Unité 1: biochimie cellulaire (revue pour l'examen) Flashcards
(224 cards)
1
Q
Types de métabolisme
A
catabolisme, anabolisme
2
Q
anabolisme (quel voie et donne un exemple)
A
voie de biosynthèse, ex.: photosynthèse
3
Q
catabolisme (quel voie et donne un exemple)
A
voie de dégradation, ex.: respiration cellulaire, digestion
4
Q
Molécule organique:
A
au moins 1 liaison C-H
5
Q
molécule inorganique:
A
aucun liaison C-H (exemple H2O)
6
Q
Différence entre molécule et composé
A
composé exclue les molécules diatomique
7
Q
hydrocarbure
A
molécule avec seulement des C-H
8
Q
Définition de liaisons chimiques:
A
force d’attraction qui tient des atomes ou des molécules ensemble
9
Q
Types de liaisons intramoléculaire
A
covalent (non-polaire et polaire), ionique
10
Q
Partage d’électron
A
liaison covalent
11
Q
Un transfert d’électron a eu lieu, créant un cation (+) et un anion (-)
A
liaison ionique
12
Q
Les liaisons intramoléculaires sont influencés par:
A
la dissolution et les réactions chimiques (pas influencé par la température)
13
Q
Les liaisons intermoléculaire sont représenté par des lignes:
A
pointillés
14
Q
intermoléculaire sont influencés par:
A
des changements de température (et d’autres)
15
Q
Lequel est plus fort entre les liaisons inter et intra moléculaire
A
intramoléculaire
16
Q
4 types de liaisons intermoléculaire en ordre croissant de puissance:
A
London (dispersion), dipôle-dipôle, liaisons d’hydrogènes, liaisons ions-dipôles
17
Q
Définition force London:
A
accumulation de petits charges (dipôles induits), en raison du mouvement constant des électrons
18
Q
Caractérisques des forces London:
A
affecte des atomes proches et augmente avec la taille de la molécule
19
Q
Définition de laisons dipôle-dipôle:
A
attraction entre dipôle permenants
20
Q
Les liaisons dipôle-dipôle se passent entre des molécules non polaire, polaire, ou ionique?
A
polaire
21
Q
Liaisons d’hydrogène définition:
A
attraction entre une molécule polaire qui contient un H et un molécule polaire (exemple H2O avec H2O)
22
Q
Liaison ion-dipôle définition:
A
attraction entre un ion (cation ou anion) et un dipôle (exemple Na+ avec l’O d’H2O) (lien avec la solubilité)
23
Q
Nomme ce groupement fonctionnel: OH
A
hydroxyle
24
Q
Nomme ce groupement fonctionnel: NH2
A
amine
25
Nomme ce groupement fonctionnel: OPO3 2-
phosphate
26
Les deux types de carbonyles (O avec double liaison à un C):
aldéhydes (C à l'extrémité) et cétones (C au milieu)
27
Structure d'un carboxyle:
O=C-OH
28
molécule + molécule (enzyme sur la flèche)---> molécule + H2O
réaction de condensation
29
exemple de condensation:
glycogenèse, synthèse de protéines, formation de disaccharides
30
molécule + H2O (enzyme sur la flèche)---> molécule + molécule
réaction d'hydrolyse
31
Exemple de réaction d'hydrolyse:
digestion des glucides (glycolyse), digestion des protéines
32
Un réaction exothermique relâche ou absorbe de l'énergie?
relâche (endothermique emmagasine)
33
4 macromolécules:
Glucide, Lipides, Protéines, acide nucléique (ADN et ARN)
34
un polymère est composé de plusieurs ___
monomères
35
Les glucides ont le suffixe ___
'ose'
36
Fonctions des glucides:
source d'énergie à court terme, rôle structurale (les glucides sont un composé du membrane cellulaire et de l'acide nucléique (pentose))
37
deux formes que peuvent prendre les glucides
linéaire (rare) et cyclique
38
Définition d'un anomère
isomère (même formule chimique, différente structure) de molécules cycliques
39
Nom des liaisons intramoléculaire dans un polymère de glucides:
glycosidique
40
Les trois monosaccharides:
Glucose, Galactose, Fructose
41
Qu'est-ce un aldose?
monosaccharide qui contient un aldéhyde
42
Qu'est-ce un cétose?
monoshaccharide qui contient un cétone
43
Caractéristiques du Glucose:
commun, aldose
44
Caractéristiques du galactose:
rare (provient du digestion du lactose), aldose
45
Caractéristiques du Fructose:
goût sucré, provient des fruits, cétose
46
Trois types de Disaccharides:
Maltose, Saccharose et Lactose
47
Les liaisons alpha vont vers le bas ou vers le haut?
vers le bas
48
liaison béta va vers le ___
haut
49
Les liaisons béta sont généralement indigérable Vrai ou Faux?
Vrai (sauf pour lactose) car on ne contient pas les enzymes nécessaire pour faire l'hydrolyse des liaisons glycosidiques alpha
50
Caractéristiques du maltose:
liaisons alpha, Glucose + Glucose
51
Caractéristiques du Saccharose:
Glucose + Fructose, liaison alpha
52
Caractéristiques du Lactose:
Glucose + Galactose, liaison béta (mais digérable (exception))
53
Polysaccharides sont formés de combien de monomères?
au moins 3
54
4 Types de polysaccharides:
Amidon, Glycogène, Cellulose, Chitine
55
Caractéristiques de l'amidon (starch)
hélicoïdale avec un peu de ramifications, produit par végétaux, digéré par l'amylase, liaisons glycosidiques alpha
56
Caractéristiques du glycogène
hélicoïdale avec beaucoup de ramifications, réserve d'énergie à court terme des animaux, liaisons glycosidiques alpha
57
Caractéristiques du cellulose:
role structural (paroi cellulaire), chaînes linéaires liées par des liaisons intermoléculaires, liaisons glycosidique béta
58
Dans quel direction vont les liaisons glycosidiques bêta pour la cellulose?
ils alternent entre vers le bas et vers le haut
59
Groupement fonctionnel qui est commun chez les glucides
Hydroxyles (OH)
60
Quelles atomes sont communs chez les glucides
C,H et O (chitine contient des N)
61
Les acides nucléiques sont composé de quelles atomes?
CHOPN
62
Les protéines sont composés de quelles atomes?
CHONS
63
Les lipides sont composés de quelles atomes?
CHOPN
64
Quel acide nucléique a 1 brin?
ARN
65
Quel acide nucléique a 2 brins?
ADN
66
L'acronyme ADN signifie
acide désoxyribonucléique
67
L'acronyme ARN signifie
acide ribonucléique
68
Quel acide nucléique contient l'information génétique et code pour des caractéristiques?
ADN
69
Monomère de l'acide nucléique:
nucléotide
70
Trois composantes du nucléotide:
phosphate, pentose, baze azotée (image)
71
Groupement fonctionnel très polaire et même chargé qui est un composant des acides nucléiques:
phosphate (OPO3 2-)
72
2 types de pentose
désoxyribose (un O de moins, dans l'ADN), ribose (dans l'ARN)
73
Base azotée avec 1 cycle
pyrimidine
74
Base azotée avec 2 cycles:
purine
75
4 bases azotées de l'ADN
AGTC
76
4 bases azotées de l'ARN
AGUC
77
A et G sont des:
purines
78
T, U et C sont des:
pyrimidines
79
Les nucléotides sont liés par quelle liaison intramoléculaire?
liaison phosphodiester (se fait entre le pentose et le phosphate)
80
Les liaisons phosphodiester sont formés par quelle réaction?
condensation (actually hydrolyse non concomitant je crois (à vérifier))
81
Explique le phénomène de deux brins antiparallèle
Un brin va de 5' à 3', l'autre de 3' à 5'
82
Quel effet a l'antiparallèle concernant les bases azotées
les b.a. sont complémentaires, les purines alignent avec les pyrimidines
83
Les bases azotées d'un brin font quel type de liaisons intermoléculaire avec l'autre brin
liaison d'hydrogène garde les deux brins ensemble
84
Suffixe des protéines:
'ine'
85
Rôles des protéines:
source d'énergie (dernier secours (gluconéogenèse)), défense, structurale, mouvement, enzymes, transport, hormones (acronyme: SDSMETH)
86
Fonction source d'énergie des protéines:
derniers recours (après glucides et lipides)
87
Fonction défense des protéines:
les anticorps sont des protéines
88
fonction structural des protéines:
forme des filaments résistant (ex.: ongles)
89
Fonction mouvement des protéines:
contractions musculaires
90
enzyme = ?
protéine
91
Le site actif d'un enzyme est formé dans quelle structure?
structure tertiaire
92
exemples de Fonction transport des protéines:
canaux protéiques et hémoglobine
93
Fonction hormone des protéine
hormone protéique = protéine (ex.: insuline)
94
Monomère d'une protéine:
acide aminé
95
Stage d'une chaîne polypeptide linéaire:
Stage primaire
96
Nom du liaison intramoléculaire entre les monomères d'un protéine:
liaison peptidique
97
Structure d'un acide aminé
amine, C central connecté verticalement au radical et à un H, carboxyle
98
mot pour soluble dans l'eau
hydrophile
99
mot pour une molécule qui peut agir d'une base et acide
amphotère
100
Pourquoi existe-t'il 20 acides aminés si ils ont tous la même structure
car il y a 20 types de radicaux
101
Trois type de radicaux:
chargé, polaire, non-polaire
102
caractéristiques des radicaux chargés (solubilité, liaisons, et autre):
forme des ions-dipôles, hydrophile, amphotère
103
caractéristiques des radicaux polaires (solubilité, liaisons, et autre):
hydrophile, forme principalement dipôle-dipôle, c'est un groupement fonctionnel
104
caractéristiques des radicaux non-polaires (solubilité, liaisons, et autre):
hydrophobe, c'est composé de C et H seulement, liaisons de dispertion
105
On appelle un polymère d'acide aminé une protéine lorsqu'elle atteint minimum quelle stage?
Avant j'avais écrit: stage secondaire, mais je pense que stage primaire peut l'être aussi (à vérifier)
106
dénaturation va à droite ou à gauche de la liste: primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire
à gauche, la protéine se défait
107
le contraire de dénaturation
renaturation
108
les acides aminés se combinent pour former une chaîne polypeptide primaire par quelle réaction
réaction de condensation
109
Stage Primaire:
chaîne polypeptide (image)
110
Forme d'un feuillet Béta:
zig zag
111
Comment appelle-t'on une protéine de stage Secondaire en forme d'hélice:
un hélice alpha
112
Quelles liaisons sont formées dans la stage secondaire et entre quels groupements fonctionnels?
liaisons d'hydrogènes entre groupement amine et carboxyle
113
Quelles liaisons sont formées dans la stage tertiaire et entre quoi?
Toutes les 4 types de liaisons intermoléculaires et même des liaisons intramoléculaires aussi se font entre les radicaux
114
exemple de liaisons intramoléculaire des protéines à stage tertiaire
pont disulfure
115
Comment un protéine de stage quaternaire se caractérise? Donne un exemple.
plus qu'un polypeptide lié ensemble, ex.: hémoglobine
116
Dessine la réaction de condensation de deux acides aminés
(image)
117
Explique l'effet hydrophobe des protéines:
a.a. non-polaires se placent souvent au milieu d'une protéine tertiaire/quaternaire afin de s'éloigner de l'eau
118
nomme les 4 facteurs de dénaturations (2 physiques, 2 chimiques)
chaleur, UV, solvant organique, changement de pH
119
explique la dénaturation par chaleur:
l'énergie cinétique surpasse la force des liaisons intermoléculaire, les brisants ainsi
120
explique la dénaturation par UV
rupture des ponts disulfures (intramoléculaire)
121
explique la dénaturation par solvant organique (solvant non-polaire)
déplacement des a.a. hydrophobes à l'extérieur
122
explique la dénaturation par changement de pH
l'ajout ou la perte de H+ change la charge des radicaux (car beaucoup d'H+ (acide) crée charges positives et un absence d'H+ (base) crée charges négatives), ce qui affecte les liaisons entre radicaux, dénaturant ainsi la protéine jusqu'à la stage secondaire, cela détruit aussi les ponts disulfure
123
C'est quoi le monomère d'un lipide?
Trick question, les lipides ne sont pas des polymère et donc ils n'ont pas de monomères.
124
mot pour une molécule qui contient une partie hydrophobe et une partie hydrophile:
amphipathique
125
Nomme les 4 types de lipides:
Triglycérides, phospholipides, stéroïdes, cire
126
Les Triglycérides sont composés de 3 ___ et de 1 ____
3 acides gras et 1 glycérol
127
Pourquoi les triglycérides sont amphipatiques?
car acide gras = hydrophobe (majoritairement non-polaire); glycérol = hydrophile (polaire car il contient des groupements fonctionnels)
128
C'est quoi un acide gras?
longue chaîne de carbone avec un carboxyle à la fin
129
C'est quoi un glycérol?
composant de triglycéride, molécule organique qui contient des groupement fonctionnel d'hydroxyles
130
Nom du réaction de la combinaison des acides gras et du glycérol pour former un triglycéride:
estérification (réaction de condensation)
131
Caractéristiques des lipides saturés (nombre de double liaisons entre des C, forme, liaisons formés, point de fusion, facilité de digestion)
aucun double liaison entre C donc maximum nombre de H, forme plus droit (image), s'empile bien créant beaucoup de liaisons London, point de fusion plus élevé, dificile à digérer)
132
Caractéristiques des lipides insaturés (nombre de double liaisons entre des C, forme, liaisons formés, point de fusion, facilité de digestion)
au moins un double liaison entre C, croche, donc s'empile mal (image), donc moins de liaisons intermoléculaire, donc point de fusion moins élevé et plus facile à digérer
133
2 Types de gras insaturés et leur nombre de double liaisons entre C
monoinsaturé (1 double liaison) , polyinsaturé (plusieurs doubles liaisons)
134
Trans:
traverse la ligne de la double liaison (image), agit essentiellement d'un gras saturé sauf qu'il est encore plus difficile à digérer en raison de la double liaison (mauvais pour la santé)
135
Cis:
forme un 'C' (image)
136
Rôles des triglycérides:
Source d'énergie à long terme, isolant thermique, protège et garde organes au chaud, flottabilité (car hydrophobe), gaine de myéline, production d'hormones, absorption de certaines vitamines liposoluble (acronyme: PAGSPIF)
137
Tête des phospholipides (quel molécules?):
glycérol + phosphate
138
Queue des phospholipides (quels molécules?):
2 acides gras
139
Pourquoi les phospholipides sont amphiphatique?
tête = hydrophile ; queue = hydrophobe
140
Utilité principal des phospholipides:
composant de la membrane cellulaire (membrane de phospholipide)
141
Tous les stéroïdes ont un:
noyau stérol
142
c'est quoi un noyau stérol?
4 cycles de carbones (image)
143
Rôles des stéroïdes:
hormonale (testostérone), anti-inflammatoire (cortisol), réguler la fluidité de la membrane (cholestérol). (acronyme : HAR)
les stéroïdes sont majoritairement non-polaire (donc hydrophobe)
144
Pourquoi que la cire est imperméable
très hydrophobe
145
composantes de cire:
acide gras replié avec un groupement fonctionnel ester
146
Nomme les 6 indicateurs de macromolécule à l'étude:
Benedict, Barfoed, Seliwanoff, Iode/Lugol, Sudan IV, Biuret
147
Test positif de Benedict:
vert, orange ou rouge ; mono et/ou disaccharide présent
148
Test négatif de Benedict:
bleu, aucun mono ou disaccharide
149
Test positif Barfoed:
orange/précipité rouge, monosaccharide présent
150
Test négatif Barfoed:
bleu, aucun monosaccharide
151
Test positif Seliwanoff
brun/rouge, cétose présent
152
Test négatif Seliwanoff:
jaune pâle, aucun cétose
153
Test positif Iode/Lugol:
bleu foncé/noir, amidon présent
154
Test négatif Iode/Lugol:
incolore, aucun amidon
155
Test positif Sudan IV:
rouge insoluble, lipide présent
156
Test négatif Sudan IV:
rouge homogène, aucun lipide
157
Test Biuret positif:
violet, protéine présent
158
Test Biuret négatif:
bleu pâle, aucun protéine
159
Un enzyme est quel type de macromolécule?
protéine
160
À quel stage est un enzyme?
tertiaire ou quaternaire
161
Suffixe des enzymes:
'ase' ou parfois 'ine'
162
Que fait une enzyme? Dessine un graphique pour représenter.
Un enzyme accélère chaque étape métabolique en diminuant l'énergie d'activation
163
Qu'arrive à la forme d'un enzyme après qu'une réaction a eu lieu?
Rien, la forme reste inchangé car l'enzyme ne 'participe pas à la réaction'
164
Dessine l'hydrolyse du saccharose
(image)
165
Dessine la condensation du Fructose et Glucose
(image)
166
Dans la réaction d'hydrolyse du saccharose, c'est quoi le substrat et c'est quoi le produit?
Substrat: saccharose. Produits: Glucose et Fructose
167
Comment appelle-t'on les 4 étapes dans la réaction de condensation du fructose et glucose?
E+S, complexe E-S, complexe E-P, E+P. (E=enzyme ; S = substrat ; P = produit)
168
Le substrat se pose sur le ___ de l'enzyme.
site actif
169
Nomme les deux conditions de spécificités (afin qu'un enzyme puisse catalyser un réaction):
complémentarité et ajustement induit
170
Explique la complémentarité.
le site actif a une forme complémentaire au substrat
171
Explique l’ajustement induit.
L'enzyme modifie sa forme légèrement (temporairement), en formant des liaisons intermoléculaires (d'H ou des interactions ionique faibles avec le substrat)
172
2 types de réactions enzymatiques (indice: end___, ex___)
endergonique et exergonique
173
caractéristiques des réactions exergoniques:
catabolique, produisent de l'énergie (généralement sous forme d'ATP), graphique d'énergie libre par rapport au progrès du réaction (image)
174
Caractéristiques des réaction endergoniques:
anaboliques, énergie (ATP) utilisé pour accomplir un travail, graphique (image)
175
Un holoenzyme est composé de 2 choses:
Apoenzyme + coenzyme/cofacteur (image)
176
Le coenzyme/cofacteur se lie à l'apoenzyme en formant des liaisons ____
intermoléculaires
177
Distinction entre coenzyme et cofacteur:
coenzyme = molécule organique (souvent vitamine). cofacteur = ion métallique (souvent minéraux) (donc plus petit et il fait des liaisons ion-dipôle)
178
Nomme les 5 Facteurs enzymatiques à l'étude (lien avec la dénaturation):
concentration d'enzyme, concentration de substrat, température, pH, salinité (inhibiteurs et concentration de coenzyme/cofacteur affecte la vitesse de la réaction aussi)
179
Explique le facteur enzymatique: concentration d'enzymes
vts augmente jusqu'à ce que le substrat devient le facteur limitant (graphique, image)
180
Explique le facteur enzymatique: concentration de substrat
vts augment jusqu'à ce que l'enzyme devient le facteur limitant (graphique, image)
181
Explique le facteur enzymatique: température
Température augmente cause hausse d'énergie cinétique, donc plus de collisions, donc vts de réaction augmente. Température trop haut cause dénaturation, donc vts de réaction diminue. ( température optimal = 35-40C) (graphique, image)
182
Explique le facteur enzymatique: pH
changement du concentration des H+ affecte les charges des radicaux affectant ainsi les liaisons entre radicaux dénaturant ainsi l'enzyme. (base crée anions, acide crée cations)
183
Est-ce que tous les enzymes on le même pH optimal?
non
184
Explique le facteur enzymatique: salinité (concentration de sel)
suite à dissolution ionique, ions (cations, anions) forment des ion-dipôles et modifie les liaisons intermoléculaires entre les radicaux, donc dénaturation
185
2 types principals d'inhibiteurs enzymatiques:
Compétitif et non-compétitif, ou réversible et irréversible (graphique, image)
186
Un inhibiteur compétitif se lie au ___ par ___
au site actif par complémentarité (donc il bloque le substrat)
187
Un inhibiteur non-compétitif se lie au site ___
allostérique
188
Comment est-ce que le inhibiteur non-compétitif inhibe?
la liaison au site allostérique déforme le site actif (qui devient inactif)
189
Les inhibiteurs réversibles se lie à l'enzyme par la formation de liaisons ___
intermoléculaires
190
Les inhibiteurs irréversibles se lie à l'enzyme par la formation de liaisons ___
intramoléculaire covalent
191
Les inhibiteurs irréversibles compétitif et non-compétitif sont plus néfastes que les inhibiteurs réversibles car
inhibition permenant
192
C'est quoi la perméabilité de la membrane cellulaire?
semi-perméable
193
Rôles de la membrane cellulaire:
maintenir les voies métaboliques (pour les membranes des organites), immunitaire (glycoprotéine est un récepteur pour signaler des antigènes), régulariser l'entré des nutriments et la sortie des déchets métaboliques, séparer l'intracellulaire et l'extracellulaire. (acronyme: MIRS)
194
Composantes de la membrane cellulaire:
phospholipides, cholestérol, canaux protéiques, récepteurs (glucide et autres) et d'autres protéines
195
Structure de la membrane phospholipide
bicouche de phospholipide avec queues liés ensemble dans le milieu
196
2 types de Transport membranaires:
passif et actif
197
Défini le gradient de concentration.
la tendance à équilibrer les concentrations
198
2 caractéristiques du transport passif:
aucun ATP requise, molécules suivent le gradient de concentration (de haute à faible concentration)
199
3 Types de transport passif:
Diffusion simple, diffusion facilité, osmose
200
Diffusion simple: les molécules passent directement par ___
la membrane phospholipide
201
Quelles types de molécules peuvent faire la diffusion simple? Donne un exemple de chacun.
souvent des petits molécules, souvent gaz (CO2) très petits molécules polaires (H2O, éthanol), molécules non-polaires (stéroïdes (liposoluble))
202
Quelles types de molécules ne peuvent pas faire la diffusion simple? Donne un exemple de chacun.
gros molécule polaire (glucide), molécule/ions chargé (Na+, phosphates)
203
Liste et explique les 5 facteurs de vitesse pour la diffusion simple.
(acronyme: TTPCQ) Taille (plus petit = plus vite), Température (plus chaud, plus d'énergie cinétique = plus vite), proximité (plus proche = plus vite), Concentration (grande différence de concentration ext. int. = plus vite), Quantité de surface accessible (plus de surface = plus vite).
204
Quelle molécule traverse la membrane pour l'osmose?
H2O
205
Pour l'osmose, l'eau est le ___
solvant
206
La majorité d'eau traverse la membrane par des ___ mais l'eau peut aussi traverser par ___
majorité: canaux protéique. autres: membrane de phospholipides
207
Trois types de solutions:
hypertonique, isotonique, hypotonique
208
caractéristiques Hypertonique (concentrations du soluté et mouvement d'eau):
concentration soluté extérieur > concentration soluté intérieur, hyper: il perd de l'eau
209
caractéristiques Hypotonique (concentrations du soluté et mouvement d'eau):
concentration soluté extérieur < concentration soluté intérieur, l'eau entre
210
caractéristiques Isotonique (concentrations du soluté et mouvement d'eau):
concentration de solutés extérieur = concentration soluté intérieur, pas de mouvement d'eau
211
pour la diffusion FACILITÉ, les molécules passe par un ____
protéine de transport
212
Nomme les 2 types de protéines de transport.
Canaux protéiques et transporteur protéique
213
Quelles molécules/ions peuvent passer par des canaux protéiques
Un canal protéique peut seulement laisser un type de molécule, mais il a plusieurs canaux protéiques.
Ils laissent entrer des petits molécules hydrophiles (H20) et des ions.
214
Quelles molécules/ions peuvent entrer par les transporteurs protéiques?
Un transporteur protéique reconnaît une molécule spécifique.
Des solutés plus grosses comme glucose et a.a. se posent sur le récepteur pour être transporté par les transporteurs protéiques.
215
Quelle type de transport facilité est plus vite?
par canaux protéiques
216
Le transport ACTIF ___ de l'ATP
utilise/necessite/consomme
217
Le transport ACTIF va ___ le gradient de concentration
contre
218
2 types de transport ACTIF
transport actif moléculaire en amas (ex.: protéine) et transport actif moléculaire
219
2 Types de transport actif moléculaire EN AMAS:
Exocytose et Endocytose
220
Explique le transport actif moléculaire en amas EXOCYTOSE.
vésicule fusionne à la membrane pour évacuer des molécules (préfixe 'exo')
221
Explique le transport actif moléculaire en amas par ENDOCYTOSE.
la membrane replie pour former une vésicule contenant une groupe de molécule
222
Nomme et explique les 3 Types d'endocytose:
Phagocytose: entré des solides (ex.: ingestion de bactéries par macrophage). Pinocytose: liquides et solutés (ex.: lipide). Endocytose à récepteur: des récepteurs captent les molécule qui vont faire partie de la vésicule (ex.: cholestérol).
223
Nomme et explique les 2 types de transport actif moléculaire.
Primaire: 1 transporteur protéique (ex.: pompe Na+/K+). Secondaire (co-transport): 2 transports consécutifs, les transporteurs protéiques travaillent ensemble (ex.: H+ dans la resp. cel.)
224
Nomme et explique les 2 types de transport actif moléculaire SECONDAIRE.
Symport: même direction. Antiport: directions opposés.
