1.B.6 HC.6 Zuurbase evenwicht en transport van bloedgassen Flashcards
O2 verbruik in rust
250 mL/min. Er kan maar 3 mL zuurstof per liter bloed opgelost worden, met ongeveer 5L bloed kan er 15 mL/min zuurstof getransporteerd worden in arterieel bloed. Om dit te vergroten, wordt Hb gebruikt.
CO2 productie in rust
Bij verbruiken van 250 mL/min zuurstof wordt er 200 mL/min CO2 geproduceerd. Er wordt 33 mL per bloed CO2 geproduceerd en er is dan 165 mL/min CO2 opgelost in veneus bloed.
Hoe hoog is de pO2 in arterieel bloed en longen?
100 mmHg.
Hoeveel zuurstof kan in TOTAAL door bloed worden getransporteerd?
Door Hb kan er in totaal 200 ml/L zuurstof in het bloed worden getransporteerd. Zonder eiwitten zoals Hb zou dit maar 3mL zijn
Hoe hoog is de pO2 in venen?
40 mmHg. Bij inspanning kan de pO2 in veneus bloed tot 20 mmHg dalen om aan al het O2 behoefte te voldoen.
Hemoglobine.
-Rood eiwit, hoge concentratie in rode bloedcellen
-Tetrameer
-2 alpha en twee beta subunits
-In elke subunit een heemgroep met Fe2+ ion.
-Elk (4) Fe2+ ion kan O2 binden
-Oxy-Hb genoemd als het aan zuurstof gebonden is
Drie soorten hemoglobine
-Normaal HbA1: a2b2 (97%)
-HbA2: a2delta2 (2%)
-Foetaal HbF: a2y2 (1%). Bindt zuurstof beter, geeft hierdoor moeilijker O2 af aan spieren.
In wat voor hoek bindt zuurstof aan hemoglobine?
Aan de zesde valentie. Onder een niet optimale hoek. Anders zou zuurstof nooit meer los komen van hemoglobine. CO2 bindt efficiënter aan Hb dan O2.
pO2 daalt, pH daalt, pCO2 stijgt. Wat doet Hb?
Geeft zuurstof af, omdat de weefsels dit nodig hebben. De affiniteit voor zuurstof wordt in dat geval lager.
Wat voor verband is er tussen de pO2 en de zuurstof-Hb binding?
Een sigmoïdaal verband (S-vormige grafiek). Bij een lagere pO2 neemt de binding van O2 aan Hb af. Zuurstof wordt makkelijker losgelaten op de plaatsen waar dat nodig is en waar weinig zuurstof aanwezig is.
Myoglobine
-Een subunit van hemoglobine, maar dan in losse vorm en kan indien nodig als zuurstofreservoir dienen.
-Monomeer
-Vormt een sterkere binding met O2 dan Hb. Is voor zuurstofopslag en niet voor transport.
-Niet allosterisch
-Hyperbool verband tussen zuurstofspanning en binding.
Hoe komt het verschil in affiniteit voor O2 bij myoglobine en hemoglobine?
Door de allosterische eigenschap van hemoglobine. Als zuurstof gebonden is aan hemoglobine, is er sprake van de R-vorm. Na binding van een zuurstof molecuul bindt het volgende molecuul makkelijker. Als er geen zuurstof is gebonden, verkeert het Hb zich in de T-vorm. Er is dus een vormverandering van de heemgroep, die wordt doorgegeven aan andere subunits.
Waar is de vorm waarin hemoglobine zich verkeerd van afhankelijk?
2,3-BPG. Dit is een negatief geladen zuur die een product vormt uit een zijtak van de glycolyse. Bij binding met hemoglobine, wordt O2 vrijgelaten. Zodra pO2 daalt en er zuurstof moet worden vrijgegeven, bindt 2,3-BPG aan de hemoglobine. Dit veroorzaakt dan ook het sigmoïdale verband. Daling van affiniteit van Hb is dus afhankelijk van een daling van pO2 en 2,3-BPG.
Wat is het Bohr-effect?
Bij een lagere pO2 is er sprake van een hogere pCO2 en een zuurdere omgeving (lagere pH), waardoor de bindingsaffiniteit voor zuurstof aan Hb vermindert: Bohr-effect.
Wat als CO2 aan hemoglobine bindt?
Er is dan sprake van carbaminohemoglobine. CO2 bindt op een andere plaats aan Hb, wat leidt tot een vormverandering. De affiniteit voor O2 daalt hierdoor. De bindingscurve van O2 verschuift hierdoor naar rechts, er zal dus meer O2 worden afgeven.
