ZO. 3 PH, PK3, EN BUFFERWERKING

Question 1

Wat is de primaire structuur van een eiwit, en door welke bindingen komt deze tot stand?

Answer 1

Aminozuurvolgorde; peptidebindingen

Question 2

Wat is secundaire en tertiaire structuur van een eiwit, en door welke bindingen komen deze tot stand?

Answer 2

Lokale vouwingen
De vouwing van het geheel en de bindingen die tussen delen van het eiwit ontstaan

(Hydrofobe interacties, VdWaalskrachten, H-bruggen, ionogene bindingen (zijn allen niet-covalente bindingen) en zwavelbruggen)

Question 3

Welke aminozuurgroepen zul je vooral aantreffen in het inwendige, en welke aan het oppervlakte van een wateroplosbaar eiwit ?

Answer 3

Buitenzijde vooral polaire (=hydrofiele) aminozuren, inwendige vooral apolaire/hydrofobe aminozuren

Question 4

Welke functies hebben de lage pH waarde in de maag?

Answer 4

Bevorderen van de proteolyse (eiwitafbraak)
- in een zure omgeving veranderd COO- in COOH waardoor iongenen bindingen worden verbroken waardoor het eiwit denatureert.

Katalyse van de omzetting van pepsinogeen
- Pepsine is alleen actief in een zuur milieu

Het vormen van een barriere tegen bacterien
- op bacterien zitten oppervlakte-eiwitten die van vorm veranderen waardoor ze niet meer het maagepitheel binnen dringen. Bovendien zijn hierdoor de bacteriële en virale eiwitten meer toegankelijk voor proteolytische afbraak

Question 5

Wat is een zwitterion?

Answer 5

Een molecuul met een neutrale netto lading

Question 6

Wat is het iso-elektrisch punt (IEP)?

Answer 6

pH waarbij de netto lading van het molecuul 0 is