3.1 Régulation de l'activité enzymatiqe

Question 1

Modes de régulation de l’activité enzymatique qui induisent un changement de conformation de l’enzyme

Answer 1

Modifications covalentes
Clivage protéique
Association avec des inhibiteurs enzymatiques
Régulation par effectuer allostérique

Question 2

Régulation de l’activité enzymatique : contrôle plus lent que les modifications allostériques, mais plus rapide que la synthèse/dégradation de l’enzyme

Answer 2

Modifications covalentes

Question 3

Par quoi sont effectuées les modifications covalentes

Answer 3

Enzymes de conversion (kinases, phosphatases)

Question 4

Modifications covalentes les plus fréquentes

Answer 4

Phosphorylation et acetylation

Question 5

La phosphorylation est spécifique… dans quel sens

Answer 5

S’effectue sur les chaînes latérales des aa qui ont des groupements OH : Ser, Thr, Tyr

Question 6

Lorsque la protéine est phosphorylee par l’action de la protéine kinase, elle est active ou inactive et comment passe-t-elle au mode opposé

Answer 6

Elle est active sous sa forme phosphorylee, c’est la protéine phosphatase qui enlève le groupement phosphate (on retourne donc avec OH sur chaîne latérale) qui permet à la protéine d’être inactive

Question 7

Explique l’activation des proenzymes

Answer 7

Activées par le bris de liaisons covalentes et l’élimination de plusieurs AA.

Question 8

Comment sont synthétisés les proteases

Answer 8

Sous forme de précurseurs inactifs (proenzymes ou zymogene)

Question 9

Explique la cascade d’activation du trypsinogene

Answer 9

Sécrétion du trypsinogene par le pancréas, enteropeptidase (duodénum) = étape limitante, clive le trypsinogene en trypsine

Trypsine = forme active qui peut activer d’autres proteases comme : chymotrypsinogene en chymotrypsine ou proelastase en elastase

Question 10

Explique la régulation par effecteur allostérique avec le PKA

Answer 10

Pka possède 2 sous domaines (régulateur et catalytique)
PKA inactif est activé par AMPc qui se lie à la sous unité régulatrice, permet la relâche de la sous unité catalytique qui est maintenant active et peut stimuler des réactions chimiques

Question 11

Explique la régulation par inhibiteur enzymatique

Answer 11

2 types d’inhibiteurs
1. Compétitif : se lie au site de liaison du substrat - empêche au substrat de se lier
2. Non compétitif : allostérique, se lie à un autre site de liaison - entraîne une changement de confirmation - empêche liaison du substrat à son site actif