8- Le cytosquelette (chapitre 8) Flashcards
Que procure le cytosquelette aux cellules ? (4)
- leur robustesse
- leur forme
- leur habileté à se déplacer
- leur élasticité
Vrai ou Faux. La réorganisation du cytosquelette permet à la cellule de s’adapter à son environnement.
vrai
Avec quoi sont associées les modifications dans la forme des cellules via l’organisation du cytosquelette ?
régulent des processus cellulaires cruciaux tels que la motilité, la division et la différenciation cellulaire
Quels sont les rôles des microfilaments d’actine (MF) ? (4)
- forme de la surface cellulaire
- locomotion
- contractilité
- polarité
Où se retrouvent principalement les microfilaments d’actine (MF) ?
au cortex
Quels sont les rôles des microtubules (MT) ? (3)
- position des organites
- forme
- transport intracellulaire
Quels sont les rôles des filaments intermédiaires (IF) ? (2)
fournissent résistance mécanique et élastique (résistance au stress; rigidité du noyau)
Vrai ou faux; on retrouve des filaments intermédiaires dans toutes les cellules
vrai, mais sont différents selon le type de cellules
Vrai ou Faux. Les filaments du cytosquelette sont dynamiques et adaptables. Ils peuvent se réorganiser rapidement suite à un signal comme une source de nutriment.
Vrai. Ils sont dans un état de flux perpétuel.
À partir de quoi sont constitués les MF et MT ?
à partir de sous unités pouvant diffuser rapidement dans le cytoplasme
Décrire les sous-unités des microfilaments (MF) (5)
- Sous unités sont compactes et globulaires
- Monomères de G-actine
- Structure asymétrique qui se lient les uns aux autres tête à queue.
- Forment des filaments polaires parce que les extrémités ont des propriétés différentes
- Actine hydrolyse ATP en ADP
Décrire les sous-unités des microtubules (MT) (6)
- Sous unités sont compactes et globulaires
- Dimères de tubuline
- 2 s-u globulaires : α- et β-tubuline.
- Structure asymétrique qui se lient les uns aux autres tête à queue.
- Forment des filaments polaires parce que les extrémités ont des propriétés différentes
- Tubuline hydrolyse GTP en GDP
Décrire les sous-unités des filaments intermédiaires (IF) (3)
- Formés de sous-unités tétramériques allongées et fibreuses
- N’hydrolysent pas l’ATP ou le GTP.
- Maintenus ensembles par des interactions faibles non covalentes ce qui permet l’assemblage et le désassemblage rapide.
Décrivez les protéines accessoires. (4)
- Contrôlent l’assemblage et le désassemblage à des endroits spécifiques (distribution spatiale) et le comportement dynamique (stabilité, longueur, cinétique, nombre, attachement).
- Mettent le cytosquelette sous le contrôle des signaux intra et extracellulaires.
- Incluent les protéines motrices qui transforment l’énergie de l’hydrolyse de l’ATP en force mécanique.
- Celles-ci permettent le déplacement d’organites ou des filaments eux-mêmes (lors de la contraction musculaire).
Quel est le pourcentage de l’actine dans les cellules musculaires ?
très abondante, ~10% des protéines totales
Décrivez l’actine.
- la sous-unité d’actine est composée d’une seule chaîne globulaire polypeptidique
- Contient un site de liaison pour ATP
Quel est le filament polarisé et flexible de l’actine ?
F-actine
Décrire les microfilaments
- contiennent un filament polarisé et flexible (F-actine)
- Extrémité (+) à une croissance rapide
- Extrémité (-) à une croissance lente
- Le filament est composé de 2 protofilaments parallèles s’enroulant l’un autour de l’autre en une hélice
Vrai ou Faux. La nucléation est l’étape limitante de la vitesse de formation d’un polymère du cytosquelette.
Vrai.
- Les courts oligomères de quelques sous-unités sont instables et se désassemblent facilement.
- Besoin d’un agrégat initial ou noyau stabilisé par de nombreux contacts.
- L’instabilité des petits agrégats crée une barrière cinétique, donc une phase de latence, suivie par une phase d’élongation rapide.
Décrivez la nucléation dans un tube à essai. (phase de latence, phase de croissance et phase d’équilibre)
Phase de latence : Temps nécessaire à l’assemblage du noyau (nucléation).
Phase de croissance : Se produit lorsque les monomères s’ajoutent sur les extrémités opposées du filament en croissance et provoquent l’élongation du filament. Cette phase dépend de la concentration en monomère libre disponible.
Phase d’équilibre : La concentration critique est atteinte lorsque l’addition de monomères est équilibrée par la perte de monomères.
Décrivez la concentration critique pour la nucléation de l’actine.
La concentration en sous-unités libres à laquelle la fraction d’actine dans le polymère n’augmente plus.
In vitro : Cc = 0,2 uM In vivo : La concentration d’actine libre à l’équilibre (Cc) est plus haute, car il existe des mécanismes comme les protéines accessoires qui empêchent l’actine monomérique de se polymériser. Ces protéines permettent de contrôler localement la concentration critique.
Que portent les monomères d’actine dans le cytosol ?
Portent un ATP qui sera hydrolysé en ADP une fois dans le filament
Jusqu’à quand est ce que l’ADP demeure dans le filament ?
Jusqu’à la dissociation du monomère
Expliquez la relation entre le monomère d’actine et l’ATP
la forme liée à l’ATP est plus stable. L’hydrolyse de l’ATP en ADP réduit l’affinité du monomère et augmente la probabilité de dissociation. Cela favorise la dépolymérisation
Qu’est ce que le treadmilling ?
C’est une perte à l’extrémité -, compensée par l’extrémité +. Ainsi, à une certaine concentration de sous-unités de G-actine, l’addition de monomère compense la perte, la croissance du microfilament à l’extrémité + est exactement équilibrée par la décroissance à l’extrémité -.. C’est ce qui conduit au treadmilling. Les sous-unités effectuent alors un cycle rapide entre l’état libre et filamenteux, et la longueur totale du filament ne change pas. Il y a pourtant un flux net de sous-unités à travers le polymère. Un réarrangement rapide des structures d’actine ne nécessite pas beaucoup d’énergie supplémentaire.
Quelles sont les 2 types de structures filamenteuses co-existants dans le treadmilling ?
forme T (ATP) et forme D (ADP)
À quoi est égale la vitesse d’addition d’une sous-unité?
égale à la concentration en actine libre C * kon.
Si C > CcD et CcT, que se passe-t-il ?
il y a addition de s-u aux 2 extrémités avant hydrolyse, le filament restera sous forme T
Si C < CcD et CcT que se passe-t-il ?
l’hydrolyse se produira avant l’addition d’une autre s-u, les deux extrémités seront sous forme D, le filament raccourcira.
À une concentration intermédiaire de s-u CcD > C > CcT, que se passe-t-il ?
a forme D raccourcit et la forme T s’allonge.
Vrai ou Faux. La constante de dissociation des monomères de la forme D est plus grande que celle de la forme T (Kd de la forme D > Kd de la forme T).
vrai
Quelles substances chimiques peuvent altérer la polymérisation des filaments? (3)
Substances produites par les plantes et les champignons comme défense se liant au polymère sous forme de filament ou de sous-unités libres.
- Latrunculin : dépolymérise l’actine
- Cytochalasin B : dépolymérise l’actine
- Phalloidin : stabilise l’actine, s’associe à l’extrémité + et empêche la croissance rapide.
Que permet le Complexe ARP2/3 ? (2)
- Permet la nucléation pour l’assemblage et la formation d’un réseau et reste associé à l’extrémité moins.
- Permet l’élongation à l’extrémité plus.
Comment agit le complexe ARP2/3 ?
Agit comme une protéine nucléatrice, mais aussi comme une protéine stabilisatrice.
Vrai ou faux, le complexe ARP2/3 est 45% identique à l’actine.
vrai
Expliquez la nucléation des MF par ARP2/3
- Suite à un signal, une voie de signalisation s’enclenche impliquant Rho/Rac (molécules de signalisation intracellulaires situées sur la face cytosolique de la MP), un facteur d’activation vient se lier au complexe ARP et l’active. Il peut alors se lier au monomères d’actine à l’extrémité -.
- Le complexe ARP peut se fixer sur le côté d’un autre microfilament tout en restant lié à l’extrémité - du microfilament en croissance ainsi il y a formation de structures en forme de treillis et édification d’un réseau ramifié.
Que fait le complexe ARP2/3 ?
Nucléation de l’extrémité (-) et élongation de l’extrémité (+)
Expliquez la nucléation des MF par les formines
1) Le dimère de formine induit la polymérisation en fixant 2 monomères sur l’extrémité (+)
2) Tant que le MF grandit, la formine reste associée à l’extrémité (+) du MF
3) L’action des formines est fortement augmentée par l’association des monomères d’actine à la profiline
Que sont capables d’initier les formines ?
Capables d’initier la croissance de MF droits, non ramifiés qui peuvent former avec d’autres protéines des faisceaux parallèles.
Quel site de liaison ont les formines?
site de liaison pour l’actine monomérique.
Décrivez la structure de la myosine II.
- Protéine allongée
- 2 chaînes lourdes + 2 x 2 chaînes légères (s-u régulatrices)
- Les chaînes lourdes (2 hélices alpha) s’enroulent pour former une super-hélice.
- N-terminal des chaînes lourdes : tête globulaire génératrice de force.
Décrivez les 4 étapes de l’interaction de la myosine II avec l’actine.
Étapes : 1. Attachée : La tête de myosine II n’est pas liée à l’ATP ou à l’ADP. Elle est liée fortement à l’actine. C’est l’étape liée au rigor mortis. Stade très court et transitoire dans les cellules vivantes parce l’ATP se lie rapidement à la tête.
2. Libérée : ATP se lie à la tête et induit un changement de conformation dans le site de liaison à l’actine, réduisant l’affinité de la tête pour l’actine, ce qui permettra son déplacement le long du filament.
3. Armée : Il se produit l’hydrolyse de l’ATP entraînant le déplacement de la tête vers l’extrémité + du filament.. L’ADP et le Pi restent accrochés à la tête de myosine.
4. Génération de la force : La faible liaison entre la tête de myosine et l’actine cause la libération du Pi. La libération du Pi produit la power stroke. La tête regagne sa conformation initiale ce qui entraîne un coup de force. Pendant le coup de foce, la tête perd son ADP donc recommançant un nouveau cycle.
Important : L’actine se déplace vers son extrémité -, mais la myosine marche vers son extrémité +!
Décrivez les différences structurales des tubulines liées au GTP ou au GDP.
- Lorsque les dimères de tubuline sont liées au GTP, le protofilament formé est extrêmement droit.
- L’hydrolyse du GTP change la conformation (devient courbé) et réduit l’affinité des dimères les uns pour les autres. La dissociation est donc favorisée.
- Lorsque le dimère GDP se détache, le GDP est instantanément changé en GTP.
Vrai ou Faux. Un MT en croissance peut éviter la dépolymérisation si son extrémité + est stabilisée en liant une molécule ou une structure cellulaire.
Vrai
Décrivez les protéines Linkers.
SUN et KASH sont des protéines Linkers. Elles forment le complexe LINK qui connectent ensemble les éléments du cytosquelette et forment un pont entre l’intérieur du noyau (chromatine ou lamina nucléaire) et l’extérieur de la cellule (via une interaction indirecte avec MT (via protéine motrice) et IF (via plectine) ou via une interaction directe avec les MF).
