10ª Aula Flashcards

(52 cards)

1
Q

que organelos vão ser essenciais na tradução?

A

ribossomas

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2
Q

qual o papel dos ribossomas?

A

vão traduzir o mRNA

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3
Q

como é que o ribossoma sabe onde inicia a tradução?

A

existe sequências de 3 nucleotidos que os ribossomas reconhecem, são chamados codão de iniciação e de terminação

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4
Q

quais são os codões de iniciação e terminação?

A

iniciação AUG

codão de stop pode ser UAA, UAG ou UGA

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5
Q

qual a molécula responsável por trazer aminoácidos para formar proteínas?

A

tRNA

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6
Q

como é que o tRNA traz os aminoácidos para formar a proteína?

A

o tRNA tem na sua extremidade um anticodão e na sua extremidade superior traz o aminoácido correspondente.

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7
Q

qual a morofologia do tRNA?

A

tem 4 extremidades. uma delas tem o anticodão, outra traz o aminoácido, outra liga-se ao ribossoma e outra a enzimas

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8
Q

para que serve a sequência de Shine-Dalgarno?

A

encontra-se antes do codão de iniciação e ajuda o ribossoma a ligar-se ao mRNA para a síntese de proteínas

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9
Q

quais as 3 fases da tradução?

A
  1. iniciação
  2. elongação
  3. terminação
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10
Q

nas bactérias o codão de iniciação codifica para?

A

metionina modificada: N- formilmetionina

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11
Q

como se dá a tradução?

A
  1. 30S liga-se ao mRNA
  2. tRNA liga-se ao mRNA
  3. 50S liga-se ao mRNA

ver vídeo a explicar!!!

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12
Q

como se dá a elongação?

A

ver

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13
Q

como se dá a terminação?

A

ver

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14
Q

existem antibióticos que vão interferir na tradução, sendo que alguns atuam na subunidade 30S e outros na 50S. Exemplos de antibióticos que atuem na subunidade 30S

A

tetraciclinas e aminoglicosidos

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15
Q

existem antibióticos que vão interferir na tradução, sendo que alguns atuam na subunidade 30S e outros na 50S. Exemplos de antibióticos que atuem na subunidade 30S

A

tetraciclinas (bacterioestatico) e aminoglicosidos (bactericida)

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16
Q

como é que as tetraciclinas impedem a síntese proteica?

A

ligam-se de forma reversível ao local A do ribossoma impedindo que o tRNA se ligue, não ocorrendo sintese proteica. têma tividade bacterioestática

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17
Q

como é que os aminoglicosidos impedem síntese proteica?

A

impedem a união das duas subunidades, são necessários em grandes concnetrações, levam à lise, logo são bactericidas.

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18
Q

existem antibióticos que vão interferir na tradução, sendo que alguns atuam na subunidade 30S e outros na 50S. Exemplos de antibióticos que atuem na subunidade 50S

A

macrolidos

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19
Q

como atuam os macrolidos?

A

bloqueiam a deslocação do tRNA e do ribossoma, impedindo a ligação dos aminoácidos (transpeptidação) e consequentemente a sintese proteica

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20
Q

diga exmeplos de macrolidos

A

eritomicina, azitromicina e claritromicina

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21
Q

diga exemplos de aminoglicosidos

A

estreptomicina, canamicina, gentamicina

22
Q

o que acontece após a síntese proteica?

A

as proteínas ficam livres no citoplasma mas não se encontram funcionais, é preciso ocorrer folding

23
Q

o que é preciso para tornar uma proteína funcional?

A
  1. adquirir conformação aka folding
  2. incorporação de cofatores ou coenzimas
  3. transporte para outros compartimentos celulares
24
Q

o que é um chaperone molecular?

A

proteína que possui a capacidade de alterar a conformação das proteínas, de modo a que as proteínas adquiram o formato folded e tenham a sua função

25
quando é que as chaperones impedem que a proteína adquira a conformação final?
quando é preciso que a proteína se desloque para um determinado local
26
quando é que as chaperones ajudam a manter o folding imediatamente?
quando é necessário a incorporação de um cofator para que estas fiquem ativas
27
como é que as proteínas sabem que têm de ir para os seus destinos onde vão exercer as suas funções?
as sequências de sinal têm 15 a 20 aminoácidos e existem na região N-terminal (polar) e possuem uma região hidrofóbica (região H) que direcionam as proteínas para os seus destinos
28
onde se localiza a informação que permite à bacteria saber qual o sistema que vai utilizar para as proteínas serem translocadas através da membrana citoplasmática?
as regiões N-terminal apresentam-se de forma diferente consoante o sistema que a bacteria vai usar para transportar a proteina
29
o que é o sistema geral de secreção?
conjunto de proteinas existentes na membrana citoplasmática
30
o sistema geral de secreção consome nergia?
sim, na sua mairoia ATP mas existem alguns que são através de força motriz protónica
31
um dos sistemas envolve a proteína SecA e um chaperone SecB. Qual a função do chaperone SecB?
impede o folding da proteína, o que faz com que seja mais fácil esta passar a membrana do que se estivesse na sua conformação
32
como é que a toxina colera passa do citoplasma para o periplasma?
SecA liga-se ao SecB que está ligado à proteína unfolded, que passa através do translocão que está na membrana permitindo que a proteina passe para o espaço periplasmático
33
explique o sistema TAT
a proteina já no estado folded possui duas argininas na região N-terminal. a proteínas é reconhecida pela TatB e pela TatC (que estão na membrana) e desloca-se até ao espaço periplasmático
34
exemplo de proteínas que use o sistema TAT?
citocromos e proteínas respiratórias
35
explique o SRP
neste sistema a proteina fica ancorada na membrana. à medida que a proteina vai sendo sintetizada a SRP reconhece a sua região N-terminal e acompanha o ribossoma até ao translocão.
36
quem faz o reconhecimento da SRP?
o reconheicmento da SRP é feito pela FtsY, e não pela SecA
37
o sistema SRP utiliza a proteína no estado folded ou unfolded?
unfolded
38
porque é que nas gram+ não precisamos de sistemas adicionais de transporte?
porque as gram+ não têm membrana externa logo apenas é necessário ultrapassar a membrana citoplasmática.
39
como é feita a regulação da transcrição?
através de proteínas reguladoras de controlo negativo (repressoras) ou controlo positivo (ativadoras)
40
como é feita a repressão da transcrição pelas proteínas repressoras?
o repressor liga-se ao operador impedindo a transcrição pela RNA polimerase
41
como é feita a ativação da transcrição pelas proteínas ativadoras?
ativador liga-se ao sitio de ativação e ocorre tarnscrição. se esta não estiver ligada, não há transcrição
42
como funciona o controlo negativo através da co-repressão e do operão triptofano?
se o meio não tiver triptofano, a célula vai querer sintetizá-lo e por isso vai sintetizar a triptofano sintetase. quando ocorre uma adição de triptofano ao meio a taxa de sintese da sintetase vai diminuir uma vez que já existe triptofano suficiente. há repressão de um gene que normalmente está ativo. o próprio triptofano ativa o repressor.
43
controlo positivo ativação?
maltose
44
o que é a secreção do tipo III?
é um mecanismo usado pela salmonel em que tem várias "seringas" na sua membrana, injetando as suas proteinas diretamente nas células do hospedeiro
45
quando há triptofano no meio há transcrição?
não. não é preciso transcrever triptofano sintetase uma vez que já há triptofano suficiente
46
explique o controlo negativo através da indução e do operão lac?
para consumir lactose a bacteria tem de sintetizar a beta galactosidade, sendo que a sua sintese só se dá quando existe lactose no meio. caso não haja lactose, a enzima é desnecessária e a célula não a produz.
47
qual o papel da beta gaalctosidade?
converte lactose em glucose e galactose
48
o que está no operão lac?
promotor, operador, gene LacZ que codifica para a beta galactosidase e o gene da permease (LacY importante para a lactose entrar na célula). a montante do operão está o gene regulador que neste caso é um repressor
49
qual o papel do repressor no operão Lac?
repressor liga-se ao operador, impedindo a RNA polimerase de deslizar e fazer a transcrição do gene e a proteina não é sinetizada
50
quando não há maltose no meio
não há transcrição
51
quando há maltose no meio
há transcrição
52
a maltose é controlado
por controlo positivo: ativação