Cours 3.1et 3.2 Régulation de l'activité enzymatique Flashcards
Quels sont les modes de régulation de l’activité enzymatique?
1.augmentation ou diminution de la synthèse protéique
2.Augmentation ou diminution de la dégradation protéique
3.Changement de conformation
Par quelle types d’enzymes la modifications convalente est-elle effectué?
Effectué par des enzymes de conversion, la kinase et le phosphatase
Que fait la Kinase et la Phosphatase?
La kinase à la capacité d’ajouter un groupement phosphate qui stimule l’activité enzymatique
La phosphatase inhibe l’activité enzymatique en enlevant le groupement phosphate
Qu’est-ce qu’une proenzyme?
Un protéases capables de détruire les protéine des cellules qui les synthétisent
Sous qu’elle forme sont synthétisé les proenzyme?
Elles sont synthétisé sous forme de précurseurs inactifs
De quelle façon sont activé les proenzymes
Elles sont activés par bris de liaisons convalentes et éliminations de plusieurs A.A
Qu’est ce qu’un allostérique?
Liaison d’une petite molécule à un autre site que le site de la liaison du liant ou du substrat, permet de moduler l’activité de la protéine
Quelle est la différence entre un régulateur allostérique positif et négatif?
Le régulateur allostérique + vas induire un changement conformationel pour permettre une meilleur liaison du substrat et donc augmenter l’activité enzymatique.
Le régulateur allostérique - vas induire un changement conformationnel qui ne vas plus permettre au substrat de bien se lier ou de s’adapter à la forme de substrat B, vas diminuer l’affinité l’enzyme et vas donc diminuer l’activité enzymatique.
Qu’est ce qu’une effecteur allostérique?
Les effecteurs allostériques modifie la concentration (Km) et la vitesse maximale (Vmax)
Qu’est-ce que le principe de coopérativité?
La première liaison peut être difficile, donc le premier ligand ou substrat vas influencer un arrangement conformationelle pour permettre que les autres liaisons soient plus facile
