03 Makronährstoffe Flashcards

1
Q

Proteine

A

Sind die einzige Stickstoff-Quelle für den Menschen.

Atmosphärischer Stickstoff.
Erde bakterieller Umbau.

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Q

Aminosäuren

A

Biosynthese von Körperproteinen und dienen als Energiesubstrate für die Oxidation.

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3
Q

Proteinstruktur

A

Primärstruktur

Sekundärstruktur:
Helix
Schleifen
ß-Faltblatt
Ungeordnet
Tertiärstruktur:
Strukturproteine
Globuläre Proteine
=Funktionsproteine
=Aktivität (Temperaturabhängig) 

Quartärstruktur
=verschiedene Ketten

Disulfidbindungen
Wasserstoffbrücken oder Van-der-Waals-Kräfte
Ionenbindungen
Inonische Abstoßung

Denaturiert: aufgebrochene Strukturen

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4
Q

Unterteilung der Proteine

A

Einfache Proteine:
enthalten nur Aminosäuren (AS)
(50% C; 7% H; 16% N; 0‐3% S)

Zusammengesetzte Proteine (Proteide):
enthalten AS und andere organische oder
anorganische Verbindungen (prosthetische Gruppen);
(Lipoproteine, Metalloproteine, Glycoproteine)

Größensortierung: <10 AS
Oligopeptide
Polypeptide
Proteine (MW bis zu mehreren Mio. Da)

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5
Q

Proteingruppen

A
Enzyme
Hormone: Insulin, Wachstumshormon
Kontraktile Proteine: Myosin, Actin
Schutzproteine: Immunglobuline, Fibbrinogen
Speicherproteine: Casein, Gliadin
Strukturproteine: Kollagen, Fibroin
Transportproteine: Hämoglobin, Myoglobin
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6
Q

Proteingruppen:

Enzyme

A
  1. Oxidoreduktasen katalysieren Redoxreaktionen
    - Dehydrogenasen
    - Reduktasen
    - Oxidasen
    - Hydroxylasen
  2. Transferasen katalysieren den Transfer funktioneller Gruppen zwischen 2 Substraten
    - Kinasen (Phosphotransferasen – γ-Phosphatgruppe des ATP auf Akzeptorsubstrate)
  3. Hydrolasen bauen biologische Makromoleküle ab
    - Verdauungstrakt
    - Blutgerinnung
    - Komplementsystem
  4. Lyasen katalysieren die nicht-hydrolytische Spaltung bzw. Ausbildung kovalenter Bindungen ohne Beteiligung von ATP (und anderen)
  5. Isomerasen katalysieren die Umwandlung isomerer Formen von Substraten ineinander
    - Racemasen
    - Epimerasen
    - cis/trans-Isomerasen
  6. Ligasen (Synthetasen) katalysieren die Ausbildung kovalenter Bindungen
    - geht immer mit der Hydrolyse von ATP oder einer anderen Verbindung mit hohem Gruppenübertragungspotential einher
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7
Q

Proteingruppe:

Hormone

A

(Folien!)

Informationen von Außen
Psychisch-emotionale Einflüsse
Informationen aus dem Körperinneren 
=
Hypothalamus
• Vegetatives Nervensystem

Hypophyse: TSH, LH/FSH, ACTH

Direkt:
Adenohypophyse: Prolactin, STH, MSH
Neurohypophyse: Oxytoxin, ADH

• Vegetatives Nervensystem:
• Peripheres Endokrines System:
Schilddrüse
Ovar
Hoden
Nebennierenrinde
Nebennierenmark
Langerhans-Inseln
Niere (direkt)
Stoffwechsel
Wachstum
Reifung
Ernährung
Reproduktion
Wasser- und Mineralhaushalt 

Hypothalamus
Hypophyse

Portalsystem aus Arterien geschweisst.
Hypothalamische Kerngebiete geben ihre Hormone ab die durch das kurze Portalsystem in die Adenohypophyse eintreten und dort die Freisetzung der nachgeschalteten Hormone initiieren.

Adenohypophyse mit Freisetzung von STH, Prolaktin, FSH, LH, TSH, ACTH, MSH
Neurohypophyse mit Neurohämalregion, Freisetzung von ADH und Oxytocin

Langfristige Regulation (Insulin, Leptin)
Hemmend: Appetit
Fördernd: Sättigung

Hunger (Ghrelin)
Fördernd: Hunger

Sättigung (CCK, PYY, GLP1, OXM)
Hemmung: Appetit
Färdernd: Sättigung

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8
Q

Proteingruppen: Kontraktile Proteine

A

Myosin: dicke Filamente der Myofibrillen (Muskulatur)

Actin: dünne Filamente der Myofibrillen (Muskulatur)

Dynein: Geißeln, Zilien intrazellulärer Transport

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9
Q

Proteingruppen: Schutzproteine

A

Antikörper: Immunglobuline

  • Monomer: IgD, IgE, IgG
  • Dimer: IgA
  • Pentamer: IgM

Fibrinogen: Gerinnungssystem

Thrombin: Gerinnungssystem

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10
Q

Proteingruppen: Speicherproteine

A

Ovalbumin: Eiklar

Casein: Milch

Gliadin: Weizenkeime (Aleuronschicht)

Legumin: Leguminosenkeime

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11
Q

Proteingruppen: Transportproteine

A

Serumalbumin: Bilirubin, freie Fettsäuren im Blut, ..

Lipoprotein: Lipide im Blut

Coeruloplasmin: (Transport und Katalysator) Cu im Blut (+ Fe‐Oxidation)

Hämoglobin: O2 im Blut

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12
Q

Proteinbiosynthese

A
Transkriotion
.
.
Translation
Termination
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13
Q

Aufgabe der Proteine (Übersicht)

A

Nahrung- Proteine - Aminosäuren - Aminosäurepool - Gluconeogenese

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14
Q

Aminosäuren (Essentielle AS)

A

AS, die der menschliche Organismus nicht selbst aus der Vorstufen bilden kann:

Isoleucin, Leucin, Valin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan
(Cystein aus Methionin)
Histidin (Kleinkinder)
Arginin (evtl. Kleinkinder, Ältere)

AS, bei denen die AS, nicht das C-Skelett selbst, essentiell ist:
Lysin, Theronin

Seltene AS:
4-Hydroxyprolin
5-Hydoxylysin
=Kollagen

3-Methylhistidin
ε-N-Methyllysin
=Abbauprodukte Muskelprotein

Nicht proteinogene AS:
ß-Alanin: Vorstufe des Vitamin Panthothensäure (Vitamin B3)
Citrullin, Ornithin: Zwischenstufe bei Arginin-Synthese (Harnstoffzyklus)

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15
Q

AS Funktionen neben der Protein Synthese

A

Alanin:
Glycogene Vorstufe (Pyruvat)
N-Carrier periphere Gewebe zu Leber und N-Exkretion

Aspartat:
Harnstoff Biosynthese
Glycogene Vorstufe (Oxalacetat)
Vorstufe Pyrimidin

Cystein:
Vorstufe von Taurin (Gallensäurebildung)
Reduzierendes Agens
Teil von Glutathion (AOX)

Glutamat:
Zwischenprodukt der AS-Interkonversion
Vorstufe von Prolin, Ornithin und Arginin
Vorstufe von Polyaminen
Vorstufe von GABA (inhibit. Transmitter)
NH3-Lieferant (Harnstoffzyklus)

Glutamin:
Aminogruppen Donator N-Carrier
NH3-Lieferant (Harnstoffzyklus)

Glycin:
Vorstufe Purinbiosynthese, Glutathionsynthese, Creatininsynthese

Histisin:
Vorstufe Histamin Donator für 1-C Pool

Lysin:
Vorstufe Carnithin Biosynthese (FS Transport)

Methionin:
Vorstufe Cystein Methylgruppen Donator (DNA)

Phenylalanin:
Vorstufe Cystein Methylgruppen Donator (DNA)

Serin:
Bestandteil Phospholipide, Sphingolipide, Ethanolamine, Choline

Tryptophan:
Vorstufe Serotonin und Nicotinamid (Vit B3)
Bestandteil Phospholipide, Sphingolipide, Ethanolamine, Choline

Tyrosin:
Siehe Phenylalanin

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16
Q

Beispiel Cystein

Funktionen im Stoffwechsel:

A

Bestandteil von Proteinen; hier Ausbildung von –S-S Brückenbindungen

Als Hydrochlorid in Backmitteln

Entgiftung in der Leber

Komplexbildner mit Schwermetallionen (Therapie bei Silbervergiftungen)

Baustein von Coenzym A und Glutathion (siehe Bsp. Parazetamol)

Vorstufe von Taurin

Mukolytikum (N-Acetylcystein; „ACC-akut®“)

Stimulation von T-Lymphozyten

Bricht Disulfidbindungen im Keratin – Dauerwellen in Japan

Paracetamol zusammen mit Alkohol nicht zu empfehlen:
„Überbelastung“ der Leber
Durch Alkohol erhöhtes Cytochrom führt zu mehr NAPQI (N‐Acetyl‐p‐benzochinonimin)

Früh- und Neugeborene:
Aktivität der Cystathionase (Transsulfierung) noch nicht vorhanden bzw. stark eingeschränkt.

Patienten im Lebercirrhise bzw. chronischer Pankreatitis (eingeschränkte Transsulfierung)

In diesen Fällen ist eine exogene Cysteinzufuhr vorteilhaft (notwendig).

Entbehrlich im Erwachsenenalter:
Endogene Synthese durch Transsulfurierung aus Methionin in der Leber

Unentbehrlich bei fehlender oder eingeschränkter Transsulfurierung
HOMOCYSTINURIE:

  • Defekt der Cystathionin-ß-Synthase
  • Erhöhte Homocysteinkonzentration in Plasma
  • Erhöhte Homocystinkonzentration im Harn
  • Ungenügende Umsetzung von Methionin zu Cystein
  • Mangel an 5,10 Methylentetrahydrofolat-Reduktase
  • Stoffwechselstörung in der Cobalaminsynthese (Vit. B12)

Folie Homocysteinstoffwechsel
Transsulfierung

Homocystein (erhöht) als Risikofaktor
Erhöhte Thromboseneigung durch Gefäßwandschädigung
Erhöhtes KHK Risiko
Erhöhtes Risiko für Hüftfrakturen 
Erhöhtes Risiko für Makuladegeneration 
Erhöhtes Risiko für Fehlgeburten und
Eklampsie (perinatale Krampfanfälle)
Homocystinurie:
Grund ist autosomal‐rezessiv vererbter Gendefekt der Cystathionin‐ß‐Synthase Neuerkrankungen: 
1:300.000
Irland 
1:65.000 
Qatar 1:800

Multiple Symptome an verschiedenen Organen (≥ 2. Lebensjahr)
Vorfall Augenlinse (ca. 70% unbehandelte Zehnjährige)
Psychomotorische Retardierung (VOR dem 2. Lebensjahr; irreversibel) Kurzsichtigkeit
Osteoporose im Kindesalter
Spinnenfingrigkeit

Chromatographische Analyse der Homocysteinkonzentration im Urin

Diät: Methionin‐arm und Cystein‐reich Ggf. B6; B12, Folsäure, Betain

17
Q

Cystein: Vorkommen in Lebensmitteln

A

Tagesbedarf: 5mg/kgKG (FAO/WHO)

Gesamtprotein : Cystein

Sojabohnen (getrocknet) 36,49g : 451mg
Sonnenblumenkerne 20,78g : 451mg
Schweinefleisch (roh) 20,95g : 242mg

18
Q

Beispiel Tyrosin

A

Bedingt entbehrlich im Erwachsenenalter.

Endogene Synthese aus Phenylalanin.
(Durch das Enzym Phenylalaninhydroxylase)

Unentbehrliche (essentielle) AS bei:
(Störungen bzw. Mangel des leberspezifischen Enzyms Phenylalaninhydroxylase)

Phenylketonurie:
In 98% der Fälle vererbter Mangel an Phenylalaninhydroxylase
Verminderte Bildung von Tyrosin
- Vorläufer für Dopamin, Melanin und Schilddrüsenhormone

Vermehrte Bildung von:
Phenylalaninbrenztraubensäure (Phenylpyruvat)
Phenylessigsäure (Phenylacetat)
Phenylmilchsäure (Phenyllactat)
Führt bei Nichterkennen zu schweren cerebralen Schädigungen
‐ Mikrozephalie
‐ Epilepsie (ca. 25%)

Neugeborenenscreening ist Pflicht!
Früher: Bestimmung der Auscheidungsprodukte Heute:
Guthrie Test Tandem MS
wenn positiv
‐> Chromatografie
BH4‐Belastungstest (2% atypische PKU)

BH4 kann substituiert werden, passiert aber schlecht die Blut‐Hirn Schranke (Dopamin‐ Serotonin Synthese sinkt)

19
Q

Tyrosin: Vorkommen in Lebensmitteln + Mangel

A

Tagesbedarf Phenylalanin / Tyrosin: 25mg/kgKG

Gesamtprotein : Tyrosin

Sojabohnen, getrocknet 36,49g : 1539mg
Kürbiskerne 30,23g : 1093mg
Schweinefleisch (roh) 20,95g : 797mg

(Phenylalanin als Vorläufer)

Mangel an Tyrosin:
Albinismus - Melanin
Kretinismus - Tyroxin (Schilddrüsenhormone T3 und T4)
Homogetinsäure - Alkaptonurie (Kristallablage in Gelenken)

PKU
3 Formen werden differenziert:
Milde HPA: Serum Phe‐Konzentration <600μM (10mg/dl)
Milde PKU mit Serum Phe‐Konzentration 600 – 1200μM
Klassische PKU mit Serum Phe‐Konzentration >1200μM

Zum Ausschluß BH4 Störung:
BH4 Gabe: 20mg/kg KG oral
Serum‐Phe_Spiegel nach 4, 8, 24 (48) Stunden
Sinkt die Konzentration nicht ‐> klassische PKU (PHA Defekt)
(HPA = Hyperphenylalaninämie)

Tandemtest (Phe / Tyr)
Im Rahmen der U2 (5. – 7‐ Lebenstag)
Trockenblutprobe 
Phe Konzentration 
Phe‐Tyr Quotient

Auffällig sind:
Phe‐Konz. >2mg/dl (62,5μM)
Normalwert : 0,6 – 2 mg/dl
Phe/Tyr Quotient >3

Therapie
Strengste Disziplin bei Diät

KEIN
Fleisch, Fisch, Milchprodukte, Eier

Kaum
Brot, Teigwaren
Diese aus speziellem eiweißarmem Mehl

Genaue Berechnung der Phe‐Zufuhr
Bestimmung einer Phe‐Intoleranz

Ernährungsempfehlungen

Stillen:
Vor dem Stillen Vorfütterung von 30‐50ml Phe‐freies
Milchersatzpräparat (außer nachts)
Danach Stillen ad libitum

Einstellen der Phe‐Serumkonzentration:
Ernährung des Säuglings mit einem Phe‐freien
Milchersatzpräparat bis zu einer Konz. von <8mg/dl
Konzentration einstellen auf 2‐4mg/dl mithilfe einer Mischung aus Phe‐freiem Proteinersatzpräparat und adaptierter Säuglingsmilch

Phenylalaninkontrollierte Diät.
Möglichst lebenslanges Einhalten der Diät.

Deckung des Phe‐Bedarfs durch natives Eiweiß:
Streng vegetarisch; Fleisch und Wurst sind tabu

Deckung des verbleibenden Eiweißbedarfs durch ein Phe‐ freies Proteinersatzpräparat, möglichst auf 5 Einzeldosen verteilt.

Bei fieberhaften Erkrankungen Phe‐Zufuhr reduzieren:
Phe‐Konzentration steigt wegen des kataboliebedingten Proeteinabbaus

Maternale PKU:
Kontrolle der Diät‐fähigkeit der Mutter
Wenn ja, Einstellung auf 1‐3mg/dl
Erst bei konstanten Konzentration Konzeption
Kontrollierte Proteinaufnahme (Phe‐Toleranz 600‐ 800mg/Tag)
Ab der 20. SSW steigt Phe‐Toleranz der Mutter von 200mg/Tag auf 400‐800mg/Tag an. (Wachstum von Fötus und Plazenta)
Tyrosin muss gesondert substituiert werden (~50mg/kgKG)

Cave Aspartam:
Aspartam = Oligopeptid
besteht zu 56% aus Phenylalanin
enthalten in Light Getränken (= 5-7mg Phe/100ml)

Phe-Toleranz PKU Patienten: 15mg/KG/Tag
15mg x 75(kg) = 1,125g/Tag ~18,5 Liter light Getränke

20
Q

Beispiel Histidin

A

Beim Erwachsenen: nicht essentielle AS (wird diskutiert)
(bei mangelnder Zufuhr kann Histidin aus endogenen Speichern [Hämoglobin und Carnosin] freigesetzt werden.)

Bei hisitidindefizitärer Ernährung kommt es zu einem Abfall der Histidinkonzentration im Plasma.

Bei Histidfinabgabe steigt die Histidinkonzentration im Plasma wieder auf Normalwerte an.

Histidinmangel hat eine Einschränkung der Hämoglobinsynthese zur Folge.

Histidinmangel fördert die katabole Stoffwechsellage (Protonendonator/Akzeptor)

Histidin gilt in der Pädiatrie als auch bei chronischen Nierenversagen als unentbehrlich.

21
Q

Histidin: Vorkommen in Lebensmitteln

A

Tagesbedarf: 20mg/kg/Tag

Protein: Histidin

Sojabohnen, getrocknet 36,49g : 1097mg
Hähnchenbrustfilet, roh 21,23g : 791mg
Walnüsse 15,23g : 391mg

22
Q

Beispiel Glutamin

A

Unter physiologischen Befingungen sind praktisch alle Gewebe in der Lage Glutamin abzubauen bzw. zu snthetisieren.

Synthese aus Glutaminsäure > Zytosol
Abbau > Mitochondrien

Zwischenprodukt einer Vielzahl von Stoffwechselwegen:

Als Vorstufe liefert Glutamin Stickstoff für die Synthese von Purinen, Pyrimidinen, Nukleotiden und Aminozuckern.

Hauptsubstrat für die renale Ammoniakgenese: > an Regulation des Säure-Energiesubstrat für Zellen des Gastrointestinaltrakts (Enetrozyten, Colonzyten).

Vermutlich Energiesubstrat von sich allen schnell vermehrenden Zellen (Zellen des Immunsystems).

Regulator des Muskelproteinbilanz.
Glutaminverarmung bei schweren Operationen, schweren Verletzungen, Verbrennungen, Infektionen.

Der erhöhte Bedarf der glutaminverbrauchenden Organe kann durch die endogene Synthese nicht mehr gedeckt werden.

Daher Glutamin als „bedingt unentbehrliche“ AS in der Katabolie eingestuft (neg. N‐Bilanz).

Haupt“verbrauchs“organ ist der Dünndarm.

Unentbehrlicher Nährstoff zur Aufrechterhaltung des Stoff‐ wechsels, der Struktur und Funktion des Darms.

23
Q

Glutamin: Vorkommen in Lebensmitteln

A

Tagesbedarf ca. 10g

Käse 3050–8100mg/100g
Sojabohnen 6490
Erdnüsse 5630

24
Q

Beispiel Tryptophan

A

Ausgangsstoff u.a. für Serotonin und Melatonin:

L-Tryptophan 
v
5-Hydroxytryptophan (5-HTP) 
v
5-Hydroxytryptamin (5-HT; Serotonin)
v
v
Melatonin (Produkt der Zirbeldrüse)

Außerdem Provitamin für B3 (Niacin)

Lebensmittel:

4mg/kg/KG (FAO/WHO)

Protein : Tryptophan

Sojabohnen 36,4g : 560mg
Kakaopulver ungesüßt 19,60g : 293mg
Cashewkerne 18,22g : 287mg

25
Q

Serotonin

A

Keine klassische Aminosäure sondern ein Produkt aus Tryptophan

Multifunktionelles Protein
>14 Rezeptoren

Vorkommen in:

ZNS (Raphe-Kerne; serotonerges System):
Steuerung oder Beeinflussung der Wahrnehmung, des Schlafs, der Temperaturregulation, der Sensorik, der Schmerzempfindung und Schmerzverarbeitung, des Appetits, des Sexualverhaltens und der Hormonsekretion.

Darm-Nervensystem (90% EC-Zellen; 10% Neurone):
Peristaltik der Darmmuskulatur

Herz-Kreislauf-System:
Gefäßtonus (Kontraktion und/oder Dilatation)

Blut:
Thrombozyten; Wundheilung

Kann nicht die Blut-Hirn-Schranke überwinden!!

26
Q

Transportprozesse an der Blut‐Hirn‐Schranke

A

Bilder

D-Glukose
Große neutrale Aminosäuren
Inonenkanäle

Proteine > Tryptophan > BHS > Feedback-Mechanismus: Kohlenhydrataufnahme wird beeinflusst
Anders bei Insulininsuffizienz

27
Q

Serotoninstörungen

A

Neuroendokrine Tumore (zuviel 5HT)
Migräne (niedrige Spiegel, Schwankungen)
Depression (Mangel; z.T. umstritten; bei Mangel im limbischen System „sinkt der Mensch in dumpfes Unglück“)
Pulmonal-arterielle Hypertonie (selten)

„Therapie“ von Depressionen:

Rolle von Serotoninmangel weiterhin umstritten
„Serotonin-Tabletten“ als Antidepressiva sind sogenannte selektive Serotonin Re-uptake Inhibitoren (SSRI)
Erhöhte Zufuhr von Tryptophan

28
Q

Melatonin

A

Tag-Nacht-Rhythmus (Schlafhormon)

Antioxidans

Anti-gonadotrope Wirkung

Synthetisiert „im Dunkeln“ in:
Zirbeldrüse (Pinealorgan, Epiphysis cerebri)

Mangel:
Gestörter Tag-Nacht Rhythmus (bei Tieren auch Jahreszeiten) Schlafstörungen

29
Q

Isoleucin

A

Proteinaufbau

Energiegewinnung im Muskel
Proteinreiche Kost
Längere Anstrengungen
Hungerphasen

Abbau liefert Acetyl-CoA und Propionyl-CoA

30
Q

Isoleucin in Lebensmitteln

A

Tagesbedarf 10mg/kg

Protein : Isoleucin

Hähnchenbrustfilet 23,09g : 1219mg
Erbsen 24,55g : 1014mg
Lachs 20,42g : 968mg

31
Q

Leucin

A
Proteinbiosynthese
Erhalt und Aufbau von Muskelgewebe 
Hemmt Abbau von Muskelproteinen 
Unterstützt Heilungsproesse
Energielieferant (wie Isoleucin)

Lebensmittel
Tagesbedarf 14mg/kg

Gesamtprotein : Leucin

Erbsen 24,55g : 1760mg
Hähnchenbrustfilet, roh 23,09g : 1732mg
Rindfleisch, roh 21,26g : 1691mg