Tema 1 Flashcards
(105 cards)
1
Q
Función Tejido conectivo
A
Sostiene y cohesiona resto de tejidps. SOPORTE AL ORGANISMO
2
Q
Tipos de tejidos conectivos
A
- Tejido conectivo propiamente dicho:
Moscoso,denso,laxo y reticular - Tejido Conectivo especializado: sangre, hueso,cartílago, adiposo
3
Q
Tejido Conectivo especializado
A
- Sangre
- Cartílago
- Hueso
4.Adiposo
4
Q
Características comunes de los diferentes tipos de tejido conectivo
A
- Origen mesenquimático
2.Existencia de MEC
5
Q
Función MEC
A
- Embebe células
- Regula su actividad y comportamiento
6
Q
Por qué está formada la MEC?
A
Componentes que sintetizan y secretan dichas células:
1 Pros fibrilares
2.Proteínasdhesivas
3.Receptores MEC
4.proteoglucanos
7
Q
Proteínas fibrilares
A
Colágeno y elastina
8
Q
Proteínas no fibrilares
A
Fibrilina, fibronectina y laminina
9
Q
Receptores MEC
A
Integrinas
10
Q
Proteínas tipo colágeno
A
Colágeno y fibrillas de colágenos
11
Q
Proteínas tipo no colágeno
A
Elastina y porteínas de adhesión
12
Q
Proteínas de adhesión
A
fibirlina,fibronectina,laminina, integrina
13
Q
Enfermedades que afectan a colágeno tipo IV En membrana basal del glomérulo del riñón
A
Síndrome Goodpasture y de Alport
14
Q
Proteína más abundante en vertebrados
A
Colágeno
15
Q
Función colágeno
A
Estrucutural, fuerza y resistencia
16
Q
Unidad estructural colágeno
A
Tropocolágeno
17
Q
Estructura tropocolágeno
A
Estructura cuaternaria de triple hélice dextrógira estabiliza por puentes de H entre entrecruzamiento covalentes y cadenas alfa (hélice levógira, no puentes H intracat)
18
Q
Proteína extra celular fibrosa en tejidos conjuntivos y epiteliales
A
Colágeno
19
Q
Telopéptido
A
zona terminal del tropocolágeno que no tiene triple hélice y es esencial para formar fibrillas
20
Q
Estructura 1ª tropocolágeno (decir los aminoácidos)
A
Gly 33%
Pro 21%
Ala 11%
4-H-Pro 10%
5-H- Lys
21
Q
Único aminoácidos que puede acoplarse en el CENTRO de la triple hélice del colágeno
A
Glicina (Gly)
22
Q
Tipo de cadena en los colágenos
A
Homo o heterodímero
Determinan la función
23
Q
X- Y-Gly
A
Necesaria para el empaquetamiento de las 3 cadenas de forma DENSA Y PRÓXIMA al eje central. La estabilización de la triple hélice la hacen las interacciones polares.
24
Q
Posiciones X-Y
A
aminoácidos con CADENA LATERAL CÍCLICA que limitan la rotación de la cadena y proporcionan su estructura secundaria helicoidal estabilizada por repulsión estérica de su anillo
25
Empaquetamieto de las 3 cadenas de colágeno
Determinada por posición X-Y-Gly
26
Estructura secundaria helicoidal del colágeno
aminoácidos con cadena lateral cíclica ( posiciones: X-Y)
27
Pro y Hyp/ 4-H-Pro (prolina e hidroxiprolina)
Forman puentes de H necesarios para estabilizar triple hélice
28
Puentes de H y repulsión esteríca de anillos de Pro
enlaces No covalentes
29
Uniones intra e intermoleculares entre los grupos R de Lys
enlaces covalentes
30
4-H-Pro
modificación postraduccional catalizada por prolil hidroxilasa
31
Prolil hidroxilasa
enzima que cataliza la reacción de prolina en hidroxiprolina, necesita un coenzima: vitamina C
32
Escorbuto
deficit vitamina C
33
Osteogénesis imperfecta
deficit Gly
34
5-H-Lys
permite entrecruzamientos covalentes de moléculas de colágeno
Puede tener unidas glucosa y galactosa
35
Función 5-H-Lys
No definida
36
Cantidad de aas por cadena (colágeno)
1000 aa/ cadena
3 aa/ vuelta
37
Fibrillas de colágeno (tipos)
1. Colágeno fibrilar:
1.1 Colágeno tipo I
2. Colágeno no fibrilar:
2.1 Colágeno asociado a fibrillas
2.2 Colágeno formador de mallas
38
Colágeno tipo I
Heterotrímero formado por dos cadenas alfa 1 y 1 cadena alfa 2
39
Dominio de estructura colágeno tipo I
Trihelicoidal
40
¿Cómo se forman las fibrillas de colágeno?
asociación lateral de triple hélice en ecalón y alternando zonas polares y apolares para que lasmoléculas se asocien formando fibrillas
41
Aspecto estriado fibrillas de colágeno
debido a intercalar zonas polares y apolares que hacen que las moléculas se asocien formando fibrillas
42
Unión entre tropocolágeno y fibrillas de colágeno
Covalente
43
Aspecto de bandas en las fibrillas
Debido a disposición escalonada
44
1ª etapa de formación de entrecruzamiento (colágeno tipo I)
oxida grupo amino de Cadena lateral de una lisina para conseguir un aldehido: alisina (residuo oxidado)
45
Lisil oxidasa
Enzima que transforma grupo amino en aldehido (lisina———- alisina)
46
Déficits lisil oxidasa
latirismo
47
Estructura colágeno asociado a fibras
Cadenas con discontinuidades cortas en la triple hélice que hace más flexible a la molécula en esa zona
48
Retiene parte de propéptidos para que el tropocolágeno no se una de forma periódica a las fibras de colágeno de otros tipo
colágeno asociado a fibras
49
Tipo IX
Se une a tipo II en cartílago, córnea y humor vítrep
50
Tipo XII
Se une a tipo I en tendones
51
Estructura de colágeno formador de mallas
largo dominio trihelicoidal interrumpida por secuencias de tipo no colágeno para bloquear la asociaión entre hélices y obliga a asociarse con otra pareja para formar estructura en empalizada
52
Estructura en empalizada
Colágeno formador de mallas
53
Tipo IV y VII
se ensamblan en la membrana basal para formar una estructura RETICULAR EN FORMA DE MALLA
54
Síndrome de Goodpasture
Enfermedad autoinmunitaria: Ac se unen a colágeno tipo IV
Afecta a membrana basal de PULMÓN y RIÑÓN
55
Síndrome de Alport
mutaciones en cadenas de colágeno IV que forma ARMAZÓN DE COLÁGENO DEFECTUOSO en membrana basal.
Síntomas: hematuria, proteinuria y fallo renal
56
Osteogénesis imperfecta
alteración genética que afecta a colágeno tipo I
Mutación en cadena de alfa 1, en el residuo 988 que cambia una base T por una G ( de Gly—— Cys)
Síntomas: huesos quebradizos y deformaciones en el esqueleto
57
Síndrome de Ehler-Danlos
alteración genética en SÍNTESIS de colágeno
Síntomas: piel hiperextensible y exceso de movilidad en articulaciones
58
Dónde se encuentra elastina?
En fibras elásticas de la MEC: vasos, ligamentos, pulmones y piel
58
Elastina función
Elasticidad
59
Estructura básica de elastina
Dominios hidrofílicos e hidrofóbicos ricos en Lys y Val
60
Similitud de Colágeno y Elastina
Mucha Pro y Gly (33%)
61
Lys(lisina)
Implicada en entrecruzamiento INTERmolecular
62
¿Por qué la elastina es MÁS HIDRÓFOBA que el colágeno?
Porque tiene Valina en 1/7 aa
63
Diferencias de elastina y colágeno
1. Escasa H-Pro y NO H-LYS/ No cadenas de HC
2.NO estructura 2ª regular
3. 1 solo gen para la elastina
64
Monómero soluble de elastina
Tropoelastina
65
Tropoelastina
Sintetizada en RER, no sufre modifaciones postraduccionales.
Ensamblaje en espacio extracelular: lalisil oxidasa genera secuencias espećficas
66
Valina ( en elastina)
Débiles interacciones entre residuos en los dominios hidrofóbicos , confiere elasticidad a la molécula
67
Entrecruzamiento por desmosina
entrecruzamiento multicantenario de elastina
-en cadenas de elastina adyacentes: Al-Lys +deshidrolisnononerleucina reaccionan para formar polímero tridimensional
68
Síntesis de elastina
1. Síntesis de tropoelestina en el fibroblasto
2. Síntesis de enlaces cruzados
3. Ensamblaje de fibras elásticas
69
Síntesis de Tropoelastina (dónde)
En fibroblasto
70
Función proteínas de adhesión
Sirven para la conexión entre los distintos componentes de la MEC
71
Fibrilina
Glicoproteína. Con elevado peso molecular y con forma de bastón con cabeza globular, se alinea con microfribillas uniéndose cabeza con cola
72
Función fibrilina
- Puede formar microfribillas
-Acompaña a la elastina en fibras elásticas de la MEC
-Esencial para que la Elastina forme fibras adecuadamente
73
Síndrome de Marfan
mutación que determina la estructura de la FIBRILINA (enfermedad de tejidos conectivos)
74
Síntomas síndrome de Marfan
-En tejido osteomuscular, cardiovascular y ocular
- Individuos altos y delgados, musculatura escasa, manos y pies estrechos y dedos alargados (aracnodactilia), laxitud ligamentosa, deformaciones en el esternón y columna vertebral
75
Fibronectina
Glucoproteína soluble en MEC y plasma
76
Estructura fibronectina
Dímero de 2 subunidades idénticas unidas por enlace disulfuro en C-terminales.
Cada subunidad está organizada en dominios I,II y III y cada dominio tiene unidades repetidas homólogas o módulos en su estructura 1ª. Cada módulo se pliega independientemente en forma de rosario
77
Dominio tipo I (fibronectina)
Son 12: interactúan con colágenos, heparina y fibrina
78
Dominio tipo II (fibronectina)
Son 2: unión a colágeno
79
Dominio tipo III (fibronectina)
Son 15-17: unión a heparina y superficie celular
80
Alteración síntesis de fibronectina
Afecta a:
-adhesión celular
-miración celular
- morfogénesis embrionaria
-Organización CQ y MEC
81
Tramos cortos conocidos de aminoácidos de dominio tipo III (fibronectina)
1. Péptido coro Arg-Gly-Asp (RGD)
- presente en la 10ª repetición se unen a integrinas de las sup.celulares
2. Secuencia Pro-X-Ser-Arg-Asn (PXSRN):
-presente en la 9ªrepetición interviene en la unión celular mediado por integrinas
82
Integrinas
Proteínas transmembrana que fijan prtoeínas extracel en el exterior y porteínas del citoesqueleto en el interior: proporcionando un MECANSIMO PARA LA COMUNICACIÓN entre el interior y el exterior de la células
83
Integrinas interación
Casi todos los componentes de la MEC: colágenos, laminina, fibronectina y proteoglucanos consolidad por acciones mecánicas
84
Subfamilias integrinas
1. Anclaje: RGD; integrinas que necesitan cationes divalentes para la unión ( Ca, Mg)
2. Secretar al medio
3.Participar en la coagulación: La B3 (expresada en plaquetas). También une fibrinógeno
85
Enfermedad de Glanzman
defecto genético en subfamilia integrinas B3. Provoca hemorragias excesivas.
86
Estado activo integrinas
Las integrinas están unidas al CQ gracias a la talina, a la vinculina y a los filamentos de actina
87
La unión de proteínas a la MEC
se transmite como una señal en el lado interno de la célula
88
Laminina
Glucoporteína dela membrana basal y expresada en formas variantes en diferentes tejidos
89
15 variantes de laminina
5 alfa, 4 B y 3y. Se asociand para dar 15 variantes diferentes
90
Estructura laminina s
Grandes moléculas heterotrímeros dispuestas en una molécula cruciforme unidas por puentes disulfuro
91
Interacción de laminina con otras moléculas (cadena alfa)
Heparan sulfato, integrinas
92
Auto ensamblaje reversible de laminina
Unión de brazos cortos en presencia de Ca 2+ para formar polímeros
93
Establecen una red en forma de malla en la membrana basal
Lamininas
94
Nidógen
Proteína mono catenaria que permite unir lamininas a colágeno tipo IV. Esta proteína tiene sitios de unión para colágeno y una secuencia RGD para unión de integrinas.
- se une a proteínas de la región central de proteoglucanos
- forma ENTRECRUZAMIENTOS laminina-colágeno tipo IV
-genera andamiaje para anclar células y moléculas de MEC a la membrana basal
95
Distrofia muscular
Enfermedad genética que ocasiona pérdida progresiva de fuerza y estructura muscular. Hay 30 genes identificados que la ocasionan.
96
Distrofia muscular en laminina
Mutación en cadena alfa 2 de laminina 2 que:
-impide formación normal depolímero de laminina 2
-organización anormal de membrana basal alrededor de fibras musculares esqueléticas
97
Epidemólisis bullosa
enfermedad hereditaria infrecuente en la que se forman AMPOLLAS en la piel
98
Epidermólisi bullosa simple
Ampollas en epidermis, defectos en filamentos de queratina
99
Epidermólisis bullosa juntural
Ampollas en unión dermoepidérmica, defectos de laminina
100
Epidermólisis bullosa distrófica
ampolla en la dermis, mutaciones de genes que codifican al colágeno VII
101
Citoesqueleto
armazón tridimensional. De filamentos proteicos presentes en citoplasma de cels eucariotas
102
Componentes citoesqueleto
1.Microfilamentos de actina
2.Filamentos intermedios
3.Microtúbulos
103
Funciones citoesqueleto
1.Mantener forma de la célula
2. Fijar la posición de orgánulos
3. Transporte dentro de la célula de moléculas
4. Dar movimiento a la célula
104
Propiedades citoesqueleto
1. Polimerización y despolimeración
2.Polarización
3.Regulación
