Structure des protéines Flashcards
(108 cards)
1
Q
Qu’est-ce qu’une protéine?
A
Polymères d’acides aminés placés dans un ordre spécifique étant dicté par la séquence d’ADN
2
Q
Comment appelle-t-on la somme de toutes les protéines exprimées par la cellule?
A
Protéome
3
Q
VRAI ou FAUX
La taille des protéines est invariable
A
Faux. Le nb d’acides aminés varie
4
Q
Choisir la bonne réponse
Les muscles sont composés d’environ […] de protéines :
1. 50%
2. 75%
3. 25%
4. 10%
A
25%
5
Q
Choisir la bonne réponse
L’actine, la myosine est la troponine sont des protéines que l’on retrouve principalement au niveau :
1. Des muscles
2. De la peau
3. Des os
4. Des muqueuses
A
Des muscles
6
Q
Qu’est-ce qu’une enzyme?
A
Protéine agissant de catalyseur biologique
7
Q
Choisir la bonne réponse
La […] est produite par le pancréas et sécrétée dans l’intestin grêle :
1. Myosine
2. Tripsine
3. Lactase
4. Pepsine
A
Tripsine
Pepsine = produite par ¢ gastriques et sécrétée dans l’estomac
8
Q
Quel type de protéine est généralement exprimé à la membrane plasmique?
A
Récepteurs
9
Q
Compléter la phrase
L’insuline est une […] et […] agissant via un […].
A
L’insuline est une hormone et protéine agissant via un récepteur.
10
Q
VRAI ou FAUX
L’insuline envoie un seul signal dans la ¢, ce qui active une seule voie de signalisation.
A
Faux. L’insuline envoie plusieurs signaux dans la cellule, ce qui active plusieurs voies de signalisation
11
Q
Sur l’hémoglobine, tous les énoncés sont vrais sauf :
- L’hémoglobine transporte le dioxyde de carbone dans le sang
- C’est une métalloprotéine
- Elle représente 35% du poids d’un globule rouge
- Elle se lie au fer dans les globules rouges
A
L’énoncé 1. est FAUX : l’hémoglobine transporte l’oxygène dans le sang pour nourrir les tissus
12
Q
Quelle maladie héréditaire altère la structure de l’hémoglobine?
A
Anémie falciforme (drépanocytose)
Le changement de structure de ll’hémoglobine modifie les propriété de la protéine
13
Q
Combien compte-t-on d’acides aminés?
A
20 acides aminés
14
Q
Quelle est la taille moyenne des protéines?
A
430 acides aminés
15
Q
Quelles sont les propriétés physiques des protéines?
A
- Tridimensionnelle
- Flexible
- Mobile
16
Q
De quoi dépend le caractère dynamique des protéines?
A
- Énergie du mouvement brownien (augmentation avec la température)
- Molécules énergétiques (ATP et GTP)
17
Q
La protéine EF-Tu est un facteur d’élongation de la chaîne polypeptidique qui peut changer de fonction. Comment?
A
Hydrolyse du GTP (lié à EF-Tu) en GDP change la conformation de la protéine ce qui affecte la fonction de la protéine.
18
Q
Comment les protéines motrices se déplacent-elles?
A
Grâce à l’énergie fournie par l’hydrolyse de l’ATP
Exemple : kinésine qui se déplace sur le microtubule
19
Q
Dans quels processus les protéines motrices peuvent-elles participer?
A
- Déplacement des protéines
- Contraction musculaire
- Migration des chromosomes pendant mitose
- Déplacement des organites
- Déplacement des enzymes sur ADN pendant réplication de l’ADN
20
Q
Quels sont les 3 éléments stucturaux constituant un acide aminé?
A
- Fonction carboxyle (-COOH) : acide
- Fonction amine (-NH2) : base
- Chaîne latérale (R) variable attachée au carbone alpha
21
Q
Qu’est-ce qui permet de différencier les acides aminés?
A
Chaîne latérale (R)
22
Q
Quelles sont les 3 familles d’acides aminés?
A
- Polaires chargés = hydrophiles
- Polaires non-chargés = hydrophiles
- Apolaires (aliphatiques/aromatiques) = hydrophobes
Classification selon caractéristiques physicochimiques
23
Q
Quel groupe d’acide aminé?
Acides aminés incluant surtout des C et des H.
A
Apolaires
24
Q
Quel groupe d’acide aminé?
Acides aminés avec caractère basique ou acide
A
Polaires chargés positivement (basique) ou négativement (acide)
25
# **Quel groupe d'acide aminé?**
Acides aminés contenant des H pouvant former des ponts H avec O ou N (atomes électronégatifs)
Polaires non-chargés
26
Quels sont les acides aminés polaires chargés positivement (x3) ?
## Footnote
Acides aminés basiques (fonction amine dans la chaîne latérale) = hydrophiles
1. Lysine, Lys
2. Arginine, Arg
3. Histidine, His
27
Quels sont les acides aminés polaires chargés négativement (x2) ?
## Footnote
Acides aminés acides (fonction carboxyle dans la chaîne latérale) = hydrophiles
1. Acide aspartique, Asp
2. Acide glutamique, Glu
28
Quels sont les acides aminés polaires non chargés (x5) ?
## Footnote
Hydrophiles
1. Asparagine, Asn
2. Serine, Ser
3. Tyrosine, Tyr
4. Glutamine, Gln
5. Threonine, Thr
29
Quels sont les acides aminés apolaires (x10) ?
## Footnote
Hydrophobes
1. Alanine, Ala
2. Valine, Val
3. Leucine, Leu
4. Isoleucine, Ile
5. Glycine, Gly
6. Proline, Pro
7. Phenylalanine, Phe
8. Methionine, Met
9. Tryptophan, Trp
10. Cystéine, Cys
30
Comment se forme le lien peptidique?
Condensation de 2 acides aminés : élimination d'une molécule d'eau
31
# **VRAI ou FAUX**
Le carbone alpha est impliqué dans le lien peptidique
Faux.
32
Où se forme le lien peptidique?
Dans le ribosome
33
Comment appelle-t-on un acide aminé polymérisé avec un ou deux liens peptidiques?
Résidu d'acide aminé : il y a eu une perte de molécules d'eau
34
# Combien d'acides aminés?
Dipeptide
2 acides aminés
34
# Combien d'acides aminés?
Tripeptide
3 acides aminés
35
# Combien d'acides aminés?
Oligopeptide
3-10 acides aminés
36
# Combien d'acides aminés?
Polypeptide
Plus de 10 acides aminés
37
# **Qui suis-je?**
Je suis la plus grosse protéine avec plus de 38 000 acides aminés
Titin
## Footnote
Présente dans le muscle
38
Entre quels groupes structurels des acides aminés se forment les liens peptidiques?
Entre le groupe carboxyle et amine de 2 acides aminés adjacents
39
# **VRAI ou FAUX.**
Il n'y a pas de rotation au niveau du lien peptidique.
**Vrai**. Il fait partie d'un plan rigide
40
# **VRAI ou FAUX**
Il n'y a pas de rotation au niveau du carbone alpha.
**Faux**. La rotation est possible au niveau du carbone alpha où se trouve la chaîne latérale
41
Qu'est-ce qu'un résidu?
Chaîne latérale de l'acide aminé
## Footnote
On parle de résidus lorsque les aa font partie d'un peptide ou d'une protéine
42
De quoi dépend la fonction des protéines?
De leur structure
43
# **VRAI ou FAUX**
Peu importe l'ordre des acides aminés, on obtient toujours la même protéine
**Faux**.
44
Qu'est-ce qui détermine la manière dont une protéine va se replier pour acquérir sa structure finale et sa fonction?
Chaîne latérale des aa et leur séquence (ordre)
45
À quoi servent les liens chimiques faibles entre les résidus?
* Repliement de la protéine
* Maintien structure de la protéine
* Régulation des différentes conformations de certaines protéines (liens dynamiques)
46
Quelles sont les 4 liaisons chimiques faibles impliquées dans la stabilisation de la structure 3D des protéines?
| *Très important*
1. Forces de Van der Waals
2. Ponts hydrogène
3. Liens ioniques (ponts salins)
4. Interactions hydrophobes
47
# **VRAI ou FAUX**
Les liaisons chimiques faibles sont des liaisons non covalentes.
**Vrai**. Cela permet un certain dynamisme.
48
Quel est le mécanisme d'action des forces de Van der Waals (forces de dispersion)?
Se produit quand un atome non polaire devient sporadiquement polarisé en raison d'une répartition inégale des électrons
## Footnote
Équilibre attraction/répulsion entre 2 atomes situés à très courte distance l'un de l'autre.
49
Dans quelle famille d'acides aminés retrouve-t-on les liaisons de Van der Waals?
Acides aminés apolaires
50
Comment les ponts H se forment-ils?
Liaison entre O/N (très électronégatif) et un H lié à un autre O/N
51
Dans quelle famille d'acide aminé retrouve-t-on des ponts H?
Acides aminés polaires
52
Comment les liens ioniques (ponts salins) se forment-ils?
Attraction électrostatique entre groupements R chargés positivement et négativement
## Footnote
*Exemple* : attraction mutuelle entre ion carboxylate d'acide aspartique et et ion ammonium de lysine
53
# **Compléter la phrase**
Concernant les forces de Van der Waals, il y a [...] si les atomes sont trop près l'un de l'autre peu [...] s'ils sont trop distancés.
Concernant les forces de Van der Waals, il y a **répulsion** si les atomes sont trop près l'un de l'autre peu d'**attraction** s'ils sont trop distancés.
54
# **VRAI ou FAUX**
Les interactions hydrophobes ne sont pas considérées comme étant de vraies liaisons.
**Vrai**.
55
Dans quelles circonstances se font les interactions hydrophobes?
Les groupes non polaires :
* Ne peuvent pas former de ponts H
* Cherchent à minimiser leur contact avec l'eau
56
Où se réalisent principalement les interactions hydrophobes?
Entre les acides aminés apolaires
57
# Sur les interactions hydrophobes, tous ces énoncés sont vrais sauf :
1. Elles se forment par répulsion
2. Les protéines s'organisent de manière à diminuer la surface hydrophobe exposée à l'eau
3. En adoptant une organisation dans laquelle les surfaces hydrophobes sont éloignées de l'eau, la protéine atteint une énergie minimale
4. Les chaînes polaires se retrouvent au centre de la molécule alors que les chaînes apolaires se retrouvent en périphérie.
L'énoncé 4. est faux : les chaînes apolaires sont au **centre** de la molécule pour éviter les contacts avec l'eau
58
# **Compléter la phrase :**
Les liaisons faibles jouent un rôle dans le [...] des protéines.
Les liaisons faibles jouent un rôle dans le **repliement** des protéines.
59
# **Compléter la phrase :**
Les résidus non-polaires s'orientent vers [...] de la protéine repliée, alors que les résidus polaires s'orientent vers [...].
Les résidus non-polaires s'orientent vers l'**intérieur** de la protéine repliée, alors que les résidus polaires s'orientent vers l'**extérieur**.
60
Quels sont les 3 rôles principaux des liaisons faibles?
1. Repliement de la protéine
2. Adoption d'une structure 3D
3. Stabilisation de la structure 3D des protéines
61
Pourquoi l'interaction entre un ligand et son récepteur nécessite des liaisons faibles?
Le récepteur doit avoir la capacité de libérer son ligand, sinon le ligand reste pris.
62
# **VRAI ou FAUX**
Plus il y a de liaisons non-covalentes (faibles), plus l'interaction entre les molécules sera forte.
**Vrai**
63
# **Qui suis-je?**
Je suis une liaison covalente chimique forte (covalente) qui maintient la structure des protéines.
Ponts disulfure
64
Comment se forment les ponts disulfure?
Oxydation du groupement thiol (SH) de deux acides aminés cystéine.
65
Quel est le rôle des ponts disulfure?
Stabilisation de la structure 3D la plus stable des protéines.
## Footnote
Exemple : récepteur EGF (25 ponts disulfures)
66
Quels sont les 4 niveaux de structure des protéines?
1. Structure primaire
2. Structure secondaire
3. Structure tertiaire
4. Structure quaternaire
67
À quoi correspond la structure primaire d'une protéine?
Séquence d'acides aminés de la protéine
68
À quoi correspond la structure secondaire des protéines?
Premier niveau d'organisation dans l'espace des protéines
69
Quels sont les différents éléments de structure secondaire?
* Hélice alpha
* Feuillet Beta
* Boucles
* Coudes
70
Qu'est-ce qu'une hélice alpha?
Mode de repliement dû à la formation de ponts H entre le H d'un groupement aminé et l'O d'un groupement carboxyle du squelette polypeptidique
71
# Sur l'hélice alpha, tous ces énoncés sont vrais, sauf :
1. Il y a un pont H toutes les 4 liaisons peptidiques
2. Les chaînes latérales pointent vers l'extérieur de la structure
3. Comme les ponts H vont dans la même direction que l'hélice, celle-ci est rigide
4. Une hélice alpha peut être amphipathique si les résidus d'un même côté sont hydrophobes ou hydrophiles.
L'énoncé 3 est FAUX : comme les ponts H vont dans la même direction que l'hélice, celle-ci est **élastique**.
72
Qu'est-ce qu'un feuillet beta?
Mode de repliement dû à la formation de ponts H entre le groupe aminé et le groupe carboxyle entre des chaînes voisines
73
# Sur le feuillet beta, tous les énoncés sont vrais sauf :
1. Il se forme lorsque des parties de la longue chaîne polypeptidique se replient et se longent les unes à côté de l'autre
2. Les ponts H des feuillets beta pointent parallèlement à l'axe de la chaîne polypeptidique
3. L'axe des ponts H donnent de la rigidité à la structure
4. Les chaînes du feuillet beta n'ont pas besoin d'être adjacente dans la structure primaire
L'énoncé 2. est FAUX : ils pointent **perpendiculairement** à l'axe de la chaîne polypeptidique
74
Comment appelle-t-on des feuillets beta allant dans le même sens?
Feuillets beta parallèles
75
Comment appelle-t-on des feuillets beta allant dans des directions opposées?
Feuillets beta antiparallèles
76
# **Choisir la bonne réponse :**
[...] des feuillets beta sont mixtes, c'est-à-dire composés à la fois de chaînes parallèles et non-parallèles.
1. 30%
2. 50%
3. 40%
4. 20%
20%
77
# **VRAI ou FAUX.**
Certains acides aminés ont une préférence marquée pour certaines structures secondaires.
**Vrai**. Cela permet de prédire la structure secondaire à l'aide seulement de la structure primaire.
78
Quelles structures permettent des connections entre les différentes structures secondaires?
Boucles et coudes
## Footnote
Sans eux, les protéines seraient des tiges allongées
79
# **VRAI ou FAUX.**
On retrouve les boucles et les coudes de façon répétitive à intervalle régulier dans une protéine.
**Faux**. Il s'agit de structure non-régulières/répétitives
80
# **Qui suis-je?**
Élément de la structure secondaire des protéines caractérisé par un changement de direction de la chaîne polypeptidique.
Coude
## Footnote
Il permet de fléchir le polypeptide dans l'espace, composé de moins de 5 aa (~4)
81
# **VRAI ou FAUX**
Les boucles sont plus longues que les coudes.
**Vrai**. ~ 20 aa
82
Où sont localisées les boucles?
À l'extérieur des protéines : elles sont engagées dans la formation de ponts H
83
Qu'est-ce que la structure tertiaire d'une protéine?
Organisation dans l'espace des structures secondaires entre elles
84
# **VRAI ou FAUX.**
Toutes les protéines ont une structure tertiaire
| *Très important*
**VRAI**
85
Qu'est-ce qu'un domaine protéique?
| *Très important*
Partie de la protéine capable d'adopter une structure stable de manière autonome ou partiellement autonome
## Footnote
C'est un élément des structures tertiaires
86
# **VRAI ou FAUX**
La structure secondaire d'une protéine est nécessaire pour que la protéine puisse exercer sa fonction.
**Faux** : la structure tertiaire est nécessaire
87
# Sur les domaines protéiques, tous ces énoncés sont vrais sauf :
1. Une protéine est normalement composée d'un ou plusieurs domaines reliés par des régions moins structurée
2. Un domaine protéique peut se replier indépendamment du reste de la protéine en une unité modulaire associée à une fonction
3. Peut être porteur d'une fonction spécifique de la protéine complète
4. Ce sont des modules pouvant se retrouver dans une seule protéine à la fois
L'énoncé 4. est FAUX : Ils peuvent se retrouver dans **plusieurs** protéines différentes faisant d'eux des leviers de l'évolution moléculaire (utilisation de façon combinatoire)
88
Quelle maladie affecte la structure tertiaire?
Maladie du prion : mauvais repliement d'une protéine affectant alors sa fonction
89
Qu'est-ce que la structure quaternaire?
Assemblage de plusieurs sous-unités protéiques (chacune avec sa structure tertiaire) entre elles
90
# **VRAI ou FAUX**
Toutes les protéines ont une structure quaternaire
**Faux**. Seulement certaines protéines dont l'hémoglobine.
91
# **VRAI ou FAUX**
Les structures quaternaires s'assemblent de façon non-covalentes pour être fonctionnelles.
**Vrai**
92
# **VRAI ou FAUX**
Les chaînes s'associent ensemble de façon identiques ou différentes.
**Vrai**.
* 2 chaînes identiques : homodimère
* 2 chaînes différentes : hétérodimère
* ...
93
# **Choisir la bonne réponse**
L'hémoglobine est un :
1. Homotétramère
2. Hétérotrimère
3. Hétérotétramère
4. Homotrimère
Hétérotétramère
94
Comment les protéines peuvent elles former des cercles?
Si les sites de liaison sont disposés de façon adéquate
95
Comment les protéines forment-elles de long filament hélicoïdale?
Protéines identiques portant deux sites de liaison
96
Que forme une protéine si elle n'a qu'un seul site de liaison?
Dimère avec une protéine identique
97
Qu'est-ce que la phosphorylation?
Moyen rapide et réversible de contrôler l'activité des protéines
98
Quelle caractéristique permet au phosphate d'induire un changement de conformation de la protéine?
Il porte 2 charges négatives
99
Quels acides aminés sont majoritairement phosphorylés?
1. Sérine
2. Thréonine
3. Tyrosine
100
Quelles sont les différentes méthodes pour contrôler l'activité protéique?
1. Phosphorylation (positive ou négative)
2. Changement de conformation de la protéine
3. Modification post-traductionnelle réversible
101
Comment le GTP permet-il le contrôle de l'activité des protéines de façon rapide et réversible?
* Liaison GTP à la protéine = activation de la protéine
* Hydrolyse du GTP lié (en GDP) = inactivation de la protéine
## Footnote
*Exemple* : Ras est activée lorsqu'elle est liée au GTP et devient inactive lorsqu'elle est liée au GDP
102
Quel type de liaison relie les acides aminés entre eux?
Lien peptidique
103
Le groupe R est-il inclus dans le lien peptidique?
Non
104
Le lien peptidique permet-il une rotation?
Non
105
Dans une protéine en solution aqueuse, quels sont les emplacements typiques des acides aminés hydrophobes et des acides aminés hydrophiles?
* aa hydrophobes : à l'int de la protéine
* aa hydrophiles : à l'ext de la protéine
106
Quelle est la source d'énergie utilisée par les protéines motrices?
ATP
107
Quels sont les mécanismes par lesquels les protéines peuvent changer d'activité?
1. Phosphorylation
2. Action du GTP
