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Sciences Biologiques > 3. AA, protéines et enzymologie > Flashcards

3. AA, protéines et enzymologie Flashcards

1
Q

Nommer les composantes de la structure des acides aminés

A
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Q

Quelle est la particularité des molcéules des acides aminés?

A

Ce sont des molécules amphotères

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3
Q

Entre quels groupements des acides aminés se forme la liaison peptidique?

A

CO-NH

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4
Q

La liaison peptidique fait intervenir le carbone alpha qui devient un …

A

Un centre stétéogène
(atome ou groupe d’atomes sur lequel la permutation de 2 de ses substituants génère 2 stéréoisomères)

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5
Q

la réaction de quels groupements permet la formation d’un pont disulfure?

A

2 groupement thiol (SH)

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6
Q

À quoi servent les ponts disulfure?

A

Stabiliser la structure tertiaire des protéines

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7
Q

Quelle molécule est libérée lors de la formation d’une liaison peptidique ?

A

H2O

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8
Q

Quel type de réaction provoque une déshydratation?

A

Pont disulfure et liaison peptidique

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9
Q

Les AA ont une activité optique à l’exception de la …

A

Glycine

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10
Q

Les acides aminés sont-elles des molcéules chirales?

A

Oui. le carbone alpha porte 4 groupements différents (carbone asymétrique).
Les acides aminés sont donc des molcéules chirales

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11
Q

Qu’est-ce qu’une molécule chirale?

A

Molécule possédant un ou plusieurs centres asymétriques (carbone asymétrique)

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12
Q

Quelle est l’importance de la stéréoisomérie en pharmacologie?

A

Lors de la synthèse de certaines molécules, on peut obtenir un mélange de 2 isomères.

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13
Q

Qu’est-ce qu’un mélange racémique?

A

Quantité égales de 2 isomères (énantiomères) dans un mélange

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14
Q

Donner quelques fonctions des protéines.

A

Catalyse
Transport (lipides, oxygène)
Régulation de l’expression génique
Protection (anticorps)

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15
Q

Donner des exemples de protéines de structure.

A

Actine, collagène, kératine

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16
Q

Les protéines ont une structure tridimensionnelle organisée en 4 niveaux. Que sont-ils?

A

Primaire
Secondaire
Tertiaire
Quaternaire

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17
Q

Qu’est-ce que la structure primaire d’une protéine?

A

la séquence d’acides aminés d’une protéine

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18
Q

Par quoi sont reliés les acides aminés de la structure primaire d’une protéine?

A

Par des liens peptidiques

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19
Q

Quels sont les noms des 2 extrémités de la chaîne polypeptidique de la structure primaire d’une protéine?

A

Extrémité N-terminale (groupement aminé NH2)
Extrémité C-terminale (groupement carboxyle COOH)

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20
Q

Quelle est la conformation de la majorité des liens peptidiques?

A

Conformation trans

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21
Q

Les chaînes latérales des acides aminés sont-elles incluses dans le squelette peptidique?

A

Ne sont PAS inclues dans le squelette

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22
Q

De quoi est composée la chaîne principale d’une protéine?

A

Atomes participant aux liens peptidiques

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23
Q

Décrire la structure secondaire des protéines (hélice alpha)

A

Arrangament de la chaîne peptidique
Structure en forme de spirale
Stabilisée par des pont H

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24
Q

Décrire la structure secondaire des protéines (feuillet B)

A

Stabilisée par des liaisons H
2 configurations possibles: parallèle et antiparallèle

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25
Q

Quelles sont les 2 configurations possibles du feuillet beta de la structure secondaire?

A

Parallèle et antiparallèle

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26
Q

Décrire la structure tertiaire des protéines.

A

Arrangement tridimensionnel de tous les AA de la protéine

Repliement de toutes les structures secondaires et superstructures

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27
Q

Par quoi est stabilisée la structure tertiaire des protéines?

A

Liaisons hydrophobes
Forces électrostatiques
pont disulfures
Liaisons peptidiques

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28
Q

Que sont les domaines protéiques?

A

les protéines de > 200 acides aminés

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29
Q

Par quelle structure des protéines sont formés les domaines?

A

Structure tertiaire

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30
Q

Quelle est la particularité des domaines protéiques?

A

Partie d’une protéine capable d’adopter une structure de manière autonome.
Sturctures qui doivent avoir une certaine souplesse, qui permet à la protéine de changer de conformation.

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31
Q

Qu’est-ce qu’une structure supersecondaire?

A

Combinaison particulière de structures secondaires. une seule chaine polypeptidique qui forme plus d’une hélice alpha/feuillet bêta

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32
Q

Nommer chacune des structures supersecondaires

A
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33
Q

De combien de chaînes polypeptidiques sont formées les domaines protéiques?

A

1 chaîne polypeptidique

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34
Q

Décrire la structure quaternaire des protéines.

A

Assemblage de plusieurs chaînes polypeptidiques

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35
Q

La structure quaternaire des protéines est composées de plusieurs sous-unités. Chacune de ces sous-unités est composées de combien de chaînes polypeptidiques?

A

1 sous-unité = 1 chaîne protéique

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36
Q

Les structures supersecondaires sont composées de combien de chaînes polypeptidiques?

A

1 chaîne de polypeptides.
Supersecondaire = plusieurs hélices alpha ou feuillet B mais 1 seule chaîne

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37
Q

Quelles sont les forces qui stabilisent la structure quaternaire?

A

liaisons hydrophobes
Ponts disulfures
Stabilisation par des ions (calcium, zinc)

38
Q

Les protéines fibreuses sont-elles solubles dans l’eau?

A

Insolubles dans l’eau

39
Q

Nommer le rôle primordial des protéines fibreuses.

A

Maintien de l’intégrité tissulaire

40
Q

Quelle est la protéine la plus abondante du crops humain?
Donner des endroits où on retrouve cette protéine.

A

Le collagène

os, peau, tendons, cartilage, dents

41
Q

Quelles structures du collagène s’associent et forment une triple hélice?

A
42
Q

Dans l’hélice alpha du collagène, combien y a-t-il d’acides aminés par tour d’hélice?

A

3 acides aminés

43
Q

La kératine fait partie de quelle composante du cytosquelette?

A

Filaments intermédiaires

44
Q

Qu’est-ce qui permet la sélectivité du substrat pour les enzymes?

A

Le site de liaison de l’enzyme peut accueillir ou non le substrat

45
Q

Les enzymes sont hautement spécifiques dans 2 choses. lesquelles?

A

Dans la liaison avec leur substrat
Dans la réaction qu’elles catalysent

46
Q

Quel type d’enzymes recquiert un cofacteur?

A

Holoenzyme

47
Q

Quelles sont les particularités des enzymes simples?

A

1 seule chaîne polypeptidique
Aucun autre groupement chimique que celui des acides aminés

48
Q

Donner un exemple de cofacteur inorganique.

A

Ions métalliques, ex Fe3+

49
Q

Comment nomme-t-on les cofacteurs organiques?

A

Coenzymes

50
Q

Quel est le nom de l’enzyme sans cofacteur?

A

L’apoenzyme
(Sans cofacteur, l’apoenzyme est inactive)

51
Q

Les enzymes seules ne peuvent catalyser certaines réactions. Qu’est-ce qui est nécessaire afin que ces enzymes puisse le faire?

A

Requiert l’action d’un cofacteur

52
Q

Donner des exemples de réactions qui ne peuvent pas être catalysées par des enzymes seules (besoin d’un cofacteur).

A

Oxydoréduction
Transfert de groupement fonctionnel

53
Q

Quels sont les 2 types de coenzymes?

A

Co-substrats
Groupements prosthétiques

54
Q

Le cosubstrat est associé de façon ____________ à l’enzyme.

A

Transitoire

55
Q

Le groupement prosthétique est associé ___________ à l’enzyme.
Quel type de liaison permet cette association?

A

En permanence

Liaison covalente

56
Q

Les 2 types de coenzymes reviennent à leur forme initiale à la fin de la réaction.
Dire comment chaque type de coenzyme y arrive.

A

Co-substrat: retrour à sa forme initiale catalysé par une autre enzyme.

Groupement prostétique: retour à sa forme initiale nécessite une étape supplémentaire à la réaction enzymatique.

57
Q

Qu’est-ce que la cinétique enzymatique étudie?

A

La relation entre la vitesse d’une réaction et les concentrations des réactifs et des produits

58
Q

Quels éléments influencent la vitesse d’une réaction enzymatique?

A

Concentration du substrat et de l’enzyme
Conditions réactionnelles (pH, température)

59
Q

Facteurs influençant les réactions enzymatiques:

Si la concentration du substrat AUGMENTE, la vitesse de réaction …

A

La réaction se fait plus rapidement

60
Q

Facteurs influençant les réactions enzymatiques:

Si la concentration de substrat DIMINUE, la vitesse de réaction …

A

La réaction se fait moins rapidement

61
Q

Facteurs influençant les réactions enzymatiques:

Quelle est la température optimale pour une réaction enzymatique?

Que se produit-il si la température est plus élevée que celle-ci?

A

Optimale entre 35 et 40ºC

plus haut que 40 = dénaturation des enzymes

62
Q

Si Km est petit, l’enzyme a une _________ affinité pour son substrat

Si Km est grand, l’enzyme a une __________ affinité pour son substrat

A

Grande

Faible

63
Q

À quoi correspond Km?

A

Concentration du substrat à la 1/2 Vmax

64
Q

La vitesse de réaction est _____________ à la concentration d’enzyme présente.

A

Directement proportionnelle

65
Q

Quels sont les 2 mécanismes des réactions à 2 substrats?

A

Réaction séquentielles (ordonnées et aléatoires)
Réactions ping-pong

66
Q

Expliquer le fonctionnement de la réaction séquentielle ordonnée (réaction à 2 substrats).

A

Liaison du 1er substrat est requise pour la liaison du 2e substrat.
Pour que le 2e puisse se lier à l’enzyme, celle-ci devra avoir été modifiée par le 1er substrat.

67
Q

Expliquer le fonctionnement de la réaction séquentielle aléatoire (réaction à 2 substrats)

A

Les 2 sites de liaisons pour les substrats sont disponibles simultanément sur l’enzyme.

68
Q

Expliquer le fonctionnement des réactions ping-pong (réaction à 2 substrats).

A

Implique une modification de l’enzyme
Les 2 substrats ne se rencontrent jamais à la surface de l’enzyme

69
Q

Molécule qui se fixe à une enzyme et diminue l’activité de l’enzyme.

A

Inhibiteur

70
Q

Comment agissent les inhibiteurs pour diminuer l’activité enzymatique?

A

Empêche la formation du complexe ES
Enpêche la séparation de l’enzyme et du produit (E+P)

71
Q

Quels sont les 2 types d’inhibition enzymatique?

A

Inhibition compétitive
Inhibition non-compétitive

72
Q

De quel type d’inhibition il s’agit?

L’inhibiteur présente une ressemblance structurale avec le substrat.

A

Inhibition compétitive

73
Q

De quel type d’inhibition il s’agit?

L’inhibiteur entre en compétition avec le substrat naturel de l’enzyme et celui-ci bloque le site actif de l’enzyme.

A

Inhibition compétitive

74
Q

Quel est l‘effet de l’ajout d’un inhibiteur compétitif sur la Vmax?

Et sur le Km?

A

Pas d’effet sur la Vmax

Km: inhibiteur compétitif augmente le Km d’un substrat (la qte de substrat pour atteindre Vmax sera plus grande = Km augmente)

75
Q

Quel est l’effet de l’inhibition non-compétitive sur la Vmax?

Et sur le Km?

A

Vmax: les inhibiteurs non compétitifs vont diminuer la Vmax

Km: Inchangé, car les inhibiteurs non-compétitifs n’interfèrent pas dans la liaison du substrat et de l’enzyme.

76
Q

Que se produit-il si on augmente la concentration du substrat en présence d’inhibition non-compétitive?

A

Aucun effet sur l’action de l’inhibiteur

77
Q

La péniciline est un exemple d’inhibition de quel type?

A

Inhibition non-compétitive

78
Q

La péniciline inhibe quelle enzyme?
Quel est le fonctionnement?

A

Transpeptidase
Empêche la formation de la paroi cellulaire (inhibition de la formation du peptidoglycane) et les bactéries deviennent plus sensibles au choc osmotique

79
Q

Dans la régulation allostérique, par quoi est régulée l’enzyme?

A

Pas un effecteur

80
Q

À quel endroit se lie l’effecteur dans la régulation allostérique?

A

Se lie de façon covalente à un site (autre que le site actif) sur l’enzyme: site de régulation

81
Q

Les enzymes allostériques vont souvent catalyser quelle étape d’une voie métabolique?

A

L’étape limitante

82
Q

Quels sont les conséquences de la présence de l’effecteur allostérique?

A

Peut modifier l’affinité de l’enzyme pour son substrat et/ou modifier l’efficacité de l’enzyme elle-même

83
Q

Effecteur inhibiteur ou effecteur activateur?

L’enzyme dans sa forme inactive

A

L’effecteur inhibiteur

84
Q

Effecteur inhibiteur ou effecteur activateur?

L’enzyme sous sa forme active

A

L’effecteur activateur

85
Q

Quels sont les modes de régulation de l’activité enzymatique?

A

Régulation allostérique
Régulation par modification covalente (phosphorylation)

86
Q

En quoi consiste la régulation par modification covalente?

A

Addition ou soustraction d’un groupement phosphate

87
Q

De quel type de régulation de l’activité enzymatique est-il question?

Une des régulations les plus importantes intervenant dans les processus biologiques.

A

Régulation par modification covalente (phosphorylation)

88
Q

La phosphorylation est catalysée par quelles protéines?

A

Kinases

89
Q

Lors de la phosphorylation, les kinases utilisent _____________ comme donneur de phosphate.

A

L’ATP

90
Q

Par quelle enzyme est catalysée la déphosphorylation?

A

Catalysée par les phosphatases

91
Q

Ajouter le nom des protéines manquantes dans la réaction de phosphorylation suivante.

A
92
Q

Donner le nom des 6 enzymes associées à ces réactions enzymatiques.

A

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