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SBM-1005 (Biologie Cellulaire) > 4- Compartiments intracellulaire et tri des protéines (Chapitre 4) > Flashcards

4- Compartiments intracellulaire et tri des protéines (Chapitre 4) Flashcards

1
Q

Vrai ou Faux. Les organites sont entassés de façon très compacte dans le cytosol.

A

Vrai

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2
Q

Cytosol + organites = ________

A

cytoplasme

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3
Q

Vrai ou Faux. Les ribosomes peuvent être libres ou attachés au RE.

A

Vrai

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4
Q

Vrai ou Faux. La moitié de la surface membranaire totale d’une cellule eucaryote entoure le RE.

A

Vrai. Ainsi, la membrane plasmique n’est qu’une membrane mineure.

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5
Q

Vrai ou Faux. Les compartiments entourés de membranes occupent environ 50% du volume de la cellule.

A

Vrai. Donc il faut une synthèse de membrane abondante!

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6
Q

Quel est le rôle du Golgi?

A

Modifier et distribuer les protéines et lipides venant du RE.

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7
Q

Vrai ou Faux. Les protéines du RE passent systématiquement dans le Golgi par le biais de vésicules.

A

Vrai

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8
Q

Qu’est-ce que les exosomes?

A

Vésicules remplies de particules membranaires.

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9
Q

Qu’est-ce que les endosomes?

A

Compartiment vésiculaire contenant du matériel ingéré par endocytose en route vers les lysosomes ou les exosomes.

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10
Q

Qu’est-ce que le peroxysome?

A

Compartiment vésiculaire contenant des enzymes utilisées dans les réactions d’oxydation.

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11
Q

Décrivez l’apparition de la cellule eucaryote. (3)

A
  1. Archéobactérie anaérobique primitive pert sa paroi cellulaire, donc sa forme. Peut faire de la phagocytose d’autres procaryotes.
  2. Formation du noyau, Golgi, endosome, lysosome et du RE : Invagination et séparation par pincement à partir de la membrane plasmique
  3. Endocytose de cellules procaryotes aérobies : mitochondries
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12
Q

Vrai ou Faux. Le RE, le Golgi, les endosomes et les lysosomes proviennent tous d’une même famille.

A

Vrai. Raison : proviennent tous de la membrane plasmique. L’intérieur est topologiquement équivalent à l’extérieur de la cellule.

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13
Q

Pourquoi les cellules eucaryotes ont-elles besoin d’une enveloppe nucléaire, sans laquelle les procaryotes fonctionnent très bien.

A

Chez les procaryotes, il n’y a pas d’introns. L’ARN doit être coupé et fusionné dans le noyau pour être exporté à l’extérieur. S’il n’y avait pas de noyau, il pourrait y avoir des dysfonctions importantes.

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14
Q

Vrai ou Faux. Les mitochondries, qui possèdent une double membrane, restent isolées du transport vésiculaire intense qui relie les autres organites.

A

Vrai

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15
Q

Vrai ou Faux. Le destin des protéines synthétisée dans le cytosol dépend de leur séquence en acide aminé qui peut contenir des signaux de tri.

A

Vrai

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16
Q

Qu’arrive-t-il si la protéine synthétisée ne contient pas de séquence de tri?

A

Elle restera dans le cytosol.

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17
Q

Quels sont les 3 mécanismes qui expédient les protéines aux différents organites ou en dehors du RE?

A
  1. Transport par système de vannes
  2. Transport transmembranaire
  3. Transport vésiculaire
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18
Q

Expliquez le transport par système de vannes

A
  • Entre le noyau et le cytosol en continuité avec les pores nucléaires
  • Protéines restent repliées
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19
Q

Expliquez le transport transmembranaire

A
  • Se fait par des translocateurs protéiques.
  • Les Protéines transportées doivent en général se déplier pour se faufiler dans le translocateur (sauf pour les peroxysomes)
    Ex. : protéines du cytosol vers lumière du RE ou du cytosol vers mitochondrie, cytosol vers peroxysome.
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20
Q

Expliquez le transport vésiculaire

A

Se fait par des vésicules de transport membranaire, issues de la lumière d’un 1er compartiment

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21
Q

Quels sont les stations intermédiaires ou lieux décisionnels de la cellule pour le transport des protéines? (4) Quel est leur rôle?

A
  1. RE
  2. Golgi
  3. Endosome tardif
  4. Vésicule sécrétoire

Rôle: À chaque station, une décision est prise pour savoir si une protéine doit rester là, retourner ou continuer ailleurs.

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22
Q

Vrai ou Faux. Dans le transport par système de vannes et le transport vésiculaire, les protéines restent repliées, tandis que dans le transport transmembranaire, elles doivent habituellement être dépliées *sauf pour les peroxysomes.

A

Vrai

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23
Q

Vrai ou Faux. Les signaux de tri sont reconnus par des récepteurs protéiques complémentaires.

A

Vrai

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24
Q

Décrivez le bourgeonnement et la fusion vésiculaire lors du transport vésiculaire.

A
  • Les vésicules de transport se chargent d’une cargaison issue de la lumière d’un compartiment
  • Membrane bourgeonne et se détache par pincement pour aller libérer leur cargaison dans un deuxième compartiment en fusionnant avec la membrane qui l’entoure.
  • L’orientation des protéines et des lipides lors de ce transport est conservée.
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25
Q

Qu’est-ce qu’un signal de tri?

A

15-60 AA
- Séquence souvent en N-terminal
- Reconnues par des récepteurs protéiques complémentaires, qui les accompagnent jusqu’à destination.
- Puis, reconnues par des peptidases de signal qui les éliminent une fois le tri terminé.
- Il existe aussi les patch signal, qui correspond à de multiples séquences d’AA réparties sur la protéine imposant une structure 3D. Ne sont pas éliminées.
Existe aussi les NLS (signal de localisation nucléaire) qui n’est pas éliminé de la protéine.

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26
Q

Vrai ou Faux. Même si leurs séquences en acides aminés varient fortement, les séquences signal de toutes les protéines de même destination sont fonctionnellement interchangeables, et les propriétés physiques, comme l’hydrophobicité, semblent être souvent plus importantes dans le processus de reconnaissance du signal que la séquence exacte en acides aminés.

A

vrai

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27
Q

Décrivez les récepteurs protéiques complémentaires et leur rôle.

A
  • Guident les protéines vers leur destination et les déchargent
  • Fonctionnent de façon catalytique, retournent au point d’origine et sont réutilisés.
  • Reconnaissent une classe de protéine, pas une espèce donnée.
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28
Q

Si le RE est complètement retiré d’une cellule, par exemple lors de la division cellulaire, comment la cellule pourrait-elle le reconstruire?

A

Les protéines membranaires qui définissent le RE et effectuent un bon nombre de ses fonctions sont-elles même des produits du RE. Un nouveau RE ne pourrait donc pas se construire sans un RE préexistant ou, du moins, sans une membrane qui contient spécifiquement les protéines de translocation nécessaire à l’incorporation de certaines protéines du cytosol au RE.

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29
Q

Vrai ou Faux. Il semble que les information nécessaires pour construire un organite ne résident pas exclusivement dans l’ADN qui codent pour les protéines des organites. Il faut également une information supplémentaire sous forme d’au moins une protéine distincte qui préexiste dans la membrane de l’organite, et cette information est transmise de la cellule parentale à la descendance sous forme de l’organite lui-même.

A

Vrai

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30
Q

Vrai ou Faux. La cellule ne peut pas synthétiser de nouvelles membranes sans un gabarit, sous forme de membranes préexistantes.

A

Vrai

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31
Q

Décrivez la structure du noyau.

A
  • Enveloppe nucléaire composée de deux membranes traversée de pores.
  • La membrane nucléaire interne contient des protéines qui permettent l’ancrage de la chromatine et de la lamina nucléaire.
  • La membrane nucléaire externe est en continuité avec le RE et est garnie de ribosomes dont les protéines sont transportées dans l’espace périnucléaire.
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32
Q

Décrivez le transport par système de vannes (entre le cytosol et le noyau).

A
  • Bidirectionnel
  • Toutes les protéines contenues dans le noyau proviennent du cytosol (facteurs de transcription, polymérases, histones,…)
  • ARNt et ARNm sont exportés au cytosol.
  • Pour le cas des protéines ribosomiques : synthèse dans le cytosol, assemblées avec ARNt dans le noyau puis retournent au cytosol pour servir de ribosome.
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33
Q

Vrai ou Faux. La lamina nucléaire a un rôle de soutien structurel de la membrane.

A

Vrai

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34
Q

Vrai ou Faux. Le CPN est composés de 30 différentes nucléoporines.

A

Vrai

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35
Q

Décrivez le complexe du pore nucléaire.

A
  • L’enveloppe nucléaire de tous les eucaryotes est perforée par de grosses structures, les complexes du pore nucléaire (CPN).
  • Masse moléculaire de 125 millions de Da.
  • Composée de 30 protéines CNP différentes.
  • Chacun des CNP peut transporter jusqu’à 500 macromolécules par seconde.
  • Contient aussi des fibrilles qui dépassent sur les deux côtés et permettent d’accrocher les protéines qui doivent entrer ou sortir du noyau.
  • Au centre du CNP, structure fibrillaire enchevêtrée.
  • Chaque CPN contient un ou plusieurs canaux ouverts remplis d’eau permettant le passage des petites molécules par diffusion passive. Si plus petit que 5 kDa, diffusion rapide. Si entre 5 et 60 kDa, besoin d’un transporteur parce que sinon entrée difficile.
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36
Q

Décrivez la composition du complexe pore nucléaire

A

Molécules classée en 3 sous-groupes
1. Anneau transmembranaire
- Traverse la membrane et ancre les CNP à l’enveloppe nucléaire

  1. Protéines d’échafaudage
    - Structure en anneau
    - Certaines déforment la bicouche
    - Stabilise la courbure de la membrane.
  2. Nucléoporines
    - Tapissent le pore
    - Contiennent les répétitions FG
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37
Q

Vrai ou Faux. Les fibrilles présents sur la face nucléaire convergent pour former une cage.

A

vrai

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38
Q

Pourquoi la diffusion des petites molécules est possible dans le CPN, mais pas celle des grosses?

A

Parce que le centre du CPN possède un structure fibrillaire enchevêtrée qui bloque le passage aux grosses molécules.

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39
Q

Le signal de localisation nucléaire (NLS) est présent sur les protéines ____ et assure la ____. Les molécules peuvent aussi contenir un signal d’____ nucléaire (NES).

A

nucléaires
sélectivité
d’exportation

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40
Q

Décrivez le signal de localisation nucléaire.

A
  • Dans plusieurs protéines, le signal correspond à 1 ou 2 courtes séquences riches en AA chargés positivement (lysine ou arginine).
  • Les signaux peuvent être situés n’importe où dans la séquence. Peut aussi être situé sur une seule sous-unité d’un complexe multinumérique.
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41
Q

Vrai ou Faux. Le changement d’un seul AA (de lysine à thyrosine par exemple) dans un NLS l’empêche d’être introduit dans le noyau. Le signal n’est plus reconnu alors il reste dans le cytoplasme.

A

vrai

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42
Q

Vrai ou Faux. Le transport par les CPN diffère de celui des protéines à travers les membranes des autres organites (mitochondrie, RE) qui s’effectue par l’intermédaire d’une protéine de transport enjambant 1 ou deux bicouche lipidique.

A

vrai

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43
Q

Comment se passe le transport du cytosol au noyau (importation)? (5 étapes)

A
  1. Les NLS des protéines sont reconnus par les récepteurs d’importation nucléaire. Ils peuvent parfois utiliser des protéines adaptatrices pour lier la protéine cargo au récepteur d’importation nucléaire.
  2. Le récepteur lie les fibrilles et des protéines émanant du CNP. Le récepteur se lie aux répétitions FG.
  3. Les complexes récepteur-cargaison se déplacent par association-dissociation répétitives sur les répétitions FG adjacentes pour traverser l’intérieur enchevêtré du complexe de pore nucléaire. Les protéines sont transportées dans leur conformation repliée.
  4. Dissociation du cargo à l’intérieur du noyau du à la fixation du Ran-GTP au récepteur, puis les récepteurs retournent au cytosol.
  5. Ran-GTP hydrolysé en Ran-GDP par Ran-GAP dans le cytosol et se dissocie du récepteur.
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44
Q

Comment se passe le transport du noyau au cytosol (exportation)? (3)

A
  1. Fonctionne sur le même principe que l’importation, mais l’inverse.
  2. Récepteur lié premièrement à Ran-GTP puis se lie à la cargaison protéique dans le noyau → récept. se lie à des prots du CPN → libèrent cargaison dans le cytosol en hydrolysant son Ran-GTP en Ran-GDP par Ran-GAP → Recyclés dans le noyau.
  3. Implique des signaux d’exportation nucléaire ( NES) et des récepteurs d’exportation nucléaires.
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45
Q

Vrai ou Faux. La protéine adaptatrice du récepteur d’importation nucléaire reconnait les signaux de localisation nucléaires situés sur les cargaisons protéiques et contiennent également un signal de localisation nucléaire qui est reconnu par le récepteur d’importation nucléaire.

A

Vrai.

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46
Q

Quel est l’avantage de l’utilisation combinée des récepteurs d’importation et d’adaptateurs?

A

Simplement en changeant de protéines adaptatrices, le récepteur d’importation nucléaire peut reconnaître une multitude de NLS, à la place d’un seul lorsqu’il est directement lié à la protéine à transporter.

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47
Q

Vrai ou Faux. Les récepteurs d’importation nucléaire sont codées par une famille de gènes apparentés. Chaque membre de la famille code une protéine réceptrice spécialisée dans le transport d’un groupe de protéine nucléaire présentant des signaux de localisation nucléaire auxquels le récepteur peut se lier.

A

vrai

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48
Q

Vrai ou Faux. Des groupes de protéines avec des NLS différents lient des récepteurs différents.

A

vrai

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49
Q

Vrai ou Faux. Les récepteurs d’importation nucléaire sont des protéines cytosoliques solubles.

A

vrai

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50
Q

Décrivez les récepteurs d’importation nucléaire.

A
  • Protéines cytosoliques solubles
  • Différents récepteurs lient différents NLS.
  • Peuvent être combinées à des protéines adaptatrices.
  • Lient des protéines du CNP possédant des répétitions phénylalanine et glycine, qui sont appelées les répétitions FG.
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51
Q

À quoi servent les répétitions FG?

A

Ce sont les sites de liaison pour les récepteurs d’importation nucléaire.

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52
Q

Vrai ou Faux. De nombreux récepteurs d’exportation nucléaire sont structurellement proches des récepteurs d’importation nucléaires et sont codés par une même famille de gènes, celle des récepteurs de transport nucléaire ( caryophérines).

A

vrai

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53
Q

Vrai ou Faux. Le cytosol contient surtout de la Ran-GDP et le noyau surtout de la Ran-GTP.

A

vrai

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54
Q

Où est localisée la Ran-GAP ?

A

dans le cytosol

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55
Q

Où est localisée la Ran-GEF

A

dans le noyau

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56
Q

Vrai ou Faux. L’énergie pour l’import et l’export des protéines au noyau est fournit par l’hydrolyse du GTP par Ran, une GTPase monomérique.

A

vrai

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57
Q

Ran existe sous deux conformation selon qu’un ____ ou un ____ y soit lié.

A

GTP
GDP

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58
Q

Quelles sont les deux protéines régulatrices spécifiques de Ran?

A
  • Ran-GAP : dans cytosol et hydrolyse GTP en GDP sur Ran.
  • Ran-GEF : dans noyau (fixé à la chromatine) et échange GDP en GTP sur Ran.
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59
Q

Vrai ou Faux. La Ran- GAP présente dans le cytosol hydrolyse la Ran-GTP en Ran-GDP. Tandis que la Ran- GEF présente dans le noyau échange le Ran-GDP contre Ran-GTP.

A

vrai

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60
Q

La localisation nucléaire de ____ impose la direction.

A

Ran-GTP

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61
Q

Quel est le cycle de la Ran-GTP?

A

La Ran-GTP lie les récepteurs d’importation à leur arrivé au noyau causant ainsi le largage du cargo. Le Ran-GDP dans le cytosol ne lie pas les récepteurs d’importation chargés. Le largage s’effectue ainsi seulement dans le noyau. Une fois libre, les récepteurs d’importation liés à Ran-GTP, sont transportés au cytosol où Ran-GAP hydrolyse Ran-GTP en Ran-GDP, et le cycle peut recommencer

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62
Q

Vrai ou Faux. Lors de l’exportation, Ran-GTP au noyau favorise la liaison du cargo contenant un NES au récepteurs d’exportation. Une fois au cytosol, Ran-GAP hydrolyse GTP, et le récepteur relargue le cargo et Ran-GDP.

A

vrai

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63
Q

Comment se régule le transport entre le noyau et le cytosol?

A

Certaines protéines comme les facteurs de transcription font régulièrement la navette entre le noyau et le cytosol.

64
Q

Expliquez la biosynthèse du cholestérol (5 étapes)

A

1) STREBP est synthétisé dans la membrane du RE.
2) S’il y a suffisamment de cholestérol dans la membrane, STREBP est accrochée à SCAP qui lie le cholestérol.
3) S’il la quantité en cholestérol membranaire est trop basse, le site de SCAP n’est plus lié au cholestérol.
4) SCAP change de conformation et est chargée avec STREBP dans une vésicule de transport.
5) Arrivés dans le Golgi, deux protéases clivent STREBP pour libérer son domaine cytoplasmique qui agira dans le noyau pour activer la transcription de gènes contrôlant la biosynthèse du cholestérol.

65
Q

Expliquez l’exemple de l’importation nucléaire pendant l’activation des lymphocytes T. (7 étapes)

A

1- Le facteur nucléaire des lymphocyte T (NF-AT) au repos est phosphorylé dans le cytosol.
2- Quand les lymphocytes T sont activés par un anticorps étranger, la concentration intracellulaire en Ca2+ augmente.
3- À forte concentration de Ca, la calcineurine (phosphatase) se lie à NF-AT et le déphosphoryle.
4- La déphosphorylation expose le signal de localisation nucléaire et bloque le signal d’exportation nucléaire.
5- Le complexe NF-AT/calcineurine est importé dans le noyau où NF-AT active la transcription de nombreux gènes nécessaires à l’activation des lymphocytes T.
6- L’activation du NF-AT se termine lorsque la concentration nucléaire en Ca diminue. Cela conduit à la dissociation de la calcineurine et à la rephosphorylation du NF-AT.La dissociation de la calciuneurine libère le signal d’exportation nucléaire et la rephosphorylation inactive le signal de localisation nucléaire.
7- Cela permet le retour du NF-AT au cytosol.

66
Q

Que va inhiber l’IkB ?

A

inhibe le signal de localisation nucléaire de NF-kB

67
Q

Que va inhiber la calcineurine

A

inhibe le signal d’exportation nucléaire

68
Q

Comment est déclenchée la désagrégation de la lamina nucléaire?

A

Pendant la mitose, la désagrégation de la lamina nucléaire est une conséquence de la phosphorylation directe des lamines nucléaires par la protéine kinase cycline-dépendante Cdk.

69
Q

À quoi sert la lamina nucléaire?

A

Elle donne sa forme et sa stabilité à l’enveloppe nucléaire sur laquelle elle s’amarre en se fixant à la fois sur les CPN et sur des protéines de la membrane nucléaire interne.

70
Q

Lorsque les CPN se désagrègent et se dispersent dans le cytosol à quelles protéines se lient certaines protéines du CPN?

A

Les protéines de la membrane nucléaire interne sont phosphorylées et les CPN se désagrègent et se dispersent dans le cytosol. Au cours de ce processus, certaines protéines CPN se lient aux récepteurs d’importation nucléaire, qui jouent un rôle important dans la reconstitution du CPN à la fin de la mitose. Les protéines de membrane de l’enveloppe nucléaire diffusent à travers la membrane du RE parce qu’elles ne sont plus accrochées aux CPN, à la lamina et à la chromatine. La protéine motrice dynéine participe activement au décrochage de l’enveloppe nucléaire de la chromatine.

71
Q

À partir de quel organite la membrane nucléaire se reforme-t-elle?

A

L’enveloppe nucléaire se reformera à la surface des chromosomes.

72
Q

Quelle molécule, qui joue un rôle fondamental dans le transport nucléaire, sert aussi de marqueur de position pour la chromatine quand les compartiments nucléaires et cytosoliques se mélangent lors de la mitose?

A

Ran-GTPase.
Ran- GEF reste lié à la chromatine lorsque l’enveloppe nucléaire se détruit, ainsi, les molécules de Ran sont essentiellement sous forme liée à Ran-GTP.

73
Q

Quelle molécule forme un nuage autour de la chromatine des cellules mitotiques ce qui a pour effet de déplacer localement les récepteurs d’importation nucléaire des protéine CPN?

A

Ran-GTP forme un nuage autour de la chromatine.

74
Q

Décrivez le transport dans les mitochondries (transport transmembranaire). (4 étapes)

A
  1. Les protéines mitochondriales sont d’abord complètement synthétisées dans le cytosol sous forme de protéines précurseurs mitochondriales non repliée liées à des chaperons.
  2. Une ou plusieurs séquences signal en N-terminal orientent ces protéines vers le sous-compartiment approprié. Elles sont transloquées dans les mitochondries par un mécanisme post-traductionnel.
  3. La séquence signal de certaines protéines est enlevée par une signal-peptidase, alors que d’autres, destinées aux membranes ou à l’espace intermembranaire, la conserve.
  4. Intervention des complexes TOM et TIM.
75
Q

Vrai ou Faux. La plupart des protéines de la mitochondrie ont été importées.

A

Vrai. Elle a perdu beaucoup d’ADN pendant l’évolution.

76
Q

Comment son produites les nouvelles mitochondries?

A

Par croissance et scission. Leur croissance dépend de l’importation de protéines à partir du cytosol (par translocation des protéines).

77
Q

Les protéines contenues dans l’espace matriciel interne et l’espace intermembranaire contiennent des ensembles de protéines ____.

A

différentes

78
Q

Que fait TOM?

A

Transfère les protéines à travers la membrane externe.

79
Q

Que fait TIM22 et TIM23?

A

Transfèrent les protéines à travers la membrane interne.

TIM22 : Aide à l’insertion de certaines protéines dans la membrane interne.
TIM23 : Transporte dans la matrice et aide à l’insertion dans la membrane interne.

80
Q

Vrai ou Faux. Les complexes TIM et TOM contiennent certains composants qui agissent comme des récepteurs des protéines précurseurs mitochondriales et d’autres composants qui forment le canal de translocation.

A

Vrai

81
Q

À quoi sert le complexe OXA et où est-il situé?

A

Il est situé dans la membrane mitochondriale interne et aide à l’insertion dans la membrane interne de protéines synthétisées dans la mitochondrie.

82
Q

À quoi sert le complexe SAM et où est-il situé?

A

Dans la membrane externe de la mitochondrie et qui aide au repliement correct de certaines protéines dans la membrane externe.

83
Q

Vrai ou Faux. Le précurseur de la protéine traverse les 2 membranes à la fois pour entrer dans la matrice, il ne passe pas d’abord entièrement dans l’espace intermembranaire.

A

vrai

84
Q

Décrivez le transport des protéines dans la matrice ou dans la membrane interne par TOM et TIM23. (3 étapes)

A
  1. Séquence signal en N-terminal du précurseur protéique reconnue par les récepteurs du complexe TOM. La protéine est alors entraînée dans son canal de translocation.
  2. Translocation de la protéine à travers le complexe TIM23, de telle sorte qu’elle traverse de manière transitoire les deux membranes mitochondriales ou elle peut à ce moment s’insérer dans la membrane interne.
  3. La séquence signal est coupée par une signal-peptidase dans l’espace matriciel pour former une protéine mature.
85
Q

Le transport du cytosol à la mitochondrie nécessite un apport d’énergie sous quelle forme? (2)

A
  1. L’hydrolyse de l’ATP sur l’extérieur de la mitochondrie ou dans la matrice.
  2. Le potentiel de membrane au niveau de la membrane interne.
86
Q

Vrai ou Faux. Les précurseurs des protéines mitochondriales restent dépliées dans le cytosol dû au contact avec les chaperons de la familles Hsp70.

A

vrai

87
Q

Vrai ou Faux. Les chaperons de la famille Hsp70 sont présentes dans le cytosol et dans la matrice mitochondriale.

A

vrai

88
Q

À quoi servent les Hsp70 mitochondriales?

A

Agit comme moteur pour tirer le cargo dans la matrice en raison de son affinité pour les protéines natives. Cela nécessite de l’ATP.

89
Q

Nommez les étapes lors du transport par TOM et TIM23 des protéines précurseur jusque dans la matrice. (3 étapes)

A
  1. ATP nécessaire pour libérer les protéines précurseurs des chaperonnes.
  2. Après l’insertion de la séquence signal dans TOM puis dans TIM, le gradient d’électron est aussi requis pour la translocation à travers TIM.
  3. ATP nécessaire au Hsp70 mitochondrial qui tire la protéine dans la matrice.
90
Q

Décrivez le transport des protéines précurseurs dans la membrane externe par TOM et SAM.

A

Ex. : Les porines
1. Translocation dans l’ espace intermembranaire par TOM. TOM ne peut pas intégrer les porines dans la bicouche.
2. Interaction de la protéine avec des chaperonnes dans l’espace intermembranaire.
3. Intégration de la membrane externe par SAM.

91
Q

Qu’est-ce qui fait en sorte qu’une protéine sera insérée dans la membrane externe plutôt que d’être transportée dans l’espace matriciel?

A

Une séquence en acides aminés hydrophobes, placée de manière stratégique après la séquence signal en N-terminal, sert de séquence d’arrêt de transfert et empêche la poursuite de la translocation à travers la membrane interne.

92
Q

Nommez les types de transport des protéines précurseurs dans la membrane interne par TOM et TIM23. (5)

A
  1. Sans passer par la matrice
  2. Via la matrice et via OXA
  3. Via TIM22
  4. Pour protéine soluble dans l’espace intermembranaire
  5. Oxydation par Mia40
93
Q

Expliquez le mode de transport : “ Sans passer par la matrice” des protéines précurseurs dans la membrane interne par TOM et TIM23 (4 étapes)

A

1) Seule la séquence signal N-terminal entre dans la matrice.
2) Une séquence d’arrêt de transfert (hydrophobe) arrête la translocation.
3) TOM tire la protéine dans l’espace intermembranaire
4) La séquence signal est coupée dans la matrice, et la séquence hydrophobe, libérée de TIM23 reste attachée à la membrane interne.

94
Q

Expliquez le mode de transport : “ Via la matrice et via OXA” des protéines précurseurs dans la membrane interne par TOM et TIM23 (4 étapes)

A

1) Séquence signal reconnu par TOM
2) TIM23 transporte toute la protéine dans la matrice.
3) La séquence signal est coupée dans la matrice ce qui démasque la séquence hydrophobe en N-terminal qui guide la protéine vers OXA qui l’insère dans la membrane interne.
4) Les protéines synthétisées dans la mitochondrie seront aussi insérées dans la membrane interne par OXA.

95
Q

Expliquez le mode de transport : “ Via TIM22” des protéines précurseurs dans la membrane interne par TOM et TIM23 (3 étapes)

A

1) Les transporteurs de métabolites contiennent des séquences signal internes et serpentent à travers le complexe TOM en formant des boucles.
2) Ils se lient ensuite aux chaperonnes de l’espace intermembranaire qui guident les protéines vers le complexe TIM22, spécialisée dans la translocation des protéines à multiples domaines transmembranaires.
3) Inséré dans la membrane avec l’énergie fournie par le gradient d’électrons.

96
Q

Expliquez le mode de transport : “ Pour protéine soluble dans l’espace intermembranaire” des protéines précurseurs dans la membrane interne par TOM et TIM23 (3 étapes)

A

1) Peuvent suivre les étapes vues en A ou en B donc par TIM23 ou par OXA.
2) Étape supplémentaire : Libération de la protéine dans l’espace intermembranaire par une deuxième signal-peptidase dont le site actif se trouve dans cet espace.
3) Protéine clivée maintenant libre.

97
Q

Expliquez le mode de transport : “ Oxydation par Mia40” des protéines précurseurs dans la membrane interne par TOM et TIM23 (3 étapes)

A

1) Protéines passent par TOM et restent dans l’espace intermembranaire.
2) Certaines protéines de l’espace intermembranaires deviennent oxydées en formant des ponts disulfures avec Mia40, cela aide à tirer la protéine à travers TOM
3) Mia devient réduite par ce processus et est est réoxydée par la chaîne respiratoire.
4) Utilisation de l’énergie du gradient d’électrons.

98
Q

Vrai ou Faux. Le transport des petits métabolites par la membrane interne se fait par un famille de transporteurs spécifiques différents des porines, absentes de la membrane interne.

A

vrai

99
Q

Décrivez les peroxysomes.

A
  • Membrane simple
  • Pas d’ADN ni de ribosomes.
  • Acquièrent les protéines par importation du cytosol et en partie via le RE.
  • Sites majeurs d’utilisation de l’O2. Les enzymes y utilisent le O2 pour éliminer l’H de substrats potentiellement toxiques pour la cellule. Il génère du H2O2 qui sera utilisé par la catalase pour oxyder des molécules toxiques comme l’éthanol.
  • Contiennent différentes enzymes oxydatives : catalase et urate oxydase présentes en quantité si élevée qu’on peut les voir en ME à cause de la présence d’un centre cristalloïde.
100
Q

Quelles sont les deux réactions importantes qui ont lieu dans le peroxysome?

A
  1. Réaction oxydative majeure : La dégradation des molécules d’acides gras par β-oxydation. Transformation des AG en acétyl-CoA.
  2. Fonction biosynthétique majeure : Première réaction de formation des plasmalogènes, qui sont des phospholipides abondants dans la myéline. Les maladies peroxysomiques sont souvent des maladies neurologiques.
101
Q

Comment se produit l’importation des protéines dans les peroxysomes? (5 étapes)

A

1) Le signal import est une séquence sérine-lysine-sérine localisée souvent en C-terminal.
2) Au moins 23 protéines, appelées peroxines, participent à l’importation des protéines entraînée par l’hydrolyse de l’ATP sous forme repliée.
3) Un complexe de 6 peroxines forme un translocateur (pore).
4) Un récepteur d’importation soluble, Pex5, accompagne la cargaison sur tout son trajet vers le peroxysome.et s’insère dans la membrane au niveau des protéines d’amarrage (peroxines).
5) Pex 5 est mono-ubiquitiné et recyclé au cytosol.

102
Q

Décrivez le syndrome de Zellweger. (5)

A
  • Héréditaire
  • Anomalie des protéines d’importation comme Pex5 et Pex7.
  • Les cellules ont des peroxysomes vides.
  • Anomalie du cerveau, du foie et des reins.
  • Patients meurent peu après la naissance.
103
Q

Vrai ou Faux. Le syndrome de Zellweger permet de mettre en évidence l’importance du processus d’importation des protéines dans les peroxysomes et des peroxysomes eux-mêmes.

A

Vrai

104
Q

Comment se répliquent les peroxysomes? (2)

A
  1. Les vésicules précurseurs des peroxysomes bourgeonnent à partir du RE.
  2. Les vésicules précurseurs des peroxysomes peuvent ensuite fusionner entre elles ou avec des peroxysomes préexistants.
105
Q

Vrai ou Faux. Le RE et la membrane nucléaire externe forment un feuillet continu.

A

vrai

106
Q

Quelles sont les fonctions du RE? (4)

A
  • Biosynthèse des protéines et des lipides
  • Réservoir de Ca2+, important pour la signalisation cellulaire
  • Site de production de toutes les protéines et lipides transmembranaires des organites.
  • Les protéines secrétées à l’extérieur de la cellule et celles destinées à la lumière du RE, du Golgi et des lysosomes passent toutes par la lumière du RE.
107
Q

Vrai ou Faux. Le processus d’importation des protéines au RE commence avant que le peptide soit complètement synthétisé, ce processus est co-traductionnel tandis qu’on parle de post-traductionnel pour l’importation dans les mitochondries, le noyau ou les peroxysomes.

A

vrai

108
Q

Lors du transport ____, le ribosome est attaché à la membrane du RE. Une des extrémité de la protéine est ____ dans le RE et le reste du peptide continue à être synthétisé.

A

co-traductionnel
transloquée

109
Q

Où se passe le transport co-traductionnel?

A

Dans le RE rugueux parce qu’ils ont des ribosomes dans la membrane.

110
Q

Le RE ____ forme des piles orientées de cisternes aplaties avec un espace luminal. Le RE ____ est relié à ces cisternes. Le RE est souvent en partie ____ ou ____.

A

rugueux
lisse
lisse ou rugueux

111
Q

En quoi consiste le RE de transition?

A

Ce sont les aires du RE lisse à partir desquelles des vésicules de transport portant des protéines et des lipides nouvellement synthétisés se détachent pour aller vers l’appareil de Golgi. Le RE lisse est rare et souvent en partie rugueux et en partie lisse.

112
Q

Dans quelles cellules le RE lisse est-il abondant? (3)

A
  1. Cellules qui synthétisent les hormones stéroïdiennes parce que le RE lisse accueille les enzymes de la stéroidogenèse.
  2. Hépatocytes : principal site de production des lipides composant les particules de lipoprotéines utilisées pour transporter les lipides dans le sang.
  3. Le RE lisse contient les cytochromes P450, des enzymes impliquées dans la détoxification des produits toxiques et les médicaments ( hépatocytes).
113
Q

Vrai ou Faux. Un des rôles important du RE lisse est de séquestrer le Ca hors cytosol.

A

vrai

114
Q

Quelle différence existe-t-il entre microsomes rugueux et microsomes lisses? Si vous aviez à isoler du RE, de quels types cellulaires partiriez-vous?

A

Les microsomes dérivés du RE rugueux sont garnis de ribosomes sur la face externe et sont appelés microsomes rugueux. Les microsomes lisses sont dépourvus de ribosomes et proviennent en partie des portions lisses du RE et en partie de fragments vésiculés de la membrane plasmique, du Golgi, des endosomes et des mitochondries.
MR plus dense que les ML!

115
Q

Vrai ou Faux. Le RS est un RE lisse modifié abondant chez les cellules musculaires.

A

vrai

116
Q

Vrai ou Faux. Le RE sélectionne et capture dans le cytosol des protéines en cours de synthèse. Ces protéines sont de deux types : des protéines transmembranaires qui sont partiellement transloquées, et restent enchâssées dans la membrane du RE, et des protéines hydrosolubles, qui sont complètement transloquées à travers la membrane du RE et libérées dans sa lumière.

A

vrai

117
Q

Décrivez le processus d’importation co-traductionnel. (4 étapes)

A
  1. Les protéines sont dirigées au RE, sur un translocateur (pore qui peut s’ouvrir et se fermer), par une paticule de reconnaissance du signal (SRP) qui se fixe sur la séquence signal en N-terminal du RE hydrophobe. Ensuite, SRP se lie au récepteur SRP dans la membrane du RE, ce qui initie la translocation. La SRP s’enroule autour de la grande sous-unité du ribosome et de la séquence signal pour stopper la traduction. Elle bloque le site de liaison du facteur d’élongation sur le ribosome. Cela donne le temps au ribosome de fixer le RE avant de terminer la synthèse et éviter que la protéine ne soit libérée dans le cytosol!
  2. Le complexe SRP-ribosome se lie au récepteur SRP. Le translocateur insère la protéine dans la membrane. Pour ce faire, il y a hydrolyse du GTP!
  3. Libération de la SRP du récepteur SRP. Une fois la séquence signal libérée de la SRP, c’est la séquence signal qui déclenche l’ouverture du pore dans la protéine de translocation. Le translocateur reste fermé jusqu’à ce que le ribosome s’y fixe.
  4. Transfert du peptide en formation à travers la membrane puis coupure de la séquence signal par une signal-peptidase située dans le RE.
118
Q

Décrivez le pore aqueux du translocateur. (4)

A
  • Structure dynamique (ouvert-fermé)
  • Centre du translocateur appelé complexe Sec61 est pourvu d’une vanne qui s’ouvre de façon transitoire quand la protéine traverse la membrane.
  • Sec61 peut aussi s’ouvrir sur son côté pour offrir un accès latéral au coeur hydrophobe de la membrane. - - Cela permet de libérer le peptide signal coupé et l’insertion de protéines membranaires.
119
Q

Pourquoi la SRP est un système de sécurité important? (2 choses)

A
  1. Permet d’éviter les dégâts que pourraient causer les hydrolases lysosomales dans le cytosol.
  2. Empêche le repliement de la protéine en une structure compacte avant d’atteindre le RE.
120
Q

Vrai ou Faux. Plusieurs ribosomes peuvent lier une même molécule d’ARN formant ainsi un polyribosome.

A

vrai

121
Q

Vrai ou Faux. Certaines protéines sont importées dans le RE une fois leur synthèse terminée, ce qui démontre que la translocation ne nécessite pas obligatoirement une traduction en cours.

A

Vrai. Dans le RE, il peut y avoir une translocation post-traductionnel et co-traductionnelle.

122
Q

Quels sont les types de protéines que l’on retrouve dans le RE via SRP-récepteur SRP-translocateur?

A
  1. Protéines solubles du RE
    - Résidentes du RE
    - Autres destinations
  2. Protéines à un seul domaine transmembranaire
    - Amphipatique
    - Hélice alpha
    - Peut y avoir liaison covalent avec une chaîne d’acide gras de la membrane.
  3. Protéines à multiples domaines transmembranaires
    - Amphipatique
    - Plusieurs hélices alpha ou feuillets bêta.
123
Q

Décrivez la translocation des protéines solubles du RE. (3)

A

1) SRP lie la séquence signal du peptide en cours de synthèse puis se lie au récepteur SRP présent dans la membrane du RE.
2) Le translocateur ouvre son pore suite à la liaison de la séquence signal en N-terminal. Le peptide se transloque.
3) Une signal-peptidase coupe la séquence signal. Une fois la protéine transloquée le pore se ferme et le translocateur s’ouvre latéralement libérant la séquence signal dans la membrane où elle est dégradée.

124
Q

Une séquence signal du RE est reconnue 2 fois, d’abord par la ____ puis par le ____.

A

SRP
translocateur

125
Q

Décrivez la translocation des protéines transmembranaires à un seul domaine du RE dans le cas de séquence signal en N-terminal (5)

A

1) Certaines parties du peptide sont transloquées alors que d’autres ne le sont pas.
2) La séquence signal initie la translocation, mais s’arrête au niveau d’un signal d’arrêt de transfert (un segment hydrophobe).
3) Ce signal d’arrêt ancre la protéine dans la membrane après que la séquence signal ait été libérée du translocateur et coupée par une signal-peptidase.
4) Séquence d’arrêt transférée dans la membrane par une vanne latérale et y reste sous forme d’un seul segment en hélice alpha qui traverse la membrane.
5) Le N-terminal est toujours du côté luminal et le C-terminal du côté cytosolique.

126
Q

Décrivez la translocation des protéines transmembranaires à un seul domaine du RE dans le cas de séquence signal interne (5)

A

1) La séquence est reconnue par la SRP
2) Le peptide et le ribosome sont transférés au RE
3) La translocation est initiée
4) La séquence signal interne reste dans la membrane
Mais il n’y a pas de signal d’arrêt!
5) La séquence signal interne peut se fixer dans 2 orientations soit N-term luminal et C-term cytosolique ou l’inverse!

127
Q

Vrai ou Faux. L’orientation de la séquence dépend de la distribution des AA chargés positivement avant ou après le coeur hydrophobe de la séquence signal. La charge négative du côté luminal et le positif du côté cytosol.

A

vrai

128
Q

Vrai ou Faux. Il existe un seul mode d’insertion d’une protéine contenant un domaine transmembranaire dont l’extrémité N-terminale est localisée dans la lumière du RE.

A

Faux. 2 modes d’insertion. Dans le cas d’une séquence signal en N-terminale et dans le cas d’une séquence signal interne (les acides aminés de l’extrémité N-terminale avant ou après le coeur hydrophobe de la séquence signal doivent être chargés négativement).

129
Q

Décrivez la translocation des protéines transmembranaires à plusieurs seul domaine du RE. (2)

A
  1. Une séquence signal interne sert de signal de début de transfert et initie la translocation jusqu’à ce qu’un séquence de fin de transfert soit atteinte.
  2. Dans une protéine à double passage, le peptide est alors libéré dans la membrane. Dans les protéines qui traversent plusieurs fois, une 2eme séquence de début de transfert ré-initialise la translocation du peptide jusqu’à la prochaine séquence suivante de fin de transfert.
130
Q

Vrai ou Faux. Pour les protéines à multiples domaines transmembranaires, une séquence de signal hydrophobe peut fonctionner comme séquence de début ou de fin de transfert, selon sa localisation sur le peptide. La distinction entre les séquences de début et de fin de transfert résulte surtout de leur ordre relatif. La SRP examine le peptide du N-terminal vers le C-terminal et le 1er segment hydrophobe devient la séquence de début de transfert. Le segment hydrophobe suivant est reconnu comme une séquence de fin de transfert.

A

vrai

131
Q

Décrivez la translocation des protéines intégrées aux membranes du RE par une hélice alpha située en C-terminal.

A
  • La majeure partie de la protéine reste dans le cytosol.
  • La reconnaissance par la SRP n’est pas possible. À la place, un complexe capture le C-ter hydrophobe à sa sortie du ribosome.
  • Le complexe transfère le C-ter du peptide sur une GET ATPase.
  • La GET ATPase se lie sur le RE au niveau du complexe récepteur Get1-Get2 qui hydrolyse l’ATP pour insérer le C-ter dans la membrane.
132
Q

Vrai ou Faux. Les protéines transmembranaires sont toujours insérées à partir de la face cytosolique du RE.

A

vrai

133
Q

Vrai ou Faux. La membrane du RE est asymétrique, les domaines exposés d’un côté sont différents des domaines exposés de l’autre. L’asymétrie est conservée lors du transport d’un compartiment à l’autre. Le mode d’insertion d’une protéine dans le RE détermine son orientation dans toutes les autres membranes.

A

vrai

134
Q

À quoi servent les signaux de rétention dans le RE et sur quels types de protéines les retrouve-t-on?

A

Les protéines résidentes du RE contiennent, au niveau de leur extrémité C-ter, des signaux de rétention dans le RE. Ils sont formés de 4 AA qui sont responsables de leur maintien dans le RE. Certaines de ces protéines sont des catalyseurs qui aident les protéines transloquées à se replier correctement.
- PDI et BiP sont des protéines résidentes du RE.

135
Q

Vrai ou Faux. L’addition de sucres sur les protéines est l’une des fonctions majeures du RE. Environ 55% des protéines eucaryotes du RE sont glycosylées.

A

vrai

136
Q

sur où sont glycolysées plusieurs protéines cytosoliques?

A

Ser ou Thr avec des sucres plus simples comme le N-acétylglucosamine

137
Q

Décrivez la glycosylation. (4) dans le RE

A

1- Transfert en bloc d’un précurseur oligosaccharide préformé maintenu en place dans la membrane par le dolichol, un complexe lipidique.
2- Liaison du sucre au dolichol par une liaison pyrophosphate qui fournit l’énergie nécessaire à la réaction de glycosylation.
3- Bloc transféré sur la chaîne latérale d”une asparagine. Liaison N-osidique catalysée par une oligosaccharyltransférase (liée à la membrane) dont le site actif est situé sur le RE côté luminal.
4- Une copie de la transférase est associée à chaque protéine de translocation.

138
Q

Décrivez le repliement des protéines (5) dans le RE

A

1- Après le transfert du bloc d’oligosaccharise sur la protéine, une glucosidase enlève trois glucoses qu’une glycosyltransférase remplace immédiatement par un glucose via UDP-glucose.
2- Plusieurs protéines nécessitent une N-glycosylation pour se replier correctement dans le RE.
3- 2 chaperonnes du RE, calnexine et calrétriculine, se lient sur les sucres des protéines qui ne contiennent qu’un seul glucose terminal et qui ne sont pas complètement repliées, les retenant ainsi au RE.
4- Avec l’élimination du dernier glucose par la glucosidase, la protéine se dissocie des chaperonnes et peut quitter le RE.
5- Si la protéine n’est pas bien repliée, une glycosyltransférase continue d’ajouter un glucose sur les oligosaccharides ayant perdu leur dernier glucose, renouvelant ainsi l’affinité de la protéine pour la calnexine.

139
Q

Décrivez la dégradation des protéines mal repliées (rétrotranslocation) dans le RE (6)

A

1- vLe lent élagage d’un mannose sur l’oligosaccharide par la mannosidase crée une nouvelle structure reconnue par l’appareil de rétrotranslocation.
2- Intéragit avec des chaperonnes du RE, une disulfide isomérase et des lectines puis, la glycoprotéine est exporté au cytosol.
3- Une ATPase tire la protéine à travers le pore.
4- N-glycanase élimine ses chaîne d’oligosaccharides en bloc
5- Ubiquitinylation par des enzymes fixées sur la membrane du RE.
6- Reconnaissance au protéasome et dégradation.

140
Q

Pourquoi les cellules eucaryotes ont-elles besoin d’une enveloppe nucléaire, sans laquelle les procaryotes fonctionnent très bien ?

A

Parce que l’épissage des introns de l’ARN se fait dans le noyau alors qu’il n’y a pas d’introns pour les ARN procaryotes.

141
Q

Quels sont les oligosaccharides les plus fréquents?

A

ceux fixés par liaison N-osidique d’une asparagine

142
Q

Quels sont les oligosaccharides les plus rares?

A

Les oligosaccharides reliés au groupement hydroxyle via une liaison O-osidique de la chaîne latérale d’une sérine, d’une thréonine ou d’une hydroxylysine (mais souvent dans Golgi).

143
Q

Qu’est-ce que la calnexine?

A

chaperonne liée à la membrane du RE.

144
Q

Quelle est l’enzyme cruciale déterminant si la protéine est correctement repliée?

A

La glycosyltransférase

145
Q

Vrai ou Faux. Seulement les protéines qui se replient et sortent du RE plus vite que l’action de la mannosidase échappent à la dégradation.

A

vrai

146
Q

Dans le cytosol, Que va déclencher la présence de protéines non fonctionnelles?

A

une réponse de choc thermique

147
Q

Nommez les 3 mécanismes impliqués dans la réponse aux protéines dépliées dans le RE

A
  1. IRE1
  2. PERK
  3. ATF6
148
Q

Expliquez le mécanisme IRE1 (4)

A

1- Suite à l’accumulation de protéines mal repliées dans le RE, dimérisation, puis auto-phosphorylation.
2- Activation d’un domaine endonucléase.
3- Élimination des introns d’ARNm codant pour un facteur de transcription. Création d’un ARNm en ligant les deux exons. ÉPISSAGE CYTOPLASMIQUE.
4- Le facteur de transcription entre dans le noyau et active l’expression qui va augmenter la synthèse de nouvelles chaperonnes (GRP78/BiP) dans le RE

149
Q

Expliquez le mécanisme PERK (2 étapes)

A

1- Suite à l’accumulation de protéines mal repliées dans le RE, dimérisation, puis auto-phosphorylation.
2- Puis phosphoryle un facteur de transcription. Cela l’inactive.
Cela a deux conséquences

150
Q

Quels sont les 2 conséquences au mécanisme de PERK ?

A
  1. Cela inhibe la synthèse protéique globale. Fait diminuer le flux de protéines nouvellement synthétisées dans le RE. Donc, diminue le nombre de protéines devant être repliées. 2. Augmente la traduction d’une facteur de transcription qui augmente la transcription des gènes codant pour des chaperonnes qui aident au repliement des protéines du RE
151
Q

Expliquez le mécanisme ATF6 (5 étapes)

A

1- Suite à l’accumulation de protéines mal repliées dans le RE, ATF6 est transporté du RE au Golgi.
2- Dans la membrane du Golgi, ATF6 rencontre des protéases qui coupe sont domaine cytosolique.
3- ATF6 contient un facteur de transcription qui est actif dans le cytosol.
4- Celui-ci migre vers le noyau.
5- Permet l’activation de gènes qui encode des protéines impliquées dans la production de chaperonnes.

Les protéines encodés par les gènes activés sont tous impliqués dans la réponse aux protéines dépliées. Vont tous augmenter la quantité de GRP78/BiP!

152
Q

Où est-ce que l’ancre GPI est ajoutée?

A

Dans le RE

153
Q

Décrivez l’ancre GPI. (2)

A
  • Dans le RE, une ancre GPI est fixée de façon covalente avec un phosphatidylinositol via un oligosaccharide à l’extrémité C-ter de protéines membranaires destinées au feuillet externe de la membrane plasmique (radeaux lipidiques).
  • Avec l’attachement de la protéine au GPI, une enzyme libère la portion C-ter transmembranaire de la protéine.
154
Q

Vrai ou Faux. La synthèse des phospholipides se fait exclusivement dans le feuillet cytoplasmique du RE parce que le site actif des enzymes de la membrane du RE est face au cytosol.

A

vrai

155
Q

Expliquez la synthèse de la phosphatidylcholine. (2)

A
  • La synthèse des glycérophospholipides se fait dans le RE en trois étapes.
  • À partir de la choline + 2 acides gras + glycérol-3-phosphate

SBM-1005 (Biologie Cellulaire) (12 decks)

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