Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

MMD 1042 - Examen 1 > Structure des protéines > Flashcards

Structure des protéines Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’une protéine?

A

Polymères d’acides aminés placés dans un ordre spécifique étant dicté par la séquence d’ADN

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Comment appelle-t-on la somme de toutes les protéines exprimées par la cellule?

A

Protéome

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

VRAI ou FAUX

La taille des protéines est invariable

A

Faux. Le nb d’acides aminés varie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Choisir la bonne réponse

Les muscles sont composés d’environ […] de protéines :
1. 50%
2. 75%
3. 25%
4. 10%

A

25%

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Choisir la bonne réponse

L’actine, la myosine est la troponine sont des protéines que l’on retrouve principalement au niveau :
1. Des muscles
2. De la peau
3. Des os
4. Des muqueuses

A

Des muscles

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme?

A

Protéine agissant de catalyseur biologique

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Choisir la bonne réponse

La […] est produite par le pancréas et sécrétée dans l’intestin grêle :
1. Myosine
2. Tripsine
3. Lactase
4. Pepsine

A

Tripsine

Pepsine = produite par ¢ gastriques et sécrétée dans l’estomac

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Quel type de protéine est généralement exprimé à la membrane plasmique?

A

Récepteurs

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Compléter la phrase

L’insuline est une […] et […] agissant via un […].

A

L’insuline est une hormone et protéine agissant via un récepteur.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

VRAI ou FAUX

L’insuline envoie un seul signal dans la ¢, ce qui active une seule voie de signalisation.

A

Faux. L’insuline envoie plusieurs signaux dans la cellule, ce qui active plusieurs voies de signalisation

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Sur l’hémoglobine, tous les énoncés sont vrais sauf :

  1. L’hémoglobine transporte le dioxyde de carbone dans le sang
  2. C’est une métalloprotéine
  3. Elle représente 35% du poids d’un globule rouge
  4. Elle se lie au fer dans les globules rouges
A

L’énoncé 1. est FAUX : l’hémoglobine transporte l’oxygène dans le sang pour nourrir les tissus

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Quelle maladie héréditaire altère la structure de l’hémoglobine?

A

Anémie falciforme (drépanocytose)

Le changement de structure de ll’hémoglobine modifie les propriété de la protéine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Combien compte-t-on d’acides aminés?

A

20 acides aminés

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Quelle est la taille moyenne des protéines?

A

430 acides aminés

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Quelles sont les propriétés physiques des protéines?

A
  • Tridimensionnelle
  • Flexible
  • Mobile
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

De quoi dépend le caractère dynamique des protéines?

A
  • Énergie du mouvement brownien (augmentation avec la température)
  • Molécules énergétiques (ATP et GTP)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

La protéine EF-Tu est un facteur d’élongation de la chaîne polypeptidique qui peut changer de fonction. Comment?

A

Hydrolyse du GTP (lié à EF-Tu) en GDP change la conformation de la protéine ce qui affecte la fonction de la protéine.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Comment les protéines motrices se déplacent-elles?

A

Grâce à l’énergie fournie par l’hydrolyse de l’ATP

Exemple : kinésine qui se déplace sur le microtubule

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Dans quels processus les protéines motrices peuvent-elles participer?

A
  • Déplacement des protéines
  • Contraction musculaire
  • Migration des chromosomes pendant mitose
  • Déplacement des organites
  • Déplacement des enzymes sur ADN pendant réplication de l’ADN
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Quels sont les 3 éléments stucturaux constituant un acide aminé?

A
  1. Fonction carboxyle (-COOH) : acide
  2. Fonction amine (-NH2) : base
  3. Chaîne latérale (R) variable attachée au carbone alpha
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Qu’est-ce qui permet de différencier les acides aminés?

A

Chaîne latérale (R)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Quelles sont les 3 familles d’acides aminés?

A
  1. Polaires chargés = hydrophiles
  2. Polaires non-chargés = hydrophiles
  3. Apolaires (aliphatiques/aromatiques) = hydrophobes

Classification selon caractéristiques physicochimiques

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Quel groupe d’acide aminé?

Acides aminés incluant surtout des C et des H.

A

Apolaires

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Quel groupe d’acide aminé?

Acides aminés avec caractère basique ou acide

A

Polaires chargés positivement (basique) ou négativement (acide)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Quel groupe d’acide aminé?

Acides aminés contenant des H pouvant former des ponts H avec O ou N (atomes électronégatifs)

A

Polaires non-chargés

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Quels sont les acides aminés polaires chargés positivement (x3) ?

Acides aminés basiques (fonction amine dans la chaîne latérale) = hydrophiles

A
  1. Lysine, Lys
  2. Arginine, Arg
  3. Histidine, His
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Quels sont les acides aminés polaires chargés négativement (x2) ?

Acides aminés acides (fonction carboxyle dans la chaîne latérale) = hydrophiles

A
  1. Acide aspartique, Asp
  2. Acide glutamique, Glu
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Quels sont les acides aminés polaires non chargés (x5) ?

Hydrophiles

A
  1. Asparagine, Asn
  2. Serine, Ser
  3. Tyrosine, Tyr
  4. Glutamine, Gln
  5. Threonine, Thr
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Quels sont les acides aminés apolaires (x10) ?

Hydrophobes

A
  1. Alanine, Ala
  2. Valine, Val
  3. Leucine, Leu
  4. Isoleucine, Ile
  5. Glycine, Gly
  6. Proline, Pro
  7. Phenylalanine, Phe
  8. Methionine, Met
  9. Tryptophan, Trp
  10. Cystéine, Cys
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Comment se forme le lien peptidique?

A

Condensation de 2 acides aminés : élimination d’une molécule d’eau

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

VRAI ou FAUX

Le carbone alpha est impliqué dans le lien peptidique

A

Faux.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Où se forme le lien peptidique?

A

Dans le ribosome

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

Comment appelle-t-on un acide aminé polymérisé avec un ou deux liens peptidiques?

A

Résidu d’acide aminé : il y a eu une perte de molécules d’eau

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

Combien d’acides aminés?

Dipeptide

A

2 acides aminés

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

Combien d’acides aminés?

Tripeptide

A

3 acides aminés

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

Combien d’acides aminés?

Oligopeptide

A

3-10 acides aminés

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

Combien d’acides aminés?

Polypeptide

A

Plus de 10 acides aminés

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

Qui suis-je?

Je suis la plus grosse protéine avec plus de 38 000 acides aminés

A

Titin

Présente dans le muscle

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

Entre quels groupes structurels des acides aminés se forment les liens peptidiques?

A

Entre le groupe carboxyle et amine de 2 acides aminés adjacents

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

VRAI ou FAUX.

Il n’y a pas de rotation au niveau du lien peptidique.

A

Vrai. Il fait partie d’un plan rigide

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

VRAI ou FAUX

Il n’y a pas de rotation au niveau du carbone alpha.

A

Faux. La rotation est possible au niveau du carbone alpha où se trouve la chaîne latérale

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
41
Q

Qu’est-ce qu’un résidu?

A

Chaîne latérale de l’acide aminé

On parle de résidus lorsque les aa font partie d’un peptide ou d’une protéine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
42
Q

De quoi dépend la fonction des protéines?

A

De leur structure

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
43
Q

VRAI ou FAUX

Peu importe l’ordre des acides aminés, on obtient toujours la même protéine

A

Faux.

44
Q

Qu’est-ce qui détermine la manière dont une protéine va se replier pour acquérir sa structure finale et sa fonction?

A

Chaîne latérale des aa et leur séquence (ordre)

45
Q

À quoi servent les liens chimiques faibles entre les résidus?

A
  • Repliement de la protéine
  • Maintien structure de la protéine
  • Régulation des différentes conformations de certaines protéines (liens dynamiques)
46
Q

Quelles sont les 4 liaisons chimiques faibles impliquées dans la stabilisation de la structure 3D des protéines?

Très important

A
  1. Forces de Van der Waals
  2. Ponts hydrogène
  3. Liens ioniques (ponts salins)
  4. Interactions hydrophobes
47
Q

VRAI ou FAUX

Les liaisons chimiques faibles sont des liaisons non covalentes.

A

Vrai. Cela permet un certain dynamisme.

48
Q

Quel est le mécanisme d’action des forces de Van der Waals (forces de dispersion)?

A

Se produit quand un atome non polaire devient sporadiquement polarisé en raison d’une répartition inégale des électrons

Équilibre attraction/répulsion entre 2 atomes situés à très courte distance l’un de l’autre.

49
Q

Dans quelle famille d’acides aminés retrouve-t-on les liaisons de Van der Waals?

A

Acides aminés apolaires

50
Q

Comment les ponts H se forment-ils?

A

Liaison entre O/N (très électronégatif) et un H lié à un autre O/N

51
Q

Dans quelle famille d’acide aminé retrouve-t-on des ponts H?

A

Acides aminés polaires

52
Q

Comment les liens ioniques (ponts salins) se forment-ils?

A

Attraction électrostatique entre groupements R chargés positivement et négativement

Exemple : attraction mutuelle entre ion carboxylate d’acide aspartique et et ion ammonium de lysine

53
Q

Compléter la phrase

Concernant les forces de Van der Waals, il y a […] si les atomes sont trop près l’un de l’autre peu […] s’ils sont trop distancés.

A

Concernant les forces de Van der Waals, il y a répulsion si les atomes sont trop près l’un de l’autre peu d’attraction s’ils sont trop distancés.

54
Q

VRAI ou FAUX

Les interactions hydrophobes ne sont pas considérées comme étant de vraies liaisons.

A

Vrai.

55
Q

Dans quelles circonstances se font les interactions hydrophobes?

A

Les groupes non polaires :
* Ne peuvent pas former de ponts H
* Cherchent à minimiser leur contact avec l’eau

56
Q

Où se réalisent principalement les interactions hydrophobes?

A

Entre les acides aminés apolaires

57
Q

Sur les interactions hydrophobes, tous ces énoncés sont vrais sauf :

  1. Elles se forment par répulsion
  2. Les protéines s’organisent de manière à diminuer la surface hydrophobe exposée à l’eau
  3. En adoptant une organisation dans laquelle les surfaces hydrophobes sont éloignées de l’eau, la protéine atteint une énergie minimale
  4. Les chaînes polaires se retrouvent au centre de la molécule alors que les chaînes apolaires se retrouvent en périphérie.
A

L’énoncé 4. est faux : les chaînes apolaires sont au centre de la molécule pour éviter les contacts avec l’eau

58
Q

Compléter la phrase :

Les liaisons faibles jouent un rôle dans le […] des protéines.

A

Les liaisons faibles jouent un rôle dans le repliement des protéines.

59
Q

Compléter la phrase :

Les résidus non-polaires s’orientent vers […] de la protéine repliée, alors que les résidus polaires s’orientent vers […].

A

Les résidus non-polaires s’orientent vers l’intérieur de la protéine repliée, alors que les résidus polaires s’orientent vers l’extérieur.

60
Q

Quels sont les 3 rôles principaux des liaisons faibles?

A
  1. Repliement de la protéine
  2. Adoption d’une structure 3D
  3. Stabilisation de la structure 3D des protéines
61
Q

Pourquoi l’interaction entre un ligand et son récepteur nécessite des liaisons faibles?

A

Le récepteur doit avoir la capacité de libérer son ligand, sinon le ligand reste pris.

62
Q

VRAI ou FAUX

Plus il y a de liaisons non-covalentes (faibles), plus l’interaction entre les molécules sera forte.

A

Vrai

63
Q

Qui suis-je?

Je suis une liaison covalente chimique forte (covalente) qui maintient la structure des protéines.

A

Ponts disulfure

64
Q

Comment se forment les ponts disulfure?

A

Oxydation du groupement thiol (SH) de deux acides aminés cystéine.

65
Q

Quel est le rôle des ponts disulfure?

A

Stabilisation de la structure 3D la plus stable des protéines.

Exemple : récepteur EGF (25 ponts disulfures)

66
Q

Quels sont les 4 niveaux de structure des protéines?

A
  1. Structure primaire
  2. Structure secondaire
  3. Structure tertiaire
  4. Structure quaternaire
67
Q

À quoi correspond la structure primaire d’une protéine?

A

Séquence d’acides aminés de la protéine

68
Q

À quoi correspond la structure secondaire des protéines?

A

Premier niveau d’organisation dans l’espace des protéines

69
Q

Quels sont les différents éléments de structure secondaire?

A
  • Hélice alpha
  • Feuillet Beta
  • Boucles
  • Coudes
70
Q

Qu’est-ce qu’une hélice alpha?

A

Mode de repliement dû à la formation de ponts H entre le H d’un groupement aminé et l’O d’un groupement carboxyle du squelette polypeptidique

71
Q

Sur l’hélice alpha, tous ces énoncés sont vrais, sauf :

  1. Il y a un pont H toutes les 4 liaisons peptidiques
  2. Les chaînes latérales pointent vers l’extérieur de la structure
  3. Comme les ponts H vont dans la même direction que l’hélice, celle-ci est rigide
  4. Une hélice alpha peut être amphipathique si les résidus d’un même côté sont hydrophobes ou hydrophiles.
A

L’énoncé 3 est FAUX : comme les ponts H vont dans la même direction que l’hélice, celle-ci est élastique.

72
Q

Qu’est-ce qu’un feuillet beta?

A

Mode de repliement dû à la formation de ponts H entre le groupe aminé et le groupe carboxyle entre des chaînes voisines

73
Q

Sur le feuillet beta, tous les énoncés sont vrais sauf :

  1. Il se forme lorsque des parties de la longue chaîne polypeptidique se replient et se longent les unes à côté de l’autre
  2. Les ponts H des feuillets beta pointent parallèlement à l’axe de la chaîne polypeptidique
  3. L’axe des ponts H donnent de la rigidité à la structure
  4. Les chaînes du feuillet beta n’ont pas besoin d’être adjacente dans la structure primaire
A

L’énoncé 2. est FAUX : ils pointent perpendiculairement à l’axe de la chaîne polypeptidique

74
Q

Comment appelle-t-on des feuillets beta allant dans le même sens?

A

Feuillets beta parallèles

75
Q

Comment appelle-t-on des feuillets beta allant dans des directions opposées?

A

Feuillets beta antiparallèles

76
Q

Choisir la bonne réponse :

[…] des feuillets beta sont mixtes, c’est-à-dire composés à la fois de chaînes parallèles et non-parallèles.
1. 30%
2. 50%
3. 40%
4. 20%

A

20%

77
Q

VRAI ou FAUX.

Certains acides aminés ont une préférence marquée pour certaines structures secondaires.

A

Vrai. Cela permet de prédire la structure secondaire à l’aide seulement de la structure primaire.

78
Q

Quelles structures permettent des connections entre les différentes structures secondaires?

A

Boucles et coudes

Sans eux, les protéines seraient des tiges allongées

79
Q

VRAI ou FAUX.

On retrouve les boucles et les coudes de façon répétitive à intervalle régulier dans une protéine.

A

Faux. Il s’agit de structure non-régulières/répétitives

80
Q

Qui suis-je?

Élément de la structure secondaire des protéines caractérisé par un changement de direction de la chaîne polypeptidique.

A

Coude

Il permet de fléchir le polypeptide dans l’espace, composé de moins de 5 aa (~4)

81
Q

VRAI ou FAUX

Les boucles sont plus longues que les coudes.

A

Vrai. ~ 20 aa

82
Q

Où sont localisées les boucles?

A

À l’extérieur des protéines : elles sont engagées dans la formation de ponts H

83
Q

Qu’est-ce que la structure tertiaire d’une protéine?

A

Organisation dans l’espace des structures secondaires entre elles

84
Q

VRAI ou FAUX.

Toutes les protéines ont une structure tertiaire

Très important

A

VRAI

85
Q

Qu’est-ce qu’un domaine protéique?

Très important

A

Partie de la protéine capable d’adopter une structure stable de manière autonome ou partiellement autonome

C’est un élément des structures tertiaires

86
Q

VRAI ou FAUX

La structure secondaire d’une protéine est nécessaire pour que la protéine puisse exercer sa fonction.

A

Faux : la structure tertiaire est nécessaire

87
Q

Sur les domaines protéiques, tous ces énoncés sont vrais sauf :

  1. Une protéine est normalement composée d’un ou plusieurs domaines reliés par des régions moins structurée
  2. Un domaine protéique peut se replier indépendamment du reste de la protéine en une unité modulaire associée à une fonction
  3. Peut être porteur d’une fonction spécifique de la protéine complète
  4. Ce sont des modules pouvant se retrouver dans une seule protéine à la fois
A

L’énoncé 4. est FAUX : Ils peuvent se retrouver dans plusieurs protéines différentes faisant d’eux des leviers de l’évolution moléculaire (utilisation de façon combinatoire)

88
Q

Quelle maladie affecte la structure tertiaire?

A

Maladie du prion : mauvais repliement d’une protéine affectant alors sa fonction

89
Q

Qu’est-ce que la structure quaternaire?

A

Assemblage de plusieurs sous-unités protéiques (chacune avec sa structure tertiaire) entre elles

90
Q

VRAI ou FAUX

Toutes les protéines ont une structure quaternaire

A

Faux. Seulement certaines protéines dont l’hémoglobine.

91
Q

VRAI ou FAUX

Les structures quaternaires s’assemblent de façon non-covalentes pour être fonctionnelles.

A

Vrai

92
Q

VRAI ou FAUX

Les chaînes s’associent ensemble de façon identiques ou différentes.

A

Vrai.
* 2 chaînes identiques : homodimère
* 2 chaînes différentes : hétérodimère
* …

93
Q

Choisir la bonne réponse

L’hémoglobine est un :
1. Homotétramère
2. Hétérotrimère
3. Hétérotétramère
4. Homotrimère

A

Hétérotétramère

94
Q

Comment les protéines peuvent elles former des cercles?

A

Si les sites de liaison sont disposés de façon adéquate

95
Q

Comment les protéines forment-elles de long filament hélicoïdale?

A

Protéines identiques portant deux sites de liaison

96
Q

Que forme une protéine si elle n’a qu’un seul site de liaison?

A

Dimère avec une protéine identique

97
Q

Qu’est-ce que la phosphorylation?

A

Moyen rapide et réversible de contrôler l’activité des protéines

98
Q

Quelle caractéristique permet au phosphate d’induire un changement de conformation de la protéine?

A

Il porte 2 charges négatives

99
Q

Quels acides aminés sont majoritairement phosphorylés?

A
  1. Sérine
  2. Thréonine
  3. Tyrosine
100
Q

Quelles sont les différentes méthodes pour contrôler l’activité protéique?

A
  1. Phosphorylation (positive ou négative)
  2. Changement de conformation de la protéine
  3. Modification post-traductionnelle réversible
101
Q

Comment le GTP permet-il le contrôle de l’activité des protéines de façon rapide et réversible?

A
  • Liaison GTP à la protéine = activation de la protéine
  • Hydrolyse du GTP lié (en GDP) = inactivation de la protéine

Exemple : Ras est activée lorsqu’elle est liée au GTP et devient inactive lorsqu’elle est liée au GDP

102
Q

Quel type de liaison relie les acides aminés entre eux?

A

Lien peptidique

103
Q

Le groupe R est-il inclus dans le lien peptidique?

A

Non

104
Q

Le lien peptidique permet-il une rotation?

A

Non

105
Q

Dans une protéine en solution aqueuse, quels sont les emplacements typiques des acides aminés hydrophobes et des acides aminés hydrophiles?

A
  • aa hydrophobes : à l’int de la protéine
  • aa hydrophiles : à l’ext de la protéine
106
Q

Quelle est la source d’énergie utilisée par les protéines motrices?

A

ATP

107
Q

Quels sont les mécanismes par lesquels les protéines peuvent changer d’activité?

A
  1. Phosphorylation
  2. Action du GTP

MMD 1042 - Examen 1 (10 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions