ОБМЕН ВЕЩЕСТВ Flashcards
(39 cards)
Обмен веществ (метаболизм)
это совокупность всех реакций синтеза и распада, протекающих в организме с выделением и поглощением энергии.
Анаболизм, пластический обмен, ассимиляция
синтез высокомолекулярных веществ из низкомолекулярных веществ (из простых веществ образуются сложные вещества).
Катаболизм, энергетический обмен, диссимиляция
распад высокомолекулярных веществ на низкомолекулярные вещества (сложное распадается до простого). Идет с выделением энергии и запасанием этой энергии в молекулах АТФ.
Примеры анаболиза
Примеры: биосинтез белка, фотосинтез, репликация ДНК.
Значение анаболизма
1) Обеспечение строительным материалом растущих клеток
2) Замена разрушенных химических веществ
3) Запасание энергетического материала.
Значение катаболизма
1) Запасание энергии в молекулах АТФ
2) Обеспечение поступления мономеров для анаболизма
Взаимосвязь пластического и энергетического обмена веществ
1) Во время энергетического обмена веществ выделяется энергия, которая потом используется для процессов синтеза (пластического обмена).
2) Во время энергетического обмена веществ полимеры расщепляются на мономеры, и эти мономеры являются строительным материалом для процессов синтеза.
3) Во время пластического обмена синтезируются ферменты, осуществляющие реакции энергетического обмена.
Ферменты
это биологические катализаторы белковой природы. Они обеспечивают быстрое протекание химических реакций
в организме.
Почти все ферменты – это белки. Примеры: липаза, амилаза, ДНК-полимераза, рестриктаза, трипсин.
Субстрат
исходное вещество, которое фермент преобразует в конечные продукты
Характеристика работы фермента
- В ходе реакций фермент не расходуется (он изменяет свою структуру в процессе реакции, но затем возвращается в исходное состояние).
- Небольшой оптимум рН и температуры. То есть, каждый фермент работает при определенных условиях
по температуре и кислотности. Например, трипсин работает только в щелочной среде, а пепсин работает только в кислой среде. - Ферменты специфичны (видоспецифичны) –
на каждый тип реакции свой фермент. Например, фермент, расщепляющий липиды (липаза), не будет расщеплять белки.
Специфичность фермента
свойство фермента действовать только на определенный субстрат.
Э. Фишер выдвинул гипотезу «ключ-замок»: субстрат подходит ферменту, как ключ к замку. Специфичность фермента определяется тем, что структура субстрата точно соответствует пространственной конфигурации активного центра фермента.
Механизм ферментативной реакции
1) Фермент (Е) соединяется с субстратом (S);
2) Образуется фермент-субстратный комплекс (E – S);
3) В активном центре фермента происходят преобразования субстрата (E* – S);
4) Происходит химическая реакция, образуется фермент-продуктный комплекс (E – P);
5) Комплекс распадается, освобождается продукт, фермент восстанавливает первоначальный вид (Е, Р)
Скорость ферментативной реакции зависит от концентрации субстрата
При увеличении концентрации субстрата скорость реакции увеличивается в начале, а затем выходит на плато (становится постоянной). При определенной концентрации субстрата все молекулы фермента уже задействованы, и реакция не может идти быстрее.
Скорость ферментативной реакции зависит от концентрации фермента
При увеличении концентрации ферментов скорость реакции растет прямо пропорционально (не выходит на плато).
Скорость ферментативной реакции зависит от температуры
Оптимальным температурным интервалом считается 26-40оС. При низких температурах энергия мала
для активации молекул фермента и субстрата. А при высоких ферменты денатурируют (поскольку фермент – это белок)
Скорость ферментативной реакции зависит от pH среды
Ферменты активны в узких границах рН. При сдвиге рН в сторону кислотности или основности белки-ферменты денатурируют и скорость падает. Фермент слюны амилаза работает в слабощелочной среде. А фермент желудка пепсин – в кислой среде.
Скорость ферментативной реакции зависит от ингибиторов
Ингибиторы могут замедлять или совсем прекращать работу фермента.
Конкурентное ингибирование
ингибитор похож на субстрат; он присоединяется к активному центру фермента, блокируя присоединение субстрата.
Неконкурентное ингибирование
ингибитор отличается от субстрата; он присоединяется к ферменту (но не в активный центр), меняет конфигурацию активного центра, в результате чего субстрат не может присоединиться.
Действие игнибиторов и активаторов на фермент
1 - действие неконкурентного ингибитора Б приводит к изменению активного центра фермента;
2 - конкурентный ингибитор Б блокирует активный центр;
3 - действие активатора А изменяет конфигурацию фермента и облегчает присоединение субстрата.
Скорость ферментативной реакции зависит от ионов некоторых металлов
Они могут присоединяться к ферменту, изменять его конфигурацию и повышать активность.
Аэробы
организмы, использующие кислород для жизнедеятельности. У аэробов органические вещества будут расщепляться полностью до углекислого газа и воды с помощью кислорода. К аэробам относится большинство организмов на планете.
Анаэробы
организмы, живущие в бескислородной среде. У них происходит брожение, в результате которого органические вещества расщепляются не полностью. К анаэробам относятся внутренние паразиты, дрожжи, многие бактерии.
ДИССИМИЛЯЦИЯ
1) Подготовительный этап (пищеварение)
2) Бескислородный этап (анаэробный этап, гликолиз)
3) Кислородный этап (аэробный, клеточное дыхание)
