Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Medicinska kemija i biokemija 1 > Tercijalna i kvartarna struktura proteina - hemoglobin i mioglobin > Flashcards

Tercijalna i kvartarna struktura proteina - hemoglobin i mioglobin Flashcards

1
Q

Što je lizozim?

A

Lizozim je enzim koji se nalazi u brojnim tjelesnim tekućinama i spriječava prodor mikroorganizama kroz površinski sloj epitela. Ima bakterioacidni učinak jer katalizira hidrolizu 1,4-beta veze između N-acetilmuramne kiseline i N-acetil-D-glukozamina u peptidoglikanu koji se nalazi u ovojnici patogenih bakterija. Lizozim se nalazi i u lizosomima fagocitnih stanica.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Što je tercijalna struktura?

A

Tercijalna struktura govori o rasporedu sekundarnih struktura (ploča, uzvojnica, vrpci i okreta) unutar domene te kako su domene međusobno raspoređene jedna u odnosu na drugu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Što je domena?

A

Domena je jedinica proteina koja je dostatna za obavljanje neke fizikalne ili kemijske funkcije kao što je vezanje supstrata ili nekog drugog liganda. Većina domena u prirodni je modularna te se jednako povezuju kako u primarnom slijedu tako i u trodimenzionalnom prostoru.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Što je konformacija?

A

Konformacija je trodimenzionalni raspored atoma u molekuli. Do različitih konformacija dolazi zbog slobodne rotacije atoma oko jednostruke veze, svaka konformacija ima drukčiji iznos potencijalne energije kao posljedica djelovanja privlačnih i odbojnih sila koje su rezultat različitog smještaja atoma u molekuli.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Što je ključna odrednica biološke funkcije proteina?

A

konformacija

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Koje su biološke funkcije proteina?

A
  • ubrzavanje metaboličkih reakcija
  • kretanje nekih stanica
  • izgradnja makromolekularnih tvorevina (maturacija te trodimenzionalni raspored)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Što je maturacija?

A

Maturacija je posttranslacijska doradba koja se odvija u lumenu endoplazmatskog retikuluma ili u Golgijevom aparatu, a tijekom koje se na protein dodaju dodatne kemijske skupine ili uklanjaju peptidni dijelovi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Što može nauditi završnoj doradbi proteina?

A

nutricionističko pomanjkanje tvari i genetička oštećenja

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Što je TPI ili TIM?

A

TPI ili TIM je kratica za trioza-fosfat-izomerazu što je enzim koji je bitan u procesu glikolize. Nedostatak TIM-a uzrokuje teške neurološke poremećaje i karakterističan je za hemolitičku anemiju. Jedna od mutacija koja uzrokuje nedostatak trioza-fosfat-izomeraze je zamjena glutaminske kiseline asparaginskom na 104. mjestu.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Navedi 3 primjera jednostavnih proteina s jednom domenom.

A

lizozim, trioza-fosfat-izomeraza i mioglobin

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Navedi 2 porodice proteina s dvije domene.

A

laktatdehidrogenaze (LDH) i oksidoreduktaze

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Što su laktatdehidrogenaze?

A

to su proteini koji imaju dvije domene - N terminalnu domenu za vezanje NAD+ i C terminalnu domenu za vezanje piruvata.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Što su oksidoreduktaze?

A

To je velika porodica proteina kojima je zajednička N terminalna domena za vezanje NAD(P)+ koja se još naziva i Rossmannova petlja. Ova porodica je toliko raznovrsna jer se na Rossmannovu petlju vežu različite C terminalne domene.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Navedi 2 primjera oksidoreduktaza.

A

alkohol-dehidrogenaza i kinon-oksidoreduktaza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Kakvu funkciju imaju hidrofobni sljedovi aminokiselina?

A

Hidrofobni slijedovi aminokiselina su odgovorni za vezanje proteina na membranu (periferni proteini) ili uzduž membrane (transmembranski proteini).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Kakvu funkciju imaju specifični sljedovi aminokiselina?

A

Specifični sljedovi aminokiselina ili lokalizacijski sljedovi aminokiselina usmjeravaju proteine prema specifičnim mjestima u stanici kao što je jezgra, mitohondrij… te izvan stanice.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Kakvu funkciju imaju regulatorne domene?

A

Regulatorne domene su okidači promjene u proteinskoj funkciji. Nastaju kao odgovor na na vezanje alosteričkih modulatora ili uslijed kovalentrne modifikacije. Odgovorni su za strukturnu kompleksnost i funkcionalnu sofisticiranost proteina.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Što određuje kvartarna struktura proteina?

A

Kvartarna struktura proteina određuje sastav polipeptidnih proteina i prostorni odnos između podjedinica proteina.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Što je monomerni protein?

A

Protein koji ima jednu podjedinicu.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Što je dimerni protein?

A

Protein koji ima dvije podjedinicu.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Što je homodimerni protein?

A

Protein koji ima dvije identične podjedinice,

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Što je heterodimer?

A

Protein koji sadrži dvije različite podjedinice.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Što označavaju grčka slova, a što brojevi u indeksu kod klasifikacije proteina?

A

Grčka slova označavaju različite podjedinice koje tvore protein, a broj u indeksu označava brojnost tih podjedinica.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Imenuj α2β3γ4 protein.

A

Protein koji ima dvije alfa, tri beta i 4 gama podjedinice.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Jesu li proteini konformacijski statične ili dinamičke srtukture?

A

Proteini su konformacijski dinamičke strukture čije se podjedinice mogu presložiti u svega nekoliko milisekundi, ovo svojstvo je osobito bitno ukoliko je protein oštećen.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Kakva je to nativna struktura?

A

Nativna struktura je predodređena primarnom strukturom aminokiselina i ona ne nastaje nasumično te je prisutna i u denaturiranim proteinima. Također je i termodinamički najstabilnija.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Opiši proces savijanja proteina.

A

Proces savijanja proteina se odvija u stupnjevima: u prvom stupnju polipeptidi se savijaju u sekundarne strukture i nastaju lokalna područja organiziranosti, a u drugom stupnju sile koje pokreću hidrofobne dijelove prema unutra pretvaraju djelomično presavijen protein u rastaljenu kuglicu u kojoj se sekundarni moduli razmjeste tako da zauzmu konformaciju zrelog odnosno maturiranog proteina.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Kako nastaju veze koje tvore sekundarne strukture?

A

Sekundarne strukture (alfa-uzvojnice i beta-nabrane ploče) nastaju stvaranjem veza između NH i CO skupine.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Kakvo je slaganje kod oligomernih proteina?

A

Kod oligomernih proteina, protomeri se prvo samostalno preslože, a potom međusobno udruže u strukturu.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Opiši ulogu Hsp70 obitelji šaperona u slaganju proteina.

A

Hsp70 šaperoni vežu kratke slijedove hidrofobnih aminokiselina u novonastale polipeptidne lance te ih na taj način štiti od otapala.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

Opiši ulogu Hsp60 obitelji šaperona u slaganju proteina.

A

Hsp60 šaperoni sudjeluju u slaganju proteina, često udruženi sa Hsp70 šaperonima. Njihova centralna udubljenost omogućuje nesmetano pakiranje proteina sve dok se hidrofobne aminokiseline ne smjeste u unutrašnjost proteina.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Na koji način šaperoni spriječavaju agregaciju?

A

Šaperoni spriječavaju agregaciju jer omogućuju stvaranje sekundarnih struktura i njihovu pretvorbu u globularne oblike.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

Opiši strukturnu sličnost mioglobina i hemoglobina na razini primarne, sekundarne i tercijalne strukture.

A

Mioglobin i hemoglobin imaju gotovo jednaku sekundarnu i tercijalnu strukturu. Mioglobin je sastavljen od jednog lanca koji je sa 75% svoje strukture u alfa uzvojnici, a hemoglobin je sastavljen od 2 alfa i 2 beta uzvojnice. Mioglobin i hemoglobin imaju sličnost od 27% na razini primarne strukture (slijeda aminokiselina).

34
Q

Koja je osnovna uloga hemoglobina?

A

Osnovna uloga hemoglobina je prijenos 02 iz plića u sva tkiva, kao i prijenos CO2 nastalog staničnim disanjem u tkivima do pluća te održavanje acidobazične ravnoteže (sudjeluje u sastavu pufera).

35
Q

Navedi tetramernu strukturu hemoglobina.

A

α2β2

36
Q

Što je apoprotein?

A

Apoprotein je protein koji ne sadrži svoju karakterističnu prostetičku skupinu.

37
Q

Što je prostetička skupina?

A

Prostetička skupina je organska ili anorganska neproteinska skupina vezana za protein, a iznomno je važna za funkciju proteina- hem skupina je odgovorna za vezanje kisika kod hemglobina i mioglobina, odnosno za prijenos elektrona kod citokroma.

38
Q

Što je prostetička skupina?

A

Prostetička skupina je organska ili anorganska neproteinska skupina vezana za protein, a iznomno je važna za funkciju proteina- hem skupina je odgovorna za vezanje kisika kod hemglobina i mioglobina, odnosno za prijenos elektrona kod citokroma.

39
Q

Što je holoprotein?

A

Holoprotein je apoprotein udružen sa svojom prostetičkom skupinom,

40
Q

Koje je sustavno ime hema?

A

Feroprotoporfirin IX

41
Q

Koje je sustavno ime hema?

A

Feroprotoporfirin IX

42
Q

Opiši strukturu hema.

A

Hem je sastavljen od atoma željeza koji je heksakoordiniran: četiri koordinacijska mjesta zauzimaju zauzimaju dušikovi prsteni iz pirolskih prstena koji su alfa-metenskim mostovima vezani za željezo, peto koordinacijsko mjesto zauzimaju elektroni iz proksimalnog histidina (His8).

43
Q

Gdje se nalazi distalni histidin?

A

Distalni histidini (His7) se nalazi pokraj hemskog prstena, naspuprot proksimalnog histidina.

44
Q

U kojem oksidacijskom stanju može biti željezo i što veže u kojem oksidacijskom stanju?

A

Željezo može biti u +2 (fero) stanju u kojemu veže kisik i +3 (feri) stanju u kojemu veže vodu koja potiče ionizaciju.

45
Q

Navedi oksidacijsko stanje i supstituent vezan na 6. koordinacijsko mjesto za:
- oksihemoglobin
- deoksihemoglobin
- methemoglobin

A
  • oksihemoglobin - 2+, kisik
  • deoksihemoglobin - 2+, prazno
  • methemoglobin - 3+, voda
46
Q

Što je mioglobin?

A

Mioglobin je mali unutarstanični protein koji se nalazi u skeletnim mišičima i unutar kojeg se skladišti kisik potreban za aerobnu sintezu ATP-a u slučaju nedostatka kisika usred pojačane tjelesne aktivnosti.

47
Q

Tko je otkrio tercijalnu strukturu mioglobina i na koji način?

A

Tercijalnu strukturu mioglobina je otkrio John Kendrew 1959. godine rengenskom kristalografijom.

48
Q

Opiši strukturu mioglobina.

A

Mioglobin je monomer sastavljen od 8 alfa uzvojnica koje sadrže 153 aminokiselinska ostatka, sveukupne veličine 4,5x3,5x2,5 nm. Kao i kod svih globularnih prstenova vanjština je polarna, a unutrašnjost nepolarna uz dvije iznimke - distalni i proksimalni histidin su smješteni u E i F uzvojnici u neposrednoj blizini hemskog prstena i djeluju pri vezanju kisika.

49
Q

Opiši kvartarnu strukturu hemoglobina.

A

Hemoglobin se sastoji od dvaju α i dvaju β uzvojnica te nastaje spajanjem dvaju αβ-heterodimera.

50
Q

Koliko molekula veže jedan hemoglobin?

A

Svaka podjedinica hemoglobina (svaki α i β lanac) veže po jednu molekulu kisika, što znači da hemoglobin veže sveukupno 4 molekule kisika.

51
Q

Tko je otkrio kvartarnu strukturu hemoglobina?

A

Kvartarnu strukturu hemoglobina je otkrio Max Perutz 1959. godine.

52
Q

Kolika je topljivost kisika u plazmi, a koliko u krvi?

A

U krvi je topljivost 0,01M, a u plazmi 0,0001M.

53
Q

Jesu li podjedinice hemoglobina slične i zašto?

A

α i β lanci su slični jer oba evolucijski potječu od mioglobina.

54
Q

Koliki postotak mase čini hemoglobin u eritrocitima?

A

≈ 33%

55
Q

Zašto se kisik veže pod kutom na hemski prsten?

A

Hemoglobin i mioglobin vežu kisik pod kutom jer je afinitet vezanja ugljikovog monoksida na hemski prsten 25000 puta jači u odnosu na afinitet vezanja kisika na hemski prsten kada se veže pod kutom od 90 stupnjeva, ali u organizmu distalni histidin ometa vezanje pod kutom od 90 stupnjeva te je pod manje povoljnim kutom vezanje CO2 1/200 jačine vezanja O2.

56
Q

Što se dogođa s konformacijom hemoglobina pri vezanju prve molekule kisika?

A

Pri vezanju prvog kisika ne hemoglobinski prsten, hemoglobinsko željezo se pomiče za 0,04 nm prema ravnini hemskog prstena, a ovo gibanje se prenosi na proksimalni histidin i aminokiselinske ostatke što uzrokuje pucanje nabojnih veza na karboksilnom kraju i pomicanje para αβ podjedinice za 15° u odnosu na drugu podjedinicu što za posljedicu ima sabijanje tetramera i hemoglobin prelazi iz T (taut) niskoafinitetnog u R (relaxed) viokoafinitetno stanje. Nakon prvog vezanja svako sljedeće zahtjeva pucanje manjeg broja veza i lakše je i jače u odnosu na prethodno - za usporedbu 4. molekula je u odnosu na 1. molekulu vezana 300 puta jače.

57
Q

Što je kooperativni efekt?

A

Kooperativni efekt govori kako se afinitet vezanja liganda na druge podjedinice povećava nakon povezivanja prvog liganda na podjedinicu.

58
Q

Kako izgleda krivulja povezivanja za mioglobin, a kako za hemoglobin i opiši njenu ovisnost u odnosu na arterijski i venski tlak.

A

Krivulja vezanja za mioglobin je hiperbolična i afinitet vezanja O2 je puno veći u odnosu na hemoglobin te nema utjecaka kooperativnog afiniteta jer je mioglobin monomerni protein.
Krivulja vezanja hemoglobina je sigmoidalnog oblika te je prisutan utjecaj kooperativnog efekta. Afinitet za vezanje kisika je visok u arterijskoj krvi, a nizak u venskoj krvi.

59
Q

U čemu leži važnost kooperativnog efekta?

A

Kooperativni efekt omogućuje vezanje najveće moguće količine 02 u plućima pri pO2 te otpuštanje najveće moguće količine O2 u tkivima pri pO2.

60
Q

Koju vrstu promjena uzrokuje vezanje O2 na hemoglobin?

A

alosteričke

61
Q

Što je p50 i koliko iznosi za hemoglobin, a koliko za mioglobin?

A

p50 je mjera koncentracije O2, odnosno tlak pri kojemu je hemoglobin polovično zasićen kisikom. Za hemoglobin iznosi 3,47 kPa, a za mioglobin iznosi 0,14 kPa.

62
Q

Mijenja li se afinitet hemoglobina i mioglobina za O2 i ako da što utječe na afinitet?

A

Na afinitet hemoglobina ne utječe pH kao ni koncentracija CO2, s druge strane na afinitet hemoglobina utječu H+ ioni, CO2 i 2,3-difosfoglicerat.

63
Q

Kako globinski lanac utječe na uspješnost vezanja liganda na hem?

A

Globinski lanac slabi interakciju CO s hemom i pospješuje vezanje 02 na hemski prsten.

64
Q

Što je mioglobinurija?

A

Mioglobinurija je patološko stanje koje nastaje kada se mioglobin nakon teške ozljede ispusti iz oštečenih mišićnih vlakana u mokraću i oboji ju crveno.

65
Q

Što je anemija?

A

Anemija je patološko stanje koje nastaje zbog smanjenja broja krvnih zrnaca ili koncentracije hemoglobina u krvi kao posljedica smanjene količine željeza u krvi ili smanjenja produkcije eritrocita usred nedostatka folne kiseline ili vitamina B12,

66
Q

Što je talasemija?

A

Talasemija je djelomična ili potpuna odsutnost jednog ili više alfa ili beta globulinskog lanca hemoglobina. Poznato je više od 750 mutacija, a uobičajene su tri. Greška u α-lancu dovodi do α-talasemije, a greška u β-lancu dovodi do β-talasemije. Liječenje, osim transplantacije koštane srži, je ograničeno na simptomatičko. Osoba može naslijediti više od jednog oblika talasemije.

67
Q

Kako se nazivaju patološke promjene hemoglobina?

A

Poznato je više od 900 mutacija hemoglobina, a one koje ugrožavaju biološke funkcije se nazivaju hemoglobinopatije te pogađaju 7% populacije.

68
Q

Na koji način nastaje HbA1c?

A

HbA1c ili glikolizirani hemoglobin nastaje kad glukoza uđe u hemoglobin i glikozilira amino skupinu lizinskih ostataka i amino krajeve hemoglobina. Udio HbA1c u krvi je oko 5%.

69
Q

Kakvu dijagnostičku vrijednost ima mjerenje koncentracije HbA1c u krvi?

A

Zbog svog poluživotnog vijeka od 60 dana, koncentracija HbA1c odražava prosječnu razinu glukoze u krvi tijekom posljednjih 6 do 8 tjedana te je kao takva vrijedno oružje u nadziranju šećerne bolesti.

70
Q

Opiši strukturnu posebnost methemoglobina u odnosu na hemoglobin i posljedicu te posebnosti.

A

Methemoglobin u hem skupini sadrži feri željezo (3+) umjesto fero željeza (2+) koje je prisutno u hemoglobinu i kao posljedica toga methemoglobin na 6. koordinacijsko mjesto ne veže kisik nego vodu koja potiče disocijaciju.

71
Q

Koje je boje oksihemoglobin, koje deoksihemoglobin, a koje methemoglobin?

A

Deoksihemoglobin je tamnocrvene, oksihemoglobin svijetlocrvene, a methemoglobin smeđe boje.

72
Q

Pomoću čega se željezo prevodi iz feri u fero oblik u eritrocitima?

A

Željezo se prevodi iz feri u fero oblika pomoću enzima metHb-reduktaze sadržane u eritrocitima.

73
Q

Navedi tipove humanog hemoglobina i njihovu strukturu.

A
  • adultni hemoglobin HbA - α2β2, 95% zastupljenosti u krvi
    odrasle osobe
  • sporedni hemoglobin HbA2 - α2δ2, 5% zastupljenosti u krvi
    odrasle osobe
  • fetalni hemoglobin HbF - α2γ2
74
Q

Evolucijski gledano zašto fetalni hemoglobin ima veći afinitet za vezanje kisika u odnosu na adultni hemoglobin i na koji način je to omogućeno?

A

pH fetalne krvi niži je u odnosu na pH majčine krvi zbog čega fetus mora otimati kisik iz majčine krvi i u odgovoru na taj izazov razvio se hemoglobin koji ima veći afinitet za vezanje kisika u odnosu na majčin hemoglobin. Ovo svojstvo je omogućeno tako što fetalni hemoglobin u svojoj strukturi ne sadrži His143 i tako su uklonjena dva pozitivna naboja i smanjen je afinitet za vezivanje 2,3-difosfoglicerata (BPG).

75
Q

Kakvog je oblika fetalni hemoglobin u prvim mjesecima i kako se mijenja u razdoblju do porođaja?

A

Tijekom prvih nekoliko mjeseci hemoglobin je ξ2ε2 oblika, nakon čega α podjedinica progresivno zamijenjuje ξ podjedinicu i poprima α2ε2, a γ podjedinica zamijenjuje ε podjedinicu i poprima α2γ2 oblik, a u mjesecima pred porod postepeno se razvijaju β podjedinice koje zamijenjuju γ tijekom nekoliko mjeseci nakon poroda.

76
Q

Što su prionske bolesti?

A

Prionske bolesti ili prenosive spužvaste encefalopatije su smrtonosne neurodegenerativne bolesti koje karakterizira gubitak neurona uslijed taloženja netopljivih proteinskih nakupina, astrocitni glinomi te spužvaste promjene. Poznati oblici prionskih bolesti su Creutzfred-Jakobova bolest, kravlje ludilo i svrbež.

77
Q

Na koji način se prenose prionske bolesti?

A

Za prijenos prionskih bolesti nije potrebna RNA ili DNA, dovoljan je prion ili prionu sličan protein koji višestruko može poslužiti kao obrazac za konformacijsku promjenu.

78
Q

Što je beta-amiloid?

A

Beta-amiloid je protein veličine 4,3 kDa koji nastaje iz prekursorske molekule amiloid protein prethodnik. Kod zdravih ljudi ta prekursorska molekula se proteolitičkim kidanjem pretvara u oblik alfa uzvojnice koji je topljiv u vodi, no kod ljudi oboljelih od Alzheimerove bolesti dolazi do konformacijske promjene i stvara se beta oblik koji ima sklonost samonakupljanju.

79
Q

Što je posrednik u konformacijskoj promjeni amiloid protein prethodnika iz alfa u beta oblik?

A

apolipoprotein E

80
Q

koji su simptomi i uzrok Alzheimerove bolesti?

A

uzrok ove bolesti je još uvijek nepoznat, a za ovu bolest su karakteristične staračke pjege i neurofibrilni snopovi s nakupinama beta amiloida.

Medicinska kemija i biokemija 1 (2 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions