U Flashcards
(14 cards)
Cosa destabilizza l’alfa elica?
La prolina e la glicina destabilizzano l’alfa elica. La prolina non possiede l’azoto per fare il legame ad idrogeno e interrompe l’elica se presente nel mezzo. La glicina rende flessibile l’elica a causa della sua piccolissima catena laterale.
Com’è costituito il beta foglietto?
È costituito da un backbone a zigzag in cui filamenti beta sono disposti in modo parallelo o antiparallelo. I legami ad idrogeno sono instaurati sullo stesso piano tra alcuni atomi del backbone di filamenti adiacenti.
Quale foglietto beta è più stabile e perché?
Il beta foglietto più stabile è quello antiparallelo perché i legami ad idrogeno sono quasi perfettamente lineari, mentre nel foglietto parallelo sono inclinati e meno stabili.
Cosa sono le beta turn?
Sono motivi di 4 amminoacidi che spesso contengono prolina o glicina, causando un’inversione della catena peptidica. Si trovano spesso alle estremità di due segmenti beta adiacenti di un foglietto beta antiparallelo. Il legame si instaura tra primo e quarto residuo, solitamente con glicina in posizione 2 o prolina in posizione 3.
4 caratteristiche di una proteina fibrosa?
- Non hanno una struttura terziaria definita. 2. Sono associazioni di fibre idrofobiche di struttura secondaria. 3. Hanno funzione strutturale e di sostegno. 4. Forniscono resistenza e flessibilità.
Cos’è l’alfa cheratina?
È una proteina fibrosa che si trova nei capelli, fornendo flessibilità e resistenza allo strappo. Sono due eliche destorse parallele avvolte in un superavvolgimento sinistrorso. Due superavvolgimenti paralleli formano un protofilamento, che si riuniscono in protofibrille. Contiene residui idrofobici per creare stabilità e possono esserci interazioni tra ponti disolfuro.
Cos’è il collagene?
È una proteina fibrosa costituita da un avvolgimento a tripla elica destorsa di eliche sinistrorse. La struttura secondaria ha una sequenza del tipo GLY-X-Y, dove X è spesso prolina e Y spesso 4-idrossiprolina. Le strutture si assemblano lateralmente in strutture molto robuste e si instaurano legami crociati tra residui di lisina modificati tramite un legame imminico.
Cosa causa la carenza di vitamina C?
La carenza di vitamina C causa lo scorbuto e connettivo fragile, poiché la vitamina C serve per la catalisi che genera 4-idrossiprolina e 5-idrossiprolina.
Cosa sono i motivi strutturali e quali sono i più comuni?
Sono modalità di collegamento delle strutture secondarie. I più comuni sono: barre beta e motivo beta-alfa-beta.
Cos’è un dominio proteico?
È una regione della proteina che è stabile e indipendente, quindi può muoversi come singola unità.
Cosa indica la temperatura di melting di una proteina?
Indica la temperatura alla quale il 50% della proteina è denaturata.
Cosa dimostra l’esperimento di Christian Anfinsen?
Dimostra che la struttura terziaria di una proteina è associata alla struttura primaria. Fu presa una proteina (ribonucleasi A) che non necessita di chaperon, fu denaturata e con il ripristino dell’ambiente tamponante si rifoldò.
Qual è la struttura del gruppo EME?
È una protoporfirina con un ferro ferroso 2+ centrale legato a 4 N di 4 gruppi pirrolici sul piano e perpendicolarmente all’N di un’istidina e a un O2.
Quanti amminoacidi ha la mioglobina? Quanti gruppi eme? Che struttura ha? Che fa?
Ha 153 amminoacidi, ha un gruppo eme, ha 8 alfa eliche collegate a 7 loop di connessione. Il 93esimo amminoacido è un istidina chiamata His93 o F8, che stabilizza il ferro del gruppo eme. L’istidina 64 (o E7) stabilizza il legame ferro-O2 riducendo l’affinità per la CO. Si trova nei muscoli ed ha più affinità all’O2 rispetto all’emoglobina.
