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bio > Physiologie Mikroorganismen > Flashcards

Physiologie Mikroorganismen Flashcards

1
Q

Was ist die Michaelis- Menten- Konstante. Welche Auswirkungen haben eine Verringerung/ Erhöhung des Werts?

A

Km= Die Menge an vorhandenem Substrat, an dem Moment an dem die Reaktionsgeschwindigkeit max halb erreicht hat.
Wenn km höher ist, also noch mehr Substrat vorhanden ist, bedeutet das, dass das Enzym eine geringere Affinität besitzt.
Wenn km geringer, weniger Substrat vorhanden (bereits mehr abgebaut) -> höhere Affinität

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2
Q

Affinität

A

Das Bestreben (eines Enzyms) spezifisch (an Substrat) zu binden.

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3
Q

Physiologischer/ chemischer Unterschied der Bakterienmembran zur Archaenmembran?

A

Bacteria: Fettsäure- Seitenketten über Estherverbindungen an Glycerinphosphate gehängt.
Archaea: keine FS, dafür Isopren Einheiten. Lipide (=Glycerin+ Etherverbindung+ hydrophobe Seitenkette) -> (Glycerindiether, Diglycerintetraether) bilden STABILE Lipidmonoschicht (Extremophil).

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4
Q

Physiologischer/ chemischer Unterschied der Bakterienmembran zur Archaenmembran?

A

Bacteria: Fettsäure- Seitenketten über Estherverbindungen an Glycerinphosphate gehängt.
Archaea: keine FS, dafür Isopren Einheiten. Lipide (=Glycerin+ Etherverbindung+ hydrophobe Seitenkette) -> (Glycerindiether, Diglycerintetraether) bilden STABILE Lipidmonoschicht (Extremophil).

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5
Q

Definition Oxidation

A

= Abgabe von Elektronen

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6
Q

Was sind ABC Transporter

A

Kanäle für den Transport von Nährstoffen (in die Zelle) und Abfallstoffen (nach außen)
- besitzen ATP- binding- cassette - spaltet ATP - Konformationsänderung
Sowohl in Pro- als auch in Eukaryota weit verbreitet.

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7
Q

2 Arten der Elektronen- Konservierung

A

Substratkettenphosphorylierung
Elektronentransportphosphorylierung
Proteinmotorische Kraft (pmF)
Energiereiche Speicherform (ATP)

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8
Q

Chemolitoautotroph

A

Selbstständige Energieerzeugung aus chemischen Reaktionen - der Elektronendonator für den Stoffwechsel= anorganischer Stoff.

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9
Q

Hauptunterschied Fermentation/ Atmung

A

Benötigt keinen O2.
Nur Glykolyse- Pyruvat fungiert direkt als Elektronenakzeptor- Nad+ wird dadurch wieder generiert- Glykolyse kann von vorn beginnen

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10
Q

Wozu besitzen Gärer eine ATPase

A

Um einen Protonengradienten zu erzeugen… (zbsp Geiselbewegung)
ATPase transportiert H+ unter ATP- Verbrauch…

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11
Q

3 Wege Zuckerabbau

A
  • Glykolyse
  • Pentose- Phosphatweg
  • 2- Keto- 3 Hydroxi- Phosphogluconat- Weg
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12
Q

Was ist eine Katabolismusrepression?

A

Mechanismus der Genregulation. Produktion eines Enzyms (bsp Galactosidase- spaltet Lactose) solange gehemmt wie günstigeres Substrat (Glukose) vorhanden ist.

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13
Q

Welches ist das zentrale Enzym für die N- Assimilation. (N- Speicher bei Mo‘s)

A

Glutamin

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14
Q

Hydrolyse / was ist das Gegenteil?

A

Hydrolyse: Polymere werden durch die Einbindung von H20 zerlegt (H20 wird zwischen Monomere eingebaut)
Kondensation (Dehydratisierung): Monomer wird unter der Abspaltug von H2O ans Polymer angehängt (H20 wird gebildet und „macht Platz“)

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15
Q

Umwieviel nimmt die freie Energie beim spalten von ATP ab?

A

= Dephosphorylierung- um ca -30kj/mol

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16
Q

Wie werden allosterische Enzyme geregelt?

A

Allosterische Enzyme= Enzyme deren Funktion sich mit ihrer 3d- Struktur verändern lässt.
Struktur wird geändert durch Bindung eines Moleküls im allosterischen Zentrum
Aktivität durch Zwischen- und Endprodukte des Stoffwechsels

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17
Q

Was ist der rückläufige Elektronentransport?- wo kommt er vor?

A

Spielt im PS2 eine Rolle, da Quinon ein positiveres Redoxpotenzial besitzt als NADP aber Elektronen immer in Richtung des positiveren Potenzials wandern… - es muss Energie aufgewandt werden um NADP zu reduzieren… -> pmf.
Zbsp grüne nicht Schwefelbakterien

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18
Q

Faktoren welche das elektrische Potential senken?

A

Bewegung
Transport
ATP- Synthese

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19
Q

Faktoren welche das elektrische Potential erhöhen?

A

Atmung
Photosynthese
ATP- Hydrolyse

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20
Q

Anpassungen von thermophilen Mo‘s an die Hitze

A

Na+ um Ionengradient aufrecht zu erhalten (H+ diffundiert bei Hitze nach außen)
Membran stabiler… Archaen mit Monoschicht
Proteine mit spezieller Beta- Faltblattstruktur

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21
Q

Welche 2 Arten von Transporten?

A

Primär: chemische Reaktion wird als Energiequelle für TP genutzt (Tp von H+ in der Atmungskette)
Sekundär: Energie für Tp durch Protonengradienten (durch primären TP aufgebaut) vorhanden - Summe der Reaktion muss exergon bleiben! Uni-, Symp und Antiporter… (zbsp.: Tp von Zucker)

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22
Q

Faktoren für Stärke + Richtung einer Reaktion

A

Stärke: von Konzentration der Ausgangsstoffe abh.
Richtung: von Entropieänderung abh. - Entropie muss immer größer werden.

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23
Q

Faktoren für Stärke + Richtung einer Reaktion

A

Stärke: von Konzentration der Ausgangsstoffe abh.
Richtung: von Entropieänderung abh. - Entropie muss immer größer werden.

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24
Q

Wie bezeichnet man den Abbauweg von Fettsäuren?

A

Beta- Oxidation

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25
Q

Worin besteht der Unterschied zwischen Stärke und Cellulose

A

In der Art der Verknüpfung:
Stärke: alpha 1,4 glykosidische Verbindungen zwischen den Glucose- Monomeren
Cellulose: Beta 1,4 glykosidische Verbindungen zwischen den Glucose- Monomeren

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26
Q

Hauptaufgaben des Pentose- Phosphatwegs

A
  • Umwandlung von Hexosen zu Pentosen
  • Bereitstellung von Reduktionsäquivalenten (2NADPH)
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27
Q

Elektronenturm Staffelung

A

Oben: die stärksten Reduktionsmittel- geringes Redoxpotential- e- werden leicht abgegeben - e- Donatoren
Unten: die stärksten Oxidationsmittel- hohes Redoxpotenzial- e- werden leicht aufgenommen - e- Akzeptoren

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28
Q

Weißfäule/ Braunfäule

A

Weißfäule: Lignin wird abgebaut, Cellulose bleibt in Faserstruktur zurück
Braunfäule: Cellulose wird abgebaut, Lignin bleibt in Würfelstruktur zurück

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29
Q

Bindeprotein- Transporter

A

= Bindeprotein+ ABC- Transporter
Extrazelluläres Bindeprotein: bindet Substrat- gibt an Transporter weiter
Periplasmatisches Bindeprotein: weißt hohe Affinität zum Substrat
Kanal- durchziehendes Protein: bildet Kanal aus
Cytoplasmatisches ATP- hydrolysierendes Protein: stellt Energie bereit

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30
Q

Freie Energie- was das?

A

Jener Teil der Energie in einem geschlossenen System- welcher frei zur Verfügung steht und für Arbeit genutzt werden kann.
Kann nicht produziert werden - muss der Umgebung entnommen werden…
Freie Energie= Gesamtenergie- Temperatur*Entropie

31
Q

Freie Energie- was das?

A

Jener Teil der Energie in einem geschlossenen System- welcher frei zur Verfügung steht und für Arbeit genutzt werden kann.
Kann nicht produziert werden - muss der Umgebung entnommen werden…
Freie Energie= Gesamtenergie- Entropie

32
Q

2 Hauptfunktionen von Enzymen

A

Spezifität: Regulierung, dass die richtigen Reaktionen ablaufen
Herabsetzen der Aktivierungsenergie

33
Q

4 photosyntetisch aktive Bakterien

A

Heliobakterien
Purpurbakterien
Cyanobakterien
Grüne Schwefelbakterien (PS1)
Grüne Nicht-Schwefelbakterien (PS2)

34
Q

Welchen großen Vorteil haben kleine Organismen

A

Durch das größere O/V Verhältnis- gesteigerte Stoffwechselrate- schnellere Generationszeit…
-> Große Populationen können sich schneller an wechselnde Umweltbedingungen anpassen
+ Aufnahme von O2 durch Diffusion möglich?

35
Q

Enzym welches Elektronen vom Citratzyklus auf die Elektronentransportkette überträgt?

A

Succinat- Dehydrogenase

36
Q

Hauptbestandteile der Pilzwand (4)

A

Lipide:
Alkalilöslich:
-Glykoproteine
-Extrahierbare Glycane
-Heteroglykane
Alkaliunlösiche:
-Skelett- Polysaccharide (Cellulose oder Chitin)

37
Q

Was ist das Bindeglied zwischen dem oxidativen und dem reduktiven Stoffwechsel?

A

Elektronenüberträger (COenzyme v.a. NAD+)

38
Q

Was sind Chlorosomen?

A

Spezielle Lichtsammelkomplexe zu finden in photosynthetisch aktiven Bakterien. Befinden sich an der Innenseite der Bakterienmembran. Bestandteile von Antennenpigmenten. Nehmen Lichtenergie auf und leiten diese weiter.
Enthalten hauptsächlich Bacteriochlorophylle, Caratinoide und Chionone

39
Q

Welche Enzymklassen gibt es?

A

Oxidoreduktasen- katalysieren Redoxreaktionen- Reduktion und Oxidation- leicht umkehrbar (zbsp Dehydrogenasen)
Transferasen- transferieren Gruppen zwischen Substraten (Kinase - Phosphorylgruppe von ATP)
Hydrolasen- katalysieren Hydrolysen
Lyasen - katalysieren nicht hydrolytische Molekülspaltung (zbsp durch Einbringen/ Entfernen einer Doppelbindung- Decarboxylase)
Isomerasen- transferieren funktionelle Gruppen innerhalb des Substrats. - Isomerisierungsreaktion- Substrat ändert Form
Ligasen- verknüpfen zwei Substrate

40
Q

NAD+/NADH Kreislauf

A

= Coenzyme welche sowohl oxidiert (e- Abgabe) und reduziert (e- Aufnahme) werden können.
Binden irreversibel zusammen mit Substrat an separaten Bindestellen am Enzym und sorgen so dafür dass Substrat oxidiert/ reduziert wird.

41
Q

Wie nutzen Archaea Lichtenergie?

A

Verwendung für den Energie Stoffwechsel, nicht aber den C- Stoffwechsel.
Durch das absorbieren der Lichtenergie (durch Bacteriodopsin) kommt es zu einer Konformationsänderung, das bewirkt einen Ionenstrom nach außen wodurch Archaeen einen H+ Gradient erzeugen können, welcher von einer ATPase genutzt wird um Energie zu erzeugen.

42
Q

Hauptbestandteile von einfachen Lipiden (2)

A

Glycerin (hydrophiler Kopf)
Fettsäuren (über Estherverbindungen an Glycerin)- hydrophober Schwanz

43
Q

Vorteil der Fermentation

A

Benötigen keinen externen Elektronenakzeptor (o2)- zwar geringere Energieausbeute, dafür Nieschen besiedelbar an denen Konkurenten auch nur Fermentierer sind…

44
Q

Was sind Endotoxine/ Enterotoxine/ Exotoxine?

A

Endotoxine:
Bestandteil der ZM von gram- Bakterien. Werden nur frei wenn Zelle lysiert. Sind u.A. Für Pathogenität verantwortlich. Hitzestabil! Überleben Sterilisation…
Enterotoxine:
Proteine welche von Bakterien ausgeschieden werden und den Verdauungstrakt von höheren Tieren angreifen (Cholera)
Exotoxine:
Werden von lebenden Zellen produziert und freigesetzt. (Tetanus)

45
Q

Warum ist die Aktivierungsenergie wichtig?

A

Ohne Aktivierungsenergie könnten Reaktionen spontan ungeplant ablaufen

46
Q
  1. Hauptsatz der Thermodynamik?
A

Energie kann nicht gebildet/ zerstört werden- immer nur umgewandelt!

47
Q
  1. Hauptsatz der Thermodynamik?
A

Energie kann nicht gebildet/ zerstört werden- immer nur umgewandelt!

48
Q
  1. Hauptsatz der Thermodynamik
A

Die Entropie, das Maß der Unordnung, nimmt in einem System immer zu…

49
Q

Exergon/ Endergon

A

Exergon: Reaktion läuft spontan ab- freie Energie der Produkte < freie Energie der Edukte - muss keine Energie aufgewandt werden!
Endergon: Reaktion läuft nicht von selbst! - freie Energie der Produkte > freie Energie der Edukte

50
Q

Lebensweise eines photolithoautotrophen Organismus?

A

Energiequelle: Licht
Elektronendonator: anorganische Reduktionsäquivalente (zbsp: H2O)
Kohlensoffquelle: anorganischer Kohlenstoff (Co2)

51
Q

Was versteht man unter Gruppentranslokation?

A

Nur in Eubakteria! Sehr kostenspielig
Eine energiereiche Phosphatbindung wird auf das zu transportierende Substrat übertragen-> das Substrat wird phosphoryliert

52
Q

2 elektronendonatoren/ 2 elektronenakzeptoren

A

Donatoren: h20; no2-

Akzeptoren: o2; no3-

53
Q

2 Hauptbestandteile der ZW von Bakterien

A

N- Acetylglucosamin
N- Acetylmuraminsäure

54
Q

2 Mechanismen wie Mo‘s Zucker aufnehmen können

A

Gruppentranslokation
ABC- Transporter mit Transportproteinen

55
Q

Was sind Heterocysten?

A

Bei Cyanobakterien, dort findet die N- Fixierung statt. - der fixierte N wird in Form der AS Glutamin an die Zelle weitergegeben.

56
Q

Funktionen der Zellmembran (3)

A

Semipermeable Barrierenfunktion
Proteinverankerung- Transport
Energiekonservierung

57
Q

Was ist cyklische Phosphorylierung? Wo kommt dies vor?

A

Bei der anoxischen Photosynthese
ATP- Gewinnung, mit Hilfe von Licht wird ADP zu ATP phosphoryliert

58
Q

Aufgaben von Enzymen im Katabolismus?

A

Abbau komplexer, wasserunlöslicher Substanzen durch Exoenzyme zu Monomeren, welche dann in die Zelle aufgenommen werden können-> E- Gewinnung

59
Q

Lebensweise Cyanobakterien?

A

Photoorganoheterotroph

60
Q

Beispiel für ein Polymer/ für ein nicht Polymer

A

Polymere: Kohlenhydrate, Nucleinsäuren, Proteine
Nicht Polymer: Lipide- bestehen nicht aus einheitlichen Bausteinen

61
Q

Elektrochemisches Potenzial setzt sich aus folgenden 2 Komponenten zusammen:

A

Elektrisches Membranpotenzial
Konzentrationsgradient

62
Q

3 Möglichkeiten zur Kopplung von e- Transport und H+ Translokation

A

Redoxreaktion
Protonenpumpen
Kopplung von Dehydrogenase und Reduktase

63
Q

Welche Funktion haben MreB Proteine?

A

Sind für die Struktur der Zelle verantwortlich. Wenn sie andocken werden an der Stelle neue Membran/ZW BEstandteile synthetisiert
Zellen ohne MreB Proteine würden rund und kokkoid wachsen

64
Q

Voraussetzungen für Atmung?

A

Elektronentransport
Terminaler E- Akzeptor
ATP- Synthese

65
Q

Enzym zur Oxidation von Pyruvat? Was entsteht dabei?

A

Pyruvat- Dehydrogenase
Aus Pyruvat+ NAD+ CoA entsteht Acetyl CoA+ NADH+H+
Das Acetyl CoA geht weiter in den Citrat Zyklus

66
Q

Summenformel für Ribose + Hexose

A

Ribose: C5 H10 O5
Hexose: C6 H12 O6

67
Q

Was ist ein Oligomer

A

Ein Polymer aus einigen wenigen Monomeren

68
Q

Unterschied gesättigt/ ungesättigte FS

A

Gesättigt: nur Einfachbindungen zwischen den C und H- Atomen (Kein H kann mehr aufgenommen werden)
Ungesättigt: Es gibt mind. Eine Doppelbindung zwischen einem C und einem H- ein weiter H kann aufgenommen werden

69
Q

Metabolismus

A

= Kombination aller biochemischen Prozesse, die in einem Lebewesen stattfinden.
Katabolismus: Abbau organischer Stoffe -> Energiegewinnung
Anabolismus: benötigt Energie, um Zellkomponente zu bilden

70
Q

Welche sind die 2 Gruppen der Elektronenüberträger

A
  • an die Cytoplasma- Membran gebundenen prosthetischen Gruppen
  • frei diffundierbare Coenzyme (NAD+, NADP)
71
Q

3 Arten von Spezifität bei Enzymen

A

Substratspezifität: recht gering, ein Enzym kann meistens mehrere Substrate verbreiten
Stereospezifität: hoch, es wird nur eine Chiralität verbreitet. (Zbsp: D- ode L- Form)
Reaktionsspezifität: sehr hoch, es darf nur die gewünschten Reaktion katalysiert werden, keine Weiteren

72
Q

Welcher Arten der Inhibitation gibt es

A

Irreversibel: I bindet kovalent an Enzym- (millitärische Nervengase)
Reversibel:
Kompetitiv- Inhibitor bindet an das noch ungebundene Enzym
Unkompetitiv- Inhibitor bindet an Enzym- Substrat- Komplex
Nicht- kompetitiv- I kann an Enzym oder an Enzym- Substrat Komplex binden

73
Q

2 Arten der Regulation von Enzymen

A
  1. Regulation der E- Menge (Biosynthese/ Abbau reguliert)
  2. Regulation der E- Aktivität, allg. Wenn viel S -Y aktiver, wenn viel P- weniger aktiv

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