Module 9 : La régulation du métabolisme 2 Flashcards
Pourquoi est-ce que deux sentiers inverses doit posséder au moins une étape différente?
Parce qu’il est nécessaire qu’une régulation réciproque des deux sentiers soit effectuée pour éviter que les deux sentiers fonctionnent en même temps.
Pourquoi les cellules utilisent-elles des transporteurs du glucose?
Parce que la diffusion du glucose est trop lente pour assurer les besoins de la cellule (transporteur catalysent la réaction).
Quels type de transporteurs sont les transporteurs GLUT?
Des transporteurs passifs (ne transportent le glucose que dans la direction du gradient de concentration)
Comment les différents tissus contrôlent ils l’entrée du glucose dans la cellule (2 façons)?
- En exprimant différents transporteurs GLUT (isoformes) qui se distinguent par leur Kt.
- En régulant leur présence dans la membrane par exocytose/endocytose (GLUT4) : mécanisme contrôlé par insuline et hypoxie.
Comment s’apelle une protéine sans activité enzymatique présente dans des formes légèrement différentes en fonction du tissu?
Des isoformes : par exemple, les différents transporteurs GLUT
Quelles sont les différences entre la glucokinase et les autres hexokinases?
- Affinité pour le glucose différente (Km et K0,5)
- Spécificité différente (HK1, 2 et 3 phosphorylent différents hexoses en + du glucose, et GK phosphoryle spécifiquement le glucose)
- Différences de régulation : Hk123 sont rétroinhibées par G6P, la localisation intracellulaire de la GK est régulé par GKRP, activation allostérique de la gK par glucose
- Différences d’expression dans les tissus : HK1 et 3 ubiquitaires, 2 seulement dans muscles et adipocytes, GK seulement dans foie et pancréas
En comparant l’affinité des hexokinases (Km < 0,1 mM) de la glucokinase (K0,5 d’environ 10 mM), laquelle serait la plus appropriée pour assurer un apport constant en G6P?
L’hexokiinase parce que sa Km indique que l’activité des hexokinases est maximale aux concentration physiologique de glucose.
Hk1, 2 et 3 permettent un apport constant en G6P alors que la GK n’est seulement active qu’en présence de glucose.
Quel mécanisme prévient la glucokinase hépatique (GK) de fonctionner dans des niveaux de glucose sanguin normaux?
Aux niveaux de glucose sanguin normaux, GK est séquestrée dans le noyau par une protéine GKRP, et se dissocie aux niveaux de glucoses plus élevés,
L’affinité de la GK pour le glucose est faible donc à une concentration normale la GK ne fonctionne pas à la moitié de sa vitesse max.
Quelle propriété de la GK permet au foie d’entreposer le glucose sous forme glycogène?
La GK n’Est pas inhibée par le G6P aux concentrations physiologiques.
Le foie peut donc produire du G6P et l’utiliser pour entreposer le glucose sous forme de glycogène
Quel est l’avantage pour un organisme de posséder différentes hexokinases?
Chaques types de cellules ont des besoins métaboliques déterminées par la fonction/l’environnement des différents tissus.
Cela permet donc de préparer des réponses métaboliques propres aux tissus.
Quelle enzyme de la glycolyse existe en 2 isozymes dans le foie et le muscle?
La pyruvate kinase et la PFK-1.
L’isoforme de la PK dans le foie est sensible à la régulation par phosphorylation/déphosphorylation, contrairement à la forme musculaire.
L’activation de la régulation de la PFK1 par le F2-6P est spécifique au foie.
Quelle enzyme de la glycolyse/gluconéogenèse est phosphorylée en présence de glucagon?
La pyruvate kinase du foie.
En présence de glucagon, PKA est active et phosphoryle la pyruvate kinase, ce qui l’inhibe, ce qui inhibe la glycolyse hépatique en niveau de glucose sanguin faible et diriger les intermédiaires glycolytiques vers la gluconéogenèse.
Quels sont les inhibteurs de l’hexokinase 1, 2 et 3 (excepté GK)?
Le G6P
Quels sont les activateurs et les inhibiteurs de la PFK1?
Les activateurs
* AMP, ADP
* F26P dans le foie
Les inhibiteurs
* ATP
* Citrate
Quels sont les inhibteur de la FBPase-1 du foie?
L’AMP et le F26P
