Semana 6 Flashcards

(46 cards)

1
Q

Tiene la forma de una Y y presenta dos sitios
de unión idénticos, uno en cada brazo.

A

Anticuerpo

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2
Q

está compuesta por cuatro cadenas
polipeptídicas (dos cadenas pesadas
idénticas y dos cadenas livianas más
pequeñas idénticas) unidas mediante enlaces
disulfuro.

A

La
proteína

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3
Q

Partes más variables de la cadena
polipeptídica que se extienden en forma de
bucles en un extremo del dominio variable

A

Bucles hipervariables

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4
Q

Puede generarse una enorme diversidad de
sitios de unión al antígeno solo por
modificación de la longitud y la secuencia de
aminoácidos de los bucles hipervariables.

A

Diversidad de anticuerpos

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5
Q

Gracias a su combinación única de
especificidad y diversidad son indispensables para combatir
infecciones, sino que son invaluables en el
laboratorio,

A

Utilidad de los anticuerpos

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6
Q

Son catalizadores potentes y muy
específicos. Son responsables de
prácticamente todas las transformaciones
químicas que se producen en las células

A

Enzimas

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7
Q

Ligandos a los que se unen las enzimas y
que convierten en productos modificados
químicamente

A

Sustratos

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8
Q

Dianas a las que se unen los anticuerpos,
formando uniones muy estrechas.

A

Antígeno

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9
Q

Leucocitos que producen anticuerpos. Cada
célula B en reposo transporta una molécula
de anticuerpo diferente unida a la membrana

A

Células B o linfocitos B:

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10
Q

Cuando el antígeno se une al receptor, la
célula B es estimulada para dividirse y
secretar grandes cantidades del mismo
anticuerpo en forma soluble.

A

Estimulación de las células B

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11
Q

Las proteínas especiales de la sangre
destruyen bacterias o virus cubiertos de
anticuerpos. Las células fagocíticas ingieren
agregados antígeno-anticuerpo.

A

Defensa contra la infección

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12
Q

Método para recoger el agregado de
moléculas A y anticuerpos anti-A por
centrifugación.

A

Inmunoprecipitación

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13
Q

Permite detectar números más pequeños de
moléculas de antígeno utilizando múltiples
capas de anticuerpos, aumentando mucho la
sensibilidad.

A

Método del “emparedado”

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14
Q

Lugar específico de la enzima donde se une
el sustrato

A

Sitio de unión

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15
Q

Estructura temporal formada cuando una
enzima se une a su sustrato.

A

Complejo enzima-sustrato:

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16
Q

Estructura que resulta cuando la enzima ha
convertido el sustrato en producto antes de
liberarlo.

A

Complejo enzima-producto

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17
Q

Proceso por el cual una enzima acelera una
reacción química específica.

A

Catálisis enzimática

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18
Q

Enzima que corta un tipo específico de
proteína de coagulación sanguínea entre una
arginina y una glicina adyacente

A

Trombina

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19
Q

La mayoría de las enzimas terminan en “-
asa”

20
Q

Cantidad de moléculas de sustrato
convertidas en producto por enzima por
segundo. Puede variar de 1 a 100,000.

A

Número de recambio:

21
Q

Enzima presente en clara de huevo, saliva,
lágrimas, etc., que actúa como antibiótico
natural.

22
Q

Ruptura de la pared celular bacteriana,
causada por la presión osmótica interna, al
cortar cadenas de polisacáridos.

23
Q

Hidrólisis de un enlace simple entre dos
azúcares adyacentes en una cadena
polisacárida.

A

Reacción catalizada por lisozima

24
Q

Obstáculo que impide que el polisacárido se
hidrolice espontáneamente en agua, a pesar
de que la reacción sea favorable.

A

Barrera energética

25
Ruptura de enlaces covalentes por incorporación de agua.
Hidrólisis
26
Capacidad de la enzima para acelerar una reacción química.
Función catalítica
27
Proteína sensible a la luz que contiene retinal.
Rodopsina
28
Molécula unida covalentemente a una lisina de la rodopsina; cambia de forma al captar luz.
Retinal
29
Molécula que contiene un átomo de hierro, unida no covalentemente a la hemoglobina; esencial para transportar oxígeno
Grupo hemo
30
Asociado al sitio activo de la carboxipeptidasa, ayuda en la ruptura de enlaces peptídicos.
Ion cinc
31
Molécula orgánica pequeña que colabora con enzimas en funciones catalíticas
Coenzima
32
Coenzima que transfiere grupos carboxilo (- COO); debe obtenerse de la dieta y es clasificada como vitamina.
Biotina
33
Molécula que transfiere grupos funcionales como el carboxilo durante reacciones catalizadas por enzimas.
Molécula transportadora activada
34
Cuando el efecto sobre la enzima es disminuir su actividad.
Regulación negativa
35
Tienen dos sitios de unión: uno para el sustrato y otro para el regulador.
Enzimas alostérica
36
Alteración en la forma de la enzima causada por la unión de una molécula reguladora.
Cambio conformacional
37
Conjunto de reacciones químicas donde el producto de una reacción se convierte en el sustrato de la siguiente.
Vía metabólica
38
Molécula que se genera al final de una vía metabólica y puede actuar como regulador.
Producto final
39
Forma de la enzima que permite la actividadcatalític
Conformación activa
40
Forma de la enzima que no permite la actividad catalítica
Conformación inactiva
41
Forma de la enzima que está funcionando catalíticamente.
Enzima activa
42
Forma de la enzima que no está funcionando catalíticamente
Enzima inactiva
43
Enzima que solo puede unirse a un sustrato particular o catalizar una sola reacción.
Enzima específica
44
Moléculas que se forman entre el sustrato inicial y el producto final en una vía metabólica.
Intermediario metabólico
45
Es la regulación de una enzima u otra proteína mediante la unión de una molécula efectora en un sitio distinto al sitio activo de la proteína.
Regulación alostérica
46
consiste en la unión covalente de un grupo fosfato a una o más de las cadenas laterales de los aminoácidos de la proteína.
Fosforilación proteica