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Final - Biosynthèse de l'hème Flashcards

1
Q

Quel noyau forme le groupement hème?

A

Un noyau porphyrine (protoporphyrine IX)

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Q

Pourquoi les noyaux porphyrine ont une grande distribution dans la nature?

A
  • Grand nombre d’espèces animales, autant animales que végétales
  • Plusieurs protéines aux fonctions différentes
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3
Q

Quels sont les trois exemples d’utilisation du noyau protoporphyrine (sans ion)?

A
  • Chlorophylle (complexé au Mg)
  • Vitamine B12 (cobalamine) (complexé au Co)
  • Hème (complexé au Fe)
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4
Q

Dans quels protéines peut-on retrouver de l’hème? Quels sont leurs utilités (5)?

A
  • Hémoglobine et myoglobine: Transport et échanges d’O2
  • Cytochromes de la chaîne respiratoire: Transporteurs d’électrons
  • Cytochromes P450: Détoxification hépatique
  • Peroxydases et catalases: Enzymes d’oxydoréduction
  • NOS: Nitric oxide synthase (synthèse second messager NO)
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5
Q

Quels sont les trois différents types d’hèmes et leurs fonctions?

A
  • Hème A : Cytochrome C oxidase (Complex IV)
  • Hème B : Hémoglobine, Myoglobine, COX-1, COX-2, NOS, Cytochrome P450
  • Hème C: cytochrome Coenzyme Q
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6
Q

Quel est le type d’hème le plus fréquent?

A

Hème B

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7
Q

Quel type d’hème peut faire un lien covalent avec la protéine?

A

L’hème C, avec le groupement S-Cys

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8
Q

Vrai ou faux? La vitamine B12 est synthétisée chez les mammifères.

A

Faux, elle doit être obtenue par l’alimentation dans les sources alimentaires animales.

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9
Q

Quels organismes peuvent synthétiser la vitamine B12?

A

Ce sont certaines bactéries seulement qui peuvent la synthétiser.

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10
Q

Vrai ou faux? La glycolyse anaérobique permet la production de beaucoup plus d’énergie utilisable par la cellule que la glycolyse aérobique.

A

Faux, c’est la glycolyse aérobique qui produit plus d’énergie.

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11
Q

Quelle est la solubilité de l’O2 dans l’eau?

A

L’O2 à une faible solubilité dans l’eau, soit environ 5 mL par litre.

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12
Q

Vrai ou faux? Le sang peut transporter une plus grande quantité d’O2 avec de l’hémoglobine?

A

Vrai, avec l’hémoglobine, 1 litre de sang peut transporter 200 mL d’O2, soit 87 fois plus que le plasma.

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13
Q

L’hémoglobine fournit quel pourcentage du poids des globules rouges?

A

L’hémoglobine fournit 33% du poids des globules rouges.

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14
Q

Quel est le taux normal d’hémoglobine chez l’homme?

A

Chez l’homme, le taux normal d’hémoglobine est de 140 à 160 g/L de sang.

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15
Q

Quelle est la quantité totale d’hémoglobine présente dans la totalité du sang chez l’homme?

A

La quantité d’hémoglobine présente dans la totalité du sang circulant d’un homme de 70 kg est estimée à 750 g.

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16
Q

Quels avantages la séquestration de l’hémoglobine à l’intérieur de cellules spécialisées a permis l’évolution des vertébrés (3)?

A
  • Un sang moins visqueux.
  • Des concentrations plus élevées en oxygène.
  • Une meilleure diffusion de l’oxygène du sang aux tissus (les érythrocytes sont environ 25% plus grand que les plus petits capillaires)
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17
Q

Quels sont les deux composants principaux de l’hémoglobine?

A
  • Les globines (partie protéique)
  • L’hème (composée du noyau protoporphyrine IX et de fer)
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18
Q

Quelle structure peut former l’hémoglobine? Quel avantage fonctionnel cette structure lui confère?

A

L’hémoglobine a la capacité de former un hétérotétramère composé de 2 chaînes α et de deux chaînes β.

Cette structure lui confère des avantages fonctionnels : La coopérativité de liaison de l’O2.

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19
Q

Vrai ou Faux? L’oxygène est lié directement à la chaine protéique de l’hémoglobine.

A

Faux, l’oxygène n’est pas directement lié à la chaîne polypeptidique, mais plutôt au fer de l’hème.

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20
Q

Combien de liaisons peut établir l’ion Fe 2+?

A

L’ion Fe2+ (ferreux) peut établir 6 liaisons de coordination :

  • 4 avec des azotes du groupement hème.
  • 2 avec le groupement azote du noyau imidazole de deux histidines. Ces liaisons sont déplacées par l’O2 pour former l’oxyhémoglobine (HbO2).
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21
Q

Combien de noyaux composent la structure cyclique de l’hème?

A

4 noyaux pyrroles

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22
Q

Comment sont reliés les noyaux pyrroles dans le noyau de l’hème?

A

Les noyaux pyrroles sont reliés par des ponts méthényles (-CH=). Porphyrine

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23
Q

Combien existent de sites de substitutions dans le noyau de l’hème?

A

Il existe 8 sites de substitutions qui varient pour former différentes molécules. Dans l’hème, ces substitutions sont:

  • 4 méthyls (-CH3)
  • 2 propionates (-CH2-CH2-COOH)
  • 2 vinyls (-CH=CH2)
24
Q

De où proviennent les atomes de carbone et d’azote de l’hème?

A

La glycine et l’acétate

25
Q

Comment Shemin et Rittenberg ont-ils identifié les molécules de bases entrant dans la synthèse de l’hème?

A

À l’aide de molécules marquées avec des isotopes aux diverses positions

26
Q

Quel isotope radioactif a confirmé que l’azote de l’hème provient de la glycine?

A

[15N]

27
Q

Quelles molécules sont utilisées pour synthétiser l’hème?

A

La glycine et le succinyl-CoA

28
Q

D’où proviennent les 4 atomes de carbones du succinyl-CoA?

A
  • 2 proviennent du cycle de l’acide citrique en cours (acétate)
  • Les 2 autres proviennent de cycles antérieurs
29
Q

Combien d’étapes sont retrouvées dans la biosynthèse de l’hème? Combien d’enzymes sont impliquées?

A

7 étapes et 8 enzymes

30
Q

Où se déroule la biosynthèse de l’hème?

A

Les étapes 1, 5, 6 et 7 se déroule dans la mitochondrie.

Les étapes 2, 3 et 4 se déroule dans le cytosol.

31
Q

Quelle est l’étape 1 de la biosynthèse de l’hème? Quelle est l’enzyme impliquée?

A

Condensation : succinyl-CoA + Gly → d-aminolévulinate (ALA) + CO2

Siège du contrôle de la synthèse de l’hème dans le foie

ALA quitte la mitochondrie vers le cytosol

Enzyme: d-aminolévulinate (ALA) synthase, dépendante du PLP (vit.B6)

32
Q

Quelle est l’étape 2 de la biosynthèse de l’hème? Quelle est l’enzyme impliquée?

A

Condensation : 2 ALA → porphobilinogène (PBG)

Inhibée par les métaux lourds (intoxication au Pb)

Enzyme: Porphobilinogène synthase

33
Q

Quelle est l’étape 3.1 de la biosynthèse de l’hème? Quelle est l’enzyme impliquée?

A

Condensation : 4 PBG → uroporphyrinogène (retrait des NH3)

Cofacteur dipyrrométhane synthétisé par cette enzyme (E-C1-C2)

Enzyme: PBG déaminase

34
Q

Quelle est l’étape 3.2 de la biosynthèse de l’hème? Quelle est l’enzyme impliquée?

A

Condensation : 4 PBG → uroporphyrinogène (cyclisation)

Enzyme: Uroporphyrinogène-III synthase ou co-synthase (même enzyme)

35
Q

Quelle est l’étape 4 de la biosynthèse de l’hème? Quelle est l’enzyme impliquée?

A

uroporphyrinogène-III → coproporphyrinogène-III

Décarboxylation de 4 groupes acétates en 4 méthyls

Enzyme: Uroporphyrinogène III décarboxylase

36
Q

Quelle est l’étape 5 de la biosynthèse de l’hème? Quelle est l’enzyme impliquée?

A

coproporphyrinogène-III → protoporphyrinogène-IX

Oxydation de 2 groupes propionates en vinyl

Enzyme: Coproporphyrinogène oxydase

37
Q

Quelle est l’étape 6 de la biosynthèse de l’hème? Quelle est l’enzyme impliquée?

A

protoporphyrinogène-IX → protoporphyrine-IX

Oxydation des groupements méthyls reliant les 4 noyaux → liens doubles

Enzyme: Protoporphyrinogène oxydase

38
Q

Quelle est l’étape 7 de la biosynthèse de l’hème? Quelle est l’enzyme impliquée?

A

protoporphyrine IX → hème

Incorporation du fer (anémie ferriprive)

Enzyme: Ferrochélatase

39
Q

Quels sont les sites de synthèse de l’hème (2)?

A
  • 85% par les cellules érythropoïétiques = globules rouges (hémoglobine)
  • 15% par le foie (cytochromes, P450)
40
Q

Comment est régulée la synthèse de l’hème dans le foie (3)?

A

Foie = site d’inhibition principal est la d-aminolévulinate synthase :

  • Rétroinhibition par un dérivé de l’hème (avec FeIII)
  • Inhibition du transport de l’ALA synthase vers la mitochondrie
  • Répression de la synthèse de l’ALA synthase
41
Q

Comment est régulée la synthèse de l’hème dans la moëlle osseuse (3)?

A

Moëlle osseuse = très différent et mécanisme moins bien compris :

  • L’entrée de fer dans la cellule serait un facteur limitant
  • L’ALA synthase n’est pas le site de régulation principal
  • L’hème stimule aussi la synthèse de la globine (exemple de co-régulation)
42
Q

Quels sont deux exemples de porphyries?

A
  • Porphyrie érythropoïétique congénitale (CEP)
  • Porphyrie hépatique intermittente aiguë
43
Q

Quel est le déficit dans la porphyrie érythropoïétique congénitale (CEP)?

A

Uroporphyrinogène-III synthase (= co-synthase)

Il s’agit de l’étape 3,2 de la biosynthèse de l’hème.

44
Q

Quels sont les symptômes de la porphyrie érythropoïétique congénitale (CEP)?

A
  • Urine rouge foncée
  • Photosensibilité marquée (cicatrices)
  • Coloration brun-rouge fluorescente des dents
  • Exagération de la pilosité
  • Cependant, neurologiquement normaux
45
Q

Quel est le déficit dans la porphyrie hépatique intermittente aiguë?

A

Porphobilinogène désaminase

Il s’agit de l’étape 3,1 de la biosynthèse de l’hème.

46
Q

Quels sont les symptômes de la porphyrie hépatique intermittente aiguë?

A

Crises abdominales et neuropsychiatriques (insomnie, agitation, hallucinations) causées par différents facteurs (médicaments)

47
Q

Quel est l’étape 1 du catabolisme de l’hème? Où se déroule cette étape?

A

Oxydation de l’hème en biliverdine (verdâtre)

Dans les macrophages

48
Q

Quel est l’étape 2 du catabolisme de l’hème? Où se déroule cette étape?

A

Réduction de la biliverdine en bilirubine (jaune)

Dans les macrophages

49
Q

Quel est l’étape 3 du catabolisme de l’hème? Où se déroule cette étape?

A

Transport de la bilirubine au foie

50
Q

Quel est l’étape 4 du catabolisme de l’hème? Où se déroule cette étape?

A

Estérification de la bilirubine

Dans le foie

51
Q

Quel est l’étape 5 du catabolisme de l’hème? Où se déroule cette étape?

A

Conversion par les bactéries intestinales en urobilinogène, puis en strercobiline (rouge-brun)

Dans les gros intestins

52
Q

Quel est l’étape 6 du catabolisme de l’hème? Où se déroule cette étape?

A

Absorption d’une partie de l’urobilinogène, converti par le rein en urobiline (jaune)

Dans les reins

53
Q

Que peut causer une zone rouge et enflée suite à une blessure?

A

Il peut y avoir rupture de vaisseaux sanguins et libération de sang dans l’espace tissulaire local, pendant que les capillaires se réparent.

54
Q

Quel est le rôle des macrophages suite à une blessure? Quels intermédiaires vont-ils synthétiser?

A

Les macrophages vont phagocyter les globules rouges ainsi libérés dans l’espace extravasculaire et vont métaboliser l’hémoglobine qu’ils contiennent en biliverdine, puis en bilirubine.

55
Q

À quoi sont dues les couleurs vives d’une ecchymose (2 intermédiaires)?

A

Les couleurs vives d’une ecchymose sont dues aux produits résultant de la dégradation de l‘hémoglobine: la biliverdine (pigment vert) et la bilirubine (pigment jaune).

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