Cours 2 Flashcards
Nomme les 4 protéines moteur, sur quoi elles se déplacent et leur rôle
- Myosine: contraction musculaire/microfilament
- Kinésine : transport des chromosomes pendant la mitose /microtubules
- DNA polymérase : transcription et réplication de l’adn/ ADN
- Dynésine : transport de vésicules et mouvement des flagelles / microtubules
Donne un exemple de coopérativité positive avec l’HB
lorsqu’une mol d’O2 se lie, les autres auront plus d’affinité et se lieront plus rapidement.
Même principe quand une mol d’O2 se décolle de HB, les autres auront moins d’affinité et se retireront plus rapidement
De combien d’helice alpha la myoglobine est composée
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Qu’est ce que l’hème et qu’est ce qui le compose
Hème est le groupement prosthétique de la myoglobine et de l’hémoglobine
Formée de protoporphyrine et d’un atome de Fer
Protoporphyrine= 2 groupements vinyles hydrophobes et 2 groupements propionate ionique polaire
L’atome de fer est lié 4 x à N de protoporphyrine
1x au N de l’histidine
1X avec l’oxygène (si transporte de l’O2 à ce moment)
Quel est le rôle du BPG
diminue l’affinité de HB pour O2
Permet le relargage d’O2 même a une pression faible
Permet le passage de O2 dans le placenta
Quels a.a déstabilisent l’hélice alpha et qui se retrouvent donc plus à ses extrémités?
**************Glycine: faible contrainte d’angle à cause de l’absence de chaine latérale (trop flexible)
**************Proline : Forte contrainte d’angle à cause du cycle et pas de H lié au N du lien peptidique donc pas de pont OH possible avec l’a.a n-4
Nomme les modifications covalentes des protéines
Phosphorylation, methylation, acetylation, carboxylation (ajout d’un coo-) et hydroxylation (ajout d’un oh)
Caractéristiques d’une liaison protéine ligand
- réversible
- change souvent la conformation de la prot
- liaison non covalente
- se lie de manière très spécifique
Pour les feuillets plissés beta, quelle disposition est plus stable et pourquoi?
Antiparallèle parce que le groupement carboxyle et amine de la liaison peptidique sont plus rapprochée (en face plutot qu’en diago), faisant une liaison H plus forte!
Dans quel mécanisme est impliqué l’enzyme créatine kinase
-génération de molécules énergétiques dans les muscles ou autres tissus
Quelles sont les sous unités des microtubules?
les dimères de tubuline et elles sont liées par une molécule de GTP
Quel filament intermédiaire est le principal constituant de la peau
Keratine
Qu’est ce qui arrive a une sous-unité de l’HB lorsque l’O2 vient s’y attacher?
Elle passe d’une conformation Tendue (T) à Relâchée (R)
Quel est le rôle de la myoglobine et de l’hémoglobine
Myo : fixation de l’O2 dans les muscles
Hémo : fixation de O2 sur les erythrocytes
Pourquoi les affinités hemoglobine et myoglobine avec l’O2 sont différente? (une sigmoide et l’autre hyperbolique)
petite concentration de O2 dans les muscles donc myoglobine avec sa forme hyperbolique est saturée meme à faible concentration.
Le fait que l’hemoglobine soit sigmoide l’empeche de tout prendre l’O2 et d’en laisser aux muscles lorsquen basse concentration
Quels a.a sont favorables à la formation d’hélice alpha ?
alanine, acide glutamic, leucine, methionine (remarque qu’ils ont une longue chaine R)
Comment se déplace la myosine
est liée à l’actine (croche)
Aime mieux l’ATP donc décroche de l’actine
ATP hydrolysé en ADP la myosine veut revenir à l’actine
Se raccroche à l’actine et ainsi de suite
Quelle est la conformation d’un lien peptidique et pourquoi?
Peut être cis ou trans parce que la =O confère un caractère partiel de liaison double ce qui permet le mouvement de la liaison et donc les deux configurations sont possibles
Explique la différence isomère cis et trans pour un polypeptide
Cis : les deux carbones alpha sont du même côté de la liaison peptidique C-N
Trans : les deuc carbones alpha sont du côté opposé de la liaison peptidique C-N
a quoi servent le Hbe et le Hbf
Hbe: conception à trois mois de grossesse
Hbf:trois mois de grossesse à environ 6 mois de vie
De plus en plus d’affinité avec l’oxygène lorsqu’on vieillit
Caractéristique des protéines qui forment des dépots amyloides
forment des feuillets beta qui s’empilent et qui sont indestructibles par la protéase cellulaire
Comment s’appelle l’assemblage de multiples protéines qui dégrade les protéines mal repliées
protéasome
Comment se forme un microtubule?
- association des dimères de tubuline par l’hydrolisation de la mol de GTP
- Protofilaments s’assemblent pour former une tube
- polymération/dépoliérisation dynamique et des deux côtés du tube
Qu’Est ce que la structure secondaire des protéines
Repliement de la chaine linéaire d’acide aminé en feuillets plissés beta ou hélice alpha (motifs)
Pourquoi la polymérisation des monomères d’actine se fait plus vite du côté +
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Comment on appelle la myoglobine dépendamment s’il y a une liaison avec de l’O2 ou pas
desoxymyoglobine = pas d’O2
oxymyoglobine = O2
Quelle est la structure des filaments intermédiaire
Dimères d’hélice alpha x7
Empilement des dimères forme une double hélice
Assemblage d’octamères donne des fibres
Assemblages des fibres donne des filaments intermédiaires
Quel genre de courbe représente la saturation de la myoglobine
Hyperbole (myogobine)
Quel genre de courbe représente la saturation de l’hemoglobine
Sigmoide a cause de l’effet allostérique!
Quel est le rôle principal des microtubules lorsqu’ils se dépolarisent
division mitotique (séparer les chromosome dans les deux nouvelles cellules)
Qu’est ce qui fait que le glutathion est atypique?
liaison peptidique atypique entre le groupement carboxyle du carbone y de l’acide glutamique et le groupement amine de la cystéine
