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NUT-2013 - Chimie et transformation des aliments > Les protéines > Flashcards

Les protéines Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’un acide aminé?

A

L’unité de base des protéines

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Q

Par quoi se distingue les protéines les unes des autres?

A
  • Le nombre d’acides aminés qu’elles renferment
  • La proportion de chacun des acides aminés qui les composent
  • La séquence des acides aminés à l’intérieur de la chaine
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Q

Qu’est-ce qu’une liaison peptidique?

A

Une liaison covalence entre 2 acides aminés

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4
Q

Les liaisons peptidiques sont responsables du maintien de quelle structure?

A

La structure primaire

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Q

Vrai ou faux? Les liaisons peptidique sont peu stables.

A

Faux, elles sont très stables

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6
Q

Pourquoi est-il difficile de dénaturer la structure primaire des protéines?

A

Parce que les liaisons peptidiques sont très stables.

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7
Q

Qu’est-ce qu’une liaison disulfure?

A

Une liaison covalence entre 2 cystéines

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8
Q

À quel niveau de la structure des protéines servent les liaisons disulfures?

A

La structure tertiaire

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9
Q

À quoi servent les liaisons disulfures?

A

Permettent de souder les différentes régions de la chaîne lorsque la chaîne d’acides aminés se replie en une structure tridimensionnelle

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10
Q

Une protéine riche en liens disulfures est habituellement plus stable à quel type d’agent?

A

Les agents dénaturants

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11
Q

Qu’est-ce qu’une liaison hydrogène?

A

Une liaison entre un atome d’hydrogène et un atome d’oxygène, d’azote ou de fluor.

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12
Q

Vrai ou faux? Les liaisons hydrogènes sont hautes en énergie.

A

Faux, elles sont faibles en énergie

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13
Q

Pourquoi les liaisons hydrogènes sont importantes si elles sont faibles en énergie?

A

Car elles sont habituellement très nombreuses

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14
Q

À quoi servent les liaisons hydrogènes?

A

Assurent le maintien de la structure de la protéine, surtout au niveau secondaire.

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15
Q

Qu’est-ce qu’une interaction électrostatique?

A

Interaction entre des acides aminés chargés de signes opposés

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16
Q

À quoi sont sensibles les interactions électrostatiques?

A

Aux variations de pH

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17
Q

Les liaisons électrostatiques contribuent au maintien de la structure de la protéine à quels niveaux?

A
  • Secondaire
  • Tertiaire
  • Quaternaire
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18
Q

Qu’est-ce qu’une interaction hydrophobe?

A

En milieu aqueux, les acides aminés hydrophobes auront tendance à se regrouper entre eux afin de réduire leur contact avec l’eau.

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19
Q

Les liaisons hydrophobes participent à quel niveau de la structure?

A

Tertiaire

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20
Q

Quelles protéines végétales sont les mieux adaptées pour la production du pain?

A

Les protéines de blé, et à degré moindre celles d’orge et de seigle

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21
Q

Dans le blé, quelles protéines sont responsables de la viscoélasticité de la pâte?

A

Les gliadines et les gluténines –> Les protéines du gluten

22
Q

Pourquoi le seigle est une moins bonne option pour la fabrication du pain?

A

Il contient des gluténines et des sécalines, mais pas de gliadines.

23
Q

Pourquoi l’orge est une moins bonne option pour la fabrication du pain?

A

Parce qu’il contient des gluténines et des hordénines, pas de gliadines.

24
Q

Vrai ou faux? Une farine riche en protéines contient toujours beaucoup de gluten.

A

Faux

25
Q

Que permettent l’orientation, l’enlignement et le déplissement partiel des protéines hydratées du gluten dans la formation d’une pâte boulangère?

A

Permettent d’accroitre les interactions hydrophobes, les liaisons disulfures et les liaisons hydrogènes.

26
Q

Que permet le réseau tridimensionnel de gluten dans la formation d’une pâte boulangère?

A

Permet à l’eau et au CO2 d’être retenus dans la pâte

27
Q

Vrai ou faux? Le gluten fait partie des allergènes prioritaires.

A

Faux, mais il faut tout de même déclarer les sources de gluten

28
Q

Où doit-on vérifier la présence d’allergènes en industrie?

A
  • Dans les matrices alimentaires

- Sur les équipements et surfaces de travail

29
Q

Vrai ou faux? En industrie alimentaire, les tests de type ELISA sont utilisés afin de détecter la présence d’allergènes alimentaires sur les équipements et surfaces de travail?

A

Faux, c’est utilisé pour les allergènes dans les matrices alimentaires

30
Q

Comment fonctionne la technique ELISA pour détecter les allergènes dans les aliments?

A

C’est une technique immuno-enzymatique qui permet de visualiser les réactions entre un antigène (allergène) et un anticorps à l’aide d’une réaction colorée produite par un marqueur enzymatique préalablement fixé à l’anticorps.

31
Q

Quels sont les types de réactions présentes dans le test ELISA?

A
  • Réaction entre un antigène et un anticorps

- Réaction entre une enzyme et un substrat

32
Q

Comment peut-on comprendre le résultat du test ELISA?

A

La réaction colorée permet de confirmer la présence de l’allergène et l’intensité de la couleur donne une indication de la teneur de l’allergène dans l’échantillon donné

33
Q

Pourquoi est-il important de faire des tests de détection des allergènes sur les surfaces et les équipements?

A

Ces tests permettent de valider l’efficacité du nettoyage/assainissement des équipements et des surfaces de travail

34
Q

Vrai ou faux? Tous les tests de détection des allergènes sur les surfaces et équipements sont spécifiques à un allergène en particulier?

A

Faux, certains tests sont non spécifiques à un allergène mais détectent la présence de protéines en général.

35
Q

Vrai ou faux? Les tests de détection des allergènes pour les surfaces et équipements sont normalement de nature qualitative

A

Vrai

36
Q

Qu’est-ce que la dénaturation d’une protéine?

A

La perte de la structure quaternaire, tertiaire ou secondaire de la protéine.

37
Q

De quelles natures peuvent être les agents dénaturants?

A

Physiques ou chimiques

38
Q

Quels sont les agents dénaturants physiques?

A
  • Chaleur
  • Pression
  • Radiations
  • Agitation
39
Q

Quels sont les agents dénaturants chimiques?

A
  • Acides et bases
  • Métaux
  • Solvants organiques
40
Q

Quels sont les effets positifs de la dénaturation des protéines?

A
  • Pas associée à la perte de valeur nutritive de la protéine étant donné qu’elle conserve tous ses acides aminés
  • Améliore la «digestibilité» des protéines
41
Q

Pourquoi est-ce que les protéines dénaturées sont digérées plus facilement?

A

Le déplissement des protéines va permettre l’exposition des liens peptidiques ce qui favorise l’hydrolyse par les enzymes digestives.

42
Q

Pourquoi veut-on réduire la quantité de facteurs antitrypsiques?

A

Parce qu’ils réduisent l’activité de la trypsine, une enzyme digestive qui participe à la digestion des protéines (protéase). Le facteur antitrypsique entre en compétition avec la protéine pour lier la trypsine lors de la digestion. La protéine ne peut donc pas être transformée en acides aminés.

43
Q

Qu’est-ce qui aide à diminuer les facteurs antitrypsiques?

A

La cuisson

44
Q

La dénaturation est à l’origine de quelles propriétés fonctionnelles des protéines?

A
  • Précipitation
  • Gélification
  • Texturisation
  • Émulsification
  • Moussage
  • Hydratation
45
Q

Qu’est-ce que la gélification des protéines?

A

La formation d’un réseau tridimensionnel ordonné produit par les interactions entre les protéines ce qui permet de retenir l’eau.

46
Q

Quels sont les 4 étapes de la gélification des protéines lors de la confection de Jello?

A

Étape 1 : Dénaturation par traitement thermique
Étape 2: Déplissement des protéines
Étape 3 : Refroidissement
Étape 4: Association des molécules de protéines ce qui permet de former un réseau ordonné dans lequel l’eau est retenue

47
Q

Pourquoi ajouter des ions comme le calcium lorsqu’on veut faire gélifier des protéines?

A

Permet d’accélérer la gélification ou d’augmenter la fermeté du gel.

48
Q

Qu’est-ce que l’adsorption?

A

Lorsque des molécules adhèrent à une surface

49
Q

La formation de la mousse des protéines se manifeste par quoi?

A
  • Changement de couleur des protéines

- Texture

50
Q

Comment peut-on stabiliser des mousses?

A

Par l’ajout d’un ingrédient acide et/ou de sucre

51
Q

Qu’est-ce que l’aquafaba?

A

Le liquide de cuisson des pois chiches

NUT-2013 - Chimie et transformation des aliments (8 decks)

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