Week 1 Flashcards
(96 cards)
1
Q
Noem de 9 systemen
A
- Tractus circulatorius
- Tractus respiratorius
- Tractus digestivus
- Tractus urogenitalis
- Tractus locomotorius
- Systema nervosum
- Lymfesysteem
- Endocrien systeem
- Integumentair systeem
2
Q
Wat is het cytoplasma
A
Alles binnen het plasmamembraan behalve de nucleus
3
Q
Wat is het cytosol
A
de vloeistof in de cel
4
Q
Wat zit er aan het celmembraan?
A
- Glycocalyx (glycoproteïnen)
- transmembraaneiwitten
- perifere eiwitten
5
Q
Wat is de functie van het cytoskelet
A
intermediaire filamenten geven structuur, waarbij actine en microfilamenten helpen bij de beweging van de cel.
6
Q
Welke filamenten spelen een rol bij transport in de cel?
A
De microtubuli filamenten
7
Q
Wat is intracellulair transport?
A
Transport binnen de cel, geregeld via signaalpeptide. Vindt plaats m.b.v. poriën, membranen, of plaasjes
8
Q
Wat is exocytose?
A
Transport van eiwitten (verpakt in golgi) naar buiten de cel (endocytose is andersom, de opname)
9
Q
Wat is extracellulair transport
A
Transport buiten de cel. Vindt plaats door vesicles te endo- of te exocyteren.
10
Q
Wat is de globale werking van een lysosoom?
A
Zijn verantwoordelijk voor afvalverwerking d.m.v enzymen. Deze worden geactiveerd door lage pH in lysosoom. Is afgelopen van de neutrale pH in cytosol
11
Q
Wat is de globale werking van golgi-apparaat?
A
Hier worden eiwitten en vetten verwerkt en verpakt in blaasjes. Som sworden er ook suikers of fosfaatgroepen toegevoegd.
12
Q
Wat is de globale werking van endoplasmatisch reticulum?
A
Het ruw ER bevat ribosomen die RNA transleren en de ontstane eiwitten vouwen om verder te transporteren.
Het glad ER synthetiseren glycogeen, steroïden en fosfolipiden.
13
Q
Welke 4 basisweefsels zijn er?
A
- epitheel
- bindweefsel
- zenuwweefsel
- spierweefsel
14
Q
Wat bevindt zich in de nucleus
A
Chromatine, het DNA dus
15
Q
Wat is splicing?
A
Het verwijderen van intronen
16
Q
Waar ligt de informatie voor rRNA
A
In de celkern
17
Q
Waar vind de capping, tailing en splicing plaats van het RNA?
A
In de celkern.
18
Q
Wat is condensed/heterochromatine
A
Donker gekleurde gedeelte van celkern, hier zijn de chromatine bij elkaar geperst en vindt er geen transcriptie plaat (silent/transcripitioneel inactief)
19
Q
Wat is dispers-/euchromatine?
A
Licht gekleerude gedeelte. Er is veel ruimte tussen de chromatine en dus transcriptioneel actief.
20
Q
Wat bepaald de verhouding tussen dispers en condensed?
A
De functie van de cel
21
Q
Hoe is een chromatine opgebouwd?
A
Dat betreft een dubbele helix van DNA, die 2,5x om 8 histonen is gewikkeld en wat samen een nucleosoom, wat zich weer opwind tot solenoïden (structuur van hetrochromatine)
22
Q
Wat is de algmene functie van de nucleolus?
A
De synthese van ribosomale subeenheden.
23
Q
wat is de nucleolus organisator?
A
Een hoge concentratie van genen die rRNA produceren samen
24
Q
Wat is de functie van speciefike rRNA’s?
A
Ze zijn nodig voor de translatie in het cytoplasma
25
Door welke soort RNA-polymerase worden de genen voor rRNA afgelezen?
Door RNA-polymerases I en II
26
Waar zitten de kortste en waar de langste RNA-moleculen?
De kortste zitten het dichts bij de promoter, de langste het verste weg van de promoter (kerstboomfiguur)
27
Wat gebeurt er als de ribosomale eiwitten zijn gesynthetiseerd?
Ze gaan naar de nucleolus om daar samen met het rRNA een subunit van een ribosoom te vormen.
28
Wat geeft de stevigheid van de kernenevelop?
Nucleair lamine, een netwerk achtige structuur
29
waar zitten de kernporiën?
op de plek waar geen lamina in het membraan zit
30
Wat is de functie van een kernporie?
Er zitten transporteiwitten (polair) die eiwitten in of uit de nucleus moeten.
31
Wat is de functie van nucleair import signaal/nucleair export signaal?
Dit kunnen de transporters herkennen in de transporteiwitten waardoor het eiwit naar binnen of naar buiten kan worden getransporteerd.
32
Wat is een missense mutatie?
Het gemuteerde codon codeert nu voor ander aminozuur (hetzelfde, hetzelfde)
33
Wat is een nonsense mutatie?
Het gemuteerde codon is nu een stopcodon die translatie vervroegd stopt (UAA, UAG, UGA). (hetzelfde, korter)
34
Wat is een silence mutatie?
gemuteerde codon codeert nog steeds voor hetzelfde aminozuur en heeft dus geen gevolgen voor het genproduct (--)
35
Welke frameshift mutaties heb je?
Insertie en deletie, verandering van leesraam.
36
Wat is een insertie?
Er komt 1 of er komen meerdere nucleotiden bij. Als dit aantal niet in veelvoud van 3 is, veranderd leesraam. (langer, korter)
37
Wat is een deletie?
Er verdwijt 1 of er verdwijnen meerdere nucleotiden. (hetzelfde, korter)
38
Wat is een splice acceptor mutatie?
Een mutatie in de acceptor site: waarbij een exon tot een intron wordt gerekend en het mRNA een exon mist. (korter, korter)
39
Wat is een splice donor mutatie?
Mutatie in acceptor site: een intron wordt tot een exon gerekend en het mRNA heeft een intron erbij. (langer, korter). Het kan de splice-doner niet vinden dus pakt een cryptic donor site.
40
Wie herkennen de donor en acceptor side?
de spliceosomen
41
Wat zijn de voorwaarden van een autosomale dominate overerving?
- Het defecte gen ligt autosoom (niet op geslachtschromosoom)
- Heterozygoten lijden aan ziekte
- Van een patient lijdt er altijd een ouder zelf ook aan ziekte
- gezonde ouders hebben gezonde kinderen
(50% kans op ziekte)
42
Wat zijn de voorwaarden van autosomaal recessieve overerving?
- Defecte gen ligt op een autosoom
- patient heeft altijd twee defecte allelen
- beiden ouders zijn drager
(1/4 kans op ziek kind, 2/3 kans op drager zijn)
43
Waarom weet je met een streng DNA al hoe de andere eruit ziet?
Komt omdat ze complementair aan elkaar zijn
44
Wat is transcriptie?
het vertalen van DNA naar RNA
45
Wat is translatie?
Hier wordt mRNA vertaald naar aminozuren, tot een eiwit.
46
Wat is het genoom?
het totaal aan genetische informatie
47
wat is het transcriptoom
Alle RNA-moleculen van een cel of organisme
48
Wat is de transcriptionele regulatie?
Dat zegt iets over waar en wanneer iets tot expressie komt
49
Wat is het startcodon?
AUG
50
Hoe vindt RNA-polymerase het begin van de transcriptie?
Dit is gemarkeerd door de TATAA-box, vanaf hier moet de aflezing beginnen.
51
Waaruit bestaat tRNA en wat is de functie?
Een anticodon en een aminozuur.
Her herkent met anticodon (3-5) de tripletcode in mRNA (5-3)
52
Wat is de functie van de kleine subunit (40S)
deze herkent het 5'-uiteinde van RNA, ontstaat een codon-anticodon interactie.
53
Wat is de functie van de grote subunit (60S)
Hier worden aan het tRNA de aminozuren aan elkaar geregen. Deze komen binnen vanaf de A-site van de kleine subunit.
54
wat is de functie van peptidyl transferase?
dit zorgt dat de verbinding tussen het aminozuur en de aminozuur op de E-site wordt verbroken, het eiwit wordt langer.
55
Waar staat de 'S' voor in 80S
Deze staat voor de snelheid van de sedimentatie in de ultracentrifuge. Hoe groter het deeltje, hoe sneller de segmentatiesnelheid, maar ook geometrie speelt een rol, daarom 80 en niet 100
56
Hoe wordt het juiste leesraam gekozen?
de kleine subunit herkent de 5'-cap van mRNA en gaat m.b.v ATP langs het mRNA tptdat het een startcodon tegenkomt. Hier koppelt de grote subunit aan d ekleine en vindt de translatie plaats tot stopcodon.
57
Waar bevinden zicht de 5'-UTR en de 3'-UTR?
De 5'-UTR bevindt zicht voor het startcodon en de 3'-UTR bevindt zich vanaf het stopcodon.
58
Welke stappen vinden er plaats voordat een eiwit functioneel is?
- vouwing van eiwit (tijdens/na synthese)
- post-translationele modificaties: verwijdering/verandering van aminozuren (na synthese)
- eiwitsortering: transport van eiwit naar juiste organel (tijdens/na syntese)
59
Welke streng wordt afgelezen bij transcriptie en in welke richting?
De matrijsstreng oftewel de templatestreng. RNA-sunthese vindt plaats van 5-3 dus wordt de streng afgelezen van 3-5.
(snelheid 30 nucleo/s)
60
Wat is de initiatie fase?
De fase waarin het RNA-polymerase bindt aan de promotor
61
Wat is de functie van de Cap aan 5'-uiteinde?
bescherming van het mRNA, gebeurt zodra er een stukje mRNA uit de polymerase komt.
62
Wat is de functie van een poly-A-staart aan 3'-uiteinde?
RNAse kan het molecuul nu aan uiteinde afbreken, zonder dat het coderende RNA wordt beschadigd.
63
Wat is RNA-splicing?
intronen worden verwijdered. deze zijn langer dan exonen en er is altijd een exon meer dan intron.
64
Waar zitten de exon-junction complexen en wat is de functie
Bij de grenzen van intronen en exonen zitten grote ewitcomplexen/exon-junction complexen die het RNA ook midden in beschermen.
65
Waar wordt de cap en poly-A-staart naar elkaar toe gebracht? Wat is daar het gevolg van?
In de kern, er ontstaat een complex die herkent wordt door kleine subunit in pioneersronde en begint de translatie, waar de exon-junctions worden verwijderd en ook de cap.
66
Wanneer ontstaat er bulk translatie?
Als er steeds meer kleine ribosomale subuniets binden aan de eiwit constellatie
67
Wat zijn de enhancers en wat is de functie?
Deze bepalen wanneer de transcriptie van start gaat. Deze worden herkend door allerlei genregulatie eiwitten die translatie reguleren. Het is een kort gebied in DNA dat door activatoren de kans vergroten dat de transcriptie van bepaald gen plaatsvindt.
68
Wat is de functie van een promotor.
Dit geeft aan wat er getranscripeerd moet worden.
69
Wat is de primaire structuur en welke bindingen zijn van belang?
Dit betreft de aminozuren, de bindingen zijn peptidebindingen (covaltent), zijn zeer krachtig.
70
Wat is de secundaire structuur en welke bindingen zijn van belang?
Betreft een alfahelix (spiraalvorm) en een betastrand (plaatstructuur), de betastrands lopen vaak antiparallel wat resultuurt in een betasheet.
Bindingen die voorkomen: waterstofbruggen tussen peptiden.
71
Hoe wordt een alfahelix gevormd?
Wanneer alle restgroepen aan dezelfde kant op liggen.
72
Hoe wordt de betastrand gevormd.
Wanneer de restgroepen juist zo ver mogelijk van elkaar liggen, minder krachtige binding.
73
Wat is de sterkste binding die na de synthese wordt gevormd?
De zwavelbruggen (covalent)
74
Wat is de tertaire structuur?
De structuur die de interacties tussen secundaire structuren betreft
75
Wat is de quaternaire structuur?
Verzameling van verschillende eiwitten (subunits) die een geheel vormen.
76
Welke 5 verbindingen spelen een rol bij tertaire en quataire structuur?
- waterstofbruggen
- Hydrofobe 'krachten'
- vanderwaalskrachten
- ionogene bindingen
- zwavelbindingen (covalent)
77
Hoeveel verschillende aminozuren zijn er?
20
78
Wat zijn de N-terminus en de C-terminus?
De amino- en een carbosylgroep die samen de peptideketen vormen.
79
Hoe gaan de restgroepen een reactie met elkaar aan?
De hydrofobe groepen wenden zich naar binnen, de hydrofiele groepen naar buiten. afstotende groepen vormen een betastrand.
80
Waarvan hangt de functie van een eiwit af?
Van de tertiaire/quaternaire structuur
81
Waardoor heeft een eiwit veel flexibiliteit?
Door de zeer zwakke bindingen van de secundaire/tertiaire en quaternaire structuur.
82
Hoe ontstaan waterstof- en ionogene bindingen?
In een waterarme omgeving, waarbij de hydrofielen en hydrofobe groepen zich gaan oriënteren t.o.v. water en elkaar.
83
Wat is de functie van een enzym?
Ze maken chemische reacties mogelijk wanneer deze onder normale omstandigheden te langzaam zouden verlopen. ZE versnellen de reactie naar het evenwicht toe.
84
Wat geven de verschillende delta G's aan
delta G < 0 = de reactie is mogelijk.
delta G = 0 er is een evenwixht.
85
Welke soorten enzymen zijn er?
- Michaelis-Menten enzymen
- Allosterische enzymen
86
Wat doen Michaelis-Menten enzymen?
Ze katalyseren een reactie volgens een hyperboolverband, die bestaat uit een eerste en deels nulde-orde.
De initiële reactiesnelheid neemt aanvankelijk toe met de substraatconcentratie.
87
Wat is de Michealis-Menten constante?
Is een substraatconcentratie waarbij de reactiesnelheid de helft van de maximale snelheid is.
Het zegt iets over de affiniteit van het enzym voor het substraat.
88
Wat is de affiniteit?
Hoe goed een enzym aan het substraat bindt.
89
Wat doet een allosterisch enzym?
Ze volgen een sigmoïdaal verband, wat terug te leiden is op het feit dat enzymen in twee conformaties voorkomen die in evenwicht moeten zijn.
90
Wat doet een activator?
Deze bindt aan het enzym dat inactief is waardoor deze naar een actieve vorm verandert en substraat kan binden.
91
Wat is de T-vorm
de inactieve vorm van enzym
92
Wat is de R-vorm
De actieve vorm van enzym
93
Wat is er nodig voor vormverandering T→R
Toename hoeveelheid substraat en niet-covalente binding van een activatormolecuul
94
Wat is nodig voor vormverandering R→T
Afname heoveelheid substraat, niet-covalente binding van een remmer molecuul en afname hoeveelheid activator.
95
Waarom zijn activatoren zo effectief?
Omdat allostorische enzymen heel weinig voorkomen en dus heel weinig van nodig is.
96
Wat is fosforylering van enzym?
Er wordt een fosfaatgroep op enzym gezet, waardoor het van inactief naar actief veranderd.
