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Génétique moléculaire II > 1.2 : L'ARNt et son amino-acylation > Flashcards

1.2 : L'ARNt et son amino-acylation Flashcards

1
Q

Hypothèse de l’adaptateur (Crick) : la traduction se fait pas l’intermédiaire de ____________________?

A

Molécules adaptatrice, possiblement des ARN (ARNt). Elles portent un l’anticodon et un acide aminé.

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2
Q

Quelle est la structure primaire et la structure secondaire des ARNt?

A
  • 10 des 76 bases sont des bases modifiées.

- Structure secondaire en feuille de trèfle (universel)

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3
Q

VRAI OU FAUX : la base adjacente au nucléotide 3’ de l’anticodon n’est pas toujours modifiée. Explique

A

Faux, elle est toujours modifiée (universellement conservée).
- Ceci assure la fidélité de la reconnaissance du codon et de l’anticodon, donc augmente fidélité de la traduction en renforçant l’appariement des bases de l’anticodon et au codon.

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4
Q

Jusqu’à ___% des bases peuvent être modifiées post-transcriptionnellement.

A

25%

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5
Q

VRAI OU FAUX : les bases modifiées sont indispensables pour la fonction de l’ARNt.

A

Faux, aucune n’est indispensable.

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6
Q

VRAI OU FAUX : Les mutants incapables de fabriquer certaines bases modifiées ont des vitesses de croissance réduites.

A

VRAI, bases modifiées augmenteraient la fonction des ARNt.

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7
Q

Pourquoi la structure tertiaire des ARNt nécessite-t-elle un compactage?

A

Puisque le ribosome doit acquérir 3 ARNt côtes à côtes → il faut donc rendre le ribosome beaucoup plus compacte pour permettre cette acquisition.

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8
Q

La structure complexe de l’ARNt est stabilisée par _________ et des _________.

A

Par des liaisons hydrogènes (non classiques) et des interactions de compactage.
** Aussi stabilisée par des liens H entre bases et des groupements phosphate ou les groupe 2’-OH des riboses.

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9
Q

Liaisons H : combien d’appariements de bases sont responsables de la structure tertiaire de l’ARNt? Sont-ils tous Watson-Crick?

A

9 appariements de bases.

Tous, sauf un, ne sont pas de type W-C (le seul W-C est G et C)

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10
Q

Nomme les 3 parties de la structure secondaire (forme de trèfle) des ARNt.

A
  • Tige acceptrice
  • Bras accepteurs (D-loop, U-loop, Anticodon loop)
  • Bras variable
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11
Q

Quelle forme a la structure tertiaire de l’ARNt?

A

Une forme de L

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12
Q

Combien de bases participent à des interactions de compactage?

A

71 des 76 (empilement des bases)

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13
Q

VRAI OU FAUX : la majorité des bases sont accessibles au solvant.

A

Faux, la majorité ne sont pas accessibles. Par contre, les bases de l’anticodon et les bases CCA à l’extrémité 3’ font partie des exceptions.

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14
Q

Quelle est la fonction des aaRS (aminoacyl-ARNt synthétases)?

A
  • Liaison de l’aa à l’ARNt correspondant (par covalence)
  • Charge les ARNt de leur a.a correspondant en formant un lien ester entre a.a et ARNt
  • Spécifie l’a.a et pas l’ARNt donc il existe 20 synthétases.10 synthétases par classe.
  • *Exception: quelques procaryotes utilisent la même aaRS pour charger l’ARNtGln et l’ARNtGlu avec le glutamate.
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15
Q

Comment les acides aminés sont-ils chargés (activés)? Comment l’énergie est-elle stockée?

A

attachement d’un a.a à l’adénosine de l’extrémité 3’ via un lien acyle de haute énergie.1

  • a.a attaché = ARNt chargé
  • Pas d’a.a = ARNt pas chargé
  • Énergie stockée sous la forme d’un lien ester
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16
Q

La réaction d’aminoacétylation se fait en ___ étapes et nécessite ________. Nomme les étapes.

A 
2 étapes, de l'ATP
1. Activation de l'a.a (Adénylalation avec l'ATP)
2. Formation de l'aminoacyl-ARNt
→Aminoacyl-AMP + ARNt 
→ Devient Aminoacyl-ARNt + AMP
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17
Q

Nomme les 3 composantes nécessaires à la reconnaissance d’un ARNt par un aaRS.

A

ARNt, acide aminé et ATP. Les 3 doivent être reconnus (concordance) afin d’assurer la fidélité de la traduction → sinon protéines qui ne font pas de sens.

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18
Q

Le chargement des ARNt se fait via une attaque _______ sur le groupement ______. Un lien de _____________ sert dans tout le processus.

A
  • Nucléophile
  • Carboxyle
  • Haute énergie
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19
Q

Les aaRS montrent de fortes différences au niveau de leur structure et séquence primaire. Qu’est-ce que cela indique?

A

Cela indique leur ancienneté. Suggère que les aaRS sont apparues avant le développement de la machinerie de synthèse protéique.

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20
Q

VRAI OU FAUX : les aaRS forment deux familles apparentées, chacune comptant 10 membres.

A

FAUX, 2 familles non-apparentées de 10 membres.

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21
Q

Quelles sont les difficultés auxquelles doivent faire face les aaRS?

A
  1. Doivent reconnaître les bons ARNt pour un acide aminé particulier.
  2. Doivent charger tous les ARNt iso-accepteurs avec l’acide aminé approprié.
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22
Q

Quelle est la différence entre les aaRS de procaryotes et ceux d’eucaryotes?

A
  • aaRS de procaryotes fonctionnent comme des protéines individuelles (pas d’attachement ou d’interactions entre elles)
  • eucaryotes, 9 aaRS (classe I et classe II) forment une particule multi-enzymatique (complexe).
23
Q

Les éléments d’identification des différents ARNt, qui assurent la spécificité de l’interaction avec les aaRS, sont localisés dans…?

A

Dans la tige acceptrice et dans la boucle de l’anticodon.

24
Q

Quelle est le rôle des bases modifiées?

A
  • augmente la vitesse de croissance

- augmente la spécificité de la traduction en renforçant l’appariement

25
Q

Quelles sont les caractéristiques des aaRS appartenant à la classe I?

A
  • segments HIGH et KMSKS commun (pli de Rossman, fixe l’ATP)
  • doivent reconnaitre l’anticodon pour fixer l’aa
  • reconnaissent le sillon mineur de la tige acceptrice (près du site actif)
  • elles aminoacylent le groupe 2’-OH au 3’ de l’ARNt
  • elles prennent en charge des aa volumineux et hydrophobes
26
Q

Quelles sont les caractéristiques des aaRS appartenant à la classe II? VOIR NOTES p. 35

A
  • trois séquences communes
  • bcp n’interagissent pas avec l’anticodon de leur ARNt
  • reconnaissent le sillon majeur de la tige acceptrice
  • elles aminoacylent le groupe 3’-OH de leur ARNt
  • prennent en charge des aa petits et non-hydrophobes
27
Q

Quel élément est commun à l’identification de certains ARNt? Quel nom lui donne-t-on?

A

L’élément à la position 73 ; on l’appelle base de discrimination

28
Q

Comment est-ce que GlnRS (Classe I) reconnaît l’ARNt-Glu chez E. coli? 2 façons

A

aaRS de GLU allonge la tige acceptrice de l’ARNt en forçant deux liaisons non classiques entre des nt de la boucle de l’anticodon. Donc, décompression des bases de l’anticodon pour qu’ils se lient à une poche de reconnaissance de GlnRS. Utilisation de 7 bases de la boucle de l’anticodon pour faire la distinction entre les ARNt.

29
Q

Qu’est ce qui dicte la conformation de l’ARNt lorsqu’il est complexé avec sa synthétase?

A

semble d’avange dictée par ses interactions avec la protéine que par sa séquence.

30
Q

Pourquoi les aaRS effectuent-elles des corrections? Qu’est-ce que cela implique?

A
  • Pour augmenter la fidélité de liaison de l’a.a à l’ARNt.

- Implique un coût thermodynamique, le tout s’effectue sur un site différent du site catalytique.

31
Q

Quelles régions des aminoacyl-ARNt sont reconnues par les ribosomes? Explique comment cela a été démontré.

A
  • JUSTE LES ANTICODONS
  • Démontré par réduction chimique de Cys-ARNtcys en Ala-ARNtcys. Élément réducteur = Nickel → l’alanine est incorporé dans la chaîne de traduction à la position de la cystéine, tout le reste de l’ARNt n’est pas touché par le Nickel, seulement l’a.a.
32
Q

VRAI OU FAUX : les ribosomes ne peuvent empêcher un ARNt incorrectement chargé d’ajouter un a.a inapproprié dans la chaîne polypeptidique.

A

Vrai, les ribosomes vérifie seulement les réactions codons-anticodons.

33
Q

Est-ce que chacun des 61 codons est lu par un ARNt unique?

A

Non, plusieurs ARNt se lient à 2 ou 3 codons spécifiant leurs a.a respectifs. CODONS SYNONYMES

34
Q

Explique l’hypothèse du flottement (Wooble concept)

A
  • Flottement à la 3ième position (non W-C), le site de dégénérescence de la plupart des codons.
  • Explique comment un ARNt (avec une base normale ou inosine en première position) peut reconnaitre des a.a. synonymes.
  • Implique que le 1er nt de l’anticodon (5’) a plus de place, pas aussi confiné que les 2 autres positions → donne un degré de liberté qui permet la formation de liens H avec plusieurs bases localisées à l’extrémité 3’ du codon, ce qui permet l’adoption de la conformation nécessaire au flottement.
35
Q

Pourquoi n’y a t’il aucun ARNt ayant un A à la première position (anticodon)?

A

Il est automatiquement changé en I (inosine), une 5ième base dérivée de l’adénine. Cette base apparaît suite à des modifications enzymatiques d’une base.

36
Q

VRAI OU FAUX : les appariements entre codon-anticodon aux 2 premières positions du codon sont de type classique (W-C).

A

Vrai, flottement à la 3ième position

37
Q

Vrai ou faux : seuls les ARNt ayant un C à la 1ière position de leur anticodon reconnaissent un seul codon.

A

Vrai.
- Puisque l’appariement G-U est permis, seuls les ARNt ayant un A ou un C à la 1ière position de leur anticodon reconnaissent un seul codon (avec un U ou G à la 3e position) → MAIS il n’existe aucun ARNt avec un A à la 1ière position de l’anticodon→ A est modifié en I donc reste juste C

38
Q

Combien d’ARNt sont requis pour traduire les 61 codons du code génétique?

A

32 ARNt, incluant l’ARNt spécial nécessaire à l’initiation de la traduction. CODE DÉGÉNÉRÉ

39
Q

Explique l’exception des ARNt mitochondriaux → certains on davantage d’appariements par flottement permissifs que les autres ARNt.

A
  1. 14 ARNt lisent 2 codons synonymes qui obéissent au flottement de G-U → Présence d’un U ou d’un G modifié en 1ère position de leur anticodon. NORMAL
  2. 8 ARNt lisent des groupes de 4 codons synonymes (obéit pas aux règles du flottement) et ont tous U en 1ère position de l’anticodon → SUPERFLOTTEMENT ; U en 1ère position s’apparie avec n’importe quelle base en 3e position.
40
Q

VRAI OU FAUX : la même aaRS est toujours responsable du chargement de tous les ARNt isoaccepteurs (c’est-à-dire des ARNt différents spécifiant le même a.a).

A

Vrai, toujours la même synthétase qui va charger les ARNt isoaccepteurs.

41
Q

VRAI OU FAUX : tous les organismes possèdent 20 aaRS différentes.

A

Faux, la plupart en possèdent 20 mais ce n’est pas toujours le cas.

42
Q

Les codons synonymes sont-ils utilisés à la

même fréquence ? Nomme 2 exemples.

A
  • Non, les codons préférés sont ceux qui sont le plus
    complémentaires, au sens Watson-Crick du terme (25 des 61 sont courants).
  • La levure et E. coli → biais dans l’usage de leurs codons → la fréquence des codons préférés dans un gène donné est fortement corrélée au taux d’expression du gène.
43
Q

Donne les caractéristiques de la sélénocystéine.

A
  • Un 21e a.a. dans certaines protéines du ribosome.
  • Son anticodon UCA reconnait le codon interne UGA (habituellement stop).
  • Pas abondante mais essentielle (présente sur les sites actifs).

L’ARNtsec n’est pas chargé directement avec la SeCys :

  • L’ARNtSec est aminoacylé par la sérine grâce à la même SerRS que celle qui charge l’ARNtSer.
  • La sérine est ensuite convertie en SeCys par une autre enzyme.
44
Q

Comment le ribosome distingue-t’il le codon UGA spécifiant la SeCys du codon Stop?

A

L’ARNtSec se lie au codon UGA lorsqu’une
structure en épingle à cheveux (tige-boucle)
est présente en aval du codon UGA → via une protéine qui reconnait l’ARNt spécifique et l’élément tige-boucle.

45
Q

Donne les caractéristiques de la pyrollysine.

A
  • 22e a.a. au niveau des ribosomes, formé pendant la condensation de 2 lysines (anneau pyrolline), présente chez les bactéries méthanogènes (pas présente chez les procaryotes), retrouvée au site actif.
  • ARNt unique qui reconnaît un codon d’arrêt (UAG) qui est impliqué pour initier la pyrollysine.
  • Synthétase spécifique
46
Q

Donne les caractéristiques des mutations non-sens.

A
  • convertissent des
    codons spécifiant des aa en codons d’arrêt
    (codons non-sens) par des ARNt mutés (suppresseurs non-sens).
  • Généralement létales car l’arrêt prématuré de la synthèse des protéines.
  • Changent la façon dont le gabarit d’ADN est lu
47
Q

Comment un organisme porteur d’une mutation non-sens peut-il être sauvé?

A
  • Par une 2ième mutation (suppression intergénique), dans un gène d’ARNt, qui amène l’ARNt codé par ce gène à reconnaître un codon non-sens.
  • Cet ARNt suppresseur non-sens est chargé avec le même a.a que celui de l’ARNt correspondant de type sauvage.
  • MUTATION DANS UN AUTRE GÈNE.
48
Q

Que font les suppresseurs faux-sens?

A
  • convertissent des codons spécifiant des a.a en codons

spécifiant des a.a différents (des a.a qui changent l’activité).

49
Q

Comment une mutation faux-sens peut-elle être supprimée?

A

Par une mutation dans un gène d’ARNt (anticodon) qui amène l’ARNt codé par ce gène à reconnaître un autre codon.

50
Q

Que sont des mutations du cadre de lecture (insertions)?

A

Ces ARNt suppresseurs possèdent 8 nt dans la boucle de l’anticodon au lieu de 7→leur permet de lire un codon à 4 bases.

51
Q

À quoi servent les interactions de compactage?

A

Stabiliser la structure

52
Q

À quoi sert la tige acceptrice de l’ARNt?

A

Très importante pour la spécificité de reconnaissance des ARNt synthétase.

53
Q

À quoi contribue le bras de l’anticodon?

A

Discrimination mais pas complètement, car chaque a.a peut être spécifié par plus d’un codon

54
Q

Base hypermodifiée?

A

I6a en 3’ de la tige acceptrice de l’ARNt

Génétique moléculaire II (10 decks)

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