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Biochimie 2 > Chap 3: Métabolisme des acides aminés > Flashcards

Chap 3: Métabolisme des acides aminés Flashcards

1
Q

qu’est ce qui détermine la nature d’un acide aminé?

A

sa chaine latéral (R)

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2
Q

combien y a t il d’acide aminé?

A

20 acides aminées différents

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3
Q

quel est le rôle principal des acides aminés?

A

constituer les protéines

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4
Q

v/f: les acides aminés peuvent être mis en réserve dans l’organisme?

A

Faux

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5
Q

quel est le % de l’énergie produite par jour des acides aminés?

A

10%

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6
Q

le catabolisme des acides aminés implique 2 chose:

A

-enlèvement du groupement -NH3+
-transformation du squelette carboné (acide a-cétonique)

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7
Q

v/f: l’ammoniaque (NH4+) venant de la désamination du groupement amine n’est pas toxique?

A

faux, il doit être excrété sous forme d’urée par le foie ou ammoniaque par les reins

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8
Q

quels sont les acides cétoniques correspondant à l’alanine, l’aspartate et la glutamate?

A

Alanine : pyruvate
Aspartate : oxaloacétate
Glutamate: alpha cetoglutarate

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9
Q

quel est le besoin nutrionnel quotidien en a.a?

A

0,8 g / kg de poids corporel

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10
Q

quels sont les 6 a.a irremplaçable?

A

valine, leucine, isoleucine, tryptophane, thréonine et lysine

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11
Q

quels sont les 2 types de protéases?

A

endopeptidase et exopeptidases

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12
Q

comment se définissent les endopeptidases?

A

protéases qui brisent les liaisons peptidiques au sein de la même molécule

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13
Q

comment se définissent les exopeptidases?

A

protéases capables de briser les liaisons aux extrémités carboxyl-terminale ou amino-terminale

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14
Q

v/f: il faut une contribution des endo et exopeptidases pour briser un peptide en monomère?

A

vrai

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15
Q

les protéines sont dirigés sous l’action de quelle substance dans l’estomac?

A

les sucs gastriques

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16
Q

que composent les sucs gastriques?

A

HCl et pepsine (pepsinogène)

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17
Q

le HCl est essentiel pour faire quoi dans l’estomac?

A

faire baisser le pH de l’estomac à 2-3

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18
Q

l’Acidité de l’estomac sert à quoi?

A

transformer la pepsinogène en pepsine

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19
Q

la pepsine hydrolyse quoi?

A

le coté carboxylique de la Leucine, Phenylalanine et la tyrosine

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20
Q

quel organe sécrète des endo et exopeptidases pour hydrolyser les polypeptides produits par la pepsine?

A

le pancréas

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21
Q

quels sont les endopeptidases relâché par le pancréas?

A

trypsine, chymotrypsine et élastase

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22
Q

quels sont les exopeptidases relaché par le pancréas?

A

carboxypeptidases A et B

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23
Q

que contient la surface luminale de l’intestin grêle?

A

aminopeptidases

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24
Q

quel est la spécialisation des aminopeptidases?

A

clivage des a.a en position N-terminal des court peptides

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25
Q

quel est le chemin des acides aminés absorbés par l’intestin?

A

1.relache dans la circulation portale pour être métabolisé par le foie
2.libéré dans la circulation sanguine
3.gagnent les muscles et les tissus

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26
Q

v/f: l’hydrolyse des dipeptides intestinaux est prise en charge au niveau du cytosol de l’entérocyte?

A

vrai, par les peptidases cytoplasmiques

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27
Q

qu’est-ce que le bilan azoté?

A

l’équilibre entre l’apport en azote et l’Azote excrété par l’urine et les matières fécales

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28
Q

quels sont les valeurs de références d’un bilan azoté?

A

équilibre: 0 ± 2 g azote /24h
négatif léger: -2 à -10g
modéré: -10 à -15 g
sévère: plus grand que -15g

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29
Q

dans quel cas on aurait un bilan azoté négatif?

A

lorsque la perte d’azote dépasse les apports (l’inverse décrirait un bilan positif)

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30
Q

quelles hormones favorisent la protéosynthèse dans les muscles en période postprandiale?

A

insuline, GH, IGF-1, androgènes et thyroxine

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31
Q

quelle hormone inhibe la protéosynthèse et favorise plutôt la gluconéogenèse hépatique ?

A

les glucocorticoides (cortisol)

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32
Q

le catabolisme des a.a a lieu dans quelles situations physiologiques?

A

-pendant la dégradation naturelle des protéines corporelles
-quand l’apport en a.a excède les besoins de l’organisme
-au cours du jeune

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33
Q

quelles sont les réactions enzymatiques du catabolisme des a.a?

A

-transaminations
-désaminations (oxydative)
-désamidations
-décarboxylation

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34
Q

quels sont les 5 étapes du catabolismes des a.a dans les tissus extra-hépatiques?

A

1.retrait du -NH3+

2.transport du -NH3+ vers les tissus excréteur sous forme de glutamine/alanine

3.retrait du -NH3+ avec synthèse d’urée (foie) ou NH4+ (reins)

4.élimination de l’urée ou de NH4+ dans les urines

5.élimination irréversible des acides a-cétonique par décarboxylation/ utilisation du squelette hydrocraboné des a. a-cétonique dans Krebs ou recyclage dans les voies anaboliques de l’organisme

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35
Q

l’enlèvement du groupement amine -NH3+ est réalisée par quelles réactions enzymatiques?

A

transaminations, désaminations et désamidation

36
Q

la définition suivante appartient à quel terme?: réaction d’échange réversible d’une fonction amine primaire entre un acide aminé et un acide a-cétonique

A

transamination

37
Q

rôle principal de la transamination

A

assurer les échanges d’azote entre les AA et les acide a-cétonique

38
Q

v/f: une réaction de transamination fait en sorte qu’un a.a devient un acide a-cétonique et vice-versa

A

vrai

39
Q

Quel est l’acide a-cétonique et l’a.a correspondant au glutamate et le pyruvate respectivement?

A

A-cétoglutarate et alanine

40
Q

Quel est l’acide a-cétonique et l’a.a correspondant au glutamate et l’oxaloacétate respectivement?

A

a-cétoglutarate et aspartate

41
Q

quel est le premier rôle des transaminases?

A

synthétiser des acides aminés

42
Q

quel est le 3e rôle des transaminases?

A

produire des transporteurs des groupements -NH3+ provenant du catabolisme des protéines tissulaires

42
Q

quel est le 2e rôle des transaminases?

A

éliminer les déchets azotés potentiellement toxiques produits sous forme d’ammoniaque NH4+

42
Q

la définition suivante appartient à quel terme?:
réaction menant à la formation des acides a-cétoniques et d’un coenzyme réduit avec libération de l’ion ammonium NH4+ par élimination du groupement amine d’un a.a

A

déasamination oxydative

42
Q

v/f: la réaction de la glutamate déshydrogénase (GDH) est réversible?

A

vrai

43
Q

est ce que le taux de désamination oxydative du Glu est élevé ou bas au niveau hépatique?

A

très élevé

44
Q

quels sont les cofacteurs de la GDH?

A

NAD+ ou NADP+

45
Q

v/f: l’asparagine et la glutamine subissent des désaminations oxydative directes?

A

faux, désamination non oxydative car elles contiennent une fonction amide

46
Q

l’asparaginase produit quoi?

A

produit de la NH4+ et de l’aspartate

47
Q

la glutaminase produit quoi?

A

du NH4+ et du glutamate

48
Q

quelles sont les conséquences des désaminations et désamidations?

A

-libération des ions ammoniums NH4+
-Formation des acides a-cétoniques

49
Q

quels sont les moyens de régulations du NH4+ dans le sang?

A

-cycle de la glutamine
-cycle alanine-glucose
-veine porte hépatique
-élimination au niveau des reins

50
Q

quel moyen de régulation du NH4+ est cette définition? :
permet de transporter la fonction amine des aa désaminés sous forme de glutamine, des tissus formateurs aux tissus excréteurs

A

cycle de la glutamine

51
Q

quels sont les enzymes impliqués dans le cycle de la glutamine?

A

tissus formateurs: désaminase, transaminases et glutamine synthétase
tissus excréteurs: glutaminase

52
Q

quel organe élimine directement les ions NH4+?

A

les reins

53
Q

le glutamate est formé dans les tissus formateurs à partir de quelles enzymes ?

A

GDH ou transaminases

54
Q

v/f: la transformation du glutamate en glutamine par la glutamine synthétase permet le transfert du NH4+ sous une forme non-toxique vers le foie et les reins?

A

vrai

55
Q

une fois rendu dans le foie la glutamine redevient du glutamate et du NH4+ par quelle enzyme?

A

glutaminase

56
Q

combien de % de l’azote urinaire totale constitue l’uréogenèse hépatique?

A

80%

57
Q

l’azote libérer sous forme de NH4+ par les reins représente combien de % de l’azote urinaire totale?

A

20%

58
Q

quel moyen de régulation du NH4+ est cette définition? :
permet aux muscles d’éliminer l’ammoniaque en transformant le pyruvate en alanine qui sera transporter au foie pour produire du glucose et de l’urée

A

cycle alanine-glucose

59
Q

v/f: dans le cycle alanine-glucose, dans le muscle, l’alanine est formé a partir du pyruvate par transamination avec l’enzyme ALAT?

A

vrai

60
Q

dans le cycle alanine-glucose, comment le glutamate est-il formé?

A

l’a-cétoglutarate reçoit le groupement amine de l’alanine.
le glutamate va ensuite redevenir a-cétoglutarate et NH4+ par la GDH et le NH4+ pourra être évacué sous forme d’urée

61
Q

qu’est-ce qui pourrait accroitre l’exposition humaine à l’ammoniaque?

A

l’activité bactérienne dans les intestins

62
Q

v/f: l’absorption de l’ammoniaque issu de l’activité bactérienne intestinale s’opères très rapidement?

A

vrai

63
Q

la concentration sanguine en NH4+ est plus élevée dans quelle circulation?

A

dans la circulation du sang de la veine porte

64
Q

quel moyen de régulation du NH4+ est cette définition? :
permet d’éliminer de l’organisme les excès d’azote d’origine endogène ou exogène par détoxification du NH4+ sous forme d’urée

A

le cycle de l’urée

65
Q

v/f: les cellules hépatiques peuvent aussi capter et cataboliser des aa circulants et alimentaires en excès pour les désaminer et produire de l’urée?

A

vrai

66
Q

la carbamyl-phosphate est formée à partir de quoi?

A

bicarbonate et ammoniaque avec l’aide de la carbamyl-phosphate synthéthase 1

67
Q

la carbamyl-phosphate, avec l’aide de l’ornithine carbamyl transférase, se condense avec quoi pour forme la citrulline?

A

ornithine

68
Q

l’arginine, venant du clivage de l’arginino-succinate, s’hydrolyse et donne:

A

urée et ornithine

69
Q

quelle est la destinée de l’urée provenant de l’arginine du cycle de l’urée

A

-libération dans les citernes des membrane du réticulum endoplasmique du foie
-diffusion vers la veine sus-hépatique et élimination par les reins

70
Q

quelle «substance» est l’effecteur positif du cycle de l’urée?

A

le N-acétyl-glutamate car il active allostériquement la carbamyl-phosphate synthétase 1

71
Q

quelle «substance» a une régulation négative du cycle de l’urée?

A

l’ornithine en excès dans le cytosol, car il inhibe l’arginase

72
Q

quelles sont les 4 destinées de chaque acide a-cétonique au niveau hépatique?

A

en cas d’excès en aa libres:
1. irréversiblement détruit après décarboxylation
2.transformer en intermédiaire métabolique du glucose, des corps cétoniques ou des lipides
3. oxydé dans le cycle de krebs pour fournir de l’ATP aux cellules hépatiques

en cas de carence en aa libres
4. ré-aminé pour la synthèse d’aa essentiels

73
Q

cette définiton appartient a quel terme? :
une molécule de CO2 est éliminée d’une molécule organique portant un groupement acide carboxylique

A

décarboxylation

74
Q

v/f: une décarboxylation des acides a-cétoniques est réversible?

A

faux, c’est une étape finale de dégradation et irréversible

75
Q

en cas de carence énergétique, le foie peut transformer les acides a-cétoniques en quoi?

A

-glucose (gluconéogenèse avec le pyruvate ou oxaloacétate)
-corps cétonique (cétogenèse avec l’acetyl-CoA)

76
Q

v/f: au repos les acides a-cétoniques en excès peuvent être convertis en AG par lipogenèse?

A

vrai, et même être stocké sous forme de TAG dans les adipocytes

77
Q

les acides aminés glucogènes dans le foie sont transformés en quoi?

A

pyruvate, oxaloacétate, fumarate, succinyl-CoA ou a-cétoglutarate

78
Q

les acides aminés cétogènes dans le foie sont transformés en quoi?

A

acétyl-CoA ou acétoacétyl-CoA

79
Q

quel est le plus important acide aminé glucogène?

A

alanine

80
Q

v/f: la plupart des acides aminés sont cétogènes?

A

faux, la plupart sont glucogènes. Seulement Leucine et Lysine sont cétogènes à 100%

81
Q

quel est le principal donneur du groupe NH2 aux acides a-cétoniques pour qu’ils soient ré-aminés?

A

le glutamate

82
Q
A

Biochimie 2 (15 decks)

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