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MMD 1042 - Module 3 > Traduction et repliement > Flashcards

Traduction et repliement Flashcards

1
Q

Transcription et traduction

A
  • Information se trouvant encodée dans l’ADN d’un gène est transcrite en ARN messager, ARNm
  • Information se trouvant sur l’ARNm est traduite en une protéine qui réalisera une fonction
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Q

Lecture de l’ARNm

A

ARNm est décodé en groupes de 3 bases (nucléotides) dénommés triplets ou codons

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3
Q

Codons

A

Groupes de 3 bases qui codent pour des acides aminés

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4
Q

Codons: exceptions

A

Différents codons peuvent coder un même acide aminé, avec l’exception de la Méthionine (Met, ou M) et le Tryptophane (Trp, ou W)

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5
Q

Méthionine

A

AUG
Signale initiation

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6
Q

Codons qui signalent stop

A

3 codons
UAA, UAG, UGA

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7
Q

Code génétique

A

Est universel
Les virus, bactéries, champignons, etc. utilisent tous le même code génétique

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8
Q

Structure d’un ARNm: coiffe

A
  • Reconnaissance par le ribosome
  • Efficacité de traduction
  • Stabilité de l’ARNm
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9
Q

Structure d’un ARNm: AAAAA 3’, 5’ UTR, 3’ UTR

A
  • Efficacité de traduction
  • Stabilité de l’ARNm
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10
Q

UTR

A

Région non traduite

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11
Q

ORF

A

Cadre de lecture ouvert

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12
Q

Identification d’un cadre de lecture ouvert

A

C’est le premier AUG, codon Méthionine qui détermine l’ORF
- ATG au niveau de l’ADN
- AUG au niveau de l’ARNm
- Met au niveau de la protéine

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13
Q

Cadres de lecture possibles

A

Il existe 3 cadres de lecture possibles pour une molécule ARNm donnée

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14
Q

Effets des mutations dans le cadre de lecture au niveau de l’ADN

A
  • Ponctuelles
  • Insertions (+1 frameshift)
  • Délétions (-1 frameshift)
  • Silencieuse
  • Faux-sens
  • Non-sens
  • Continuation
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15
Q

ARNt

A

ARN de transfert qui permet la lecture du code génétique

Adaptateurs moléculaires reliant les acides aminés et les codons

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16
Q

Structure de l’ARNt

A

70-80 nucléotides
Structure en feuille de trèfle

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17
Q

Aminoacyl-ARNt

A

Synthétase qui ajoute l’acide aminé correct

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18
Q

Nombre de codons

A

64 codons
- 61 codons codent pour 20 aa
- 3 codons STOP
- AUG codon initiation
- Dégénérescence ou redondance, mais pas d’ambiguïté: certains aa ont plus d’un ARNt

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19
Q

Chargement

A

Premier adaptateur du code génétique, enzyme aminoacyl-ARNt-synthétase qui reconnait et couple un aa à son ARNt spécifique

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20
Q

ARNt chargé

A

ARNt avec son aa

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21
Q

Deuxième adaptateur

A

Molécule d’ARNt dont le codon s’apparie avec le codon du ARNm

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22
Q

Composantes du ribosome

A
  • Gros complexe composé de 4 ARN et de plus de 80 protéines
  • Deux sous-unités: la grande et la petite
  • Bien que les protéines dépassent en nombre les ARNs, ces derniers comptent pour plus de la moitié de la masse du ribosome
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23
Q

Structure du ribosome

A

1 site de liaison à l’ARNm
3 sites de liaison aux ARNt:
- Site A: pour site Aminoacyl ARNt (ou site accepteur)
- Site P: pour site Peptidyl-ARNt
- Site E: pour Exit, site de sortie

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24
Q

Phases de la traduction

A

1) Initiation
2) Élongation
3) Terminaison

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25
Q

Étapes d’élongation

A

4

26
Q

Première étape

A
  • Un ARNt chargé d’un acide aminé se lie au site A libre du ribosome selon le codon sur l’ARNm
  • Ce codon détermine l’acide aminé
    ajouté à la chaine polypeptidique en croissance
27
Q

Erreur de lecture

A
  • Les site A et site P sont assez proches pour que deux ARNt s’apparient à deux codons successifs
  • Cet arrangement ajusté permet qu’il n’y ait pas d’erreur de lecture pendant tout la synthèse de la protéine
28
Q

Deuxième étape

A

Le bout carboxylique de la chaîne polypeptidique est découplé de l’ARNt situé au site P et lié par liaison peptidique au groupement aminé libre lié à l’ARNt au site A

29
Q

Énergie dans la deuxième étape

A

Cette réaction est favorable énergétiquement et se réalise spontanément grâce à la grande énergie du lien aminoacyl avec son ARNt

30
Q

Troisième étape

A

Un déplacement de la grande sous-unité par rapport à la petite sous- unité du ribosome déplace les deux ARNt dans A et P vers, respectivement, les sites P et E de la grande sous-unité

31
Q

Quatrième étape

A

La petite sous-unité se déplace exactement 3 nucléotides sur la molécule d’ARNm , ce qui la repositionne exactement en face de la grande sous-unité en positions originales l’une par rapport à l’autre

Le Site A est libre pour accueillir le suivant ARNt chargé

32
Q

Terminaison de la traduction

A
  • Lorsque le ribosome arrive à un codon stop, aucun ARNt correspond à ce codon. Un facteur reconnaît cette situation
  • Au cours de la phase finale de la synthèse protéique, la liaison d’un facteur de libération (Release Factor) au site A porteur d’un codon stop met fin à la traduction
  • Le polypeptide achevé se détache et le ribosome se dissocie en ses deux sous-unités
33
Q

Repliement de protéines

A
  • Très sensible à l’environnement (pH, sel, température, RedOx, autres protéines)
  • Peut être affecté par des mutations (hérédité)
  • Plus les protéines sont complexes et plus les erreurs de repliement sont fréquentes (CFTR, 50% de protéines synthétisées sont mal-repliées)
  • C’est le cas dans certaines maladies, où ce taux d’erreur augmente de façon néfaste
34
Q

Mutations

A

Modifications permanentes de l’ADN qui peuvent affecter le repliement de protéines

EX: anémie falciforme, maladie génétiques

35
Q

Cataractes

A
  • Avec l’âge le repliement est affecté
  • Environ 20 millions de personnes dans le monde sont aveugles à cause des cataractes
  • C’est la cause d’environ 5% des cas de cécité aux USA
  • Près de 60% des cas de cécité dans certaines régions d’Afrique et d’Amérique du Sud
  • Les cataractes deviennent plus fréquentes avec l’âge. Plus de 50% des personnes aux USA ont eu des cataractes vers l’âge de 80 ans
36
Q

Cristallines

A

Protéines structurales solubles dans l’eau se trouvant dans la lentille et la cornée de l’oeil permettant la transparence

37
Q

Alpha-cristalline

A

Chaperone moléculaire ayant la capacité d’empêcher la précipitation des protéines dénaturées et d’augmenter la tolérance au stress cellulaire

Fonctions importantes pour le maintien de la transparence de la lentille et la prévention des cataractes en maintenant les protéines solubles

38
Q

Alpha-cristalline vs. âge

A

Avec l’âge il y a un déclin des fonctions de l’alpha cristalline ce qui cause cataractes par précipitation des protéines dans la lentille

39
Q

Repliement d’une protéine qui débute pendant sa synthèse

A

1- Formation d’abord des éléments de structure secondaire de base (hélice a, feuillets b, boucles) qui se replient indépendamment
2- Formation des domaines
3- Puis ajustement de domaines et repliement final

40
Q

Chaperones moléculaires

A

Préviennent l’agrégation en s’attachant à des parties prônes à s’agréger telles que les régions hydrophobes - aident les protéines nouvellement synthétisées à acquérir leur conformation correcte

41
Q

Énergie des chaperones moléculaires

A
  • Fixation des chaperones au polypeptide en synthèse ne consomme pas d’énergie
  • ATP consommé au moment de déloger les chaperones de la protéine
42
Q

Pourcentage de protéines éliminées à cause de leur mauvaise conformation

A

Environ 50%

43
Q

Étiquette ubiquitine

A

Ajouté sur les protéines pour marquer leur dégradation

Marquage fait pas le système ubiquitine-protéasome

44
Q

Ubiquitine

A

Protéine de 76 aa ajoutée aux protéines à être dégradées sur un résidu Lysine (K)

45
Q

Dégradation des protéines qui n’acquirent pas leur structure correcte

A

Par le UPS: ubiquitin-proteasome system
E1, E2, E3

46
Q

E1

A

Ubiquitin-activating enzyme

47
Q

E2

A

Ubiquitin-conjugating enzyme (ubiquitin transfer)

48
Q

E3

A

Ubiquitin-ligase enzyme (substrate recognition)
Reconnait la protéine à être dégradée

49
Q

Protéasome

A

Machine à dégrader de protéines, qui fonctionne à l’ATP
Tube formé surtout de protéases

50
Q

Dégradation par le protéasome

A
  • Protéines à être dégradées reconnues à leur étiquette ubiquitine
  • Protéine ciblée est dépliée et rentre dans le tube
  • Ub sont clivées avant que la protéine ciblée rentre dans le tube
  • Hydrolyse les protéines en petits peptides qui sont relâchés
51
Q

Fibrose kystique

A

Maladie autosomale récessive
Mutation la plus fréquente (80%) DF508, délétion de 3 nucléotides qui codant pour la phénylalanine 508 du canal chlore CFTR

52
Q

Huntington’s Disease

A

Maladie génétique neurodégénérative, dont la transmission est autosomique dominante
Son gène code pour une grosse protéine appelée Huntingtine, qui a pour fonction de réguler diverses fonctions cellulaires comme le trafic vésiculaire et la sécrétion de facteurs neurotrophiques comme le BDNF
Chez les patients atteints, la Huntigntine agrège formant des fibres amyloïdes. La perte de fonction de cette protéine et son agrégation causent la mort de neurones par apoptose

53
Q

CAG expansions

A

Au niveau moléculaire, la maladie est causée par des expansions du triplet CAG qui code pour l’acide aminé Glutamine
Ce qui cause de séquence poly-Glutamine, dites Poly-Q dans la protéine. Cela provoque l’agrégation de la Huntingtine

54
Q

Maladie de Huntingont: nombre de triplet CAG répétés

A

Détermine si on est atteint ou pas et l’page du début des symptômes
Normal: 10-26 répétitions
Prémutation: 27-41 répétitions
Affecté: 36-121 répétitions

55
Q

Maladie d’Alzheimer

A
  • Diminution de l’efficacité du repliement et la dégradation de protéines avec l’âge
  • Non dégradation d’une protéine dont la fonction normale est inconnue et qui est normalement associée à la membrane d’un neurone
  • Formation d’agrégats de protéines sous forme de plaques amyloïdes détruisant les neurones environnants
  • Il en résulte une perte de la fonction des neurones et leur mort
56
Q

Prion

A

Protéine qui peut se trouver dans deux ou plus conformations, dont une est autoréplicative

57
Q

Structure de prion normal

A

Alpha hélice: 40%
Feuillet beta: 3%

58
Q

Structure de prion qui causent des maladies

A

Alpha hélice: 30%
Feuillet beta: 40%

59
Q

Trois grandes catégories de maladie de Creutzfeldt-Jakob (CJD)

A

1) Sporadique (spontané)
2) Maladies génétiques à prions
3) Transmis (contagieux)

60
Q

CJD sporadique (spontané)

A

environ 90% des cas de MCJ
Touche les personnes âgées, sans avertissement ni explication
Le prion commence à se former dans une ou plusieurs cellules du cerveau, puis se propage au reste du cerveau

61
Q

CJD: maladies génétiques à prions

A

Environ 10% des autres cas de MCJ
Dus à une mutation génétique qui peut augmenter risques de développer la maladie

62
Q

Nombre de codons

A

64 codons
- 61 codons codent pour 20 aa
- 3 codons STOP
- AUG codon initiation
- Dégénérescence ou redondance, mais pas d’ambiguïté: certains aa ont plus d’un ARNt

MMD 1042 - Module 3 (10 decks)

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