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BCM 1531 > 2. Structure et fonctions des protéines > Flashcards

2. Structure et fonctions des protéines Flashcards

1
Q

v ou f, les forces de VdW jouent un rôle essentiel dans l’empilement des acides nucléiques dans l’ADN

A

vrai

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2
Q

terme : mesure d’affinité d’un groupement pour un proton

A

pKa

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3
Q

a.a qui n’est pas un centre chiral

A

glycine

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4
Q

a.a qui a un pka près du pH physiologique

A

histidine

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Q

tous les a.a ont au moins combien de pka

A

2

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6
Q

pka du carboxyle

A

2

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7
Q

pka de l’amine

A

9,5

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8
Q

pka des deux a.a acides (aspartique, glutamique)

A

autour de 4

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9
Q

pka des deux a.a basiques (lysine, arginine)

A

lysine : 11, arginine : 12

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10
Q

3 a.a avec des groupements alcool

A

serine, thréonine, tyrosine

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11
Q

pourquoi est-ce qu’on parle de résidus lorsqu’on parle d’a.a liés ensemble

A

plus de fonction acide et de fonction amine

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12
Q

on peut ajouter des groupements chimiques aux résidus d’un peptide de manière ionique ou covalente

A

covalente

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13
Q

qu’est-ce qui dicte qu’elle modification covalente de la protéine est possible

A

la nature de la chaîne latérale

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14
Q

la phosphorylation survient habituellement sur quels a.a (particularité)

A

fonctions alcool (sérine, thréonine, tyrosine)

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15
Q

l’acétylation survient sur quels a.a

A

lysine et arginine

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16
Q

qu’est-ce l’hydroxylation

A

ajout OH (exemple proline)

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17
Q

la méthylation survient sur quels a.a

A

lysine et arginine (+CH3)

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18
Q

qu’est-ce que la carboxylation

A

ajout COO- (exemple glutamate)

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19
Q

quelles deux biomolécules peuvent être liées à des a.a et donne 2 exemples

A

addition de lipide (ex. liaison palmitate à un résidu cystéine)
addition de sucres (ex. liaison de mono ou polysaccharide à un résidu asparagine)

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20
Q

nomme quelques fonctions de la protéine biologiquement active (structure tertiaire - parfois ou quaternaire)

A

transport moléculaire, réplication ADN, production de biomolécules, catalyse enzymatique…

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21
Q

composant essentiel de la structure des cellules eucaryotes, composé de protéines qui forment des fibres

A

cytosquelette

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22
Q

nomme les 3 types de protéines de structure

A

microfilaments, filaments intermédiaires, microtubules

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23
Q

type de protéine de structure : polymères d’actine (cytoplasme)

A

microfilaments

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24
Q

type de protéine de structure : kératine (cytoplasme)

A

filaments intermédiaires

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25
Q

type de protéine de structure : polymères de tubuline (cytoplasme)

A

microtubules

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26
Q

type de protéine de structure : lamine (noyau)

A

filaments intermédiaires

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27
Q

type de protéine de structure : collagène (MEC)

A

filaments intermédiaires

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28
Q

protéine globulaire qui lie une molécule d’ATP

A

actine

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29
Q

type d’actine qui lie l’ATP, ne va pas l’hydrolyser spontanément. Cette actine libre hydrolyse seulement l’ATP lorsqu’elle va rencontrer un filament d’actine

A

actine G

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30
Q

comment se forme le microfilament

A

par addition de monomère des deux côté, mais le rallongement est plus rapide du côté (+) = côté des molécules actine-ATPq

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31
Q

côté du microfilament qui a de l’actine F-ATP

A

côté +

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32
Q

côté du microfilament qui a de l’ADP-actine

A

côté - (vieux)

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33
Q

comment est-ce que l’actine G réussi à hydrolyser ATP en ADP

A

il faut que l’actine G rencontre l’actine F (évite de brûler en continu tout l’ATP de la cellule)

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34
Q

v ou f, du côté +, les molécules d’actine F ont habituellement hydrolysé leur ATP

A

faux, pas tout à fait

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35
Q

la tubuline forme des polymères en forme de quoi ?

A

tube

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36
Q

v ou f, les microtubules sont plus flexibles que les microfilaments

A

faux, ils sont moins flexibles

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37
Q

les polymères de tubuline sont assemblés à partir de quoi

A

dimères de tubuline (alpha + bêta - chaque forme lie une molécule de GTP)

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38
Q

pour former le microfilament, la réaction est catalysée par quel type d’actine

A

actine F

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39
Q

la polymérisation-dépolymérisation est quel type de phénomène

A

dynamique (réversible)

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40
Q

lorsqu’on incorpore un dimère de tubuline dans le microtubule, qu’est-ce que ça cause ?

A

hydrolyse d’une molécule de GTP

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41
Q

pour former un tube (microtubules), il faut aligner plusieurs __________

A

protofilaments

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42
Q

v ou f, pour les microtubules, il n’y a pas de côté favorisé pour l’ajout des dimères

A

faux, il y a aussi un côté + et un côté -

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43
Q

pour les microtubules, la polymérisation-dépolymérisation n’est pas dynamique (des deux côtés) v ou f

A

faux, elle l’est

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44
Q

v ou f, les microfilaments sont essentiels à la division cellulaire

A

faux, les microtubules le sont

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45
Q

rôle des microtubules lors de la division mitotique

A

transport des chromosomes

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46
Q

nomme deux drogues qui se lient aux protéines de tubuline et affectent la division cellulaire

A

taxol (agent anticancer, bloque la dépolymérisation des microtubules)
colchicine (induit la dépolymérisation des microtubules en se liant au dimère de tubuline et en destabilisant les interactions entre protofilaments)

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47
Q

à quoi sert la dépolymérisation, bloquée par le taxol, lors de la division mitotique

A

la dépolymérisation des microtubules permet de séparer les chromosomes entre les deux nouveaux noyaux

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48
Q

les filaments intermédiaires n’ont pas de rôle dans la _____ mais sont connectés avec les filaments d’actine et/ou les microtubules

A

motilité

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49
Q

v ou f, il y existe 1 type de filament intermédiaire

A

faux, plusieurs types (65 environ chez l’humain)

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50
Q

v ou f, un nucléotide est requis pour l’assemblage des filaments intermédiaires

A

faux, aucun, ni ATP ni GTP

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51
Q

quel est le filament intermédiaire, composant principal de la peau (jusqu’à 85% dans les cellules mortes et les poils)

A

kératine

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52
Q

structure des filaments intermédiaires

A

dimères d’hélices alpha à répétition de 7 résidus

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53
Q

comment est-ce qu’il y a formation d’une double hélice pour les filaments intermédiaires

A

empilement des dimères (structure = coiled coil)

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54
Q

quelles positions des dimères d’hélices alpha à répétition de 7 résidus sont habituellement non polaires

A

1 et 4 - sont donc hydrophobes, tentent de se rapprocher pour minimiser l’interaction avec le solvant

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55
Q

quelle interaction stabilise la formation des filaments intermédiaires

A

le fait que les positions 1 et 4 des dimères d’hélices alpha sont non polaires et tentent de se rapprocher pour minimiser l’interaction avec le solvant

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56
Q

assemblage d’octamère (filaments intermédiaires ) =

A

1 fibre

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57
Q

pour avoir un filament intermédiaire, je dois avoir l’assemblage de différents dimères ou octamères

A

octamères

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58
Q

comment est-ce que les protéines moteurs changent leur conformation

A

hydrolyse de l’ATP ou GTP

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59
Q

qualifie le mouvement des protéines moteurs

A

mouvement linéaire, suit les structures cytoplasmiques ou nucléaires

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60
Q

protéines « moteur » : se déplacent le long de l’ADN durant la réplication et la transcription dans le noyau

A

DNA/RNA polymérases

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61
Q

protéines « moteur » : se déplace le long de microfilaments dans le cytoplasme , génère la contraction musculaire

A

myosine

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62
Q

protéines « moteur » : se déplace le long des microtubules et permet le transport des chromosomes lors de la mitose

A

kinésine

63
Q

protéines « moteur » : se déplace le long des microtubules dans le cytoplasme, permet le transport de vésicules et le mouvement des cils flagelles chez les eucaryotes

A

dynéine

64
Q

de quoi est composée la structure tertiaire de la myosine

A

queue, cou et d’une tête

65
Q

quelle partie de la structure tertiaire de la myosine interagit avec une molécule d’actine et possède un site de liaison à l’ATP

A

tête

66
Q

fonctionnement de la myosine : la liaison à l’ATP change la conformation de la myosine et attache la tête de la myosine (augmente son affinité pour l’actine) v ou f

A

faux, la liaison à l’ATP change la conformation de la myosine et détache la tête de la myosine (diminue son affinité pour l’actine)

67
Q

fonctionnement de la myosine : lorsqu’il y a hydrolyse de l’ATP en ADP, qu’est-ce que cela entraîne

A

changement de conformation qui fait tourner la région cou-tête de la myosine - affinité pour l’actine est plus forte

68
Q

fonctionnement de la myosine : suite à l’hydrolyse de l’ATP en ADP, l’affinité de la myosine pour l’actine est plus ou moins forte et qu’elle en est la conséquence

A

suite à l’hydrolyse de l’ATP en ADP, l’affinité de la myosine pour l’actine est plus forte, il y a liaison à l’actine à un site plus éloigné qu’au départ, dû au mouvement de la tête de la myosine

69
Q

fonctionnement de la myosine : lorsqu’il y a liaison à l’actine, qu’est-ce que cela cause

A

libération de Pi puis ADP - la tête de la myosine reprend sa conformation initiale (en reprenant sa conformation initiale, génère un mouvement le long de l’actine - levier), le cycle peut reprendre

70
Q

terme : composé chimique (peptide, protéine, dérivé lipidique…)

A

ligand

71
Q

par quel type de forces est-ce que le ligand se lie de manière spécifique à sa protéine cible

A

forces non-covalentes (ioniques, hydrogènes, hydrophobes)

72
Q

v ou f, la liaison protéine-ligand n’est pas réversible

A

faux

73
Q

la liaison du ligand sur sa protéine cible modifie généralement la conformation de la protéine et donc quoi ?

A

sa fonction

74
Q

comment s’appelle la force de la liaison protéine-ligand

A

affinité moléculaire

75
Q

la myoglobine et l’hémoglobine sont des protéines qui contiennent un groupement prosthétique de type

A

hème

76
Q

groupement qui permet la liaison réversible à une molécule d’O2

A

groupement prosthétique - type hème

77
Q

élément d’une protéine, essentiel à la fonction de la protéine, non constitué d’acides aminés, dont la synthèse est indépendante de la synthèse de la protéine

A

groupe prosthétique

78
Q

v ou f, les différentes structures tertiaires ; bêta, alpha et hémo globine ont des structures très similaires

A

vrai

79
Q

qu’est-ce que ça veut dire : les gènes globine sont des homologues

A

ils proviennent d’un gène ancestral commun, la structure des protéines est bien conservée

80
Q

permet le transport d’oxygène dans le muscle

A

myoglobine

81
Q

nombre d’acides aminés dans la myoglobine

A

153 a.a

82
Q

structure de la myoglobine

A

8 hélices alpha reliées par des boucles

83
Q

la chaîne latérale de quel a.a contribue à stabiliser le groupement hème

A

histidine

84
Q

de quoi est formé l’hème

A

protoporphyrine IX + atome de fer

85
Q

de quoi est formé la protoporphyrine IX

A

2 groupements vinyles (hydrophobes)
2 groupements propionates (ionique et polaire)

86
Q

comment sont stabilisés les groupements proprionates

A

interactions avec le solvant

87
Q

quelle histidine permet de stabiliser, via un pont H, l’oxygène

A

histidine 64

88
Q

quelle histidine permet de stabiliser l’oxygène par imidazole

A

histidine 93

89
Q

lorsqu’on parle de l’atome de fer sous forme ferreux, quelle est sa charge

A

Fe 2+

90
Q

le Fe 2+ est tenu en place par 5 axes de coordination (hème), lesquels

A

4 avec le N de la protoporphyrine IX et 1 avec le noyau imidazole de l’histidine 93

91
Q

à quoi sert le 6e axe de coordination de l’hème

A

liaison avec l’oxygène

92
Q

myoglobine + O2

A

oxyhémoglobine

93
Q

myoglobine sans O2

A

désoxyhémoglobine

94
Q

v ou f, la myoglobine et l’hémoglobine peuvent lier le CO

A

vrai

95
Q

en solution, affinité de l’hème (Fe3+) pour le CO

A

25 000 fois celle pour le O2

96
Q

dans la myoglobine, affinité de l’hème (Fe 2+) pour le CO

A

250 fois celle pour le O2

97
Q

% des sites de fixation de l’Hb occupés par le CO en provenance du métabolisme

A

1% - si l’affinité était supérieure, la production normale de CO par le métabolisme serait mortelle

98
Q

protéine de transport d’O2 présente dans les érythrocytes

A

hémoglobine

99
Q

il y a un nombre astronomique de molécules aptes à transporter l’oxygène chez l’humain adulte, v ou f

A

vrai

100
Q

v ou f, l’hémoglobine a une structure quaternaire très similaire à la myoglobine

A

faux, l’hémoglobine a une structure tertiaire très similaire. quaternaire = différente

101
Q

de quoi est formé les sous-unités de l’hémoglobine (structure quaternaire)

A

2 sous-unités alpha, 2 sous-unités bêta (2 protomères alpha-bêta)

102
Q

pour l’hémoglobine, combien d’a.a ont les sous-unités alpha vs bêta vs nombre de boucles de plus

A

alpha = 141 a.a
bêta = 146 a.a, donc 1 boucle d e plus

103
Q

chaque sous-unité de l’hémoglobine est formée de combien d’hélices alpha

A

8

104
Q

% en hème + % globine de l’hémoglobine

A

4% hème + 96% globine

105
Q

hémoglobine est un hétérotétramère, pourquoi ?

A

4 sous unités au total : 2 alpha, 2 bêta

106
Q

combien d’hème par sous-unité

A

1 hème/sous-unité

107
Q

chaque hème peut lier combien d’oxygène

A

1 molécule d’oxygène

108
Q

il y a combien d’hème et de molécules d’oxygènes par hémoglobine

A

4 hèmes, car 1 hème par sous-unité et 4 molécules d’oxygène, car 1 molécule d’oxygène par hème et donc 8 atomes d’oxygène par hémoglobine

109
Q

comment est nommé de tétramère alpha2bêta2 (hémoglobine)

A

hbA

110
Q

comment se nomme l’hémoglobine alpha2delta2

A

hbA2 (1-2% des adultes)

111
Q

tétramère de l’hémoglobine foetale

A

alpha2gamma2

112
Q

tétramère de l’hémoglobine embryonnaire

A

zêta2epsilon2

113
Q

hb qui apparaît dans la première semaine de vie in utero et persiste jusqu’à 3 mois de gestation, est ensuite remplacé par ___ qui persiste jusqu’à environ ____ post natal

A

hbE apparait dans la première semaine de vie in utero et persiste jusqu’à 3 mois de gestation, est ensuite remplacé par hbF qui persiste jusqu’à environ 6 mois post natal

114
Q

hbA/A2 apparait 6 mois après la naissance pour remplacer graduellement hbF

A

faux, apparait dès la naissance

115
Q

l’affinité entre les Hb change de haute à faible ou de faible à haute et pourquoi

A

de haute à faible. Au début, au stade embryonnaire, on veut s’assurer qu’il y ait un bon transfert d’oxygène entre la maman (HbA/A2) et l’embryon (HbE)

116
Q

masse moléculaire de la myoglobine

A

17 000 dalton

117
Q

masse moléculaire de l’hémoglobine

A

64 000 dalton

118
Q

comment trouver la constante de dissociation de la MbO2 en Mb + O2

A

Kdiss = [Mb][O2]/[MbO2], multiplie concentrations des produits sur concentration des réactifs

119
Q

la pression partielle de l’oxygène est inversement ou directement proportionnelle à la [O2]

A

directement proportionnelle

120
Q

terme : fraction oxygénée de la Mb totale

A

saturation (Y) de la Mb

121
Q

formule de la saturation Mb

A

Y = pO2 / (pO2 + Kdiss)

122
Q

forme de la courbe d’oxygénation de la Mb

A

hyperbole rectangulaire (Y variant entre 0 ou 1 en fonction de pO2)

123
Q

lorsqu’on est à 50% de la saturation, que retrouve-t-on?

A

pO2 = Kdiss
pO2 = 2,5torr

124
Q

forme de la courbe d’oxygénation de l’Hb

A

sigmoide

125
Q

pourquoi les courbes d’oxygénation de la Mb et de l’Hb sont aussi différentes

A

Hb libère 4 molécules d’O2 alors que la Mb n’en libère qu’une seule - au niveau de la formule mathématique, il y a plusieurs exposants qui se rajoutent à la formule de l’Hb.

126
Q

pour avoir une saturation à 50%, quelle est la pO2 qu’il faut avoir pour l’Hb

A

26 torr

127
Q

explique l’effet allostérique de l’O2

A

en se liant, à une sous-unité, l’oxygène modifie la structure de l’hémoglobine, augmentant ainsi l’affinité des autres sites de liaison pour l’oxygène. Cela favorise la liaison d’autres molécules d’oxygène.
La liaison de l’oxygène à la myoglobine augmente son affinité pour l’oxygène, ce qui facilite la capture de l’oxygène dans les tissus musculaires, où il peut être stocké et utilisé pendant des périodes d’activité intense.

128
Q

qu’est-ce qui permet la liaison pour l’O2 à la myoglobine dans les tissus, là ou la concentration d’O2 est plus faibles ?

A

l’affinité différente des deux protéines

129
Q

quelle protéine a une affinité plus grande dans les tissus

A

myoglobine (très important pour permettre le transfert d’O2 de l’Hb vers la Mb dans le tissu lorsque les pO2 sont plus faibles)

130
Q

terme : quand un ligand induit un changement de conformation de la protéine qui change son affinité pour un autre ligand à un autre site

A

effet allostérique

131
Q

lorsque l’O2 (effecteur allostérique) se fixe à une sous-unité, celle-ci passe d’une conformation :

A

T (tendue) à R (relâchée)

132
Q

quelle conformation de sous-unité a une meilleure affinité pour l’O2

A

conformation R

133
Q

lorsqu’un O2 se fixe à une sous-unité… que se passe-t-il aux autres par la suite

A

une autre sous-unité passe de T à R et fixe plus rapidement un autre O2, la sous-unité suivante passe de T à R, etc. etc

134
Q

v ou f, pour l’Hb, la liaison du premier O2 est assez facile

A

faux, relativement difficile (conformation tendue)

135
Q

lors de la liaison de l’O2 à l’Hb, que se passe-t-il au niveau de l’His 64

A

rotation de 15 degrés, répercussion sur les autres sous-unités et donc augmentation de l’affinité des autres sites

136
Q

terme : favorise l’oxygénation complète à haute pO2 dans les poumons et une désoxygénation à faible pO2 dans les capillaires des tissus

A

coopérativité positive

137
Q

pourquoi appelle-t-on la coopérativité positive par son nom

A

coopérativité, car les effets allostériques s’additionnent
positive, car ça favorise l’oxygénation complète

138
Q

explique le lien entre la pO2, la saturation et si c’est un monomère vs un tétramère

A

pour le tétramère, il faut plus d’oxygène pour lier de façon peu efficace les premières molécules d’O2 vs un monomère
MAIS à pO2 plus élevée, la saturation est bcp plus facile pour un tétramère que pour un monomère de globine

139
Q

rôle du 2,3-BPG

A

diminue l’affinité de l’Hb pour l’O2 - permet le relargage de l’O2 à faible pO2

140
Q

explique le lien entre le 2,3-BPG et HbF

A

HbF (alpha2gamma2) n’a pas de protéine de type bêta. Elle a alors une cavité centrale moins chargée, donc ne lie presque ou pas le 2,3-BPG. Donc HbF a une affinité plus forte pour O2 à faible pO2 ce qui permet le transfert d’O2 maternel via le placenta

141
Q

sur la chaîne bêta au pourtour de la cavité de l’Hb, il y a plusieurs a.a ayant une charge positive (et le 2,3-BPG est complémentaire à cet espace), lesquels

A

Lys82, His2, His143, et NH2 terminaux

142
Q

le 2,3-BPG stabilise la conformation oxyhémoglobine ou désoxyhémoglobine ?

A

stabilise la conformation désoxyhémoglobine - diminue l’affinité de l’Hb pour l’O2

143
Q

effet du pH sur Hb : quels résidus sont sensibles à la concentration de H+ (pH) et relâchent des protons au passage vers la conformation oxyHb

A

résidus His des chaînes bêta

144
Q

en augmentant le pH (diminue [H+]) on favorise la réaction vers ?

A

oxyHb

145
Q

en diminuant le pH (augmente [H+]), on favorise la réaction vers

A

désoxyHb

146
Q

comment se nomme l’effet NON ALLOSTÉRIQUE du pH sur l’affinité de la liaison de l’O2 sur l’HB

A

effet Bohr

147
Q

quel ion de l’His146 s’associe à l’Asp94 de la forme désoxyHb

A

l’ion imidazole du résidu C-terminal His146 de chaque chaine bêta s’associe avec le groupe carboxylate de l’Asp94

148
Q

lorsque le pH est faible, en dessous de 6, on favorise quelle forme (désoxy ou oxyHb) et pourquoi

A

lorsque le pH est faible, donc [H+] est élevée, on favorise la forme désoxyHb, car l’His146 n’est pas déprotononé (pKa =6) et l’ion imizadole interagit avec le groupe carboxylate de l’Asp94.

149
Q

explique ce qu’il se passe lorsqu’on passe à un pH au dessus de 6 - impact moléculaire du pH sur l’Hb

A

lorsqu’on passe à un pH plus élevé que 6, il va y avoir déprotonation de l’imidazole, on n’a plus cette charge qui permttait l’interaction avec l’Asp94 et de changement conformationnel va favoriser la liaison à l’O2 - forme oxyHb

150
Q

dans les tissus, la présence d’H+ facilite le relargage d’O2, pourquoi?

A

concernant l’Hb, diminution de pH favorise forme désoxyHb et donc O2 va vers les tissus!

151
Q

explique le rôle de l’anhydrase carbonique

A

l’anhydrase carbonique favorise le passage du CO2 au carbonate (HCO3) - soluble dans le sang et qui pourra être redirigé aux poumons pour être élimité sous forme de CO2 - liaison du CO2 à l’Hb est moins efficace.

152
Q

quelle est la durée de vie des érythrocytes et que se passe-t-il à la partie protéique et aux a.a

A

120 jours, la partie protéine de l’Hb est libérée et hydrolysée et les a.a sont récupérés.

153
Q

comment est oxydé le groupement hème

A

en bilirubine - pigment jaune éliminé par les voies biliaires

154
Q

que se passe-t-il lorsqu’il y a trop de bilirubine de formée (syndrome hémolytique - lyse des cellules du sang) ou que les voies biliaires fonctionnent mal

A

le pigment jaune s’accumule dans le sang, cause l’ictère ou la jaunisse (qu’on peut voir en cas de défaillance hépatique)

BCM 1531 (29 decks)

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