Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

BIO1953 - Origine et diversité du vivant > Cours 4 > Flashcards

Cours 4 Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’une protéine?

A

Une chaîne polypeptidique (=assemble d’acide aminés, qui sont l’unité de base = monomère)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

De quoi sont composés des acides aminés?

A

5 parties donc 4 communes à tous les a.a

  • un atome de carbone au cœur lié à quatre différents groupes qui rendent la molécule asymétrique :
  • un grpement amine NH2
  • un groupement carboxyle COOH opposé à l’amine
  • un atome d’hydrogène H
  • une chaîne latérale ou radicale R opposé à l’hydrogène. Différents pour chaque a.a = propriétés différentes
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Quels sont les principaux a.a composant les protéines?

A

Il en existe environ 500 mais 20 utilisés pour les prot :

  • alanine
  • arginine
  • asparagine
  • cystéine (+ 1 variante)
  • glutamate
  • glutamine
  • glycine
  • histidine
  • isoleucine
  • leucine
  • lysine
  • méthionine
  • phénylalanine
  • proline
  • sérine
  • thréonine
  • tryptophane
  • tyrosine
  • valine
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Que sont les a.a essentiels?

A

9 a.a qui ne sont pas synthétisés suffisamment par l’organisme.

  • histidine
  • isoleucine
  • leucine
  • lysine
  • méthionine
  • phénylalanine
  • thréonine
  • tryptophane
  • valine
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Quels sont les a.a peuvent être acides?

A

= chargés négativement COO-

  • aspartate
  • glutamate
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

En quoi les a.a peuvent être basiques?

A

= chargés positivement avec NH3+

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Comment les chaînes polypeptidiques se forment-elles?

A

par condensation :
-COOH perd le OH
- NH2 perd un H
Donc une molécule H2O de libérée

donc liaison covalente entre CO et N = liaison peptidique
catalysée par peptidyltransférase

La chaîne est forcément polaire avec un NH2 à l’extrémité gauche et un COOH à droite

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Qu’est-ce qu’une structure quaternaire?

A

Une protéine composée de plus d’une chaîne polypeptidique (domaines)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Donnez un exemple de pathologie liée à une substitution d’a.a?

A

substitution du 6e a.a glutamate remplacé par valine (polaire à non polaire)

cause la dépranocytose

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Comment sont formées les conformations secondaires?

A

Par des liaisons hydrogène entre le H du NH2(qui a perdu un H) et le résidu O du carboxyle COOH (qui a perdu un OH)

Sont très nombreuses et apportent de la stabilité à la protéine.
Forment des structures hélicoïdales et des feuillets

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Comment se font les hélices alpha? leurs caractéristiques?

A

Liaison H tous les 4 résidus d’a.a

Structure résistance, insoluble, dureté et flexibilité variable
ex: alpha-kératine des cheveux vs ongles

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Comment se font les feuillets plissés beta et leurs caractéristiques?

A

séquences d’a.a disposés côte à côte de façon parallèle ou anti-parallèle.
Liaisons H, donne une forme d’accordéon

stabilise la molécule
filaments mous et flexibles
ex: beta-kératine des toiles d’araignées

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Comment se font les structures tertiaires?

A

Liaisons H, liaisons ioniques, liaisons covalentes entre les chaines latérales de deux résidus.

Liaisons covalentes se font par des ponts disulfides S-S entres deux cystéines

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Qu’est-ce que la dénaturation?

A

Perte + ou - réversible de la structure tertiaire d’une protéine.

causé par

  • chaleur
  • urée
  • métaux lourds
  • fixateurs…
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

V/F la structure quaternaire se fait par des liaisons covalentes

A

faux, par des liaisons H

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Donnez un exemple de protéine à configuration quaternaire?

A

Hémoglobine avec 4 chaînes.

Besoin de cette configuration pour être fonctionnelle.

17
Q

Quelles sont les différentes fonctions des protéines?

A
  • structurale (cytosquelette)
  • enzymatique
  • immunologique
  • signalisation
  • réserve d’a.a pour l’embryon (vitellus)
18
Q

Donnez des exemples de protéines structurales?

A
  • tubuline, actine (pour le mouvement)

- collagène, élastine (forment les fibres conjonctives, sécrétées par les fibroblastes)

19
Q

Quelle est la fonction de l’amylase?

A

Enzyme dégradant l’amidon en maltose

20
Q

Quelle est la différence entre inhibition compétitive et non compétitive?

A

Compétitive : la molécule se fixe à l’enzyme au même endroit que son substrat le ferait.

Non compétitive :
le substrat peut se fixer au site de liaison de l’enzyme mais celle-ci est inhibée par une autre molécule liée à un autre endroit

21
Q

V/F Les récepteurs membranaires sont des lipoprotéines

A

Faux, ce sont des glycoprotéines

22
Q

V/F chez les mammifère le vitellus est contenu dans l’ovocyte

A

Faux, il n’y a pas de vitellus chez les mammifère.
Les a.a sont perçus par l’embryon via la circulation placentaire.
La réserve d’a.a après la naissance se trouve dans la caséine (ds lait maternel)

23
Q

De quoi sont composés les nucléotides?

A
  • base azotée
  • pentose
  • grpt phosphate
24
Q

Quelles sont les différentes bases azotées?

A
  • pyrimidines :
  • cytosine
  • thymine
  • uracile

purines :

  • adénine
  • guanine
25
Q

Qu’est-ce qu’un pentose?

A

un Beta-ribose. Car sucre cyclique à 5C et le OH du 1er carbone est au dessus du cycle.

26
Q

Quelle est la différence entre ADN et ARN? (d’un point de vue composition?)

A

ADN : ACTG et ribose

ARN AUCG et désoxyribose (Oxygène en moins, uniquement un H lié au C2)

27
Q

Où est lié la base azotée dans le nucléotide?

A

Au C1 du pentose

28
Q

Que signifie bicaténaire? Donnez un exemple?

A

Molécules avec deux brins

ex : ADN (la plupart du temps)

29
Q

Qu’est-ce qu’une forme plectonémique? donnez un exemple?

A

Plectonémique = en double hélice torsadée.

Ex ADN, les liaisons H avec leur polarité inverse donne la structure secondaire en hélice de l’ADN

30
Q

Dans quels cas l’ADN acquière une structure tertiaire?

A

Chez les bactéries, dans les chloroplastes et mitochondries l’ADN a une forme circulaire.
Se fait par une liaison phosphoester

Dans le cas de l’ADN non circulaire, on peut quand même avoir une structure tertiaire avec les histones.

31
Q

V/F il existe plusieurs rares molécules pouvant faire des copies d’elles-mêmes

A

Faux, seul l’ADN peut le faire

32
Q

Que signifie monocaténaire?

A

= 1 seul brin (ex ARN)

attention, certains virus peuvent avoir un ARN bicaténaire

33
Q

Quels sont les différents types d’ARN?

A

Les + importants :

  • messager (ARNm)
  • de transfert (ARNt)
  • ribosomal (ARNr)
34
Q

Décrivez l’ARNt

A
  • environ 60 ribonucléotides
  • adaptateur entre ARNm et a.a
  • en forme de trèfle à 5 branches
35
Q

Quelles sont les branches de l’ARNt

A

Notés de la sens antihoraire à partir de 9h jusqu’à 12h

  • Bras I (ou branche D), site de fixation de l’aminoacyl synthétase (AAS)
  • Bras II (branche de l’anticodon) : 3 ribonucléotides pour liaisons H avec le codon de l’ARNm
  • Bras III (branche varibale) , pas tjrs présente
  • Bras IV (branche Q) site de fixation de l’ARNr pdt synthèse protéique
  • Bras V (branche acceptrice) : là où se fixe d’a.a
36
Q

Qu’est-ce que l’ARNr?

A
  • court transcrit d’un segment d’ADN mais non traduit en protéine
  • sert à former les ribosomes
  • ribosomes = support à la synthèse protéique
  • type d’ARN le + abondant dans les cellules
37
Q

V/F Les ribosomes acquièrent une structure secondaire pour la synthèse protéique

A

V et Faux

En général les ribosomes ont une structure linéaire avec peu de secondaire et tertiaire mais parfois peuvent avoir un rôle de catalyseur donc structure tridimensionnelle

BIO1953 - Origine et diversité du vivant (8 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions