Enzymes

Question 1

nomme les 7 caractéristiques des enzymes

Answer 1

1. V réaction grande
2. conditions réaction douces (37 deg)
3. spécificité à gr vitesse
4. moins de prod 2nd
5. régulation (expr,act)
6. compartimentation
7. chaines de réactions enzymatiques

Question 2

une enzyme fait quoi dans le trajet réationnel

Answer 2

baisse l’énergie d’activation du complexe activé
delta G ne change pas

Question 3

explique l’effet catalytique de l’enzyme

Answer 3

elle a lieu dans les petites cavités du site actif
ca place à proximité ce qui est nécessaire a la réaction

Question 4

nomme les facteurs qui ont un effet sur la structure protéique ou enzymatique

Answer 4

interact ionique, pontH = influence sur protéine et act enz
T, pH= act enz

Question 5

comment un substrat est spécifique à une enzyme

Answer 5

clé-serrure
chiralité, géométrie

Question 6

donne des ex de substrats

Answer 6

kinase ont un site actif
site actif reconnait sub et atp
le ph gamma de atp est transféré sur le substrat dans le site actif du kinase

Question 7

comment on choisit le bon substrat pour le kinase

Answer 7

in vitro. bcp de peptides différents.
si kinase phospho un pept on étudie sa séquence. on analyse tt les peptides avc la mm séquence.

Question 8

comment on peut réguler les réactions

Answer 8

stimuler la migration
stim la prolifération
proteger contre apopt
catabolisme

Question 9

les deux classes de régulation:

Answer 9

1. expression
2. activité: post-trad, allostérique

Question 10

c quoi allostérie

Answer 10

procédé par lequel une mol influence la conf 3d de protéine en se fixant sur elle. il peut fav ou inhib

Question 11

c quoi les deux formes allostériques

Answer 11

forme R
forme T

Question 12

dans quelle forme la poche permet et pas de lier un substrat

Answer 12

permet: R
pas: T

Question 13

tt les protomètres sont

Answer 13

soit T ou R au même temps

Question 14

les ligans homotropes sont quoi

Answer 14

des substr ou cosubstr
ils lient 1 protomère à la fois pour remplir tt ses sites.
= stabilité

Question 15

c’est quoi un ligand hétérotrope

Answer 15

différent du substrat
module + ou - la liaison du ligand

Question 16

Hb existe sous quels états

Answer 16

R T

Question 17

quand O2 + T, keski se passe

Answer 17

O2 force la rupture des ponts salins de la forme T

Question 18

plus on augmente O..

Answer 18

plus la liaison sera saturée de Hb
plus c facile d’en rajouter

Question 19

comment on augmente la qt de produits

Answer 19

en augmentant le substrat

Question 20

le plateau représente quoi dans le graph

Answer 20

la vitesse max d’enz
on peut pas l’atteindre
concentration infinie pour atteindre

Question 21

le graphique sert à nous montrer quoi

Answer 21

la vitesse de l’enzyme selon la qt de sub reliée

Question 22

c’est quoi l’étape limitante

Answer 22

k2: détermine si réaction a lieu. v de r dépend

Question 23

bcp de S =

Answer 23

bcp de ES = bcp P

Question 24

si k2 plus faible que k1:

Answer 24

ES favorise E+S (éq)

Question 25

le flux réactionnel fait en sorte que quoi (ES,S,P)

Answer 25

ES concentration cte = état stationnaire
Former ES = exc S
disparition ES= P

Question 26

le flux enzymatique permet de comprendre quoi

Answer 26

le comportement des enzymes dans une voie métabolique

Question 27

les trois ctes de v forment quoi

Answer 27

Km, cte de Michaelis = (k1+k2)/k1

Question 28

1ere condition où il y a Km

Answer 28

k2 «< k1, eq = approx
Ks cte de dissoci

Question 29

quand Km est faible/grand:

Answer 29

-faible, k1 grand = fixer ES = bonne affinité
- grand, k1 faible = ES faible = mauvaise affinité

Question 30

à la 1/2 de la Vmax on trouve quoi

Answer 30

Km : affinité pour subs

Question 31

dans quelles conditions l’enzyme a une bonne affinité pour son sub

Answer 31

quand Km est petit, la qt de sub requise est basse

Question 32

définit Km

Answer 32

mesure d’affinité de enzyme sur substrat

Question 33

compare Km hexokin et glucokin

Answer 33

hex: 0,05
gluco: 5,5
plus la conc est haute plus l’affinité est bonne.

Question 34

nomme les types de cofact

Answer 34

thiamine B1
B12
biotine
Niacine B3
a. pantothénique B5
riboflavine B2
a. folique B9
pyridoxine B6

Question 35

NAD/NADH est impliqué dans quoi

Answer 35

dans le transport d’électrons qui forment NADH a partir de NAD

Question 36

NAD NADH sont un couple quoi

Answer 36

agent oxydant/réducteur

Question 37

lequel est un ox faible et red fort

Answer 37

ox faible NAD
red fort NADH

Question 38

nomme les 6 classes d’enzymes

Answer 38

1. oxydoreductase
2. transférases
3. hydrolyses
4. lyases
5. isomerases
6. ligases

Question 39

les oxydored font quoi

Answer 39

catalyser un transfert de e- avec des coenz NAD NADH
accepteur (o2) et donneur

Question 40

les transferases font quoi

Answer 40

catalyser le transfert d’un gr chimique d’un substrat à un autre substrat
ex. phosphate=kinases

Question 41

les hydrolases font quoi

Answer 41

effectuer hydrolyse et lyse d’un lien chimique par eau
ex. esters, lien glycosid/peptid

Question 42

les lyases font quoi

Answer 42

défaire un composé en brisant le lien chimique
ex. CC CO CN CS Chalo CPO

Question 43

les isomerases font quoi

Answer 43

modif conformation de substrat pour former isomère
très hétérogène