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MMD1042 module 1 > Structure des protéines > Flashcards

Structure des protéines Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’une protéine?

A

Polymère d’acides aminés à tailles variables

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Q

Vrai ou faux? Les protéines réalisent la plupart des fonctions dans l’organisme

A

Vrai

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Q

Qu’est-ce qu’un protéome?

A

Somme de toutes les protéines exprimées par la cellule

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4
Q

Est-ce que l’ordre de la chaine d’a.a. est importante?

A

OUI

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Q

Donne des exemples de protéines utiles.

A

Muscles
Enzymes
Récepteurs
Hormone
Hémoglobine

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6
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme?

A

Une protéine qui agit comme catalyseur biologique

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7
Q

Qu’est-ce qu’un récepteur?

A

Protéine généralement exprimée à la membrane plasmique

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8
Q

Qu’est-ce que l’insuline?

A

Hormone et protéine qui agit via un récepteur

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9
Q

Vrai ou faux? L’insuline envoie un seul signal dans la cellule.

A

Faux

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10
Q

Qu’est-ce que l’hémoglobine?

A

Métalloprotéine qui se lie au fer se trouvant dans les globules rouges. transporte l’oxygène et d’autres gaz dans le sang

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11
Q

Nomme un exemple de mutation qui altère la structure d’une protéine.

A

Anémie falciforme
Changement d’un acide aminé
GAG = GTG
déforme le globule rouge et lui donne une forme de faucille

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12
Q

Que peuvent réaliser les protéines motrice?

A

Déplacer d’autres protéines
Contraction musculaire
Migration des chromosomes dans la mitose
Déplacement des organites
Déplacement des enzymes sur l’ADN

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13
Q

Nomme les deux façons de changer la conformation d’une protéine.

A

ATP/ADP
GTP/GDP
*les deux changements se font par hydrolyse

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14
Q

De quoi est composé un acide aminé?

A

Fonction carboxyle, acide (-COOH)
Fonction amine, basique (-NH2)
R attaché au C alpha qui différencie les 20 aa

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15
Q

Par quoi peuvent être représenté les a.a.?

A

Code de 3 ou 1 lettre

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16
Q

Nomme les 3 types de chaines latérales.

A

Polaire chargé (hydrophile) (positivement (basique) ou négativement (acide))
Polaire non chargé (hydrophile): contient des H pouvant former des ponts H
Apolaire (hydrophobe) (surtout C et H)

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17
Q

Quelles liaisons peuvent effectuer des chaines polaires non chargées?

A

Ponts H
parce que contiennent des H pouvant former des ponts hydrogène avec O ou N (atomes électronégatifs)

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18
Q

Qu’est-ce qu’un lien peptidique?

A

Un lien qui relie 2 a.a. entre-eux

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19
Q

Est-ce que le lien peptidique comprend le C alpha?

A

Non

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20
Q

Explique ce qui se passe pendant la formation d’un lien peptidique.

A

Condensation de 2 a.a. (perte d’une molécule d’eau)

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21
Q

Est-ce que la liaison peptidique permet la rotation?

A

NON, il fait partie d’un plan rigide

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22
Q

Est-ce que la rotation est possible au niveau du C alpha?

A

Oui, donc peut faire bouger le résidu

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23
Q

Qu’est-ce qu’un résidu?

A

Chaine latérale de l’a. a. (groupement R)

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24
Q

La structure détermine…

A

la fonction!

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25
Q

Qu’est-ce qui détermine la structure?

A

Interaction entre groupements R
L’ordre des a.a. dans la chaine
Propriétés physicochimique des a.a.
Liens chimiques faibles entre les résidus déterminent le repliement

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26
Q

Dans quoi sont impliquées les liaisons faibles?

A

Stabilisation de la structure 3D de la protéine

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27
Q

Nomme les 4 types de liaisons faibles.

A

Van der Waals
Ponts H
Liens ioniques
Interactions hydrophobes

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28
Q

Qu’est-ce que les forces de Van der Waals?

A

Quand un atome non-polaire devient polarisé à cause d’une répartition inégale des électrons

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29
Q

Dans quoi se produit les forces de Van der Waals?

A

Chaine d’a.a. apolaire

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30
Q

Qu’est-ce qu’un pont H?

A

H fait une liaison sur FON (atome hautement électronégatif)
liaison entre un H et deux atomes électronégatifs
Il s’agit d’une interaction électrostatique où le H est pris en sandwich entre deux atomes attirant des électrons

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31
Q

Dans quoi se produit les ponts H?

A

Chaine d’a.a. polaires

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32
Q

Qu’est-ce qu’un lien ionique?

A

Attraction électrostatique entre des groupements R chargés positivement et négativement
Entre + et -
Interaction entre les charges positives et négatives de deux résidus d’acides aminés porteurs de charges opposées

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33
Q

Dans quoi se produit les liaisons ioniques?

A

Chaines d’a.a. chargés

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34
Q

Dans quoi se produit les interactions hydrophobes?

A

Chaine d’a.a. apolaire

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35
Q

Quel est l’équilibre dans les forces de Van der Waals?

A

Entre attraction et répulsion entre deux atomes situés à une petite distance l’un de l’autre

36
Q

Quel est le rôle des liaisons faibles dans le maintien de la structure des protéines?

A

Permettent le repliement, l’adoption et la stabilisation de la structure tridimensionnelle de la protéine.
Résidus non polaires s’orientent vers l’intérieur de la protéine repliée par une grande force
résidus polaires s’orientent vers l’extérieur de la protéine repliée (et interagissent avec les molécules d’eau)

37
Q

Quel est l’impact d’une augmentation de liaisons covalente sur l’interaction entre 2 molécules?

A

Augmentation de l’interaction

38
Q

Qu’est-ce qu’un pont disulfure?

A

Association des résidus cistéiques
Liaison covalente la plus forte
Stabilise la structure

39
Q

Est-ce que les ponts disulfures sont des liaisons faibles?

A

Non, ce sont des liaisons fortes (covalentes)

40
Q

Nomme les 4 niveaux de structure des protéines.

A

Primaire
Secondaire
Tertiaire
Quaternaire

41
Q

Qu’est-ce que la structure primaire?

A

Séquence d’a.a. de la protéine

42
Q

Qu’est-ce que la structure secondaire?

A

Premier niveau d’organisation dans l’espace des protéines

43
Q

Nomme les 4 types de structures secondaires.

A

Hélice alpha
Feuillet béta
Coude
Boucle

44
Q

Qu’est-ce que l’hélice alpha?

A

Mode de repliement dû à la formation de ponts H du squelette polypeptidique (entre -NH et groupement carboxylique)

45
Q

Caractéristiques de l’hélice alpha?

A

Un pont hydrogène toutes les 4 liaisons peptidiques

Les chaînes latérales (R) dans une hélice alpha pointent à l’extérieur de la structure.

Comme les ponts hydrogènes vont dans la même direction que l’hélice, celle-ci est élastique.

Une hélice α peut avoir une nature
amphipathique si les résidus d’un même côté sont hydrophiles ou hydrophobes

46
Q

Si les résidus d’une hélice alpha sont hydrophiles et hydrophobes, quelle est la nature de l’hélice?

A

Amphipathique (mais seulement si les deux sont du même côté)

47
Q

Qu’est-ce qu’un feuillet béta?

A

Formation de ponts hydrogène entre chaînes voisines (aussi -NH et groupement carboxylique)

48
Q

Deux types de chaines du feuillet béta?

A

Parallèles
Antiparallèles

49
Q

Qu’est-ce que les boucles et les coudes et à quoi servent-ils?

A

Les boucles et les coudes sont des structures non régulières, non répétitives permettant des connections entre les différentes structures secondaires. sans eux, les protéines seraient des tiges allongées

50
Q

Caractéristiques des coudes?

A

Caractérisé par un changement de direction de la chaîne polypeptidique
Permet de fléchir le polypeptide dans l’espace.
Composé de moins de 5 acides aminés (typiquement 4)

51
Q

Caractéristiques des boucles?

A

Plus longues que les coudes (une vingtaine d’acides aminés)
Ont tendance à se localiser à l’extérieur des protéines et à engager des liaisons hydrogènes.

52
Q

Qu’est-ce que la structure tertaire?

A

Organisation dans l’espace des structures secondaires entre elles

53
Q

Est-ce que toutes les protéines ont une structure tertiaire?
Quaternaire?

A

Oui
Non

54
Q

Qu’est-ce qu’un domaine protéique?

A

Un domaine protéique est une partie d’une protéine capable d’adopter une structure stable de manière autonome ou partiellement autonome
au niveau tertiaire

55
Q

Le domaine protéique est souvent associé à quoi?

A

Une fonction

56
Q

Est-ce que le domaine protéique peut se retrouver dans plusieurs protéines différentes?

A

Oui

57
Q

Nomme une maladie de la structure tertiaire.

A

Prion

58
Q

Qu’est-ce que la structure quaternaire?

A

Assemblage de plusieurs sous-unités protéiques (chacune avec sa structure tertiaire) entre elles

59
Q

2 chaînes identiques

A

homodimère

60
Q

2 chaines différentes

A

hétérodimère

61
Q

3 chaînes identiques

A

homotrimère

62
Q

3 chaines différentes

A

hétérotrimère

63
Q

4 chaines identiques

A

homotétramère

64
Q

4 chaines différentes

A

hétérotétramère

65
Q

Que peut former une protéine qui n’a qu’un site de liaison?

A

Dimère

66
Q

Des protéines identiques portant deux sites de liaison
peuvent s’assembler en un …

A

long filament hélicoïdale

67
Q

Si les sites de liaison sont disposés de façon adéquate, les sous-unités protéiques peuvent former un…

A

cercle (si les sites ont un certain angle)

68
Q

Est-ce que le lien peptidique inclut le groupement R?

A

Non

69
Q

Est-ce que le lien peptidique permet la rotation?

A

Non

70
Q

pour une protéine en solution aqueuse, où se trouvent en général les acides
aminés hydrophobes?

A

Au centre

71
Q

Quelle source d’énergie utilisent les protéines motrices?

A

ATP et GTP

72
Q

De quelles façons les protéines peuvent changer d’activité?

A

GTP et phosphorylation

73
Q

les enzymes sont des protéines qui agissent comme…

A

catalyseurs biologiques

74
Q

Les _______ sont des protéines généralement exprimées à la membrane plasmique

A

récepteurs

75
Q

décris une protéine

A

20 acides aminés
moyenne de 430 aa/protéine
conformation tridimensionnelle, flexible et mobile dans l’espace

76
Q

de quoi dépend la dynamique d’une protéine

A
  • énergie du mouvement brownien
  • de molécules énergétiques
77
Q

Les aa polaires chargés positivement sont acides ou basiques

A

basique

78
Q

Les aa polaires chargés négativement sont acides ou basiques

A

acide

79
Q

quels aa peuvent être phosphorylés

A

Serine, Tyrosine, Threonine

80
Q

explique les interactions hydrophobes

A

se produisent car les groupes non polaires ne peuvent par former de liaisons hydrogène et cherchent à minimiser leur contact avec l’eau
Organisation des portions hydrophobes et hydrophiles de la protéine
se produisent par répulsion
pour atteindre l’énergie minimale en diminuant la surface hydrophobe exposée à l’eau
les chaines polaires se retrouvent en périphérie de la molécule alors que les chaines apolaires se retrouvent au centre de la molécule

81
Q

dans quel contexte y a-t-il répulsion dans les liaisons chimiques de Van der Waals

A

si les atomes sont trop près l’un de l’autre

82
Q

dans quel contexte y a-t-il attraction dans les liaisons chimiques de Van der Waals

A

si les atomes sont trop distancés

83
Q

Vrai ou faux? plus il y a de liaisons non covalentes (faibles), plus l’interaction entre les molécules sera forte

A

vrai

84
Q

comment fonctionnent et à quoi servent les liaisons S-S?

A

Liaison covalente interchaine ou intrachaine via l’oxydation du groupement thiol de deux acides aminés
Liaison chimique forte impliquée dans la stabilisation de la structure 3D la plus stable des protéines

85
Q

Vrai ou faux? la structure des protéines extracellulaires n’est pas souvent stabilisée par des ponts disulfure

A

faux

86
Q

Caractéristiques des feuillets beta

A

Les feuillets beta se forment quand des parties de la longue chaine polypeptidique se replient et se longent l’une à côté de l’autre
Comme les ponts hydrogène des feuillets beta pointent perpendiculairement à l’axe de la chaine polypeptidique, ils ne donnent pas d’élasticité à la structure
Les chaines formant un feuillet beta n’ont pas besoin d’être adjacente dans la structure primaire
Peuvent être mixtes (parallèles et anti-parallèles)

MMD1042 module 1 (10 decks)

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