Tissus Conjonctifs 1 Flashcards

1
Q

L’histologie

A
  • Se développe à partir du XVII siècle avec la découverte du microscope (Marcello Malpighi 1628-1694).
  • Observation au microscope de coupes histologiques (épaisseur 0.1-10 μm)
  • La plupart des structures sur la coupe sont difficiles à discerner
    → utilisation de colorant (découverts empiriquement)
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2
Q

Colorations histologique

A
  • colorant basique (+) → constituant basophile (-)

- colorant acidophile (-) → constituant acidophile (+)

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3
Q

4 types fondamentaux de tissu

A
  • tissu épithélial
  • tissu musculaire
  • tissu nerveux
  • tissu conjonctif
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4
Q

Les différentes classes de tissu de soutien

A

Tissu conjonctif → latin «conjonctivus» = qui sert à relier

  • le tissus conjonctif fibreux
  • le cartilage
  • le tissu osseux
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5
Q

Propriétés générales des tissus de soutien

A
  • Tous les tissus conjonctifs proviennent du mésenchyme, un tissu embryonnaire généralement dérivé du mésoderme
  • les tissus conjonctifs peuvent présenter tous les degrés de vascularisation
  • les tissus conjonctifs sont formés en grande partie par une matrice extracellulaire inanimée
  • intéraction continuelle entre cellules et matrice extracellulaire
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6
Q

Composition du tissu conjonctif fibreux

A
  • matrice extracellulaire
    • substance fondamentale
    • les fibres
  • les cellules
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7
Q

Composition du tissu conjonctif fibreux

A
  • matrice extracellulaire
    • substance fondamentale
    • fibres
  • cellules
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8
Q

Différents types de tissu conjonctif fibreux

A

→ Tissu conjonctif fibreux lâche (aréolaire)

- Tissu conjonctif réticulé 
- tissu adipeux
	- tissu adipeux blanc
	- tissu adipeux brun

→ Tissu conjonctif fibreux dense

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9
Q

Substance fondamentale

A

Substance amorphe qui occupe les espaces entre les cellules et retient les fibres

Composée de :

  • Liquide interstitiel (H2O, ions)
  • protéoglycanes
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10
Q

Glycosaminoglycanes

A
  • autre nom = mucopolysaccharides
  • Gros polysaccharides chargés négativement
    → constitué d’unités disaccharidiques répétées
    → forme des chaînes linéaires non ramifiées de 70 à 200 résidus

Les 5 glycosaminoglycanes:

  • Chondroitine sulfate
  • Kératane sulfate
  • Héparine
  • Dermatane sulfate
  • Acide hyaluronique
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11
Q

Acide hyaluronique

A
  • pas sulfaté
  • pas inclu dans les protéoglycanes
  • présent dans la matrice extracellulaire
    → pas relié à la protéine centrale
  • renouvellement rapide, 2-4 jours
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12
Q

Les protéoglycanes

A
  • Molécules chargées négativement
  • Conformation déployée
  • Fixation de molécules d’H2O et de ions positifs
  • renouvellement en 7-10 jours
    → sont dégradés grâce à des enzymes lysosomales spécifiques. L’absence de ces enzymes empêche la dégradation des GAG et provoque leur accumulation dans les tissus.
    → syndrome de Hurler, Hunter, Sanfilippo, Morquio
    → dysfonctionnement des organes ( retard mental/prob. Cardiaque)
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13
Q

La viscosité de la substance fondamentale

A
  • agit comme une barrière et réduit la pénétration de bactéries et d’autres microorganismes
  • Les bactéries qui produisent l’hyaluronidase, une enzyme qui dégrade l’acide hyaluronique et d’autres glycosaminoglycanes, ont un grand pouvoir invasif parce qu’ils diminuent la viscosité de la substance fondamentale du tissu conjonctif.
    → les bactéries vont facilement dans les tissus
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14
Q

Les 3 types de fibre dans la matrice extracellulaire

A
  • fibre de collagène
  • fibre réticulée ou de réticuline
  • fibres élastiques
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15
Q

Les fibres de collagène

A
  • fibres blanches → aspect blanchâtre (tendons)
  • constituant protéique plus abondant du corps humain 30% du poids du corps humain
  • présent en proportions variables dans les divers types de tissu conjonctif
  • composition en a.a. particulière → env. 1000 a.a.
    → 33.5% glycine, 12% proline, 10% hydroxyproline
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16
Q

La famille des collagènes

A

Slide 26

17
Q

Synthèse du collagène

A
  1. Réticulum endoplasmique rugueux
    • synthèse du préprocollagène
    • clivage du peptide signal
    • hydroxylation des Pro et Lys
    • gycolsylation de l’hydroxylysine
    • assemblage des molécules de procollagène
  2. Transport du procollagène à l’appareil de Golgi
  3. Sécrétion du procollagène dans l’espace extracellulaire
    → Transformation du procollagène en tropocollagène
    • les enzymes procollagène peptidase détache les télopeptides et forme le tropocollagène
18
Q

Association des molécules de tropocollagène en fibrilles

A

Slide 31

19
Q

Les fibrilles

A
  • Les fibrilles de collagène de type I et III peuvent se regrouper pour constituer des fibres de collagène.
  • Dans de nombreuses régions du corps les fibres de collagène de type I s’étendent parallèlement les unes aux autres pour former des faisceaux (Ø plusieurs μm).
  • En microscopie électronique les fibrilles de collagène présentent des striations transversales
20
Q

Organisation des molécules de collagène

A

Collagène de type I → fibres ou faisceaux

Collagène de type II → fibrille

Collagène de type III → fibres

Collagène de type IV → tropocollagène s’associe à d’autres protéines de la lame basale

21
Q

Fibres réticulées ou de réticuline

A
  • constituées principalement de collagène de type III associé à d’autres types de collagène, des glycoprotéines et des protéoglycanes
  • Fibres très fines avec une disposition assez lâche et un diamètre moyen de 35 nm
  • Forment des ramifications constituant des réseaux (reticulum = petit filet) qui entourent les vaisseaux sanguins et soutiennent les tissus mous des organes
  • peuvent être mises en évidence par des colorations aux sels d’argent
22
Q

Syndromes ehlers-danlos

A
  • augmentation de la mobilité articulaire
  • luxations fréquentes
  • augmentation de l’élasticité de la peau
23
Q

Scorbut

A
  • carence en vitamine C (acide ascorbique)
    → La vitamine C est un cofacteur essentiel de la proline hydroxylase
Ce qui provoque :
→ Dégénérescence du tissu conjonctif
→ chute des dents
→ hémorragie 
→  retard dans la cicatrisation des plaies
24
Q

Fibres élastiques

A
  • fibres jaunes
  • Fibres relativement fines et ramifiées
  • Pas de striations visibles en microscopie électronique
  • Chaque fibre est composée d’élastine
    → protéine qui contient des acides aminés hydrophobes et des protéines microfibrillaires (surtout fibrilline) riches en groupements hydrophiles

→ Les protéines microfibrillaires enveloppent l’élastine

25
Q

Propriétés de l’élastine

A
  • Composition en acides aminés semblable à celle du collagène
    → glycine 30% , proline 11%
  • Nombreux acides aminés hydrophobes (en particulier valine) et peu d’acides aminés chargés
  • peu d’hydroxyproline et pas d’hydroxylysine
  • Présence d’acides aminés particuliers: desmosine et isodesmosine
  • peut s’étirer et s’enrouler de manière réversible
26
Q

Structure de la desmosine

A
  • Réaction covalentes entre 4 résidus lysine
  • Permet de relier 4 chaînes polypeptidiques

→ En partie responsable des propriétés élastiques de l’élastine

27
Q

Système de fibres élastiques

A
  • fibres oxytalanes
  • fibres élaunines
  • fibre élastiques