéines vers le
noyau – interagissent avec les NLS.
-Les exportines (récepteurs d’exportation nucléaires) exportent les molécules vers
le cytoplasme – interagissent avec les NES (nuclear export signal).
Connaître les rôles de Ran, RanGAP, RanGEF et NTF2 dans le transport des molécules entre le
cytoplasme et le noyau.
- Ran sort avec les caryoprotéine
- RanGAP hydrolyse le GTP en GDP pour inactiver Ran, ce qui dissocie Ran le le caryop. laisse le substra se lier.
- RanGEP echange le GDP par du GTP pour activer Ran pour si s’associe avec le caryop. pour dissocier son substrat
-NFT2 se charge de ramener Ran a travers le CNP.
décrit les processus qui mènent à l’importation des protéines dans la mitochondrie
et connaître l’importance de ce processus dans le contrôle de qualité des mitochondries.
hélice a N-terminal agit comme séquence signal.
le signal se lie au récepteur du TOM et rentre dans ce complexe. dans lespace intermembranaire, le signal entre dans le tim et utilise le gradient de proton pour entre la protéine. la Hsp70 tire sur la protéine pour la faire entrer. le signal est cliver par une peptidase pour devenir une protéine mature dans la matrice.
les mauvaise mitochondrie on perdu la capacité a faire un gradient de proton donc incapable d’inporter des protéines. la PINK1 devient pris entre les membrane, est p , ce qui recrute la machinerie de mitophagie.
Savoir les différences entre l’importation de protéines chez les mitochondries et les chloroplastes.
-Les mitochondries possèdent un gradient électrochimique de protons au travers de
leur membrane interne. Les chloroplastes possèdent un gradient au travers de leur membrane thylacoïde.
-Les chloroplastes utilisent donc l’hydrolyse du GTP et de l’ATP pour importer des
protéines dans le stroma.
-Importation dans la lumière du thylacoïde.
Connaître le mécanisme général d’importation de protéines chez les peroxysomes.
-La translocation vers le peroxysome est
dirigée par au moins 23 peroxines (les protéines PEX) par un processus qui utilise l’hydrolyse de l’ATP.
-Les protéines sont importées dans un état
repliées et peuvent être accompagnées par un récepteur (PEX5) qui est recyclé par la suite à sa livraison de cargaison.
-Les protéines cibles y sont acheminées grâce à leurs PTS, incluant des enzymes métaboliques.
-Le PTS est présent au C-terminus. Consensus classique : SKL
Être capable de décrire le processus de transport co-traductionnel, incluant les rôles de la séquence
de signal, signal peptidase, SRP, et translocateur.
Comprendre comment les différentes combinaisons et emplacements de séquences topogéniques
permettent les protéines d’être insérées dans la membrane.
pourquoi les protéines sont glycosylées dans le RE?
Pour la liason avecles chaperon, qui les maintient dans le RE e les présente aux autre chaperons
Savoir les conséquences d’une surabondance de protéines dépliées dans le RE (réponse UPR).
Connaitre les mécanismes d’ERAD et ERAF tels que discutés en classe.
