S1_Métabolisme et enzymes Flashcards

(42 cards)

1
Q

Quelles sont les composantes interdépendantes du métabolisme?

A

Croissance, développement, reproduction, caractéristiques vitales

Ces composantes interagissent à travers des réactions biochimiques dans chaque cellule.

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2
Q

De quelle façon les enzymes interagissent-elles avec d’autres molécules?

A

Les enzymes transforment les substrats en produits en diminuant l’énergie d’activation

Elles agissent en se liant spécifiquement aux substrats et en formant un complexe enzyme-substrat.

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3
Q

Définir l’énergie.

A

Capacité de causer un changement permettant de produire un travail, vaincre les forces opposées ou changer la disposition de la matière.

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4
Q

Quelles sont les différentes formes d’énergie?

A
  • Cinétique
  • Thermique
  • Potentielle
  • Chimique

Chaque forme d’énergie joue un rôle dans les processus biologiques.

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5
Q

Qu’est-ce que le métabolisme?

A

Ensemble des réactions biochimiques d’un organisme.

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6
Q

Différencier catabolisme et anabolisme.

A
  • Catabolisme: molécules complexes à simples, libération d’énergie
  • Anabolisme: molécules simples à complexes, nécessite de l’énergie
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7
Q

Qu’est-ce qu’une voie métabolique?

A

Séquence d’étapes où une molécule est modifiée en produits à l’aide d’enzymes.

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8
Q

Définir l’énergie libre d’un système.

A

Portion de l’énergie d’un système qui peut produire du travail à une température et à une pression constantes.

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9
Q

Quelles sont les deux catégories de réactions biochimiques cellulaires?

A
  • Exergoniques: dégagement net d’énergie libre (ΔG négatif)
  • Endergoniques: absorbe l’énergie libre de son environnement (ΔG positif)
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10
Q

Qu’est-ce que l’ATP?

A

Molecule qui représente la source d’énergie directe pour le travail cellulaire.

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11
Q

Quels types de travail l’ATP permet-il?

A
  • Mécanique
  • Transport
  • Chimique
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12
Q

Qu’est-ce que la phosphorylation?

A

Transfert d’un groupement phosphate de l’ATP à une molécule réactif.

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13
Q

Définir l’énergie d’activation (EA).

A

Quantité d’énergie libre requise pour rendre une molécule instable et favoriser sa transformation.

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14
Q

Qu’est-ce qu’un catalyseur?

A

Agent chimique qui modifie la vitesse d’une réaction, tout en restant inchangé.

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15
Q

Comment les enzymes accélèrent-elles les réactions métaboliques?

A

En diminuant l’énergie d’activation.

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16
Q

Qu’est-ce qu’un substrat?

A

Réactif sur lequel agit l’enzyme.

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17
Q

Qu’est-ce qu’un site actif?

A

Zone de l’enzyme où se lie le substrat.

18
Q

Qu’est-ce qu’un complexe enzyme-substrat?

A

Enzyme liée à son substrat.

19
Q

Qu’est-ce que la spécificité enzyme-substrat?

A

Capacité d’une enzyme à se lier à un substrat spécifique.

20
Q

Quels facteurs influencent l’activité enzymatique?

A
  • Température
  • pH
  • Salinité
  • Cofacteurs
  • Inhibiteurs enzymatiques
21
Q

Quel est le pH optimal pour la plupart des enzymes humaines?

A

Entre 6 et 8.

22
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur enzymatique?

A

Substance qui se lie à l’enzyme et empêche son action.

23
Q

Qu’est-ce qu’un cofacteur?

A

Substance non protéique qui aide l’enzyme à accomplir sa fonction.

24
Q

Exemple de cofacteurs.

A
  • Zinc
  • Fer
  • Magnésium
  • Cuivre
25
Qu'est-ce qu'un inhibiteur enzymatique?
Substance qui se lie à l'enzyme et empêche son action.
26
Quelle est la différence entre un inhibiteur irréversible et un inhibiteur réversible?
L'inhibiteur irréversible est lié de façon covalente à l'enzyme, tandis que l'inhibiteur réversible est lié faiblement.
27
Donnez des exemples d'inhibiteurs irréversibles.
* Toxines * Poisons (ex: gaz sarin, DDT) * Métaux lourds (ex: mercure, plomb)
28
Qu'est-ce qu'un inhibiteur compétitif?
Inhibiteur qui bloque le site actif de l'enzyme.
29
Qu'est-ce qu'un inhibiteur non-compétitif?
Inhibiteur qui bloque une autre partie de l'enzyme, appelée site allostérique.
30
Comment l'augmentation de la concentration de substrat affecte-t-elle un inhibiteur compétitif?
L'inhibition diminue jusqu'à ce que l'enzyme soit pratiquement non inhibée.
31
Quels médicaments agissent par inhibition enzymatique compétitive?
Les statines.
32
Quel est le rôle des statines dans le traitement du cholestérol?
Elles se lient au site actif de l'enzyme HMG-CoA réductase, réduisant la synthèse de cholestérol.
33
Qu'est-ce que l'inhibition basée sur le mécanisme?
Inhibition où un inhibiteur se lie de façon permanente au site actif, formant un complexe inhibiteur-enzyme stable.
34
Quel est un exemple d'inhibiteur basé sur le mécanisme?
La pénicilline.
35
Qu'est-ce que la rétro-inhibition?
Régulation métabolique où le produit final d'une voie métabolique inhibe une enzyme de cette voie.
36
Comment se produit la rétro-inhibition?
Le produit final se lie à un site allostérique de l'enzyme inhibée, modifiant la forme du site actif.
37
Quel est l'effet de la pénicilline sur l'enzyme transpeptidase?
Elle se lie de manière covalente et empêche la formation des liaisons essentielles pour la stabilité de la paroi cellulaire des bactéries.
38
Vrai ou faux: Certaines bactéries peuvent développer une résistance à la pénicilline.
Vrai.
39
Quel impact une mutation des transpeptidases peut-elle avoir sur l'efficacité de la pénicilline?
La pénicilline ne peut plus se lier à la transpeptidase, rendant les bactéries insensibles à l'antibiotique.
40
Les molécules organiques qui se lient aux enzymes sont appelées _______.
[coenzymes]
41
Quels métaux sont mentionnés comme des exemples de molécules inorganiques qui se lient aux enzymes?
* Zinc * Fer * Magnésium * Cuivre
42
Quelle est la fonction des coenzymes?
Elles aident l’enzyme à accomplir sa fonction.