Theory Flashcards
(199 cards)
1
Q
Was sind die wichtigsten Bindungstypen in der Biochemie?
A
- Kovalente Bindung
- Ionenbindung
- Wasserstoffbrückenbindung
- Van-der-Waals-Kräfte
- Hydrophobe Wechselwirkungen
Diese Bindungstypen sind entscheidend für die Stabilität und Funktion von Biomolekülen.
2
Q
Was ist eine kovalente Bindung?
A
Starke und stabile Bindung, die Atome durch Elektronenpaare verbindet, z. B. in Peptidbindungen von Proteinen oder Phosphodiesterbindungen in DNA/RNA
Kovalente Bindungen sind essenziell für die Struktur von Biomolekülen.
3
Q
Was ist eine Ionenbindung?
A
Wechselwirkungen zwischen entgegengesetzt geladenen Ionen, z. B. in Salzbrücken innerhalb von Proteinen
Ionenbindungen tragen zur Stabilität der Proteinstruktur bei.
4
Q
Was ist eine Wasserstoffbrückenbindung?
A
Stabilisiert Sekundär- und Tertiärstrukturen von Proteinen und die Doppelhelix der DNA
Wasserstoffbrücken sind wichtig für die Stabilität der Biomoleküle.
5
Q
Was sind Van-der-Waals-Kräfte?
A
Schwache Interaktionen zwischen Moleküloberflächen, wichtig für die Stabilität von Makromolekülen
Diese Kräfte spielen eine Rolle in der Struktur und Stabilität von Proteinen.
6
Q
Was sind hydrophobe Wechselwirkungen?
A
Zusammenlagerung von unpolaren Molekülen, z. B. bei der Bildung von Lipiddoppelschichten in Zellmembranen
Hydrophobe Wechselwirkungen sind entscheidend für die Membranstruktur.
7
Q
Was zeichnet Kohlenstoff als essentiellen Grundbestandteil für lebende Systeme aus?
A
Kohlenstoff ist vierwertig, kann stabile Bindungen mit anderen Kohlenstoffatomen und H, N, O, P, S eingehen und komplexe Strukturen bilden
Diese Eigenschaften machen Kohlenstoff ideal für den Aufbau von Biomolekülen (Kohlenhydraten, Lipiden und Proteinen).
8
Q
Nennen Sie die wichtigsten funktionellen Gruppen von Biomolekülen.
A
- Hydroxylgruppe (-OH)
- Carbonylgruppe (C=O)
- Carboxylgruppe (-COOH)
- Aminogruppe (-NH2)
- Phosphatgruppe (-PO4)
Funktionelle Gruppen sind entscheidend für die chemischen Eigenschaften von Biomolekülen.
9
Q
Welche Funktion hat die Funktionelle Gruppe: Hydroxylgruppe
A
Erhöht die Wasserlöslichkeit, z. B. in Zuckern
10
Q
Welche Funktion hat die Funktionelle Gruppe: Carbonylgruppe
A
Wichtiger Bestandteil von Aldehyden und Ketonen in Kohlenhydraten.
11
Q
Welche Funktion hat die Funktionelle Gruppe: Carboxylgruppe
A
Gibt Protonen ab und wirkt als Säure, z. B. in Aminosäuren.
12
Q
Welche Funktion hat die Funktionelle Gruppe: Aminogruppe
A
Basisch, reagiert mit Carboxylgruppen in Peptidbindungen
13
Q
Welche Funktion hat die Funktionelle Gruppe: Phosphatgruppe
A
Energiespeicher in ATP und DNA-Bestandteil
14
Q
Was sind Kohlenhydrate?
A
Organische Moleküle aus C, H und O (Verhältnis 1:2:1), die aus Monosacchariden bestehen und durch glykosidische Bindungen zu Di- und Polysacchariden verknüpft sind
Kohlenhydrate dienen als Energielieferanten und Strukturelemente.
15
Q
Welche Funktionen haben Kohlenhydrate in Zellen?
A
Energielieferanten (Glucose), Energiespeicher (Stärke, Glykogen) und Strukturelemente (Cellulose)
16
Q
Was ist ein asymmetrisches C-Atom?
A
Ein asymmetrisches C-Atom (Kohlenstoffatom) ist mit vier unterschiedlichen Gruppen verbunden. Es führt zur Chiralität, wodurch Moleküle in Enantiomere (Spiegelbildformen) unterschieden werden können.
17
Q
Wie werden Monosaccharide unterschieden?
A
- Anzahl der C-Atome
- Funktionelle Gruppe
- Anordnung der Hydroxylgruppen
- Ringstruktur
Diese Kriterien helfen bei der Klassifizierung von Monosacchariden.
18
Q
Was ist Glucose und welche zentrale Bedeutung hat sie im Stoffwechsel?
A
Glucose ist der Hauptenergieträger im Stoffwechsel. Sie wird in der Glykolyse zu Pyruvat abgebaut, was ATP und NADH liefert (= Energie).
Sie ist auch ein Ausgangspunkt für die Biosynthese von Polysacchariden.
19
Q
Nennen Sie die wichtigsten Vertreter der Mono-, Di- und Polysaccharide.
A
- Monosaccharide: Glucose, Fructose, Galactose
- Disaccharide: Saccharose, Laktose, Maltose
- Polysaccharide: Stärke, Glykogen, Cellulose
Diese Zuckerarten haben unterschiedliche Funktionen in der biologischen Chemie.
20
Q
Erläute die Aufbau und die Bedeutung von Stärke
A
Gemisch aus Amylose (unverzweigt, gerade Ketten) und Amylopektin (verzweigt); dient als Energiespeicher in Pflanzen
21
Q
Erläute die Aufbau und die Bedeutung von Chitin
A
Polymer (Molekül) aus N-Acetylglucosamin; bildet Exoskelette (harte Außenskelette) von Arthropoden (=Insekten und anderen Tieren).
22
Q
Erläute die Aufbau und die Bedeutung von Cellulose
A
Polymer aus β-Glucose, bildet stabile Zellwände bei Pflanzen und ermöglicht strukturelle Integrität
23
Q
Was sind Lipide?
A
Hydrophobe Moleküle, die aus Fettsäuren und Glycerin bestehen oder komplexe Strukturen wie Phospholipide aufweisen
Lipide erfüllen wichtige Funktionen in der Zelle, einschließlich Energiespeicherung und Membranbildung.
24
Q
Wie ist eine Biomembran aufgebaut?
A
Besteht aus einer Lipiddoppelschicht aus Phospholipiden, eingebetteten Proteinen und Cholesterin
Diese Struktur ermöglicht die Semipermeabilität und Signalübertragung.
25
Erklären Sie das Fluid Mosaik Modell
Beschreibt die Membran als dynamische Struktur, in der Proteine und Lipide lateral beweglich sind. Diese Beweglichkeit ermöglicht Flexibilität und Funktionalität
26
Erkläre die Semipermeabilität von Membranen
Die Membran ist selektiv durchlässig; kleine und lipophile (= fettlösliche) Moleküle können frei diffundieren, während große oder geladene Moleküle Transportproteine benötigen.
27
Was sind Fettsäuren?
Langkettige Carbonsäuren, meist mit gerader Anzahl von Kohlenstoffatomen
## Footnote
Fettsäuren sind die Bausteine von Lipiden.
28
Nach welchen 2 Kriterien werden die Fettsäuren eingeteilt?
* Länge der Kohlenstoffkette (kurz-, mittel-, langkettig).
* Sättigungsgrad: Gesättigte (keine Doppelbindungen) und ungesättigte Fettsäuren (eine oder mehrere Doppelbindungen)
29
Erläutern Sie den Aufbau und die Bedeutung von Membranlipiden
Membranlipide: Phospholipide, Glykolipide und Cholesterin. Sie bilden die Struktur der Zellmembran und ermöglichen Semipermeabilität, Signalübertragung und Interaktionen mit Proteinen.
30
Erläutern Sie den Aufbau und die Bedeutung von Triglyceriden
Triglyceride: Bestehen aus Glycerin und drei Fettsäuren, dienen als Energiespeicher und Wärmeisolierung
31
Wie entstehen die Blutgruppen des ABO-Systems biochemisch?
Die Blutgruppen entstehen durch spezifische Zuckerreste, die an die Membranlipide (Glykolipide) von Erythrozyten (roten Blutkörpchen) gebunden sind
## Footnote
Blutgruppe A: N-Acetylgalactosamin.
Blutgruppe B: Galactose.
Blutgruppe AB: Beide Zuckerarten.
Blutgruppe 0: Keine zusätzlichen Zuckerreste
32
Was ist Cholesterin und welche Bedeutung hat es im Stoffwechsel?
Ein Lipid mit Steroidstruktur, Bestandteil von Zellmembranen und Vorläufer von Steroidhormonen, Gallensäuren und Vitamin D
## Footnote
Cholesterin reguliert die Membranfluidität und ist wichtig für Signalübertragungsprozesse.
33
Was versteht man unter dem Begriff amphoter bei Aminosäuren?
Aminosäuren können sowohl als Säure als auch als Base reagieren
## Footnote
Diese Eigenschaft ist wichtig für die Pufferwirkung in biologischen Systemen.
34
Was ist der isoelektrische Punkt (pI)?
Der pH-Wert, bei dem eine Aminosäure elektrisch neutral ist
## Footnote
Er spielt eine zentrale Rolle bei der Proteinreinigung.
35
Beschreiben Sie den Aufbau von Aminosäuren
Zentrales C-Atom (α-C), Aminogruppe (-NH2), Carboxylgruppe (-COOH), Wasserstoff und variable Seitenkette (R)
36
Erläute die Einteilung von Aminosäuren
* Polarität (polar, unpolar).
* Ladung (sauer, basisch, neutral).
* Chemische Eigenschaften der Seitenkette (aromatisch, schwefelhaltig etc.)
37
Erklären Sie den Aufbau von Peptiden
Peptide bestehen aus Aminosäuren, die durch Peptidbindungen verknüpft sind.
38
Erklären Sie die Funktion von Peptiden
Signalübertragung (z. B. Hormone wie Insulin), Immunabwehr (z. B. Antimikrobielle Peptide).
39
Was sind Proteine?
Polymere aus Aminosäuren, die in einer bestimmten Reihenfolge durch Peptidbindungen verknüpft sind
## Footnote
Vier Strukturebenen: Primär-, Sekundär-, Tertiär-, Quartärstruktur.
40
Welche Funktionen haben Proteine
Enzyme (Katalyse), Strukturproteine (Kollagen), Transport (Hämoglobin), Signalübertragung (Hormone), Immunabwehr (Antikörper)
41
Was versteht man unter der Primärstruktur eines Proteins?
Die lineare Sequenz von Aminosäuren in einem Protein, verbunden durch Peptidbindungen. Sie determiniert die gesamte räumliche Struktur, da die Reihenfolge und Eigenschaften der Seitenketten die Faltung beeinflussen
42
Was versteht man unter der Sekundärstruktur eines Proteins?
Räumliche Anordnung von Abschnitten der Polypeptidkette, stabilisiert durch Wasserstoffbrückenbindungen
## Footnote
Hauptformen: α-Helix, β-Faltblatt
43
Erklären Sie die Tertiärstruktur eines Proteins
Dreidimensionale Gesamtstruktur einer Polypeptidkette, stabilisiert durch hydrophobe Wechselwirkungen, Wasserstoffbrücken, Ionenbindungen und Disulfidbrücken
44
Erklären Sie die Quartärstruktur eines Proteins
Anordnung von zwei oder mehr Polypeptidketten (Untereinheiten) zu einem funktionellen Protein. Stabilisiert durch dieselben Interaktionen wie die Tertiärstruktur
45
Was sind die charakteristischen Eigenschaften von Enzymen?
* Katalyse von Reaktionen
* Hohe Spezifität
* Arbeit bei physiologischen Temperaturen
* Beeinflussbar durch Hemmstoffe
## Footnote
Enzyme sind entscheidend für biochemische Reaktionen.
46
Was ist das aktive Zentrum eines Enzyms?
Die Region, in der das Substrat bindet und die Reaktion katalysiert wird
## Footnote
Es besteht aus Aminosäuren, die die Bindung und Katalyse ermöglichen.
47
Was ist Enzymaktivität?
Die Geschwindigkeit, mit der ein Enzym eine Reaktion katalysiert
## Footnote
Gemessen in katal (mol Substrat/s).
48
Was ist Substratspezifität?
Enzyme binden nur bestimmte Substrate
## Footnote
Beispiel: Urease spaltet nur Harnstoff.
49
Was ist Reaktionsspezifität?
Enzyme katalysieren nur bestimmte Reaktionstypen
## Footnote
Beispiel: Alkoholdehydrogenase oxidiert Alkohol zu Aldehyd.
50
Was ist Vmax?
Maximale Reaktionsgeschwindigkeit, wenn alle Enzyme gesättigt sind.
51
Was ist Km?
Substratkonzentration, bei der die Hälfte von Vmax erreicht ist; Maß für die Affinität des Enzyms zum Substrat.
52
Was ist kcat?
Wechselzahl, Anzahl der Substratmoleküle, die ein Enzym pro Sekunde umsetzt.
53
Was versteht man unter Hemmung bei Enzymen?
Beeinflussung der Enzymaktivität durch Inhibitoren.
54
Nennen Sie die Arten der Hemmung.
* Kompetitiv
* Nicht-kompetitiv
* Unkompetitiv
* Irreversibel
55
Wie funktioniert die kompetitive Hemmung?
Inhibitor konkurriert mit Substrat um das aktive Zentrum. Erhöht Km, Vmax bleibt unverändert.
56
Wie funktioniert die nicht-kompetitive Hemmung?
Inhibitor bindet an einer anderen Stelle, verändert Vmax, aber nicht Km.
57
Wie funktioniert die unkompetitive Hemmung?
Inhibitor bindet nur an den Enzym-Substrat-Komplex. Senkt Vmax und Km.
58
Was ist die Bedeutung der Endprodukthemmung?
Reguliert Stoffwechselwege, verhindert übermäßige Produktion von Endprodukten.
59
Nennen Sie Varianten der Endprodukthemmung.
* Allosterische Hemmung
* Feedback-Hemmung
60
Wie kann die Enzymaktivität reguliert werden?
* Allosterische Regulation
* Phosphorylierung
* pH-Wert und Temperatur
* Cofaktoren und Coenzyme
* Genetische Regulation
61
Was sind allosterische Proteine?
Proteine mit Bindungsstellen außerhalb des aktiven Zentrums, die die Aktivität durch Bindung von Regulatoren verändern.
62
Welche Reaktionen katalysieren Oxidoreduktasen?
Elektronentransfer (Redoxreaktionen).
## Footnote
Beispiel: Alkoholdehydrogenase (Ethanol → Acetaldehyd)
63
Welche Reaktionen katalysieren Transferasen?
Übertragung funktioneller Gruppen
## Footnote
Hexokinase (Übertragung einer Phosphatgruppe auf Glucose).
64
Welche Reaktionen katalysieren Hydrolasen?
Spaltung von Bindungen durch Wasser.
## Footnote
Amylase (Spaltung von Stärke)
65
Welche Reaktionen katalysieren Lyasen?
Addition/Eliminierung kleiner Moleküle ohne Wasser.
## Footnote
Fumarase (Fumarat → Malat)
66
Welche Reaktionen katalysieren Isomerasen?
Umlagerung von Molekülgruppen
## Footnote
Glucose-6-Phosphat-Isomerase
67
Welche Reaktionen katalysieren Ligasen?
Verknüpfung von Molekülen unter ATP-Verbrauch
## Footnote
DNA-Ligase (Verknüpfung von DNA-Strängen)
68
Wie sind Nukleotide aufgebaut?
* Eine Base (Adenin, Guanin, Cytosin, Thymin/Uracil)
* Ein Zucker (Desoxyribose in DNA, Ribose in RNA)
* Ein Phosphatrest
69
Welche Funktionen erfüllen Nukleotide?
* Speichern genetischer Information (DNA)
* Vermittlung der Proteinbiosynthese (RNA)
* Energieträger (ATP)
* Cofaktoren in Stoffwechselreaktionen (NAD, FAD)
70
Was ist NADPH?
Reduktionsmittel in Anabolismen wie Fettsäuresynthese.
71
Was ist cyclo AMP (cAMP)?
Sekundärer Botenstoff in Signaltransduktionen.
72
Was ist Coenzym A (CoA)?
Trägt Acylgruppen, zentral in Energiegewinnung und Biosynthesen.
73
Wie ist ATP aufgebaut?
* Adenin (Base)
* Ribose (Zucker)
* Drei Phosphatgruppen
74
Welche Bedeutung hat ATP?
Universeller Energieträger, liefert Energie durch Hydrolyse.
75
Was ist die Primärsequenz der DNA?
Reihenfolge der Nukleotide in einem DNA-Strang (5'-3'-Richtung).
76
Wie entsteht die Primärsequenz der DNA?
Durch Synthese durch DNA-Polymerase während der Replikation.
77
Welche Bedeutung hat die Primärsequenz der DNA?
Codiert die Information für Proteine und reguliert Genexpression.
78
Was beschreibt das Doppelstrangmodell der DNA?
Zwei antiparallele DNA-Stränge bilden eine Doppelhelix, verbunden durch Wasserstoffbrücken zwischen komplementären Basen (A-T, G-C).
79
Nennen Sie die drei biologisch relevanten DNA-Formen.
* B-DNA (Standardform)
* A-DNA (Kompakter)
* Z-DNA (Linksgängig)
80
Wie wird DNA in den Zellen gepackt?
DNA wickelt sich um Histonproteine zu Nukleosomen.
81
Was ist ein Codon?
Drei Basen in der mRNA, die für eine Aminosäure codieren.
82
Was ist ein Gen?
Abschnitt der DNA, der die Information für ein Protein oder RNA enthält.
83
Was ist ein Genom?
Gesamtheit der genetischen Information eines Organismus.
84
Was beschreibt das C-Wert Rätsel?
Diskrepanz zwischen Genomgröße und Komplexität eines Organismus.
85
Wie unterscheiden sich Prokaryonten und Eukaryonten in der Organisation des Genoms?
* Prokaryonten: DNA liegt frei im Zytoplasma, zirkulär, keine Introns
* Eukaryonten: DNA im Zellkern, linear, viele Introns und Exons
86
Wie wird die Genomgröße angegeben?
In Basenpaaren (bp), Kilobasen (kb), Megabasen (Mb) oder Gigabasen (Gb).
87
Was sind die Aufgaben des nicht-codierenden Bereichs?
* Regulation der Genexpression
* Strukturelle Organisation der Chromosomen
* Schutz vor Mutationen
88
Was sind die Bestandteile eines Gens?
* Promotorregion
* Exons
* Introns
* Terminator
89
Was ist die Funktion von mRNA?
Enthält die Information für die Proteinsynthese.
90
Was ist die Funktion von tRNA?
Vermittelt die Übersetzung der mRNA in Aminosäuresequenzen.
91
Was ist die Funktion von rRNA?
Struktureller und funktioneller Bestandteil der Ribosomen.
92
Was ist siRNA?
Dient der RNA-Interferenz, hemmt spezifische mRNA-Moleküle.
93
Was ist miRNA?
Reguliert die Genexpression durch Hemmung der Translation oder mRNA-Abbau.
94
Was ist aRNA?
Komplementär zur mRNA, verhindert Translation.
95
Was ist snRNA?
Beteiligt am Spleißen der prä-mRNA.
96
Was ist snoRNA?
Modifiziert rRNA und tRNA.
97
Was besagt die RNA World Hypothese?
RNA war die erste biomolekulare Struktur, die genetische Informationen speicherte und katalytische Funktionen ausübte.
98
Nennen Sie die Impfstofftypen gegen Viren.
* Lebendimpfstoffe
* Totimpfstoffe
* mRNA-Impfstoffe
* Vektorimpfstoffe
99
Was sind die wichtigsten Unterschiede zwischen Impfstofftypen?
* Lebendimpfstoffe: Abgeschwächte Viren; starke Immunantwort, Risiko für Reversion.
* Totimpfstoffe: Inaktivierte Viren; sicher, aber oft schwächere Immunantwort.
* mRNA-Impfstoffe: RNA für virale Proteine; schnelle Herstellung, keine Virusbestandteile nötig
* Vektorimpfstoffe: Harmlose Viren als Träger; effektiv, aber komplex in der Herstellung
100
Erklären Sie die Funktionsweise von mRNA
mRNA codiert für ein virales Protein (z. B. Spike-Protein von SARS-CoV-2). Nach Injektion wird das Protein in den Zellen produziert, das Immunsystem reagiert darauf und bildet Antikörper
101
Erklären die Vorteile von mRNA
Schnelle Produktion, keine Viren notwendig, gut steuerbar
102
Erklären Sie die Nachteile von mRNA
Kühlkettenanforderungen, mögliche Nebenwirkungen wie lokale Reaktionen oder Fieber
103
Wie funktioniert die DNA-Synthese (Replikation)?
Doppelte DNA wird in zwei identische Kopien verdoppelt durch DNA-Polymerase.
104
Was bedeutet semikonservative Replikation?
Jeder Tochterstrang enthält einen alten und einen neuen Strang.
105
Was ist eine Replikationsblase?
Bereich, in dem die DNA-Doppelhelix aufgetrennt ist.
106
Was ist eine Replikationsgabel?
Y-förmige Struktur an den Enden der Blase, wo die Synthese aktiv ist.
107
Was sind DNA-Polymerasen?
Enzyme, die DNA-Stränge synthetisieren.
108
Wie wirken DNA-Polymerasen?
Fügen Nukleotide an das 3'-Ende eines wachsenden Strangs an.
109
Was sind Methoden zur Ermittlung einer DNA-Sequenz?
* Sanger-Sequenzierung
* Next-Generation-Sequencing (NGS)
* Third-Generation-Sequencing
110
Was versteht man unter Sanger Sequenzierung
Einsatz von Didesoxynukleotiden (= spezielle Moleküle), die DNA-Synthese an bestimmten Stellen abbrechen. Fragmente werden analysiert
111
Was versteht man unter Next-Generation-Sequencing (NGS)
Parallele Sequenzierung vieler Fragmente, hohe Geschwindigkeit.
112
Was versteht man unter Third-Generation-Sequencing
Echtzeit-Sequenzierung einzelner Moleküle, z. B. Nanopore-Technologie.
113
Was ist der Ablauf der Transkription bei Prokaryonten?
* Initiation
* Elongation
* Termination
114
Was ist der codierende Strang?
Der DNA-Strang, der die gleiche Sequenz wie die RNA hat.
115
Was ist der codogene Strang?
Der Matrizenstrang, an dem die RNA synthetisiert wird.
116
Wie unterscheiden sich Transkription bei Prokaryonten und Eukaryonten?
* Prokaryonten: Transkription und Translation im selben Kompartiment; Keine Introns, daher kein Spleißen notwendig
* Eukaryonten: Transkription im Zellkern, Translation im Zytoplasma; Introns und Exons: Prämature RNA muss gespleißt werden.
117
Was ist der Zweck der Transkriptionsregulation?
Kontrolle der Genexpression und Anpassung an Umweltbedingungen.
118
Transkriptionsregulation: welche Mechanismen gibt es?
Operons, Enhancer/Silencer, Epigenetik, RNA-Basierte Mechanismen
119
Was ist prämature RNA?
Direkte RNA-Kopie des DNA-Matrizenstrangs, enthält Introns.
120
Wie unterscheidet sich prozessierte RNA von prämature RNA?
Prozessierte RNA ist nach Spleißen und Modifikationen fertig für die Translation.
121
Was ist der Zweck des Spleißens?
Entfernung von Introns und Verbindung von Exons zur Bildung funktionsfähiger mRNA.
122
Was sind die Schritte im Ablauf der Translation?
* Initiation
* Elongation
* Termination
123
Welche Biomoleküle sind an der Translation beteiligt?
* mRNA
* tRNA
* Ribosomen
* Aminosäuren
* GTP
124
Was ist die Funktion der mRNA in der Translation?
Liefert die Sequenzinformation
## Footnote
mRNA (messenger RNA) ist entscheidend für die Codierung der Proteinsequenz.
125
Welche Rolle spielt die tRNA in der Translation?
Bringt spezifische Aminosäuren zum Ribosom
## Footnote
tRNA (transfer RNA) vermittelt zwischen der mRNA und der Aminosäuresequenz.
126
Was sind die Funktionen der Ribosomen?
Katalysieren die Bildung von Peptidbindungen
## Footnote
Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese.
127
Was sind die Bausteine der Proteine?
Aminosäuren
## Footnote
Aminosäuren sind die strukturellen Einheiten von Proteinen.
128
Wozu dient GTP in der Translation?
Energiequelle für Ribosomenbewegung und Peptidbindung
## Footnote
GTP (Guanosintriphosphat) ist wichtig für die energetischen Prozesse während der Translation.
129
Was ist ein Hauptunterscheidungsmerkmal zwischen Prokaryonten und Eukaryonten in der Proteinbiosynthese?
Prokaryonten: Translation beginnt direkt nach Transkription; Polycistronische mRNAs
Eukaryonten: Translation nach RNA-Prozessierung; Monocistronische mRNAs
## Footnote
In Prokaryoten gibt es keinen Zellkern, weshalb Transkription und Translation gekoppelt sind.
130
Definieren Sie den Begriff 'Genom'.
Gesamtheit der DNA eines Organismus
## Footnote
Das Genom umfasst alle genetischen Informationen eines Organismus.
131
Was versteht man unter 'Transkriptom'?
Gesamtheit der transkribierten RNA
## Footnote
Das Transkriptom umfasst alle RNA-Moleküle, die in einer Zelle exprimiert werden.
132
Erklären Sie den Begriff 'Proteom'.
Gesamtheit der exprimierten Proteine
## Footnote
Das Proteom repräsentiert die gesamte Proteinvielfalt in einer Zelle oder einem Organismus.
133
Was ist ein Metabolom?
Gesamtheit der Stoffwechselprodukte
## Footnote
Das Metabolom umfasst alle kleinen Moleküle, die in einem biologischen System vorkommen.
134
Was ist 'Genomics'?
Analyse der DNA
## Footnote
Genomics beschäftigt sich mit der Struktur, Funktion und Vererbung von Genomen.
135
Definieren Sie 'Transcriptomics'.
Untersuchung der RNA-Expression
## Footnote
Transcriptomics analysiert, welche Gene zu einem bestimmten Zeitpunkt und unter bestimmten Bedingungen exprimiert werden.
136
Was bedeutet 'Proteomics'?
Analyse der Proteine
## Footnote
Proteomics untersucht die Struktur und Funktion von Proteinen in einer Zelle.
137
Erklären Sie 'Metabolomics'.
Erforschung von Stoffwechselprodukten und -wegen
## Footnote
Metabolomics analysiert die Wechselwirkungen und Funktionen von Metaboliten in biologischen Systemen.
138
Was ist der Unterschied zwischen photoautotrophen und chemoautotrophen Organismen?
Photoautotroph: Nutzen Licht (als Energiequelle) und CO2
Chemoautotroph: Nutzen chemische Verbindungen und CO2
## Footnote
Diese Begriffe beziehen sich auf die Energie- und Kohlenstoffquellen von Organismen.
139
Was ist der Unterschied zwischen Photoheterotroph und Chemoheterotroph Organismen?
Photoheterotroph: nutzen licht als Energiequelle und organische Verbindungen als Kohlenstoffquelle.
Chemoheterotroph: Nutzen chemische Verbindungen als Energie- und Kohlenstoffquelle
140
Was versteht man unter Katabolismus?
Abbau von Biomolekülen zur Energiegewinnung
## Footnote
Katabolismus umfasst alle Stoffwechselwege, die Energie freisetzen.
141
Definieren Sie Anabolismus.
Aufbau komplexer Moleküle unter Energieverbrauch
## Footnote
Anabolismus ist der Prozess, bei dem Zellen neue Moleküle synthetisieren.
142
Wie sind Katabolismus und Anabolismus verbunden?
Katabolismus liefert Energie und Bausteine für Anabolismus
## Footnote
Beide Prozesse sind Teil des Stoffwechsels und unterstützen sich gegenseitig.
143
Was ist der Zweck der Glykolyse?
Abbau von Glucose zu Pyruvat, liefert Energie
## Footnote
Glykolyse findet im Zytoplasma statt und ist der erste Schritt im Glucoseabbau.
144
Wo findet die Glykolyse statt?
Zytoplasma
## Footnote
Die Glykolyse ist der erste Schritt des aeroben und anaeroben Stoffwechsels.
145
Wie hoch ist die Energieausbeute der Glykolyse im aeroben Stoffwechsel?
2 ATP + 2 NADH (ca. 7 ATP in der Atmungskette)
## Footnote
Die Energieausbeute kann je nach Bedingungen variieren.
146
Wie hoch ist die Energieausbeute der Glykolyse im anaeroben Stoffwechsel?
2 ATP (keine NADH-Nutzung)
## Footnote
Anaerobe Glykolyse ist weniger effizient als die aerobe.
147
Was ist der Ablauf der alkoholischen Gärung?
Pyruvat → Acetaldehyd → Ethanol
## Footnote
Alkoholische Gärung regeneriert NAD+ für die Glykolyse.
148
Was ist der Zweck von alkoholische Gärung?
NAD+ Regeneration für Glykolyse
149
Erläute den Ablauf von Milchsäuregärung
Pyruvat → Laktat.
150
Was ist der Zweck der milchsäuregärung?
NAD+ Regeneration, wichtig in Muskeln bei Sauerstoffmangel
## Footnote
Milchsäuregärung ist wichtig für Muskeln bei Sauerstoffmangel.
151
Was ist der Zweck des Citratzyklus?
Oxidiert Acetyl-CoA zu CO2, liefert NADH und FADH2
## Footnote
Der Citratzyklus ist zentral für den Energiestoffwechsel.
152
Was sind die Funktionen der Mitochondrien?
Energieproduktion, Regulation von Apoptose (programmierte Zelltod)
, Synthese von Metaboliten
## Footnote
Mitochondrien sind die Kraftwerke der Zelle.
153
Wie erfolgt die Trennung von Fettsäurebiosynthese und Fettsäureabbau?
Räumliche Trennung und unterschiedliche Enzyme/Regulatoren
## Footnote
Diese Trennung verhindert Konflikte zwischen den Prozessen.
154
Was ist der Stickstoffkreislauf?
Umwandlung von Stickstoffverbindungen in der Natur
## Footnote
Der Stickstoffkreislauf umfasst mehrere Schritte, einschließlich Fixierung, Nitrifikation und Denitrifikation.
155
Was macht die Nitrogenase?
Wandelt molekularen Stickstoff (N2) in Ammoniak (NH3) um
## Footnote
Nitrogenase ist essenziell für die Stickstofffixierung in Pflanzen.
156
Erklären Sie die Biosynthese der Nukleotide
Pyrimidine: Aus Carbamoylphosphat und Aspartat synthetisiert. UMP → UTP → CTP.
Purine: Aufbau auf Ribose-5-phosphat aus Glutamin, Glycin und CO2. IMP → AMP/GMP.
Schlüsselenzyme: Aspartat-Transcarbamoylase (Pyrimidine), Amidophosphoribosyltransferase (Purine).
Einfach:
Purinnukleotide werden auf der Ribose synthetisiert.
Pyrimidinnukleotide werden als Ringstruktur synthetisiert und dann an Ribose gekoppelt.
Beide Wege erfordern Energie (ATP) und viele Enzyme.
## Footnote
Die Biosynthese von Nukleotiden ist ein komplexer Prozess mit spezifischen Enzymen.
157
Was sind die biochemischen Vorstufen für die 20 proteinogenen Aminosäuren?
Glykolyse-Zwischenprodukte: Serin, Glycin, Cystein, Alanin
Citratzyklus-Zwischenprodukte: Glutamat, Glutamin, Prolin, Arginin, Aspartat, Asparagin
Pentosephosphatweg: Histidin
Essentielle Aminosäuren: Leucin, Isoleucin, Valin, Methionin, Threonin, Phenylalanin, Tryptophan, Lysin
## Footnote
Diese Vorstufen sind wichtig für die Synthese von Aminosäuren.
158
Wie erfolgt der Abbau von Purin- und Pyrimidinnukleotiden?
Purinabbau: Hypoxanthin → Xanthin → Harnsäure
Pyrimidinabbau: Uracil/Thymin → β-Alanin/β-Aminoisobutyrat
## Footnote
Harnsäure ist das Endprodukt des Purinabbaus bei Menschen.
159
Was ist die Bedeutung des Harnstoffzyklus?
Entgiftung von Ammoniak, Bildung von Harnstoff
## Footnote
Der Harnstoffzyklus findet in Leberzellen statt und ist entscheidend für die Stickstoffausscheidung.
160
Erklären Sie den Abbau von Aminosäuren
* Entfernen der Aminogruppe
* Kohlenstoffgerüst wird in zentrale Metaboliten wie Pyruvat, Acetyl-CoA, Oxalacetat oder α-Ketoglutarat umgewandelt
161
Nennen Sie drei verschiedene Möglichkeiten des passiven Transports.
* Einfache Diffusion
* Erleichterte Diffusion (Größere oder polare Moleküle nutzen Transportproteine)
* Osmose
## Footnote
Passiver Transport erfordert keine Energie.
162
Was ist Sekundärmetabolismus?
Produktion von Metaboliten, die nicht direkt für Wachstum notwendig sind
## Footnote
Sekundärmetaboliten spielen eine Rolle im Schutz und in der Interaktion mit der Umwelt.
163
Welche Organismen bilden Sekundärmetabolite?
Pflanzen, Pilze, Bakterien
164
Nennen Sie fünf Beispiele für Sekundärmetabolite in Pflanzen.
* Nikotin
* Morphin
* Lignin
* Tannin
* Menthol
## Footnote
Diese Verbindungen sind wichtig für die Abwehr gegen Fressfeinde.
165
Welche Möglichkeiten des zellulären Transports gibt es?
Passiver Transport (Diffusion, Osmose), Aktiver Transport (primär und sekundär), Vesikulärer Transport (Endozytose)
166
Was ist der Unterschied zwischen primärem und sekundärem aktivem Transport?
Primär: Direkter ATP-Verbrauch
Sekundär: Nutzung eines Gradienten
## Footnote
Primär aktiver Transport erfordert direkte Energie, während sekundärer Transport auf bestehenden Gradienten basiert.
167
Was sind Chloroplasten?
Plastiden mit doppelter Membran, Ort der Photosynthese
## Footnote
Chloroplasten sind essenziell für die Umwandlung von Lichtenergie in chemische Energie.
168
Was passiert in der Lichtreaktion der Photosynthese?
Lichtenergie wird in ATP und NADPH umgewandelt
## Footnote
Sauerstoff entsteht aus Wasser während der Lichtreaktion.
169
Was ist der Calvin-Zyklus?
Fixierung von CO2 zu Glucose
## Footnote
Der Calvin-Zyklus nutzt ATP und NADPH aus der Lichtreaktion.
170
Wie sind ATP-Synthese und Atmungskette gekoppelt?
Protonengradient treibt ATP-Synthese an
## Footnote
Die oxidative Phosphorylierung findet in der inneren Mitochondrienmembran statt.
171
Wie funktioniert die ATP-Synthase?
Protonen strömen durch den Protonenkanal und katalysieren die Phosphorylierung von ADP
## Footnote
ATP-Synthase wandelt die mechanische Energie in chemische Energie um.
172
Was sind die Typen der Photosynthese?
* C3-Photosynthese
* C4-Photosynthese
* CAM-Photosynthese
## Footnote
Diese Typen sind Anpassungen an verschiedene Umweltbedingungen.
173
Was ist die Bedeutung der CAM-Photosynthese?
Minimiert Wasserverlust bei trockenen Standorten
## Footnote
Pflanzen wie Kakteen nutzen CAM-Photosynthese, um Wasser zu sparen.
174
Was ist die Bedeutung der C4-Photosynthese?
Effiziente CO2-Fixierung bei hohen Temperaturen
## Footnote
C4-Photosynthese reduziert die Photorespiration und verbessert die Effizienz.
175
Wie werden extrazelluläre Signale ins Zellinnere weitergeleitet?
Durch Mechanismen wie Rezeptor-Tyrosin-Kinasen, G-Protein-gekoppelte Rezeptoren (GPCR), Ionenkana-Rezeptoren und intrazelluläre Rezeptoren.
## Footnote
Diese Mechanismen aktivieren verschiedene Signalwege innerhalb der Zelle.
176
Was sind typische Signale, die Signaltransduktion auslösen?
Hormone, Wachstumsfaktoren, Neurotransmitter, Licht, Temperatur.
## Footnote
Diese Signale können verschiedene physiologische Reaktionen in Zellen hervorrufen.
177
Nennen Sie Beispiele für sekundäre Botenstoffe.
* cAMP
* IP3
* DAG
* Ca²⁺
## Footnote
Diese Botenstoffe spielen eine entscheidende Rolle in der Signalübertragung innerhalb der Zelle.
178
Wie erfolgt die Verstärkung von Signalen bei der Signalübertragung?
Ein Ligand aktiviert viele Rezeptoren, die viele sekundäre Botenstoffe freisetzen.
## Footnote
Ein Beispiel ist die Aktivierung von mehreren Adenylatzyklasen durch G-Proteine.
179
Was versteht man unter abiotischem Stress?
Physikalische oder chemische Umweltfaktoren, die die Lebensfunktionen von Organismen beeinträchtigen.
## Footnote
Beispiele sind Trockenheit, Salzgehalt, extreme Temperaturen, UV-Strahlung.
180
Welche Mechanismen haben Pflanzen, um mit Temperaturstress umzugehen?
Hitzestress:
* Bildung von Hitzeschockproteinen (HSPs)
* Erhöhung der Membranfluidität
* Produktion von Antioxidantien
Kältestress:
* Erhöhung von Osmolyten bei Kältestress
* Bildung von Antifrostproteinen
* Anpassung der Membranlipide
## Footnote
Diese Mechanismen helfen Pflanzen, sich an extreme Temperaturen anzupassen.
181
Was ist Trockenstress?
Wassermangel, der die Zellfunktionen beeinträchtigt.
## Footnote
Dies kann zu signifikanten physiologischen Problemen in Pflanzen führen.
182
Nennen Sie Mechanismen, die Pflanzen bei Trockenstress entwickeln.
* Schließung der Stomata
* Tiefere Wurzelsysteme
* Osmoregulation durch Prolin und Zucker
* Erhöhung des ABA-Spiegels
## Footnote
Diese Mechanismen helfen, Wasserverlust zu minimieren und die Wasseraufnahme zu maximieren.
183
Wie entsteht Staunässe und warum ist sie problematisch?
Durch schlechte Drainage und übermäßige Bewässerung, was zu Sauerstoffmangel im Boden führt.
## Footnote
Die Problematik besteht in der Hemmung der Wurzelatmung und der Ansammlung toxischer Stoffwechselprodukte.
184
Nennen Sie Mechanismen, die Pflanzen bei Staunässe anwenden.
* Aerenchymbildung
* Ethanolproduktion
* Adventivwurzelbildung
## Footnote
Diese Mechanismen helfen, mit den negativen Effekten von Sauerstoffmangel umzugehen.
185
Was verursacht Stress durch Schwermetalle in zellulären Systemen?
* Hemmung von Enzymen
* Erzeugung von reaktiven Sauerstoffspezies (ROS)
* Störung der Zellmembranfunktion
## Footnote
Diese Faktoren können zu ernsthaften Zellschäden führen.
186
Was sind die negativen Effekte von Selen in Zellen?
Selen kann Schwefel in Aminosäuren ersetzen, was zu fehlerhaft gefalteten Proteinen führt.
## Footnote
Dies kann die Funktion und Stabilität von Proteinen erheblich beeinträchtigen.
187
Wie haben Pflanzen biochemische Adaptierungen entwickelt, um Selen zu hyperakkumulieren?
* Bildung von Selenoproteinen
* Speicherung in Vakuolen
* Reduktion zu unlöslichen Formen
## Footnote
Diese Adaptierungen minimieren die toxischen Effekte von Selen.
188
Was ist oxidativer Stress?
Ungleichgewicht zwischen der Produktion von reaktiven Sauerstoffspezies (ROS) und deren Abbau.
## Footnote
Dies kann zu Zellschäden führen.
189
Nennen Sie Schutzmechanismen gegen oxidativen Stress.
* Enzyme (z.B. SOD, Katalase)
* Antioxidantien (z.B. Vitamin C, Glutathion)
* Reparatursysteme
## Footnote
Diese Mechanismen helfen, den Zellschaden durch ROS zu reparieren oder zu verhindern.
190
Was versteht man unter Exklusion in der Schwermetalltoleranz?
Verhindert die Aufnahme von Schwermetallen durch Modifikation der Zellwand oder Membranproteine.
## Footnote
Dies ist ein erster Verteidigungsmechanismus gegen Schwermetalltoxizität.
191
Was versteht man unter Intrazelluläre Toleranz in der Schwermetalltoleranz?
Bindung von Schwermetallen durch Chelatoren wie Phytochelatine oder Einlagerung in Vakuolen
192
Was ist Xenobiotika?
Fremdstoffe, die nicht natürlich in einem Organismus vorkommen, z.B. Pestizide oder Steroide.
## Footnote
Diese Stoffe können toxisch sein und erfordern spezielle Abbauwege.
193
Nennen Sie die Phasen des Schutzmechanismus gegen Xenobiotika.
* Phase I: Oxidation
* Phase II: Konjugation
* Phase III: Ausscheidung
## Footnote
Diese Phasen sind entscheidend für die Entgiftung von Xenobiotika.
194
Was ist Salzstress und was sind die Hauptursachen?
Negative Auswirkungen hoher Salzkonzentrationen auf Pflanzenwachstum.
## Footnote
Hauptursachen sind osmotischer Stress und Ionentoxizität.
195
Was sind Makronährstoffe?
Nährstoffe, die in großen Mengen benötigt werden, wie N, P, K, Ca, Mg, S.
## Footnote
Diese Nährstoffe sind essentiell für das Pflanzenwachstum.
196
Was sind Mikronährstoffe?
Nährstoffe, die in kleinen Mengen benötigt werden, wie Fe, Mn, Zn, Cu, Mo, B.
## Footnote
Diese Nährstoffe sind wichtig, jedoch in geringeren Mengen erforderlich.
197
Nennen Sie ein Beispiel für Nährstoffmangel und die Reaktionen der Pflanzen darauf.
* Stickstoffmangel führt zu Chlorose
* Reaktionen: Erhöhung der Wurzelwachstumsrate, verstärkte Stickstoffaufnahme
## Footnote
Diese Anpassungen helfen Pflanzen, Nährstoffmangel auszugleichen.
198
Was ist die Reihenfolge der Glykolyse?
* Hexokinase
* Phosphoglucose-Isomerase
* Phosphofructokinase
* Aldolase
* Triosephosphatisomerase
* Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase
* Phosphoglyceratkinase
* Phosphoglyceratmutase
* Enolase
* Pyruvatkinase
## Footnote
Diese Schritte sind entscheidend für die Energieproduktion in Zellen.
199
Was ist die Reihenfolge des Zitronensäurezyklus?
* Pyruvatdehydrogenase
* Citratsynthase
* Aconitase
* Isocitrat-Dehydrogenase
* α-Ketoglutarat-Dehydrogenase
* Succinat-Dehydrogenase
* Fumarase
* Malat-Dehydrogenase
## Footnote
Diese Schritte sind entscheidend für den Zellstoffwechsel.
