segundo parcial Flashcards

(74 cards)

1
Q

secuencia de 3 nucleotidos

A

codon

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Q

número de codones

A

64

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Q

codon de iniciación

A

AUG (metionina)

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Q

codones de paro

A

UAA,UAG,UGA

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Q

codon donde se deja de sintetizar una proteina

A

codones de paro

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6
Q

características del código genético

A

universal, degenerado, carece solapamiento, no hay ambgüedad

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7
Q

no existe el mismo número de codones que de aminoácidos

A

degenerado

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8
Q

codones disponen de manera lineal y contínua

A

carece solapamiento

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9
Q

ningún triplete codifica para más de un aminoácido

A

sin ambigüedad

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10
Q

es un mismo código para todas las células

A

Universal

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11
Q

codón del triptófano

A

UGG

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12
Q

a cuánto se cuantifica el ADN

A

260 nm

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13
Q

aminoácidos que están codificados por un solo codón

A

metionina y triptófano

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14
Q

técnica para visualizar el ADN

A

electroforesis

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15
Q

cambio químico de las proteínas después de la traducción

A

Modificación post traduccional

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16
Q

cromosoma más pequeño

A

Y

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17
Q

cuántas pares de bases tiene el cromosoma 1?

A

220 millones

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18
Q

conjunto de cromosomas de un individuo

A

Genotipo

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19
Q

segmentos codificables de un gen

A

exones

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20
Q

segmentos no codificables de un gen

A

intrones

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21
Q

aparato que sirve para cuantificar el ADN

A

Nano drop

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22
Q

virus que afectan bacterias

A

bacteriofagos

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23
Q

peptido responsable del azheimer

A

beta amiloide

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24
Q

cadena corta de aminoácidos (2-50)

A

péptido

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25
cadena de 51 o más peptidos
polipéptidos
26
se forman con varios polipéptidos
proteinas
27
secuencia de una cadena de aminoácidos
estructura primaria
28
estructura que ocurre cuando los aminoácidos interactúan por puentes de hidrógeno
secundaria
29
estructura tridimensional de dos estructuras secundarias
estructura terciaria
30
mensajeros del cuerpo
hormonas
31
hormonas que regulan la producción de las hormonas de la glándula pituitaria
hormonas controladoras del hipotálamo
32
funciones de las hormonas
regulan procesos corporlaes, ayudan al metabolismo
33
aminoácidos que producimos
No esenciales
34
clasificación de los aminoácidos
esenciales, no esenciales, polares y no polares
35
histidina, isoleucina, leucina, lisnina y metionina son ejemplo de
aminoácidos esenciales
36
alanina, arginina y serina son ejemplos de
aminoácidos no esenciales
37
aminoácidos con carga positiva
polares
38
serina y treonina son aminoácidos
polares
39
aminoácidos con carga negativa
No polares
40
glicina y alanina son aminoácidos
No polares
41
fosforilación, metilación , hidroxilación son ejemplos de
cambios post traduccionales
42
enzimas que catalizan la transferencia de electrones
oxidoreductasas
43
enzimas que transfieren un grupo funcional a otra molécula
transferasas
44
catalizan reacciones de hidrolisis
hidrolasas
45
rompen compuestos orgánicos sin necesidad de agua
liasa
46
cambián la estructura de una molécula
isomerasa
47
juntan moléculas
ligasa
48
enzimas con un metal en su estructura
metaloenzimas
49
algo unido a la enzima permanentemente para que cumpla su función
Grupo prostético
50
molécula que sirve como adaptador para el sustrato en la enzima
coenzima
51
sustancias necesarias para acelerar a la enzima
cofactores
52
pueden ser iones y ayudan a la enzima
cofactores
53
son todas las vitaminas del complejo b
coenzimas
54
dos tios de inhibición
competitiva, no competitiva, irreversible y reversilble
55
el inhibidor se une a la enzima en el sitio activo
competitiva
56
inhibidor se une a otra parte de la enzima que no es el sitio activo
no competitiva
57
ya no se puede quitar el inhibidor de la enzima
irreversible
58
ejemplo de inhibidor irreversible
cianuro
59
composición del almidón
20%amilosa y 80% amilopectina
60
carbohidrato que almacena glucosa
glucógeno
61
carbohidrato que se encuentra en las paredes celulares de los hongos y en los crustáceos y se utiliza para curar héridas
quitina
62
carbohidratos presentes en el tejido conectivo, epitelial y óseo, ejemplos de estos son el ácido hialurónico unidos a prostaglandinas
Glucosaminoglucanos
63
carbohidrato que se encuentra en las raices de plantas
inulina
64
lo que va a modificar la enzima
sustrato
65
la enzima modifica su estructura para acoplarse al sustrato
encaje inducido
66
funciones de las proteinas
defensa, movimiento, estructura, transporte, hormonas
67
lugar donde se lleva a cabo la glucolisis
citoplasma
68
dos tipos de glucolisis
aerobia y anaerobia
69
ganancia de la glucolisis
2 atp, 2 piruvato, 2 NADH
70
puntos de control de la glucolisis
hexoquinasa (1), fosfofructosa quinasa (3), piruvato quinasa(10)
71
que inhibe la fosfofructoquinasa
atp y citrato, amp, fructosa 2,6 bifosfato
72
donde ocurre la glucogenolisis
músculo e hígado
73
donde ocurre el ciclo de krebs
matriz mitocondrial
74
rendimiento por cada piruvato en el ciclo de krebs
12 atp