UE 1 Flashcards
Chimie :
Défini° matière
Assemblage de particules fondamentales
Chimie :
Défini° particules fondamentales
Plus petites entités que le puisse trouver
Chimie :
Qu’elles sont les particules fondamentales ?
- e- (charge -e)
- n° (0 charge)
- p+ ( charge +e)
Chimie :
Comment est formé l’atome ?
Particules fondamentales agencée de manière précise pour former l’atome.
Les atomes sont différentier par leur nb de particules fondamentales
Chimie :
Quelle est la valeur de la charge d’un atome ?
0 (jamais chargée) –> même nb d’e- et de p+
Chimie :
Qu’est-ce que sont les nucléons ?
ensemble des p+ et n°
Chimie :
Comment sont les atomes à l’état “naturel”/ isolé ?
Instables
Chimie :
Que font les atomes pour palier à leur instabilité ?
Ils forment des liaisons chimiques = molécules
Chimie :
Défini° de molécule
assemblage d’atomes dont la charge est 0 (assemblage polyatomique)
ex : H2O, CH4, NH3…
Chimie :
Défini° d’ions
Entité mono ou polyatomique avec une charge =/= de 0 (gain ou perte d’e-)
ex : H+, HCOO- …
Chimie :
Défini° d’élément
1 valeur précise de numéro atomique; ensembles des atomes (ensemble d’atomes) possédant le même numéro atomique (Z)
Chimie :
Ancienne défini° de la chimie organique
Chimie des organismes vivants (molécules présentent ds les animaux, les plantes…)
Chimie :
Ancienne défini° de la chimie minérale
Chimie du règne minéral (sol; sous-sol; atmosphère)
Chimie :
Nouvelle défini° chimie organique
Chimie qui met en jeu des atomes de carbones
Chimie :
Nouvelle défini° chimie minérale
Chimie ou il n’y a pas d’atomes de carbones
Chimie :
Comment définir une mol organique ?
Squelette carboné (C & H) + Hétéroatome (autre atome : O; N; Cl; …)
Chimie :
Que permet le squelette carboné ?
Il est comme le tronc d’un arbre, il définit l’arbre (Mol organique) mais ne permet pas de le reconnaitre spécifiquement
Chimie :
Que permettent les hétéroatomes ?
Créa° du gpt fonctionnel qui confère des propriétés chimiques et physiques spécifiques à la molécule
Chimie :
Quelle lettre défini le nombre de masse ?
A
Chimie :
Pourquoi nomme-t-on A le nombre de masse ?
Car = p+ et n° or masse e-«< masse p+ et n° donc la masse des e- est très largement négligeable
Chimie :
Quelle lettre défini le numéro atomique ?
Z
Chimie :
Composition du noyau de l’atome ?
n° et p+
Chimie :
Comment peut-on réaliser des modification du noyau d’un atome ?
Par physique nucléaire
Chimie :
Que composent les électrons ?
Nuage électronique périphérique
Chimie :
Que mettent en jeu les réactions chimiques ?
Le nuage électronique périphérique
Chimie :
Quelle est la différence entre un atome et son/ses isotope(s) ?
Les propriétés physiques (radioactivité)
Chimie :
Définition d’orbital ?
Zone de probabilité de présence des électons
Chimie :
Organisa° du nuage électronique périphérique ?
- Orbitales forment les sous-couche (s, p, d, f)
- Sous-couches forment les couchent (M,N,O,P,Q)
Chimie :
Nombre max d’e- orbital s ?
2/ 1 orbitale
Chimie :
Nombre max d’e- orbital p ?
6/ 3 orbitales
Chimie :
Nombre max d’e- orbital d ?
10/ 5 orbitales
Chimie :
Nombre max d’e- orbital f ?
14/ 7 orbitales
Chimie :
Organisation de la couche n= 1 ?
1s
Chimie :
Organisation de la couche n= 2 ?
2s 2p
Chimie :
Organisation de la couche n= 3 ?
3s 3p 3d
Chimie :
Organisation de la couche n= 4 et >4 ?
ns np nd nf
Chimie :
Nom de la règle de remplissage des sous-couches ?
Klechcowski
Chimie :
Comment remplis-t-on les sous couches (“dans la mesure du possible”) ?
Remplir en 1er lieu les orbitales de plus faible NRJ
Chimie :
Qu’indique la règle de remplissage ?
La couche externe (de Valence) comporte 1 orbitale s et 3 orbitales p, possède entre 1 et 8 e- (sauf pour H et He qui n’ont qu’une orbitale s)
Chimie :
Quel est le nom de la règle portant sur le remplissage des orbitales ?
Règle de Hund
Chimie :
Qu’indique la règle de Hund ?
(A l’état fondamental) dans une sous-couche, les e- se placent d’abord à raison d’un e- par orbital avant de former des doublets
Chimie :
Qu’implique l’état excité ?
Il est en contradiction avec la règle de Hund
Chimie :
Règle de remplissage des électrons dans les orbitales à l’état excité ?
L’e- se déplace dans la couche externe de son orbitale d’origine vers une autre orbitale de la même couche
Chimie :
Nom des colonnes du tableau périodique ?
I : Alcalins
II : Alcalino-terreux
métaux de transition
lanthanide et actinides
III
IV
V
VI
VII : halogène
VIII : gaz rare
Chimie :
Hiérarchie électronique ?
F> O >Cl = N> Br > I = S > C >= H >P > Mg, Ca, Na, K
+ électronégatif - électronégatif
Chimie :
Atome H
1 e- sur la couche de Valence
Alcalins
z= 1
Chimie :
Atome C
4 e- sur sa couche de Valence
z=6
Chimie :
Atome N
5 e- sur sa couche de Valence
z = 7
Chimie :
Atome O
6 e- sur sa couche de Valence
z= 8
Chimie :
Atome P
5 e- sur sa couche de Valence
z= 15
Chimie :
Atome S
6 e- sur sa couche de valence
z = 16
Chimie :
Comment varie l’électronégativité des en fonction du tableau périodique ?
De la colonne I à VII –> 2 électronégativité croissante
Ligne 1 à 7 –> électronégativité décroissante
Colonne VIII –> électronégativité nulle
Chimie :
Quelle règle suivent les atomes pour atteindre une stabilité ?
Règle de l’octet
(Un atome auquel il ne manque qu’1 ou 2 e- sera très avide d’e- et donc plus électronégatif)
Biochimie :
Définition lipides ?
Ensemble des composés biochimiques caractérisés par leur insolubilité dans l’eau
Biochimie :
Quelles molécules sont regroupées sous le nom de lipides ?
Molécules à :
* caractère hydrophobe
* origine commune (molécules à 2 ou 5 C)
Biochimie :
Propriétés générales des Lipides ?
- Solubilité dans les solvants organiques
- Insoluble dans l’eau et les solvants polaires
- Absence de composé macromoléculaire type polymère
- Associations sous forme d’agrégats de molécules associés par interaction hydrophobes, fortement stabilisés par de très nombreuses liaisons faibles
Biochimie :
Importance des lipides dans la cellules ?
- élément de structure
- réserves énergétique
- précurseurs métabolique essentiels
- élément de signalisation cellulaire
Biochimie :
Fonctions biologiques des lipides ?
- Triglycérides –> réserve NRGtique
- Phospholipides et certains stéroïdes –> structures membranaires
- Glycolipides –> supports des déterminants antigéniques
- Eicosanoïdes, inositols triphosphates et certains stéroïdes –> effecteurs hormonaux
Biochimie :
Définition de composés lipides simples “vrai” ?
Issus de la condensation d’AG avec des alcools
Biochimie :
Différents types de composés lipides simple “vrai” ?
- AG
- Lipides simples ((C-H-O) alcool +AG)
- Composés lipidiques complexes ((C-H-O-P-N-S) + AG)
Biochimie :
Noms et définitions des différents lipides simples ?
- Glycérides : alcool = glycérol
- Cérides : alcool à longue chaine
- Stérides : alcool polycyclique
Biochimie :
Noms des différents lipides complexes ?
*Glycérophospholipides
* Sphingolipides
Biochimie :
Quelles sont les deux grandes catégories d’AG apporté par l’alimentation ?
AG saturés et insaturés
Biochimie :
Définition d’AG ?
Composés qui portent une fonction acide carboxylique à une extrémité d’une chaîne carbonée hydrophobe
Biochimie :
Formule générale des AG ?
R-COOH
Biochimie :
Comment sont classés les AG ?
En fonction de leur chaine hydrocarbonée :
Chaine aliphatique saturée = AG saturés
Chaine aliphatique insaturée = AG insaturés
Chaine comportant u cycle = Prostanoïdes
Chaine comportant 1 ou plusieurs fonction alcool = AG hydroxylés
Chaine aliphatique ramifiée = AG ramifiés
Biochimie :
Définition de saturé ?
Pas de double liaison –> complètement saturé par les hydrogènes
Biochimie :
En quoi consistent les réactions chimiques extrêmement coordonnées nécessaire à la vie cellulaire ?
- Apport en NRJ (catabolisme –> destruction mol carbonée)
- Construction et renouvellement des tissus (anabolisme)
- Fonctions, croissance, et renouvellement cellulaire
Biochimie :
En quoi les enzymes sont indispensables dans l’organisme ?
A cause de la lenteur des réactions chimiques.
Besoin de réguler leur vitesse svt bcp trop lentes et dc incompatible avec la vie cellulaire
Biochimie :
Rôle des enzymes ?
Catalyseurs biologiques des réactions chimiques. Favorisent :
- Initiation
- Accélération
- Spécificité en substrat
- Spécificité en action
- Svt indispensable à une réaction
- Créer un environnement approprié qui va favoriser une réaction chimique donné sur le plan NRGtique
Biochimie :
Définition enzyme ?
- Macromolécule de nature
protéique (sauf ribosome) possédant une activité catalytique, produite par les cellules (synthétisé de manière endogène)
Biochimie :
Les enzymes se trouve dans un état différent de l’état initial à la fin de la réaction.
Vrai ou Faux ?
Faux
On retrouve l’enzyme à l’état initial en fin de réaction
Biochimie :
Caractéristique des enzymes ?
- A l’état initial en fin de réaction
- Spécifique d’un seul type de réaction chimique applicable à un ou plusieurs substrats
Biochimie :
En tant que catalyseurs, comment agissent les enzymes ?
- Ne modifient pas les condition thermodynamiques (état d’équilibre –> initial/final) d’une réaction
- Modifient les conditions cinétiques d’une réaction
- Agissent à des doses très faibles
Biochimie :
Quels sont les paramètres pouvant moduler l’activité des enzymes ?
Leur environnement :
- pH
-T°
- Force ionique
- Concentration du substrat
- Composés activateurs ou inhibiteurs
Biochimie :
Comment se déroule la réaction entre le substrat et le produit ?
- Substrat se fixe sur le site actif de l’enzyme
- Formation du complexe enzyme-substrat
- Libération de produits réactionnels différents des produits de départ
Biochimie :
Les réactions enzymatiques sont-elles réversibles ?
Oui, beaucoup de réaction sont réversibles : le produit peut prendre le rôle de substrat et inversement
Biochimie :
Rôle du tube digestif dans le métabolisme des lipides ?
Digestion des lipides alimentaires (lipase pancréatique) et absorption des lipides (muqueuse intestinale)
Biochimie :
Rôle du foie dans le métabolisme des lipides ?
Synthèse des TG endogènes à partir de molécules non lipidiques, synthèse/dégradation des AG
Biochimie :
Rôle du tissus adipeux dans le métabolisme des lipides ?
Stockage et mise en réserve de l’NRJ sous forme d’AG et TG
Biochimie :
Rôle des tissus périphérique dans le métabolisme des lipides ?
Dégradation des lipides = gros consommateurs d’NRJ qui profitent de la métabolisation énergétique
Biochimie :
Qui sont les tissus périphériques ?
Essentiellement :
* Reins
* Cœur
* Muscles
Biochimie :
Quelles sont les modalité de transport des lipides dans le sang ?
- Associer à des lipoprotéine pour les transporter
- AG à chaine courte (
Biochimie :
Quantité de lipide dans le sérum d’un sujet à jeun ?
5 à 7 g de lipides par litre
Biochimie :
Quelles sont les classe de lipides présent dans le sérum ?
- Cholestérol : le + présent
- Phospholipides
- Sphingolipides
- Glycérides
- AG libres
Biochimie :
Composition et fonction du Cholestérol du sérum ?
Composition :
- 30% cholestérol sous forme libre
- 70% cholestérol sous forme estérifiée
Fonction :
- Membrane
- Précurseurs HS - Ac biliaires - Vit D3
Biochimie :
Composition des Phospholipides du sérum ?
- Lécithine
- Lysolécithine
- Phosphatidyléthanolamine
Biochimie :
Composition des Glycérides du sérum ?
- 85 % de TG
- Mono et diglycérides
Biochimie :
Définition de lipoprotéine ?
Agrégats sphériques formés de lipides et d’apolipoprotéines (apoprotéine)
Biochimie :
Composition des agrégats lipoprotéiques ?
- Noyau de lipides apolaires (TG et esters de cholestérol)
- Couronne d’environ 2 nm constitué d’apolipoprotéines + lipides amphiphiles
Biochimie :
Comment différencie-t-on les lipoprotéines ?
- L’importance et la nature de leur partie protéique
- La composition de leur fraction lipidique
Biochimie :
Comment sont classées les lipoprotéines ?
En fonction de leur densité :
1) Chylomicrons (+ faible densité)
2) VLDL
3) IDL
4) LDL
5) HDL (+ forte densité)
Chimie :
Définition de stéréoisomérie ?
Même formule brute et même constitution –> c’est la disposition des atomes dans l’espace qui est différente
Chimie :
Différents mode de représentation ?
- Représentation de Cram en coin volant
- Représentation de Newman
- Représentation de Fischer
Chimie :
Comment fonctionne la représentation de Cram ?
1 liaison = 1 symbole signifiant sa position par rapport au papier
trait plein : dans le plan
triangle plein : en avant du plan
triangle en pointillé : en arrière du plan
Chimie :
Comment fonctionne la représentation de Newman ?
On regarde la structure tétraédrique selon l’axe de liaison C-C
Chimie :
Comment fonctionne la représentation de Fischer ?
- On regarde la structure tétraédrique de façon à voir les liaisons verticales et horizontales exclusivement telle que :
- Liaisons verticales dans le plan ou en arrière du plan
- Liaisons horizontales en avant du plan
- On privilégie la représentation où la chaine carbonée principale est dans le plan, verticale et l’extrémité la plus oxydée (C=O) en haut. Les substituant sont en avant du plan
Chimie :
Définition de stéréoisomérie de configuration ?
2 stéréo-isomère de configuration ont la même constitution (formule développée) mais une disposition des atomes dans l’espace non due aux possibles rotation autours des liaisons simples.
Chimie :
Comment passe-t-on d’un stéréo-isomère de configuration à un autre ?
En rompant une liaison
Chimie :
Définition d’énantiomère ?
Stéréo-isomères image l’un de l’autre dans un miroir plan mais non superposable.
–> il existe donc 2 stéréo-isomères
Chimie :
Différences et points communs entre deux stéréo-isomère ?
- Propriétés chimiques et physiques semblables
- Propriété biologique différentes
Chimie :
Définition de molécule chirale ?
Molécule ne possédant ni plan ni centre de symétrie avec un carbone asymétrique qui à 4 substituant différents
Chimie :
Définition de pouvoir rotatoire ?
Capacité ou non à dériver le plan de polarisation d’un faisceau de lumière polarisée (dans un polarimètre)
Chimie :
Définition lévogyre ?
Dérivation du faisceau vers la gauche.
Notation : l ; (-) ; alpha -
Chimie :
Définition de dextrogyre ?
Dérivation du faisceau vers la droite.
Notation : d ; (+) ; alpha +
Chimie :
Deux énantiomères peuvent avoir des activités optiques similaires.
Vrai ou Faux ?
FAUX !
Deux énatioùères on
Chimie :
Deux énantiomères peuvent avoir des activités optiques similaires.
Vrai ou Faux ?
FAUX !
Deux énantiomères ont FORCEMENT des activité optiques opposées
Chimie :
Calcule de l’angle de dérivation ?
α = [α] * l * C
avec :
[α] : pouvoir rotatoire spécifique
l : longueur de la cuve
C : concentration
Biochimie :
Représentation des AG ?
- En zig zag
- longueur de chaine variable : chaque sommet représente un carbone
- la numérotation des carbone se fait à partir de la fonction COOH
Biochimie :
Comment nomme-t-on les AG ? Quelle notation utilisons nous ?
On les définit par leur nombre de carbone et par les (in)saturations.
Biochimie :
Comment nomme-t-on un AG saturé ?
ex : C16
C16:0 –> 16 carbones + 0 insaturation dans la molécule
Biochimie :
Comment définit-on les AG monoinsaturés ?
ex : C16
C16:1Δ9 avec Δla place de l’insaturation
Biochimie :
Comment définit-on les AG polyinsaturés ?
ex : C18
C18:2Δ9;8
Biochimie :
Solubilité des AG ?
- Sous forme acide : insoluble dans l’eau
- Sous forme de sels alcalins : molécule soluble = savon
Biochimie :
Comment sont constitué les savons ?
Il possède:
- une extrémité COOH très hydrophile (tête polaire)
- une partie R très hydrophobe
=> molécule amphiphile
Biochimie :
Comment s’organise les AG en solution aqueuse ?
Regroupe en micelles :
têtes polaires au contact de l’eau, chaines hydrocarbonées rassemblées dans la partie centrale
Biochimie :
Propriétés chimiques liées à la fonction acide des AG ?
Fonction acide peut réagir avec :
- alcool pour former un ester
- amine pour former un amide
- d’autres acide pour former des anhydride d’acide
- bases pour former des savons/sels (c’est la saponification )
Biochimie :
Propriétés chimiques liées à la présence de doubles liaisons ?
La réduction d’une double liaison conduit à son composé saturé correspondant.
Biochimie :
Qu’est-ce que l’oxydation énergétique de la chaine carbonée d’un AG ?
Coupure au niveau de la double liaison. On obtient 2 fonctions acides : Acide carboxylique (monoacide) + diacide
Biochimie :
Quelle est la formule générale des AG saturés ?
- un nom chimique et un nom commun
- numérotation à partir du carbone de la fonction COOH
- CH3-(CH2)n-COOH avec n ≥ 2
- Formule brute : CxH2xO2
Biochimie :
Comment est établie le nom chimique des AG saturés ?
acide n-……..anoïque
n -> indique le caractère linéraire
…….-> préfixe correspondant à la longueur de la chaine
an -> indique le caractère saturé
oïque ->suffixe désignant la fonction acide carboxylique
Biochimie :
Comment sont classés les AG saturés ?
En fonction de la longueur de leurs chaines :
chaines courtes : 4 à 10 carbones
chaines moyennes : 12 à 18 carbones
chaines longues : 20 à 32 carbones
Biochimie :
Propriétés chimiques des AG saturés ?
Liquides jusqu’à C8
Point de fusion augmente avec la longueur de la chaine
Biochimie :
AG saturés les plus rependus ?
Acide palmitique C16
Acide stéarique C18
Chimie :
Comment peut-on définir les hydrocarbures aromatiques ?
Alternance de simples/doubles liaison (système conjugué) dans un cycle
Chimie :
Que permet la formation d’un cycle pour les hydrocarbures aromatiques ?
Gain de stabilité et donc des propriétés ≠ de celles des alcènes
Chimie :
Propriété physique des hydrocarbures aromatiques ?
- Odeur caractéristique
- Tjrs liquide ou solide (benzène = liquide)
- Faible solubilité dans l’eau
Chimie :
Quelles sont les propriétés chimiques de réactivité générale des hydrocarbures aromatiques ?
- Délocalisation des électrons pi sur l’ensemble du système => stabilité
- Forte densité électronique
- Addition très difficile à cause du caractère aromatique
Chimie :
Équation du mécanisme de la substitution électrophile chez les hydrocarbures aromatiques ?
Cycle Ar + E-Nu –> cycle Ar-voir cours
Chimie :
Notation des dérivés halogénés ?
H3-C - X
avec X = F, Cl, I, Br
Chimie :
Nomenclature des dérivés halogénés ?
Préfixe : n°-HALOGENo-
/!\ jamais de suffixe même si c’est la fonction principale
Chimie :
Propriété physique des dérivés halogénés ?
T° d’ébullition :
-Supérieure à celle des alcanes équivalents => liaisons polarisées créent des interactions dipôle/dipôle
Forte densité
-Insoluble dans l’eau car ils ont une plus forte densité que l’eau (en dessous dans une solution)
Chimie :
Propriété chimique de réactivité générale des dérivés halogénés ?
- Liaison C-X est polarisée => présence de forces de Van der Waals
- H delta + et X delta- => attaque par base
- C delta + => attaque par réactifs nucléophiles
Chimie :
Équation de la substitution d’un nucléophiles chez les dérivés halogénés ?
H3C-X + Nu- —> H3C-Nu + X-
Chimie :
Équation de l’élimination chez les dérivés halogénés ?
H3C-CH2-X + B- —> H2C=CH2 + B-H + X-
= attaque par une base forte
Biochimie :
Sous quelle forme la majorité des glucides apporter par l’alimentation existent ?
Sous la forme de disaccharides ou d’homopolysaccharides
Biochimie :
Quelle est la seule forme sous laquelle les glucides vont pouvoir pénétrer dans les cellules ?
Monosaccharides
Biochimie :
Digestion de du saccharose ?
Enzyme : saccharase (enzyme α-glucosidase)
Lieu : entérocytes intestinaux
Action : hydrolyse de la liaison O-glycosidique de type α(1–>2) et libération de glucose et fructose
Biochimie :
Digestion du lactose ?
Enzyme : lactase (enzyme β-galactosidase)
Lieu : intestins/entérocytes intestinaux
Action : hydrolyse de la liaison O-glycosidique de type β(1–>4) et libération de glucose et de galactose
Biochimie :
Qu’entraine une diminution de l’activité des lactases dans l’organisme ?
Intolérance au lactose:
Stagnation du lactose donc liaison avec de l’eau au niveau intestinal –> vomissements, diarrhées (symptômes fréquents les nouveaux nés)
Biochimie :
Digestion de l’amidon ?
Enzyme : α-amylase (salivaire –> type S ou provenant des sucs pancréatiques –> type P)
+ acidité de l’estomac
Lieu : bouche Type S
Intestins Type P
Action : hydrolyse des liaisons α(1-4) et libération du maltose, du maltriose et des dextrines limites
ET
Enzyme : de type α-glucosidase :
*α-dextrinase + isomaltase (liaisons α(1-6))
*maltase + amyloglucosidase (liaisons α(1-4))
Lieu : surface des etérocytes et des microvillosités
Action : Hydrolyse des liasion α(1-6) et α(1-4)
Biochimie :
Comment se fait le passage des glucides très hydrophiles à travers la membrane des entérocytes ?
Grâce à des transporteurs spécifiques (GLUT ou SGLT)
Biochimie :
Pourquoi les unités monosaccharides ont elles besoin de transporteurs spécifiques pour traverser l’entérocyte ?
Car les glucides sont des molécules très hydrophiles alors que la membrane plasmique de la cellules est imperméable aux molécules hydrophiles
Biochimie :
Caractéristique des transporteurs SGLT ?
- permet 1 transport actif, contre un gradient de concentration
- forte affinité pour le glucose et le galactose
- permet l’entrée au sein de l’entérocyte au niveau du pôle/membrane luminale
- réalise un symport
Biochimie :
Signification de SGLT ?
Sodium glucose Transporter
Biochimie :
Qu’existe-il en parallèle des SFLT au pôle apical des entérocytes ?
Pompes Na+/K+ pour maintenir le gradient en Na+
Biochimie :
Signification de GLUT ?
Glucose Transporteur
Biochimie :
Combien de transporteur GLUT existe-t-il ?
5
Biochimie :
Caractéristique des transporteurs GLUT ?
- Permet un transport facilité dans le sens du gradient de concentration
- faible affinité pour le glucose (GLUT 2 et 5)
- GLUT 2 permet sortie glucose au niveau du pôle basal dans le sang
- transporte glucose, galactose, fructose
Biochimie :
Signification Kd ?
Constante de dissociation
Biochimie :
Relation entre le Kd et l’affinité du transporteur ?
Plus le KD est faible et plus l’affinité est importante
Chimie :
Comment peut-on définir les phénols ?
Cycles aromatiques de 6C avec alternance de simples/doubles liaisons (système conjugué) et groupement OH
Chimie :
Quelles sont les propriétés physiques des phénols ?
- Odeur aromatique caractéristique
- Solides à T° ambiante dû au fort encombrement stérique (l° hydrogène)
- Légèrement soluble dans l’eau : nécessite une grande quantité d’eau pour une solubilisation totale
Chimie :
Propriété chimique de réactivité générale pour les phénols ?
- Disponibilité du doublet libre «_space;alcool
- Rupture de la liaison O-H est très facile (> alcools) –> augmentation de l’effet mésomère source de stabilité => caractère acide (C6H5O-) > alcools
- Rupture liaison C-O très difficile («_space;alcools) –> diminution de l’effet mésomère => rupture non spontanée
Chimie :
Equation de la réaction de substitution éléctrophile chez les phénols ?
C6H5O-H + E-Nu –> C6H4EO-H + H-Nu
Chimie :
Equation de la réaction d’oxydation chez les phénols ?
HO-C6H5-OH + KMnO4 –> O=C6H5=O + 2H+ + 2e-
Chimie :
Application biochimique de l’oxydation des phénols ?
Ubiquinone (CoE) –> chaine respiratoire
Chimie :
Comment peut-on définir les thiols ?
C-SH
Chimie :
Quels sont les autres appellations des thiols ?
- thioalcools (analogues soufrés des alcools)
- mercaptans
Chimie :
Nomenclature utilisé pour les thiols ?
Préfixe : n°-mercapto
Suffixe : …n°-thiols
Chimie :
Propriétés physique des thiols ?
- polarisation de S-H < à celle de O-H
- liaison H thiols < liaison H alcools
- alcanes équivalent < T° ébullition thiols < T° ébullition alcools équivalents
- soluble dans l’eau
- solubilité diminue à mesure que la chaine augmente
Chimie :
Propriété chimique de réactivité générale des thiols ?
- SIMILAIRE A L’ALCOOL
- liaison C-S impossible à couper
Chimie :
Propriété du caractère acide des thiols ?
- caractère acide supérieur à celui des alcools
- électronégativité S < O
- mais rayon atomique S > O
–> Stabilité RS- < RO-
–> Acidité RS-H > RO-H
Chimie :
Equation de la réaction de thioestérification des thiols ?
R’ =O-OH + R”-S-H + H+ –> R’=O-S-R + H2O
bilan = substitution mais en réalité =/=
réaction = élimination + addition
Chimie :
Equation de la réaction de thioacétalisation des thiols ?
R-R’C=O + R”-S-H + H+ –> Hémi-thio-acétal –> R’-RC-SR-SR’’’
Aldéhyde/cétone +thiol –> Thioacétal
Chimie :
Equation d’oxydation chez les thiols ?
R-S-H +R-S-H -oxydant doux-> R-S-S-R
=> pont disulfure
Chimie :
Rôle/Utilisation de l’oxydation
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Biochimie :
Transporteur GLUT 1
Principale localisation tissulaire : Globule rouge, ubiquitaire (fort besoin en glucose)
Affinité pour le glucose : Forte
Ose transporté : Glucose, galactose
Biochimie :
Transporteur GLUT2
Principale localisation tissulaire : Foie, pancréas, intestin, reins
Affinité pour le glucose : Faible
Ose transporté : Glucose, galactose, Fructose
Biochimie :
Transporteur GLUT3
Principale localisation tissulaire : Cerveau (fort besoin en glucose)
Affinité pour le glucose : Forte
Ose transporté : Glucose, galactose
Biochimie :
A part les transporteurs GLUT3, quelle est la “preuve” que le cerveau nécessite une grande quantité de glucose ?
La possibilité de comas hypoglycémiques chez les diabétiques
Biochimie :
Transporteur GLUT4
Principale localisation tissulaire : Muscles striés, tissus adipeux (fort besoin en glucose)
Affinité pour le glucose : Forte
Ose transporté : Glucose
Biochimie :
Transporteur GLUT5
Principale localisation tissulaire : Intestin
Affinité pour le glucose : Très faible
Ose transporté : Fructose
Biochimie :
Définition de la glycolyse ?
Voie principale d’utilisation du glucose par les cellules de l’organisme.
Voie métabolique cytosolique
Produit de l’énergie sous forme d’ATP
Biochimie :
Comment définir le métabolisme ?
Anabolisme + Catabolisme
=> phénomène de recyclage : tout ce qui est utilisé ressert pour créer/recréer de l’NRJ
Biochimie : (métabolisme des AA)
Définition de l’anabolisme ?
Synthèse des AA et de ce à quoi ils vont servir
Biochimie : (métabolisme des AA )
Définition du catabolisme ?
Dégradation des AA en 2 temps :
* enlèvement du groupement aminé car toxique
* squelette carboné restant : acide α-cétonique
Biochimie :
Qu’engendrerais l’absence de métabolisme des AA ?
Sans métabolisme des AA :
aucun constituant des cellules étant obsolète seraient éliminé
Biochimie :
Pourquoi existe-t-il plusieurs métabolisme complexe des AA ?
- Variété des AA
- Fonction nombreuses des AA
- Métabolisme différent d’un tissu à l’autre
- Métabolisme variant dans le temps
Biochimie :
Qu’implique le métabolisme des AA ?
- De nb enzymes
- De nb coenzymes vitaminiques
- De nb protéines de transport
- Différents organelles de la cellule
–> organisation spatiale des éléments dans la cellule
Biochimie :
Quelle quantité d’AA produit le catabolisme des protéines ?
300 g/j
Biochimie :
Définition du recyclage des protéines tissulaires ?
Catabolisme endogène
* Principale source d’AA 75% des apports quotidiens (225g)
* Augmente durant la période de jeune –> puise dans l’organisme
Biochimie :
Comment sont dégradé les protéines ?
Par 2 grands systèmes de protéolyse :
* Syst lysosomal
* Syst protéasome
Biochimie :
Qu’implique la dégradation des protéines par le système protéasome ?
Marquage préalable de la protéine à dégrader par un peptide : ubiquitine sur la lysine
Biochimie :
Que peut-on dire de la demi-vie des protéines ?
Elle est très variable :
* qq minutes pour les protéines enzymatique
* 120 jours pour l’hémoglobine
* 1000 jours pour le collagène
Biochimie :
Comment peut-on définir le renouvellement des AA ?
Catabolisme exogène des protéines
–> Protéines d’origine alimentaire : 25 % des apports quotidiens en AA (75g)
Biochimie :
Comment se déroule le catabolisme exogène des protéines
- Protéines dégradées par des enzymes digestives protéolytiques (protéase + peptidase)
- Absorption intestinale des AA libérés (phénomène consommateur d’NRJ) puis transformation dans l’entérocyte
- Relargage dans le sang + captation des AA principalement par le foie et les muscles
Biochimie :
Que permet l’apport exogène de protéine ?
Couvrir ses besoin sur le plan qualitatif ET quantitatif (apport des 8+2 AA indispensable/essentiels)
Biochimie :
Comment se déroule la biosynthèse des AA non indispensables ?
Obtention des AA par :
* Transamination
* Conversion (non réversible)
*Autre : arginine produite au cours du cycle de l’urée
Biochimie :
Quelles sont les différentes conversions possible pour l’obtention des AA ?
- méthionine -> Cystéine
- phénylalanine -> tyrosine
- aspartate -> alanine
- Glutamate -> proline
Biochimie :
Rôle principal des AA ?
Synthèse de protéines tissulaires (225 g/j pr un adulte)
Biochimie :
Définition de Turn Over ?
Renouvellement protéique (protéolyse tissulaire et synthèse protéique)
Biochimie :
A l’état normal quelle est la relation entre les deux phénomènes du Turn Over ?
Il y a un équilibre
Biochimie :
Comment est régulé/influencé la synthèse protéique ?
Par une influence hormonale :
* Anabolisante (croissance, forte nutrition)
* Catabolisante (jeûne)
* Elimination directe (< 1g/j, AA sanguin en excès)
* Elimination pathologique (brulure, hémorragie)
La synthèse est fonction de l’apport et du moment de vie
Biochimie :
De quelles molécules des AA sont-ils précurseurs ?
- Neurotransmetteurs
*GABA
*Sérotonine
*DOPA et Dopamine - Hormones
*Thyroxines
-Molécules des processus énergétiques
*Créatinine
-Polyamine
Biochimie :
Quels sont les procédés communs au catabolisme de tous les AA ?
- Décarboxylation pour -COOH
*Transamination et Désamination pour -NH2
Biochimie :
Quel est le procédé spécifique au catabolisme de chaque AA ?
Métabolisme de la copule carbonée -R de chaque AA
Biochimie :
But de la décarboxylation des AA ?
Elimination du groupement COOH par le biais de décarboxylases spécifiques de chaque AA
Biochimie :
Définition de la décarboxylation des AA ?
Réaction irréversible qui produit l’amine correspondant à l’AA et rejette du CO2. Elle nécessite des coE : B6PO4
Biochimie :
Origine des enzymes nécessaire à la décarboxylation des AA ?
*Tissulaire (cellulaire)
* Bactérienne (flore intestinale)
Biochimie :
Signification biologique des réactions de décarboxylation des AA?
- Quantitativement peut importante dans les tissus
- Qualitativement très importante par la nature des amines produites
Biochimie :
Mécanisme de la réaction de transamination des AA ?
AA donneur transmet son groupement amine à un acide α-étonique accepteur pour donner un autre AA
AA donneur subit une oxydation au niveau de son Cα. AA receveur est donc issu de la réduction de l’acide α-cétonique + NH2
Biochimie :
Rôle de la transaminase dans la réaction de transamination des AA ?
Donne acide à accepteur (il est + ou - spécifique)
Biochimie :
Caractéristique de la réaction de transamination des AA ?
- Impossible si l’AA donneur du NH2 n’a pas une forme acide α-cétonique
- Réaction équilibrée, généralement réversible, catalysée par des transaminases + ou - spécifique et des coE
Biochimie :
Que permet la réaction de transaminase des AA ?
Transfert de l’N α-aminé vers une molécule unique : le glutamate qui sert de véhicule à N sous forme non-toxique
Permet d’assurer la biosynthèse des AA à partir des acides α-cétonique correspondants
Biochimie :
Où sont situées les enzymes cellulaires ASAT et ALAT ?
Dans le cytosol et les mitochondries chez les eucaryotes
Biochimie :
Pourquoi les enzymes cellulaires ASAT et ALAT sont utilisés dans le diagnostic de pathologie ?
En cas de souffrance/destruction cellulaire elles sont libérées dans la circulation sanguine
=> Marqueurs de pathologie
Biochimie :
Dans le cadre de quel diagnostique sont utilisé les enzymes cellulaires ASAT et ALAT ?
Diagnostic des cytolyses :
*ASAT sérique : Hépatites et Infarctus du myocarde
* ALAT sérique : Hépatites aigües
Biochimie :
Définition de la réaction de désamination oxydative des AA ?
Réaction d’élimination du groupement aminé et d’oxydation
Biochimie :
Que permet la réaction de désamination oxydative des AA ?
Transformation de l’AA en son corps α-cétonique
Biochimie :
Déroulement de la réaction de désamination oxydative ?
Catalyser par une enzyme comme la L-glutamate déshydrogénase couplée au NAD
Transport de protons
Biochimie :
Comment se déroule le métabolisme de la chaine carbonée des AA ?
Par oxydation du squelette carboné au niveau du cycle de Krebs
Biochimie :
Quels sont les intervenants dans le métabolisme de la chaine carbonée des AA ?
- Intermédiaire du cycle de Krebs
- Acétyl-CoA ou acétoacétyl-CoA –> cétogène / cétoformateur
- Pyruvate –> glucoformateur
Biochimie :
Dans le cycle de Krebs, quel sont les AA Glucoformateurs ?
- Cystéine
- Thréonine
*Glycine - Serine
- Alanine
- Méthionine
- Valine
- Glutamate
- Arginine
- Proline
- Asparagine
- Aspartate
- Histidine
- Glutamine
Biochimie :
Dans le cycle de Krebs quels sont les AA Cétogènes ?
- Leucine
- Lysine
Biochimie :
Dans le cycle de Krebs quels sont les AA Cétogène ET Glucoformateurs ?
- Tyrosine
- Phénylalanine
- Tryptophane
- Isoleucine
Biochimie :
Parce que le cycle de Krebs est alimenté à toutes les étapes; comment le nomme-t-on ?
Cycle dynamique
=> Rôle très important des CoE (+/- vitaminiques)
Biochimie :
Quelles sont les CoE primordiales au cycle de Krebs ?
- Thiamine phosphate (B1)
- Phosphate de pyridoxal (B6)
- Méthylcobalamine (B12)
- Folate (B9)
- Biotine (B8 ou H)
- Térahydrobioptérine
Biochimie :
Qu’entraine une carence vitaminique au niveau du cycle de Krebs ?
Inactive les enzymes métabolisant certains AA.
–> Pathologie carentielle qui miment des déficits hérédit
Biochimie :
Qu’entraine une carence vitaminique au niveau du cycle de Krebs ?
Inactive les enzymes métabolisant certains AA.
–> Pathologie carentielle qui miment des déficits héréditaires en enzymes
Biochimie :
Peu on soigner les pathologie carentielle ?
Oui elles sont traitables par apport vitaminique exogène.
=> Important d’identifier les anomalies du métabolisme pour permettre de composer les compléments alimentaires pour pallier aux déficits
Biochimie :
Origine de production de l’ammoniac NH3 ?
Double origine :
* Exogène
* Endogène
Biochimie :
Toxicité de l’ammoniac NH3 ?
- Déchet du catabolisme
- Très toxique surtout pour le SNC (–> Encéphalopathies)
- Toxique –> elle diffuse très bien
- Même si production plutôt importante l’ammoniémie normale reste faible (30 à 50 µmol/L)
Biochimie :
Quels sont les mécanisme de lutte contre l’hyperammoniémie de l’organisme ?
=> Mécanismes fonction d’où se situe le NH3 :
* Glutaminogenèse (tissus périphériques)
* Ammoniogenèse (rein)
* Uréogenèse (foie)
Biochimie :
Déroulé de la glutaminogenèse dans les tissus périphérique ?
=> Elimination du NH3 par le synthèse de glutamine.
a) Le NH3 se met au niveau du radical R (d’un glutamate) (nécessite de l’ATP et la glutamine synthétase)
b) La glutamine = principale forme de transport non toxique de NH3. Il y a transport plasmatique de la glutamine jusqu’aux reins et au foie
c) Arrivée la glutamine libère son NH2 en présence de glutaminase pour reformer du glutamate (réaction inverse du a)
La réaction est réversible en fonction du cycle
Biochimie :
Rôle de l’ammoniogenèse dans l’organisme ?
Rôle dans le maintien de l’équilibre acido-basique de l’organisme : régulation du pH
Chimie :
Loi d’action de masse
Applicable qu’aux solutions diluées : aA + bB <–> cC + dD
La constante d’équilibre : Keq = ([C]^c [D]^d)/([A]^a[B]^b)
Chimie :
Comment peut-on définir les acides carboxylique ?
R-COOH
Chimie :
Notation des Acides carboxyliques ?
Acide …oïque : c’est TOUJOURS la fonction principale, c’est la fonction avec le plus grand degrés d’oxydation
Chimie :
H-COOH
Acide formique
Acide méthanoïque
Chimie :
CH3-COOH
Acide acétique
Acide éthanoïque
Chimie :
Propriétés physiques des acides carboxyliques ?
- Nombreuses liaisons polarisées => force de Van der Waals
- 2 liaisons hydrogènes très fortes = dimère cyclique = prend bcp de place => agitation moléculaire très difficile
- T° d’ébullition et de fusion très élevé (> alcoos)
- Liquide pour moins de 3 carbones et solides ensuite
- Liaison hydrogène acide carboxylique / eau : soluble (solubilité diminue quand la chaine carbonée augmente)
Chimie :
Propriétés chimiques de réactivité générale des acides carboxylique ?
=/= de la somme des celles des cétones + alcools
* acidité
* système conjugué
Chimie :
Caractère acide des acides carboxyliques ?
Liaison O-H polarisé, confère un caractère acide (acide relativement fort
Finir de taper la carte
Chimie :
Réaction acide-base en milieux aqueux des acides carboxyliques ?
- aboutit à la formation de H3O+ :
-COOH + H2O <–> -COO- + H3O+
=> réactions acides-bases sont favorisées car l’effet mésomère est augmenté - modifie le pH (< 7)
Chimie :
Réaction avec des bases fortes des acides carboxylique ?
- Aboutit à la formation de sels (liaison ionique)
-COOH + NaOH <–> -COONa + H2O - COONa = Roate de sodium
Chimie :
Réaction d’estérification des ac carboxyliques
Acide + alcool –> ester + eau
Chimie :
Réaction de thioestérification avec les acides carboxyliques ?
Acide + thiol –> thioester + eau
Chimie :
Réaction d’amidification avec les acides carboxyliques ?
Acide + amine –> Amide + eau
Chimie :
Réaction de déshydratation intermoléculaire des acides carboxyliques ?
- Formation acide anydride
- à partir de 2 acides carboxyliques (R et R’)
- soit R=R’ ou R=/=R’
R-COOH + R’-COOH <-énergie-> R-COOCO-R’ + H2O
Chimie :
Application biochimique de la déshydratation intermoléculaire des acides carboxyliques ?
- Anhydrides de H3PO3 = Réserve d’NRJ, leur hydrolyse libère de l’NRJ
- EX= ATP
Chimie :
Réaction de décarboxylation des acides carboxyliques ?
- N’a lieu qu’avec un chauffage important
- Réaction facilitée qd il y a un second groupement carbonyle en β (diacide ou acide-β-cétonique)
- R-COOH -chauffage-> R-H + O=C=O
Chimie :
Réaction de réduction des acides carboxyliques ?
- Obtention d’un alcool primaire (passage par le stade aldéhyde)
- Réducteur : Hydrure métallique (+ solvant protique)
- R-COOH -réducteur-> R-CH2-OH
Biochimie :
Définition de l’ammoniogenèse ?
= Ammoniurie càd la sortie de l’ammoniac dans les urines
Biochimie :
Déroulé de l’ammoniogenèse dans les reins ?
NH3 capte un proton et donne l’ion ammonium : NH3 + H+ –> NH4+
Biochimie :
Quel est l’autre nom de l’uréogenèse dans le foie ?
- Cycle de Krebs-Henseleit (1932)
- Cycle de l’urée
Biochimie :
Ou se déroule l’uréogénèse ?
Dans les cellules hépatiques : cytosol et mitochondries => dans 2 compartiment différents
Biochimie :
Déroulé de l’Uréogenèse dans le foie ?
- NH3 se combine dans les mitochondries, avec du CO2 pour donner du carbamyl-phosphate qui rentre dans le cycle de Krebs-Henseleit pour donner de l’urée qui sera éliminée.
Biochimie :
Objectif principal du métabolisme des AA ?
- Alimenter globalement le corps
- Gérer les déchets
Biochimie :
Quel organe est la principale réserve d’AA
Les muscles
Biochimie :
Quel organes est le plus polyvalent dans le métabolisme des AA et permet la synthèse d’urée ?
Le foie
Biochimie :
Quel organe gère la production et l’élimination de l’ammonium ?
Les reins
Biochimie :
Quel organe synthétise des neurotransmetteurs ?
Le cerveau
Biochimie :
Quel organe est la principale source d’AA exogènes ?
L’intestin
Biochimie :
Comment les organes assurent-ils les voies du métabolisme des AA ?
Ils assurent à des niveaux différents les voies du métabolisme des AA.
Comme certains tissus effectuent le travail incomplètement des transfert sont réalisés = Coopération inter-tissulaire
Biochimie :
Formule générale des AG insaturés ?
- Insaturé = éthylénique
- Monoinsaturé : AG monoinsaturés ou monoéthyléniques
- Polyinsaturé : AG polyinsaturés ou polyéthylénique
Biochimie :
Nom systémique des AG insaturés ?
Acide n-…..-Δ…mono/di/tri èn oïque
avec :
* n= caractère linéaire
* ….. = préfixe correspondant à la longueur de la chaine
* Δ… = n° des carbones porteurs de doubles liaison
* mono/di/tri = nombre de doubles liaisons
* èn = indique le caractère insaturé
* oïque = suffixe désignant la fonction acide carboxylique
Biochimie :
Notation utilisé pour les AG insaturés ?
- Pour chacun des AG insaturés on a :
- Un nom systémique
-Un nom courant - Un symbole (Cn:1 (1,2 etc. = nombre d’insaturation))
- Une série (oméga)
Biochimie :
Qu’implique la présence d’insaturation ?
Isomérie
Biochimie :
Quelle sont les deux configurations de diastéréoisomérie chez les AG insaturés ?
- Cis : courbe (double liaison d’angle de 30° et les H sont du même côté)
- Trans : reste plat –> ne se courbe pas (avec des H pas tous du même côté)
Biochimie :
Qu’est-ce que la position malonique ?
- =CH-CH2-CH=
- Existe dans le cas des AG polyinsaturés
- Cette position va influencer la fonction du lipide considéré
=> Position allongée –> trans ou repliée –> cis
Biochimie :
Classification des AG insaturés ?
=> En fonction du nombre et de la position des double liaisons
=> La majorité à un nombre paire de C
Biochimie :
AG insaturés à 18 C ?
- Acide oléique : C18 : Δ9
- Acide linoléique : C18 : Δ9,12
- Acide linolénique : C18 : Δ9,12,15
Biochimie :
Désignation oméga ?
=> on repère les insaturations à partir du dernier C de la chaine = Nomenclature/Classification inversée
=> Chiffre oméga = 1ère insaturation rencontré en partant du dernier C
Biochimie :
Série oméga des AG insaturé à 18 C ?
- Acide oléique : oméga 9
- Acide linoléique : oméga 6
- Acide linolénique : oméga 3
Biochimie :
AG insaturés les plus répendus dans la nature ?
- Acide oléique (+++)
- Acide palmitoléique
Biochimie :
Propriété de l’acide palmitoléique ?
- Ubiquitaire
Biochimie :
Propriété de l’Acide oléique ?
- Le + abondant des AG insaturé
- Présent dans les huiles végétale (85% dans huile d’olive) et les graisses alimentaires
Biochimie :
Propriété de l’acide linoléique ?
*Présent dans les huiles végétales (huile de lin)
*Nécessaire à notre physiologie
*Non synthétisé par note organisme => Apporté par l’alimentation
*AG essentiels
Biochimie :
Propriétés de l’acide linolénique ?
- Non synthétiser par l’organisme => apporté par l’alimentation
- Présent dans les huiles végétales
Biochimie :
Propriétés de l’acide arachidonique ?
- Synthétisé dans l’organisme à partir de l’acide linoléique + alimentation
- +/- AG essentiel
Biochimie :
Propriétés de la série des omégas 3 ?
- Rôle antithrombique et antiathérogène
- Indispensable au développement du SN à la croissance
=> Présent dans les huiles végétales naturelles, dans certains poisson de mer froides, dans le lait maternel
Biochimie :
Définition des eicosanoïdes ?
- Vaste famille
- Substances dérivées d’acides arachidoniques
- Dérivés d’AG polyinsaturés à 20 C obtenus par oxydation
Biochimie :
Comment sont subdivisés les eicosanoïdes ?
En fonction de leur structure :
* Leucotriènes (leucocytes)
* Prostanoïdes (prostaglandines, prostacyclines, thromboxanes)
Biochimie :
Structure des leucotriène ?
- Structure en C20
- En épingle à cheveux
- Avec 4 doubles liaisons
- Possibilité de fixation de différents radicaux sur le C5 ou la liaison C6-7
Biochimie :
De quoi sont dérivés les leucotriènes ?
Produit d’oxydation AG polyinsaturé à 20 carbones
Biochimie :
Diastéréoisomérie des leucotriènes ?
- Toujours une ou plusieurs doubles liaisons en configuration trans
- Toujours 3 doubles liaisons conjuguées (=> Phénomène de délocalisation)
Biochimie :
Classification des leucotriènes ?
- 6 classes : A, B, C, D, E, F
- Diffèrent en fonction de la nature de leur substituants (fixation en C5)
- Il y a souvent un chiffre qui suit la lettre (ex leucotriène B4) => indique le nombre de doubles liaisons
Biochimie :
Quelle est l’unique source d’énergie animale ?
L’oxydation des substrats carbonée
Biochimie :
Sous quelle forme l’essentiel de l’énergie libérée de la cellule est conservé et transformer par la cellule ?
Sous forme d’énergie chimique : l’ATP
Biochimie :
De quelle manière est fournie l’énergie importante nécessaire à la cellule ?
- Réduction de coenzymes nucléotidiques (FAD et NAD) au cours de la glycolyse, de l’oxydation des AG et du cycle de Krebs
- Ces co-enzymes nucléotidiques seront réoxydé au cours de la respiration mitochondriale ce qui génèrera l’énergie
Biochimie :
Que se passe-t-il au cours de la chaine respiratoire ?
Transfert d’e- jusqu’à l’O2 moléculaire par une chaîne de réaction exergonique => mise en place d’un gradient de proton entre la matrice mitochondriale et l’espace intermembranaire mitochondriale
Biochimie :
Que permet la mise en place du gradient de proton entre la matrice mitochondriale et l’espace intermembranaire mitochondriale ?
La libération d’énergie nécessaire à la production d’ATP à partir d’ADP par l’ATP synthase
Biochimie :
Comment est nommée cette réaction ?
ADP + Pi –> ATP
Phosphorylation oxydative car elle est couplée à :
* Réaction d’oxydation qui permet le transfert d’e- (réaction OxRed)
* Formation et maintien d’un gradient de proton
* Se termine par l’utilisation d’oxygène moléculaire
Biochimie :
Que constitue l’ATP et à quoi sert-il ?
- Réservoir majoritaire d’énergie cellulaire
- La cellule puise dedans pour réaliser l’ensemble de ses activité chimiques (synthèse) et mécanique (mouvement) + division cellulaire + biosynthèse + différentiation
Biochimie :
Quelle quantité d’eau fournit l’oxydation de l’hydrogène ?
300 mL d’eau métabolique
Biochimie :
H2 + 1/2 O2 –> H2O + Energie
Oxygène = Oxydant
Hydrogène = Réducteur
=> Energie importante utilisé pour la phosphorylation de l’ADP en ATP
Biochimie :
D’où provient les atomes d’hydrogène utilisé lors de l’oxydation de l’hydrogène ?
- Catabolisme des substrat carbonée (oxydation des glucides, AA, AG) + Cycle de Krebs
- Permettent la formation des co-enzyme nucléotidiques réduits (NADH, H+ et FADH2) = substrats de chaine carbonée –> Réduction de l’oxygène en eau
Biochimie :
Que va apporter l’ATP déphosphorylé en ADP ?
Apporter l’énergie nécessaire au réaction endergoniques que vont réaliser les cellules par une réaction exergonique
Biochimie :
Equation d’oxydation du NADH,H+ et Equation d’oxydation du FADH2
Oxydation du NADH,H+ :
NADH, H+ + 1/2 O2 –> H2O + NRJ + NAD+
Oxydation du FADH2 :
FADH2 + 1/2 O2 –> H2O + NRJ + F
Biochimie :
Equation d’oxydation du NADH,H+ et Equation d’oxydation du FADH2
Oxydation du NADH,H+ :
NADH, H+ + 1/2 O2 –> H2O + NRJ + NAD+
Oxydation du FADH2 :
FADH2 + 1/2 O2 –> H2O + NRJ + FAD
Biochimie :
Origine des coenzymes réduit nécessaire à la respiration mitochondriale ?
- Essentiellement mitochondriale (NADH, H+ et FADH2) et par :
- Oxydation des AG (FADH2 et NADH,H+)
- Décarboxylation du pyruvate en acétyl-CoA ( NADH, H+
- 4 réactions du cycles de Krebs ( produit 6 NADH,H+ et 2 FADH2)
- Cytoplasmique pour le NADH, H+ : Système navette aspartate/malate qui permet son transport dans la matrice mitochondriale. (Provient de la glycolyse)
Biochimie :
Quelles sont les 4 réactions du cycle de Krebs permettant d’obtenir les NADH,H+ et les FADH2 ?
- Isocitrate –> α-cétoglutarate
- α-cétoglutarate –> succinyl-CoA
- Succinate –> Fumarate
- Malate –> oxaloacétate
Biochimie :
Rôle des coenzymes réduits ?
- Ce sont :
- Composés réducteurs : avec un potentiel de réduction négatif
- Substrats des réaction de la chaine respiratoire
- NADH,H+ –> Coenzyme mobile substrat du complexe I d’oxydoréduction
- FADH2 –> Groupement prosthétique/Co-E liés substrat du complexe II d’oxydoréduction
Biochimie :
Comment peut-on résumer le rôle de la mitochondrie ?
C’est la centrale énergétique de la cellule
Biochimie :
Que contient la membrane interne de la mitochondrie ?
Tous les constituants de la chaine respiratoire et l’ATP synthase qui participent à :
* la chaine de transfert de e- et des H+
* la production d’eau métabolique
* la synthèse d’ATP par l’ATP synthase
* Formation d’un gradient de proton entre l’espace intermembranaire et la matrice mitochondriale, source d’énergie
Biochimie :
Quel type de mécanisme représente la chaine respiratoire ?
Mécanisme chimio-osmotique => combine des réaction chimique (RedOx) et la formation de gradients osmotique (charge, pH)
Chimie :
Définition des alcynes ?
Suffixe : …yne
Formule brute (si acyclique) = Cn H2n-2
-C≡C-
Chimie :
H-C≡C-H
Acétylène = éthyne
Chimie :
Propriétés physique des alcynes ?
- légère solubilité de l’éthyne/acétylène dans l’eau
- Pas de liaison polarisée
- Plus le PM augmente, plus la T° de fusion et d’ébullition augmente
- A poids moléculaire égal, plus le degré de ramification est important plus la température d’ébullition diminue
- Soluble dans les corps gras = lipophiles= liposoluble (sauf pour HC≡CH)
Chimie :
Propriétés chimiques de réactivité générale des alcynes ?
Doublet pi = liaison fragile avec une forte densité électronique donc un site de réactivité
Chimie :
Réaction d’addition électrophile chez les alcynes ?
- Addition d’eau
- Nécessite un catalyseur (Milieu acide et ion Hg2+)
- Effet inductif qui se perpétue sur la triple liaison => induit que OH (électronégatif) se fixe avec C avec une électronégativité positive et H sur C avec électronégativité négative
*R-C≡C-H + H-OH –> énol -(tautomérie)-> cétone - Déplacement vers la forme cétonique car + stable
Chimie :
Réaction d’oxydation chez les alcynes ?
*Oxydant fort : KMnO4 concentré => Obtient 2 acides carboxyliques
Chimie :
réactivité spécifique des alcynes monosubstitués ?
- présente un léger caractère acide
*réagit en présence de bases fortes - R-C≡C-H + base forte–> R-C≡C- + base faible
Chimie :
Exemple de bases fortes ?
*NaOH : Hydroxyde de sodium = soude
* KOH = Hydroxyde de potassium = potasse
*NH2Na : amidure de sodium
*(CH3)3C-ONa : tertiobutylate de sodium
Chimie :
Définition d’alcyne monosubstitué ?
Ne possède qu’une seule liaison C-H
Chimie :
Définition des alcanes ?
*Formule brute si acyclique : Cn H2n+2
*Nomenclature :
Suffixe : …ane
Chimie :
Propriété physiques des alcanes ?
- Pas de liaison polarisés
- Plus le PM augmente plus la T° de fusion et d’ébullition augmente
- De C1 à C4 = Gazeux
- De C5 à C16 = Liquides
- A partir de C16 = Solide
*A poids moléculaire égal, plus le degré de ramification est important, plus la T° de fusion et d’ébullition diminue
*Insoluble dans l’eau = hydrophobe mais soluble dans les corps gras = lipophiles = liposolubles
Chimie :
Propriété chimiques de réactivité générale des alcanes ?
Liaisons sigma très solides et non (très peu) polarisée => composé apolaires, stable, très peu réactif
Chimie :
Exemple de réaction radicalaire avec les alcanes ?
Chloration du méthane :
CH4 + Cl-Cl -UV ou Chaleur-> H3C-Cl + HCl
Chimie :
Condition nécessaire au déroulement d’un réaction radicalaire ?
Elle n’a lieu que s’il y a un apport d’énergie par des UV ou par une température 2 élevée
Chimie :
Déroulé d’une réaction radicalaire ?
1) Initiation
2) Propagation
3) Terminaison
Réaction parasite + non contrôle (“ça part dans tous les sens”)
Chimie :
Réaction de combustion avec les alcanes ?
- Hydrocarbure + O2 => CO2 + H2O + Energie
- Nécesite une flamme ou une étincelle pour se réaliser
Chimie :
Définition des alcènes ?
*Formule brute si acyclique : Cn H2n
*Nomenclature : suffixe ….ene +position de la double liaison
* -C=C-
*Hydrocarbures éthyléniques
Chimie :
H2C=CH2
Ethylène = Ethène
Chimie :
Propriétés physiques des alcènes ?
- Pas de liaison polarisés
- Plus le PM augmente plus la T° de fusion et d’ébullition augmente
*A poids moléculaire égal, plus le degré de ramification est important, plus la T° de fusion et d’ébullition diminue
*Insoluble dans l’eau = hydrophobe mais soluble dans les corps gras = lipophiles = liposolubles
Chimie :
Propriétés chimiques de réactivité générale des alcène ?
Liaison insaturé (pi) = liaison fragile avec une forte densité électronique => site de réactivité
Chimie :
Equation de réaction addition électrophile ?
H2C=CH2 + E(+)-Nu(-) –> +H2C-CH2-E + Nu- –> Nu-H2C-CH2-E
Chimie :
Réaction d’hydrogénation avec un alcène ?
= Réduction
* Réaction catalytique avec un catalyseur (Ni, Pt, Pd) = Composé activant et accélérant une réaction, se retrouvant intact à la fin de celle-ci
* H2C=CH2 + H-H –> H3C-CH3 => obtention de l’alcane correspondant
Chimie :
Réaction d’halogénation avec un alcène ?
H2C=CH2 + X-X –> XH2C-CH2X
X= Cl, Br, I => famille des halogènes
Chimie :
Réaction d’addition d’halogénure d’hydrogène (acide halogéné) avec un alcène ?
- Alcène dissymétrique => régiosélectivité
- R-HC=CH2 + H-H –> R-CXH-CH3
Chimie :
Réaction d’addition d’eau avec un alcène ?
- Nécessite la présence d’un catalyseur acide (H+)
- R-CH=CH2 +H-OH -H+–> R-CHOH-CH3 (alcool)
Chimie :
Réaction d’oxydation ménagée avec un alcène ?
- Oxydant doux : O2 + Catalyseur, Peracide (R-(CO)-OOH)
- H2C=CH2 + Ox doux –> H2C-O-CH2 (pont époxyde) –H2O–> H2C(OH)=CH2(OH) (α -diol)
- Oxydant fort dilué (KMnO4 concentré)
- H2C=CH2 + H2O –ox fort–> H2C(OH)=CH2(OH) (α-diol)
Chimie :
Réaction d’oxydation brutale avec un alcène ?
= Coupure de la liaison intégrale avec un oxydant fort (permanganate de potassium concentré)
* H2C=CH2 + ox fort –> H2C=O + O=CH2
* Si le composé formé =
-Cétone : la réaction s’arrête là
- Aldéhyde : Oxydation jusqu’à l’acide carboxylique
Chimie :
Réaction de polymérisation avec les alcène ?
- Addition d’un composé sur lui-même :
-Ethylène –> Polyéthylène
-Styrène –> Polystyrène - Tous les polymères sont à l’état solides
- n(H2C=CH2) => (H3C-CH3)n : on obtient des polymères d’alcène (matière plastique)
Chimie :
Définition des thiols ?
- C-SH
- Thiol = thioalcool (analogue soufré des alcools) = mercaptans
Chimie :
Nomenclature des thiols ?
- …n°-thiol
- n°- mercapto
Chimie :
Propriétés physiques des thiols ?
- Electronégativité < que l’oxygène :
- Polarisation de S-H < à celle de O-H
- Liaisons hydrogènes se produisent moins souvent :
- Liaison H thiols < liaison H alcools
- Alcanes équivalente < T° ébullition thiols < T° alcools équivalents
- Soluble dans l’eau, diminue au fur et à mesure que la chaine carbonée augmente
Chimie :
Propriétés chimiques de réactivité générale des thiols ?
- Caractère acide et basique => amphotères
- Attaque nucléophile
- Attaque par des bases
- Liaison C-S impossible à couper (pas d’élimination)
Chimie :
Propriétés du caractère acides des thiols ?
- Caractère acide > à celui des alcools
- Electronégativité S < O
- Rayon atomique de S > O
- Stabilité : RS- < RO-
-Acidité : RS-H > RO-H
Chimie :
Réaction de thioestérification des thiols ?
Acide carboxylique + thiol –> Thioester + H2O
=> Bilan : substitution MAIS = élimination + addition
Chimie :
Application biologique de la thioestérification des thiols ?
Acétyl CoA
Chimie :
Réaction de thioacétalisation des thiols ?
Aldhéyde/cétone + thiol –> thioacétal
Chimie :
Oxydation ménagée avec les thiols ?
- Création d’un pont disulfure + élimination de 2 H
- avec oxydant doux => O2 de l’air
- R-S-H + R-S-H –ox doux–> R-S-S-R
Chimie :
Application biologique à l’oxydation ménagé des thiols ?
Pontage disulfure entre 2 cystéines de chaînes peptidiques participe à la structure 3D de la protéine
Chimie :
Oxydation brutale des thiols ?
- Atome de soufre devient hexavalent (excitation)
- Avec un oxydant fort : KMnO4
R-S-H –KMnO4–> R-S(=O)2-OH (acide sulfonique)
Chimie :
Définition d’anhydride d’acide ?
- Dérivé d’acide carboxylique
- nomenclature : anhydride Roïque avec R l’acide carboxylique dont il est dérivé
- R-C(=O)-O-C(=O)-R
Chimie :
Définition d’ester ?
- Dérivé d’acide carboxylique
- Nomenclature : Roate de R’yle
- R-C(=O)-O-R’
Chimie :
Définition d’amide ?
- Dérivé d’acide carboxylique
- Nomenclature : ….amide
- R-C(=O)-N(-R’)-R”
Chimie :
Définition de nitrile ?
- Dérivé d’acide carboxylique
- H-C≡N
Chimie :
Nomenclature du nitrile ?
- Fonction principale : …nitrile => on compte le C
- Cyano… => on ne compte pas le C relié à l’azote dans la chaine carbonée
Chimie :
Réaction ester –> acide ?
- Réaction réversible
- Activation par une estérase (enzyme = hydrolase) pour la rendre quantitative
- R’-C(=O)-O-R + H2O –estérase–> R’-C(=O)-OH + R-OH
Chimie :
Réaction de saponification avec les esters ?
- Saponification -> savon –> AG à longue chaine sous forme de carboxylate de sodium = activation chimique
- A lieu en milieu basique
- Correspond à une addition + élimination
- R’-C(=O)-O-R + Na+,OH- –> R’-C(-O(-)Na)(-OH)-O-R –> R’-C(=O)-OH + R-O(-)-Na –> R’-C(=O)-O-Na + R-OH –H+–> R-OH + R’-C(=O)-OH
Chimie :
Lactone ?
Ester intra cyclique (cycle à 5 ou 6 sommets)
Chimie :
Caractère basique des amides ?
- Très faible
- ««_space;Amines équivalentes car suppression de l’effet mésomère
Chimie :
Tautomérie au sein des Amides ?
- Equilibre céto-énolique :
- H2N-C(=O)-R —->/<– HN=C(-OH)-R
Chimie :
Lactame ?
Amide intracyclique
Cycle à 5 ou 6 sommets
Chimie :
Exemple de sulfonamides ?
- Acide sulfonique : R-SO3H, R-S(=O)-OH
- Sulfonamide : O=S(=O)(-R)-NH-R
Chimie :
Propriétés chimiques des nitriles ?
- Propriétés chimiques qui se rapprochent de celle des aldéhydes et des alcynes
- Caractère acide semblable aux alcynes vrais (H lié à 1 carbone impliqué dans une triple liaison)
Chimie :
Addition nucléophile chez les nitriles ?
HC≡N + Nu- –> HC(-Nu)=NH
Chimie :
Réduction chez les nitriles ?
- réducteurs :
- H2 + catalyseur (Ni, Pd, Pt)
- Hydrure métallique + solvant protique
- HC≡N –réducteur–> H3C-NH2
Chimie :
Obtention d’acide cyanhydrique avec nitriles ?
HC≡N + B- —> C(-)≡N + BH
Biochimie :
Rôle physiologique des leucotriènes ?
Interviennent dans la physiologie des leucocytes :
- Médiateur chimique
- Modulent la diapédèse
- Participent à la réaction inflammatoire
- Provoque la contraction des muscles lisses
Biochimie :
Que peut engendrer une hyperproduction des leucotriènes ?
Crises d’asthmes => surtout au niveau des leucotriène A
> vasoconstriction et bronchoconstriction
Biochimie :
Structure des prostanoïdes ?
- Cycle C5 + 2 chaines
- Cycle en C5 (noyau cyclopentane) <= formé par les atome 8-12 de l’AG polyinsaturé précurseur
- 2 chaines latérales :
- Une plus courte( 1 à 7) porte le COOH
- Une plus longue (13 à 20 )
- 2 carbones asymétriques : C8β et C12α
Biochimie :
Classification des prostanoïdes ?
- En fonction des hydroxylation
- Prostaglandines
- Thromboxanes
- Prostacyclines
Biochimie :
Structure des prostaglandines ?
Noyau cyclopentane
Biochimie :
Structure des thromboxanes ?
1 cycle : cyclo éther hexagonal (hépoxyde)
Biochimie :
Structure des prostaglandines ?
2 cycles : Pentane + butane
Biochimie :
Rôles physiologiques des prostanoïdes ?
Agissent sur :
*Vaisseaux : vasodilatation, vasoconstriction
* Plaquettes : anti-agrégant, pro-agrégant
* Bronches : bronchoconstriction, bronchodilatation
=> AG vont donc jouer sur la fonction des lipides
Biochimie :
Définition des glycérolipides ?
Ensembles des composés qui libère par hydrolyse ou saponification du glycérol et des AG
Biochimie :
Définition des Glycérides ou acylglycérol ?
- Molécule de glycérol estérifiée par 1, 2 ou 3 molécule d’AG pour donner du :
*Monoacylglycérol/ monoglycéride
*Diacylglycérol/ diglycéride
*Triacylglycérol/ triglycéride
Biochimie :
Au niveau des glycérides, en fonction du nombre et de la position des AG que distingue-t-on ?
- α monoglycérides –> ester sur 1 des Cα
- β monoglycérides –> ester sur le Cβ
- αα’ diglycérides –> ester sur les deux Cα (peut être 2 AG identiques ou des AG différents)
- αβ –> ester sur 1 Cα et 1 Cβ
- Triglycérides : les plus fréquents dans l’organisme
Biochimie :
Quelles sont les différentes catégories de triglycérides existantes ?
- TG homogène –> AG sont identiques
- TG mixtes ou hétérogènes –> AG différents (le plus fréquent
Biochimie :
Propriétés physiques des triglycérides ?
- Substances liquides
- Point de fusion dépend de la nature des AG qui vont le constituer => point de fusion abaissé quand la quantité d’AG insaturés augmente
- Non polaires, (très) hydrophobe => insolubles dans l’eau
- Solubles dans les solvants organiques (benzène)
Biochimie :
Propriété chimiques des triglycérides ?
- Hydrolyse
- Saponification
- Hydrogénation
Biochimie :
Hydrolyse des Triglycérides ?
- En milieu acide => rupture des liaisons ester => obtention d’un mélange de gycérol et d’AG
- Peut être réalisé par :
- Voie chimique (non spécifique) => glycérol + AG
- Voie enzymatique (spécifique => non totale) => mono/diglycérol + AG
Biochimie :
Saponification des triglycérides ?
- En traitant un TG par de la potasse à chaud => décomposition des constituant mais les AG apparaissent sous forme de sels (savons) [R-COOK-]
- On récupère du glycérol + acide de potassium (savon)
Biochimie :
Röle physiologique des triglycérides ?
Rôle de stockage d’énergie
Biochimie :
Définition des glycérophospholipides ?
Phospholipide constitué de 2 résidu d’AG estérifiant un résidu glycérol, lui-même estérifié par un résidu phosphate
Biochimie :
Comment obtient-on des glycérophospholipides ?
- Mol d’acide phosphorique (H3PO4) estérifie une des fonctions alcool primaire d’un αβ-diglycéride => acide phosphatique
- Mol d’acide phosphatique peut être engagée dans une autre liaison ester avec d’autres fonctions alcool => famille des glycérophospholipides :
- Si résidu = H => acide phosphatidique
- Si résidu = X => glycérophospholipide ou phosphatidyl X
Biochimie :
Classification des glycérophospholipides ?
Selon la nature de X :
H : Acide phosphatidique
Glycérol : Phosphatidylglycérol
Inositol : Phosphatidylinositol
Ethanolamine : Phosphatidyléthanolamine
Choline : Phosphatidylcholine
Sérine : Phosphatidylsérine
Biochimie :
Dans les conditions de pH des cellules les fonctions acides libres de l’acide phosphorique et les fractions ionisable du radical X peuvent-être sous quelle forme ??
Sous forme ionisée
Biochimie :
Propriétés physiologiques des glycérophospholipides ?
- Amphiphiles
- Propriétés émulsifiantes ou détergentes
- Peuvent être hydrolysés
Biochimie :
Hydrolyse des glycérophospholipides ?
Par des enzymes spécifiques => phospholipases : agissent sur les liaisons esters :
* Phospholipase A1 en α
* Phospholipase A2 en β
* Phospholipase C : libère l’acide phosphorique
* Phospholipase D : rompt la fixation du substituant X
Biochimie :
Rôle physiologique des glycérophospholipides ?
Constituants majeurs des membranes cellulaires :
* Phosphatidylinositols
* Phosphatidylcholines
* Phosphatidylglycérols
Ou ≠ rôles particuliers :
-Phosphatidylinositols
- Phosphatidylcholines
- Phosphatidylglycérols
Biochimie :
Rôle particulier du phosphatidylinositol ?
Précurseur de certains médiateurs à la membrane comme :
*Inositol 1, 4, 5 triphosphate (IP3) => libère le calcium dans les compartiment cellulaires => déclanchement de l’activité de beaucoup d’enzymes calcium-dépendantes
* Diacylglycérol : peut se lier à la protéine kinase C => phosphorylation d’autres enzymes et régulation grâce à l’action de ka phospholipase C
Biochimie :
Rôle spécifique de la phosphatidylcholine ?
= Lécithine = composant principal du surfactant des alvéoles pulmonaires indispensable à l’interface liquide/air
Biochimie :
Rôle spécifique du phosphatidylglycérol ?
- Spécifique des membranes mitochondriale interne => composé les plus importants, formées par duplication
- 2 acides phosphatidique et un autre glycérol engagé dans une liaison ester avec ces 2 acides phosphatidiques
=> estérification du glycérol donne des diphosphatidylglycérols (ou cardiolipides) spécifique des membranes mitochondriales internes
Biochimie :
Définition des sphingolipides ?
Sphingosine + AG = céramide/acylsphingosine (= structure de base )
Biochimie :
Combien de type de sphingolipides existe-il ?
2 => on les distingue en fonction de leur substituants au niveau de la fonction alcool primaire :
* Sphingophospholipides
* Sphingosidolipides
